INMUNOGLOBULINA GAMMA,
GAMMAGLOBULINA O IgG
AUTOR(A):
Kerly Estrella Tuárez
ESTUDIANTES DE
MEDICINA
FACULTAD DE CIENCIA DE LA
SALUD DE LA UNIVERSIDAD
TÉCNICA DE MANABÍ
CO-AUTOR:
Dr. Jorge Cañarte
DOCENTE DE INVESTIGACIÓN
FACULTAD DE CIENCIA DE LA
SALUD DE LA UNIVERSIDAD
TÉCNICA DE MANABÍ
INTRODUCCIÓN
Todos los anticuerpos se asemejan en
su patrón estructural, también son
denominados inmunoglobulina (Ig) que
se podrían describir como proteínas
producidas por los linfocitos B y
consideradas uno de los autores
molecular de mayor importancia dentro
de la respuesta inmunitaria al estímulo
causado por un antígeno. En base a
experimentos, se quería demostrar la
estructura básica de cuatro cadenas de
la molécula de inmunoglobulina,
escogiendo como objetos experimental
un conejo. Cada 110 aminoácidos,
aproximadamente, compondrán una
cadena plagada, para finalizar
generando una cadena.
inmunoglobulinas constan de cuatro
cadenas polipectídicas que son dos
cadenas ligeras o L y dos cadenas
pesadas o H que se unirán entre si
gracias a un enlace o puente disulfuro.
Según su función efectora y la
modificación en su cadena pesada (H),
estas Ig se van a clasificar en cinco
isotipos diferentes que son: IgG con
cadena gamma, IgA con cadena alfa,
IgD con cadena delta, IgM con cadena
mu, y por ultimo las IgE con cadena
épsilon. La inmunoglobulina G o IgG
pertenece a uno de los tipos de
anticuerpos que intervienen en el
proceso inmune del organismo,
perteneciente a las gammaglobulina,
de las cuales, mediante un análisis
profundo se puede destacar que está
presente en suero y en líquidos
intersticiales donde su porcentaje en
plasma esta alrededor de los 80% a
90% atribuyéndosele como función, la
protección de tejidos a ataque
microbianos o de toxinas que discurren
por el torrente sanguíneo. Además, la
IgG tiene la capacidad de atravesar la
placenta, transmitiendo la apropiada
inmunidad de madre a feto natural y
pasivamente. Las subclases o subtipos
de inmunoglobulina G son: IgG1, IgG2,
IgG3 e IgG4. El objetivo de esta
investigación en plantear una idea clara
de lo que son las IgG, su estructura y
función a nivel fisiológico y molecular, y
además poder dar a conocer, de
manera concisa, cada subclase que
derivan de la IgG en base a su función
efectora y la estructura que la
componen. Indagando artículos, libros
La
y demás fuentes se podrá ampliar
conocimientos sobre todo lo
relacionado a las IgG de donde se pudo
concluir que los anticuerpos IgG se
considera las Inmunoglobulina más
abundante y principal del plasma
sanguíneo y que se genera tras la
respuesta inmunitaria secundaria de T.I
frente a infecciones bacteriana,
además se describe otras de sus
funciones como la Opsonización,
estimular la vía clásica en la activación
de complemento, citotoxidad e
inhibición por retroalimentación.
MARCO REFERENCIAL
Los anticuerpos son proteínas
circulantes que se producen en los
vertebrados en respuesta a la
exposición a sustancias extrañas
conocidas como antígenos. Estos
poseen una amplia diversidad y
especificidad siendo así, principales
intermediarios en la inmunidad humoral
frente a microrganismo y sustancia
extrañas.
Están estructurados por dos cadenas
pesadas idénticas y dos cadenas
ligeras idéntica y en base a la estructura
de su cadena pesada se pueden dividir,
dando como resultado 5 isotipos
principales que son IgG (γ), IgA (α), IgM
(μ), IgD (δ) e IgE (ε) donde el isotipo IgG
e IgA poseen subclasifican. En el caso
de la IgG se fijaron cuatro subclases;
IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4 que se distan
por el número y ubicación de puente
disulfuro a nivel del gozne, dándole una
reacción específica en correspondencia
con el complemento.
El conejo fue objeto de experimento
para demostrar la estructura básica de
cuatro cadenas de la molécula de
inmunoglobulina. La unión de las
cadenas ligeras a las cadenas pesadas
se da mediante enlaces disulfuro entre
las cadenas y por interacción no
covalentes múltiples, y de tal manera, lo
hacen las cadenas pesadas entre sí.
Las cadenas están compuestas por 110
aminoácidos, aproximadamente,
plegados para dar lugar a un dominio
compactado que, a través del enlace
disulfuro covalentes dentro de la
cadena, se va a estabilizar. Estos
dominios serán VL/ VH y CL/CH en el
cual, los dominios VL y VH formaran
parte de los sitios de unión con el
antígeno, y CL / CH serán
determinantes de la función efectora de
la inmunoglobulina.
