Universidad de Cuenca, Facultad Ciencias Químicas, Carrera

Bioquímica y Farmacia
NOMBRES: Belén Cando, Hernán Carchipulla
Objetivo general
• Investigar y conocer moléculas de interés bioquímico, su descripción química y establecer sus características
estructurales mediante indagación bibliográfica de fuentes confiables y actualizadas.
Objetivos específicos
• Identificar y conocer grupos químicos que conforman la estructura molecular
• Interpretar de manera especial las moléculas aplicando los principios y fundamentos de química estructural.
• Integrar el conocimiento teórico a la aplicación práctica y la importancia de estas moléculas en las ramas de química
estructural y la materia de bioquímica y farmacia.
Descripción bioquímica
La Hemoglobina es una proteína globular, que se encuentra en grandes cantidades dentro de los glóbulos rojos y es
de vital importancia fisiológica, para el aporte normal de oxígeno a los tejidos. Varios son los genes que determinan
su biosíntesis. El estudio de su estructura molecular y fisiología ha llamado la atención de innumerables
investigadores; de su estudio se han derivado descubrimientos de gran utilidad. La gran mayoría de las variantes de
la hemoglobina resulta de la sustitución puntual de un aminoácido por otro.
Según ( (Nora, 2008)La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que está presente en altas concentraciones en lo
glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte
de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados.

Formula condensada
Grupo hemo: C34H34FeN4O4

Nombre iupac :Tetrapirrol cíclico

Nombre común:Hemoglobina
ESTRUCTURA MOLECULAR ESPACIAL:
 La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es
decir, está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas (fig.
1): dos α y dos β (hemoglobina adulta- HbA (Nora, 2008)
 Las cadenas polipeptídicas α contienen 141 aminoácidos, las
no α 146 (β, γ, δ) y difieren en la secuencia de aminoácidos.
 El hierro del hem forma un puente covalente con la histidina
proximal (F8) y el O2 se une de forma covalente al hem y a la
histidina distal (E7), el hem queda suspendido en una
hendidura no polar entre los helicoides E y F. (Pañuela, 2005)
 Las cuatro cadenas polipeptídicas de la Hb contienen cada una
un grupo prostético hem . (Pañuela, 2005)
Fig 1 Estructura grupo Hem (Pañuela, 2005)
 El hem es una molécula de porfirina que contiene un átomo de
hierro en su centro. (Pañuela, 2005)

 El tipo de porfirina de la Hb es la
protoporfirina IX; contiene dos grupos
ácidos propiónicos, dos vinilos y cuatro
metilos como cadenas laterales unidas a los
anillos pirrólicos de la estructura de la
porfirina. El átomo de hierro se encuentra en
estado de oxidación ferroso (+2) y puede
formar cinco o seis enlaces de coordinación
dependiendo de la unión del O2 (u otro
ligando) a la Hb (oxiHb, desoxiHb). Fig 2.Estructura molecular tridimensional (Pañuela 2005)
  Cuatro de estos enlaces se producen con los nitrógenos pirrólicos de la porfirina en un plano horizontal. El
quinto enlace de coordinación se realiza con el nitrógeno del imidazol de una histidina denominada histidina
proximal. el sexto enlace del átomo ferroso es con el O2, que además está unido a un segundo imidazol de una
histidina denominada histidina distal. (Pañuela, 2005)

TIPO DE ENLACE:
“Las cuatro subunidades de hemoglobina se unen en forma no covalente a un solo grupo hemo; el Fe 2+ de la
hemoglobina se une de forma covalente al O2” (Voet, 2004)

FUNCIONES BIOQUÍMICAS:
La hemoglobina es uno de los derivados nitrogenados de la ferroprotoporfirina; es una proteína conjugada que contiene
las proteínas básicas incoloras, las globinas y ferroprotoporfirina o hem (el cual consta de una parte orgánica y un
átomo de hierro). Esta proteína es la encargada de transportar el O2 en la sangre, por poseer el grupo hem, es similar
a la mioglobina. (Nora 2008)

CONCLUSIÓN
Después de la investigación realizada se logro entender todo sobre la molécula de la hemoglobina así como comprender
su estructura, su funcionamiento y su nomenclatura siendo importantes para nuestro conocimiento.

BIBLIOGRAFÍA
• Cantarow, A. (1964). En Bioquimica (pág. 105). Mexco: Interamericana.
• Deulofeu, V. (1967). En Bioquimica (pág. 399). Buenos Aires: El Ateneo.
• Nora, B. (2008). Hemoglobina . Obtenido de https://docs.moodle.org/all/es/images_es/5/5b/Hemoglobina.pdf
• Pañuela, O. (Julio de 2005). Biotine . Obtenido de http://www.bioline.org.br/pdf?rc05044