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INTRODUCCIÓN.

Las reacciones químicas que se dan en los seres vivos no podrían tener lugar sin la
presencia de los enzimas. Estas macromoléculas, que generalmente son proteínas,
catalizan las reacciones bioquímicas, permitiendo que los sustratos se conviertan
en los productos que necesita la célula. Como todo catalizador, las enzimas no se
consumen en las reacciones que catalizan, pero a diferencia de otros catalizadores
de naturaleza inorgánica, las reacciones que catalizan son muy específicas: sólo
interaccionan con determinados sustratos, y sólo facilitan el curso de determinadas
reacciones.
Un enzima que podemos encontrar en todos los seres vivos es la catalasa, la
función en los tejidos es necesaria porque durante el metabolismo celular, se forma
una molécula toxica que es el PEROXIDO DE HIDROGENO, H₂O₂ (agua
oxigenada) la catalasa se descompone en agua y oxígeno. La reacción sobre la
catalasa es la siguiente:
MARCO TEORICO.
Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones
químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que
son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que
cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya que
cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de
otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.
Como toda proteína, las enzimas están formadas por una gran cantidad de
aminoácidos, que cumplen funciones diferenciadas. Entre éstos tenemos los no
esenciales, estructurales, de unión y catalíticos.
 Los aminoácidos no esenciales pueden ser reemplazados, y en algunos
casos eliminados sin una pérdida significativa en la función o conformación
de una enzima.
 Los aminoácidos estructurales son vitales para la conformación de la enzima,
“forman su esqueleto”.
 Los aminoácidos de unión participan en la asociación entre la enzima y el
sustrato.
 Los aminoácidos catalíticos participan activamente en la transformación del
sustrato.
La “estructura” de una enzima puede explicarse en función de los residuos de estos
cuatro tipos de aminoácidos. Obviamente, los residuos estructurales, de unión y
catalíticos pueden considerarse esenciales y cualquier modificación de éstos
disminuye la actividad enzimática. De hecho, si el residuo es particularmente crucial,
como en el caso de un residuo clave en la unión o cualquier residuo catalítico,
resulta una pérdida total de la actividad.
El sitio donde se encuentra el conjunto de aminoácidos de unión y catalíticos se
denomina centro activo de la enzima, un lugar estratégico donde, por medio de
uniones intermoleculares, la enzima “atrae” al sustrato en una orientación tal que
encajan correctamente, así como las piezas en un rompecabezas.
Clasificación de las enzimas

1. De acuerdo a su complejidad

Las enzimas se clasifican como:


 Simples: Formada por una o más cadenas polipeltídicas.
 Conjugadas: Contiene por lo menos un grupo no proteico enlazado en la
cadena polipeltídica.

 En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:

a) Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.

b) Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima. La combinación


de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima. Los
cofactores pueden ser:

 Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica


general de la enzima, si no están presentes, la
enzima no actúa. Estos iones metálicos se
denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+,
Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

 La mayoría de los otros cofactores son coenzimas


las cuales generalmente son compuestos orgánicos
de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas
del complejo “B” son coenzimas que se requieren
para una respiración celular adecuada.
2. Según su actividad

I. Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxidación o reducción del


sustrato, es decir, de transferencia de electrones. Las principales son
oxidasas y deshidrogenasas.

II. Transferasas: Intervienen en reacciones en las que se transfiere un


grupo funcional de un sustrato a otro. Las principales son las quinasas,
que transfieren grupos fosfato facilitando la formación de ATP.

III. Hidrolasas: Intervienen en reacciones de hidrólisis en las que se rompe


una molécula por introducción de una molécula de agua disociada en sus
componentes: OH- y H+. Las principales son: estearasas (rompen
enlaces tipos éster), peptidasas, glucosidasas.

IV. Liasas: Intervienen en reacciones en las que se rompen enlaces C – C;


C – O; C – N, dando lugar a la aparición de moléculas que poseen dobles
enlaces o liberación de grupos químicos. Desaminasas y
descarboxilasas.

V. Isomerasas: Intervienen en reacciones en las que una molécula se


transforma en su isómero.