Se obtuvieron datos sobre la estructura
de la molécula completa de las IgG en
base a estudios cristalográficos con
rayos X de los cuales se hizo posible la
construcción de un esquema de α-
carbono y modelos de la superficie de
van der Waals generados por
ordenador. La movilidad alrededor de la
región de bisagra permite que se
genere las estructuras con forma de Y
y de T en la IgG, la región Fab se da por
elevado emparejamiento entre los
dominios VH/VL y CH/CL a través de
interacciones no covalentes extensas,
de la misma manera se emparejan los
dominios CH3 del FC de IgG. Los
dominios que no se emparejan por los
CH2, sin embargo, tiene una mitad
oligosacárida compleja ligada a N que
forma parte de la estructura del Fc de la
IgG.
La IgG (inmunoglobulina G) Es una
protema plasmática, la más abundante
y principal clase de anticuerpos del
plasma sanguíneo, se encuentra en los
fluidos internos del cuerpo como ser: la
sangre, líquido cefalorraquídeo y
líquido peritoneal, por ende, su paso
facilitado del torrente sanguíneo a los
tejidos se debe a su peso molecular de
180 kD 2.
Cada subclasificación del isotipo IgG
humana posee características únicas
de actividad biológica, y un 95%
aproximadamente de la secuencia
entre sus regiones Fc es idéntica, por
ejemplo, según su función efectora
basada en la ruta clásica del
complemento, los complejos formados
con anticuerpos IgG1 e IgG3 son
eficaces; los que están formados con
anticuerpos IgG2 son menos eficaces;
y aquellos inactivos se van a formar con
anticuerpos IgG4.
Las IgG interactúan con una colección
compleja de receptores Fc celulares.
Los neonatos carecen de inmunidad
por lo que deben estar protegidos de
anticuerpos IgG pasivos que se
transportaran a través de la placenta;
transporte regulado por el receptor Fc
neonatal (FcRn). Los únicos subtipos
que se transportan a través de la
placenta son los de la IgG pero la
proporción entre sangre de cordón y
sangre materna, es diferente.
La inmunoglobulina predominante en el
suero del humano normal es la IgG. La
IgG forma parte de inmunoglobulinas
con mayor importancia a causa de que
fue el producto final de la respuesta
inmunitaria secundaria de T. I frente a
infección bacteriana, convirtiéndose
esta en la principal función, es decir,
potencian la fagocitosis dentro de los
mecanismos de defensa de T.L para
demostrar que las defensas especificas
e inespecíficas del organismo forman
un sistema interrelacionado.
La IgG forma parte del 85% del total de
inmunoglobulinas presentes en el
plasma. La Brucella induce la
producción de IgG2 e IgG3, pero no las
de IgG1. Se dará un incremento de
IgG4 al presentar casos de dermatitis
atópica, psoriasis y pénfigo foliáceo. El
70% total de la IgG del adulto
corresponde a la IgG1, mientras que el
20,6 y 4%, aproximadamente, son IgG2
e IgG3.
Estas son secretas en forma de
monómeros IgG1 con una
concentración sérica de 13,5 mg/ml y
con una semivida en suero de 23 días
por que tiene la capacidad de unirse al
receptor específico para el FcRn y
también en la transferencia de IgG
materna a través del intestino en los
recién nacidos.
Entre otras de las funciones de la
Inmunoglobulina G están la
opsonización, siendo es el proceso por
el que se marca a un patógeno para su
ingestión y destrucción por un fagocito;
activación del complemento ya que al
acoplarse a un epítopo, causaran la
activación de la cascada de
complementos por la vía clásica;
citotoxicidad celular dependiente de
anticuerpos, inmunidad neonatal por
motivo de ser los únicos anticuerpos
que atraviesan la placenta; e inhibición
por retroalimentación de linfocitos B.
La unión de la molécula C1 del
complemento mediante el
subcomponente hexavalente C1q es
conducido por la agrupación de
moléculas IgG, habitualmente, en la
superficie de un patógeno como una
bacteria que va a activar la vía clásica
del complemento y procesos que
terminarían en lisis de patógeno.
El receptor neonatal FcRn, se podría
decir que es un importante receptor Fc
de la Inmunoglobulina G por su
mediación en el transporte de la IgG de
la madre al feto a través de la placenta
para la protección directa de neonato a
ciertos microorganismos extraños, no
obstante, el FcRn también tiene gran
importancia en el transporte de IgG
materna desde la leche hasta el
lactante, por medio de sus células
intestinales, del mismo modo, el FcRn
mantiene la larga vida media de la IgG
en suero de adultos y niños.
CONCLUSIÓN
En base a todo lo expuesto se puede
concluir que las IgG son
inmunoglobulinas con gammaglobulina
que abunda en el plasma y tienen una
semivida de 23 días, a los cual se le
atribuye su importancias al ser el
producto final de la respuesta
inmunitaria secundaria de T. I frente a
infección bacteriana donde potencia la
fagocitosis dentro de los mecanismos
de defensa de T.L para demostrar que
las defensas especificas e
inespecíficas del organismo forman un
sistema interrelacionado. La IgG es una
inmunoglobulina predominante en
suero, espacio extravascular,
secreciones internas y en la fase
secundaria de la respuesta inmunitaria
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