ENLACES NO COVALENTES

Las interacciones no covalentes son por lo general electrostáticas; es decir, se

producen entre el núcleo positivo de un átomo y las nubes electrónicas negativas
de otro átomo cercano. A diferencia de los fuertes enlaces covalentes, las
interacciones no covalentes individuales son relativamente débiles y, por lo tanto,
se rompen con facilidad. No obstante, desempeñan una función vital para
determinar las propiedades químicas y físicas del agua, y la estructura y la
función de las biomoléculas, debido a que el efecto acumulativo de muchas
interacciones débiles puede ser considerable. Un gran numero de interacciones
no covalentes estabilizan las macromoléculas y las estructuras
supramoleculares, mientras que la capacidad de estos enlaces para formarse y
romperse con rapidez dota a las biomoléculas de la flexibilidad requerida para
que se produzca el flujo rápido de información que tiene lugar en los dinámicos
procesos vitales. En los seres vivos, las interacciones no covalentes más
importantes son las iónica, las fuerzas de van der Waals y los enlaces de
hidrógeno.

INTERACCIONES IÓNICAS
Las interacciones ionicas que ocurren entre átomos o grupos cargados no son
dirigidas (p.ej., suceden de manera uniforme en el espacio alrededor del centro
de la carga). Los iones de carga opuesta, como el sodio (Na+) y el cloruro (Cl-),
se atraen. Por otra parte, los iones con cargas similares, como el Na+ y el K+,
se repelan. En las proteínas, determinadas cadenas laterales de aminoácidos
contienen grupos ionizables. Por ejemplo, la cadena lateral del aminoácido ácido
glutámico se ioniza a ph fisiológico de la siguiente forma: -CH2CH2COO-. La
cadena lateral del aminoácido lisina (-CH2CH2CH2CH2-NH2) a ph fisiológico se
ioniza de la siguiente manera: -CH2CH2CH2CH2NH3+. La atracción de las
cadenas laterales de los aminoácidos cargados de forma positiva y negativa
forma puentes salinos (-COO-+H3N-) y las fuerzas de repulsión creadas cuando
las especies cargadas de forma semejante se aproximan son una característica
importante de muchos procesos biológicos como el plegamiento de proteínas, la
catálisis enzimática y el reconocimiento molecular. Debe observarse que pocas
veces se forman puentes salinos estables entre biomoléculas en presencia de
agua, debido a que se prefiere la hidratación de los iones y la atracción entre las
biomoléculas disminuye de forma significativa. La mayoría de los puentes salinos
de las biomoléculas se produce en depresiones relativamente exentas de agua
o en las interfaces de biomoléculas donde el agua está excluida.

ENLACES DE HIDRÓGENO
Los enlaces covalentes entre el hidrogeno y el oxigeno o el nitrógeno son tan
polares que el núcleo de hidrogeno es débilmente atraído hacia el par de
electrones solitarios de un oxigeno o de un nitrógeno de una molécula vecina.
En la molecula de agua, cada par de electrones sin compartir del oxígeno puede
generar una atracción electrostática débil a un átomo de hidrógeno en una
interacción, conocida como enlace de hidrogeno, con moléculas de agua
cercanas. Como este enlace es covalente de forma parcial. La fuerza de
atracción tiene direccionalidad. La atracción máxima ocurre cuando los dos
enlaces O-H de las moléculas de agua participantes son colineales. Los
”enlaces” intermoleculares resultantes actúan como puentes entre las moléculas
de agua. Ningún enlace de hidrogeno es en especial fuerte (alrededor de
20KJ/mol) cuando se compara con los enlaces covalentes (p. Ej., 393 KJ/mol
para los enlaces N-H y 460 KJ/mol para los enlaces O-H). Sin embargo, cuando
puede formarse un gran numero de enlaces de hidrogeno intermoleculares (p.
Ej., en los estados líquido y solido del agua), las moléculas implicadas se
convierten en agregados tridimensionales, grandes y dinámicos. En el agua, la
cantidad sustancial de energía necesaria para romper estos agregados explica
los valores altos de su punto de ebullición y de fusión, de su calor de vaporización
y de su capacidad calorífica. Otras propiedades del agua, como la tensión
superficial y la viscosidad, se deben también, a su capacidad para formar un gran
número de enlaces de hidrógeno.

FUERZAS DE VAN DER WAALS

Las fuerzas de van der Waals son interacciones electrostáticas relativamente
débiles que se originan cuando las biomoleculas que contienen dipolos
permanentes neutros se aproximan entre sí o a un dipolo inducible. Cuanto más
polares y colineales son los grupos involucrados, más fuerte es la interaccion de
van der Waals. Incluso en hidrocarburos puros (sin enlaces polares como en las
regiones hidrofóbicas de las proteínas y de las colas de hidrocarburo de los
lípidos), una gran aproximación induce una delocalizacion de cargas (los
electrones se desplazan y las cargas se dispersan) lo que produce cohesión. La
atracción entre las moléculas es maxima a una distancia denominada radio de
van der Waals. Si se acercan más, se produce una fuerza de repulsión. En los
sistemas biológicos la suma de fuerzas de repulsión y de atracción crea la
estructura estable y funcional de las grandes biomoléculas y de los complejos
biomoleculares.
Hay tres tipos de fuerzas de van der Waals:
A. Interacciones dipolo- dipolo: estas fuerzas, que se producen entre
moléculas que contienen átomos electronegativos, hacen que las
moléculas se orienten a si misma de tal forma que el extremo positivo de
un grupo polar se dirija hacia el extremo negativo de otro. Los enlaces de
hidrogeno son un tipo de interaccion dipolo-dipolo particularmente fuerte.
B. Interacciones dipolo-dipolo inducido: un dipolo permanente induce un
dipolo transitorio en la molecula cercana al modificar su distribucion
electrónica. Por ejemplo, una molecula que contiene un grupo carbonilo
es débilmente atraída hacia un anillo aromático por la capacidad del dipolo
permanente del grupo carbonilo de deslocalizar (desplazar) los electrones
de la nube de electrones pi del anillo aromático. Las interacciones dipolo-
dipolo inducidas son más débiles que las interacciones dipolo-dipolo.
C. Interacciones dipolo inducido- dipolo inducido: el movimiento de los
electrones en las moléculas apolares cercanas da lugar a un desequilibrio
de carga transitorio en las moléculas adyacentes. Un dipolo transitorio en
una molécula polariza los electrones de una molécula vecina. Esta
interacción de atracción, que se denomina fuerza de dispersión de
London, es extremadamente débil. El apilamiento de los anillos de las
bases de una molécula de DNA, un ejemplo clásico de este tipo de
interacción, es posible debido a la capacidad de los electrones pi
débilmente retenidos de distribuirse de manera desigual por arriba y por
debajo de los anillos paralelos dispuestos en estrecha cercanía. Aunque
son débiles de forma individual, estas interacciones que se extienden por
toda la longitud de la molécula DNA proporcionan una estabilidad
significativa.