VI. Ligasas: Intervienen en reacciones en las que dos o más moléculas se


unen para dar otra más compleja. Catalizan la formación de enlaces y
precisan energía que procede del ATP.
Las enzimas Son proteínas y por tanto cumplen sus propiedades.
La más importante es la especificad.
• Especificidad: Existen dos tipos:
a) Especificidad de acción o de clase: La enzima actúa sobre un
determinado tipo de reacción y depende del tipo de enlace y no del
tipo de molécula. Por ejemplo, las fosfatasas, que separan los grupos
fosfato de cualquier tipo de molécula, deshidrogenasas, oxidasas,…

b) Especificidad de sustrato: Indica el sustrato sobre el que actúa la


enzima. Puede ser: Absoluta: La enzima tan solo actúa sobe un
determinado sustrato. Ej. Maltasa. De grupo: La enzima actúa sobre
un grupo de moléculas que presentan un determinado enlace. Ej.
Peptidasas

• Reversibilidad: Una enzima actúa igual sobre una reacción química sea cual sea
el sentido de la reacción. No modifican el sentido de la reacción.

• Eficacia: Se necesitan en muy poca cantidad. Una sola molécula de enzima puede
catalizar la reacción de miles de moléculas de sustrato ya que la enzima no se
consumen en el proceso sino que se recupera al final.

• Gran poder catalítico: Multiplican la velocidad de las reacciones por un millón de


veces o más.

• No se consumen en las reacciones.


Factores que influyen en la actividad enzimática
Las enzimas son proteínas que funcionan en un determinado medio, bien sea intra
o extracelular, dónde las condiciones pueden variar, y por lo tanto el nivel de
actividad de la molécula puede verse modificado a lo largo del tiempo. Dentro de los
factores que afectan a la actividad enzimática merecen destacarse:
 pH: Cada enzima presenta unos valores de pH entre los que son efectivos.
Entre ambos existe un pH óptimo en el que la velocidad de la reacción es
máxima. Fuera de los límites la enzima se desnaturaliza.

 Temperatura: Este factor presenta dos efectos contrapuestos, por un lado el


aumento de temperatura produce, de forma general, un aumento en la
velocidad de cualquier reacción química; pero por otro lado, las enzimas
experimentan desnaturalización y pérdida de actividad al superar una
determinada temperatura.

 Cofactores: En algunos es necesaria la presencia de iones metálicos o


coenzimas para realizar su función. Las coenzimas se modifican y alteran
temporalmente durante la reacción química.

 Inhibidores:
a) Irreversible: Se unen covalentemente al enzima. (ej. Cianuro a la
citocromo oxidasa.)

b) Reversible:
 Competitivo: El inhibidor es similar al sustrato, compite con
él por el centro activo.
 No competitivo: Se une al enzima en otro lugar lo que
provoca que no pueda actuar eficazmente haciendo
disminuir la velocidad máxima.

 Concentración de sustrato: Al aumentar la concentración del sustrato se


aumenta la velocidad de reacción ya que, al haber más moléculas de
sustrato, se facilita el encuentro de estas con el enzima, hasta alcanzar la
velocidad máxima (Vmáx), a partir de ese momento se mantiene constante
ya que todas las enzimas se encuentran en forma de complejo enzima-
sustrato. La Vmáx se alcanza cuando toda la enzima está ocupada por el
sustrato.
OBJETIVOS

Objetivos Generales

 Reconocer la importancia de algunas reacciones químicas, mediadas por


enzimas, mediante observación de resultados específicos.

Objetivos Específicos

 Comprobar la reacción sobre el peróxido de hidrógeno por acción de la


enzima catalasa, presente en tejidos animales y vegetales determinando los
productos de reacción.

 Estudiar algunos factores que afectan la actividad enzimática, como la


temperatura, el pH, la concentración del sustrato y de la enzima y la
presencia de inhibidores.

 Confrontar los conocimientos teóricos adquiridos con las actividades


experimentales en el laboratorio.
METODOLOGÍA

 MATERIALES QUE PERMITIERON EL DESARROLLO DE LA PRÁCTICA.

 Agua Oxigenada
 Papa pequeña
 Manzana pequeña
 “Pedacito” de Hígado de Res
 “Pedacito” de Riñón de Res
 Cuchilla/Exacto/Bisturí
 Papel absorbente
 Bata
 Guía de laboratorio.

