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Practica 9
UNIVERSIDAD DE GUANAJUATO
Departamento de Química.
QU 30605
EQUIPO 1
INTEGRANTES DE EQUIPO:
ACTIVIDAD ENZIMATICA
OBJETIVOS
1. Observar la actividad de la enzima catalasa.
2. Comparar la actividad de la catalasa de tejidos de organismos vivos, con un catalizador no
proteico.
3. Examinar los factores que afectan la actividad enzimática.
INTRODUCCION
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que
sean termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una reacción química que es
energéticamente posible pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente
favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas
reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se
convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en
las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones
mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece
sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el
tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la
expresión génica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡)
de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no
alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el
equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una
reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el
equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que
catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores
por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas
distintas.4 No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas
de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que
reside la actividadpeptidil transferasa). También cabe nombrar unas moléculas sintéticas
denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas
clásicas.
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores
enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los
activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas
requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras.
Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia
enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y
productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos
industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de jeans o producción
de biocombustibles.
DESARROLLO EXPERIMENTAL
En los siguientes experimentos mide la velocidad de reacción de acuerdo a la siguiente escala: 0 = no hay
reacción; 1 = lenta; 2 = moderada; 3 = rápida; 4 = muy rápida.
Observaciones y resultados.
1. Coloca una pequeña cantidad de papa fresca en 3 tubos de ensaye. Usa el agitador y un poco de arena
fina para triturar la papa.
2. Agrega 1 mL de agua destilada al primer tubo, 1 mL de HCl 0.1 M al segundo y 1 mL de NaOH 0.1 M al
tercer tubo. Registra el pH de cada tubo.
1. Coloca una pequeña cantidad de papa en un tubo de ensaye y tritura con arena, Pon el tubo en un baño
de agua hirviendo durante 5 minutos.
4. Coloca en dos tubos de ensaye 1 mL de peróxido de hidrógeno al 3 %. Coloca uno de los tubos en un
baño de agua a 37°C y el otro tubo en un baño de agua helada, durante 5 minutos. Agregar una pequeña
cantidad de papa triturada a cada tubo. Compara las velocidades de reacción.
Observaciones y resultados.
1. Coloca una pequeña cantidad de papa en un tubo de ensaye y tritura con arena, agrega 3 gotas de KCN
0.1 M. Mezcla bien el contenido del tubo.
Observaciones:
Cuando se agrego el KCN 0.1M no se observaron cambios; al agregar el ml de H2O2 al 3% no se observo
reacción ni cambio alguno.
Anotación de los resultados del experimento y discusión
1. Elabora una tabla con los resultados obtenidos y 2. Basado en tus anotaciones sobre la velocidad de las
reacciones de los experimentos anteriores, elabora un gráfico de barras.
Tubo Velocidad
1 c/arena 0
2 c/MnO2 3
3 c/papa cruda 2
4 c/hígado 4
4.5
4 Actividad Enzimatica
3.5
3
Velocidad
2.5
2
1.5 Serie 1
1
0.5
0
1 c/arena 2 c/MnO2 3 c/papa cruda 4 c/hígado
Tubo
3. ¿Puede el peróxido de hidrógeno ser descompuesto por otros catalizadores diferentes de los que se
encuentran en los tejidos vivos? Explica.
Conclusiones
Bibliografia:
http://es.wikipedia.org/wiki/Enzima
www.scribd.com/doc/19002681/actividad-enzimatica
genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.cfm