I. ACCION DE LA ENZIMA CATALASA

 Se realizaron cortes pequeños de cada uno de los tejidos llevados al


laboratorio para experimentación. Se colocaron separadamente sobre
pedazos de papel absorbente. Tomamos cuatro tubos de ensayos limpios y
en cada uno de ellos colocamos una porción de los tejidos crudos, y
agregamos 3ml de solución de Peróxido de hidrogeno al 3%.

Inmediatamente observamos un intenso burbujeo en el Hígado, que se debía al


desprendimiento de oxígeno de la reacción catalizada por la enzima catalasa. Este
experimento se realizó con distintos tejidos animales y vegetales, en los cuales
Encontramos diferentes intensidades de burbujeo, que dependían de la cantidad de
catalasa presente en el tejido.
 Posteriormente vaciamos y enjuagamos los tubos de ensayo. Luego
agregamos en cada uno otra porción de tejidos más 2ml de agua del grifo y
fueron llevados al baño María durante 5 minutos. Pasado el tiempo
eliminamos el exceso de agua y añadimos 3ml de solución de peróxido de
hidrogeno al 3% en cada uno de los tubos, Finalmente observamos los
resultados.

Todas las enzimas son proteínas. Por lo tanto, todas las enzimas sufren
desnaturalización frente al calor. Esto quiere decir que cuando la temperatura
es muy elevada, la enzima pierde su estructura terciaria, por lo tanto su sitio
activo también se desnaturaliza, y ya no puede cumplir su función. Este
hecho se pudo demostrar repitiendo el experimento, pero llevados al baño
María, Cuando añadimos el agua oxigenada, no se observa el burbujeo.
ANEXO.

El peróxido de hidrógeno es uno de los productos del metabolismo celular en


diversos organismos, pero dada su potencial toxicidad, es transformado enseguida
por la enzima catalasa.

En la industria, se también se utiliza la enzima catalasa, para diferentes fines. Por


ejemplo, se usa en la industria textil, para eliminar residuos de peróxido de
hidrógeno.

Además, la catalasa cumple una función protectora contra determinados


microorganismos patógenos, sobre todo anaerobios. Las bacterias anaerobias,
mueren al estar en contacto con oxígeno, es por esta razón que el oxígeno
producido por esta enzima tiene efecto bactericida sobre estos microorganismos.
Tanto es así, que la ausencia de dicha enzima por defectos genéticos, llamada
acatalasemia o enfermedad de Takahara, causa importantes infecciones en la
mucosa bucal, pudiendo llegar a causar la pérdida de dientes y graves lesiones en
los maxilares y tejidos blandos de la cavidad bucal. La reacción catalizada por esta
enzima, ocurre en dos etapas, en las cuales interviene el hierro del grupo hemo de
la hemoglobina como cofactor.
CONCLUSION

Como producto del análisis de los resultados del experimento realizado en el


laboratorio, se puede extraer la siguiente conclusión:

 La temperatura es un factor determinante en las reacciones enzimáticas


porque acelera o retarda la acción de las enzimas, lo que se evidencia con
la producción de burbujas.
BIBLIOGRAFIA.

 http://www.cac.es/cursomotivar/resources/document/2010/1.pdf (21:08/
Martes, 19 de abril de 2016)

 https://www.tplaboratorioquimico.com/quimica-general/quimica-de-los-
seres-vivos/que-son-las-enzimas.html (2:23/ Miércoles, 20 de abril de 2016)

 http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf (2:32 /
Miércoles, 20 de abril de 2016)

 http://www.edu.xunta.es/centros/iespuntacandieira/system/files/05_Enzimas
.pdf (3:12 / Miércoles, 20 de abril de 2016)

 Enzima catalasa | La Guía de Química http://quimica.laguia2000.com/conceptos-


basicos/enzima-catalasa#ixzz46PQkH6l9 (4:39 / Miércoles, 20 de abril de 2016)
ENZIMAS

ELAINE PACHECO

NEYLA PEREZ

WENDY QUINTANA

Asignatura:

BIOLOGIA GENERAL (LABORATORIO)

Docente:

ALISON MENDOZA

PROGRAMA DE FARMACIA

FACULTAD DE QUIMICA Y FARMACIA

UNIVERSIDAD DEL ATLANTICO

BARRANQUILLA, ABRIL 2016