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Catalina dueñas

Jhon Aguilar
Alejandra Chavarro
ACTIVIDAD DE METABOLISMO
1. Explique la similitud entre entre el ATP y una moneda como el dólar.
2. Qué es una vía metabólica?
3. ¿Cuál es la relación entre catabolismo y anabolismo?
4. Explique las dos leyes de la termodinámica y su relación con el procesamiento de energía en
los seres vivos.
5. En relación a la energía cuál es el principal desafío que los seres vivos deben superar?
6. Cómo se relacionan energía potencia y energía cinética?
7. Explique qué es una reacción endergónica y exergónica.
8. Defina qué es una enzima y cuál es su función en las células.
9. Qué es el sitio activo y cómo puede ser influenciado por factores externos.
10. ¿Qué es el complejo enzima-sustrato y mediante cuáles procesos disminuye la energía de
activación?
11. ¿Qué factores influyen para que haya variabilidad enzimática?
12. Explique los procesos de inhibición competitiva, no competitiva e inhibición alostérica.

SOLUCION
1. Así como el dólar se usa como para comprar bienes, las células usan moléculas de ATP como
moneda de energía para realizar un trabajo inmediato.
2. Una vía metabólica es un conjunto de enzimas, en las que el producto de una es el sustrato de
otra. En los organismos vivientes existen múltiples vías metabólicas, encargadas de sintetizar
compuestos (componentes celulares, moléculas reguladoras, compuestos que sirven para
almacenar energía etc.), o de degradarlos para obtener energía. Uno de los logros más
importantes de la Bioquímica, es el de conocer lo que pasa con algún componente que ingresa
a un organismo, seguirlo a través de todas las transformaciones que sufre y finalmente ver la
forma en que los átomos que lo componían abandonan el sistema. Todos esos cambios se
llevan a cabo gracias a la existencia de vías metabólicas. Al conjunto de reacciones que
ocurren en un ser vivo se le llama metabolismo.
3. Entre el catabolismo y anabolismo existe un cierto equilibrio; en los primeros años de la vida se
desarrolla más el anabolismo y al final de la vida, el catabolismo. Tomando esto como punto de
partida, podemos decir que cuando el equilibrio existente entre los dos se desplaza con mucha
distancia al catabolismo, la vida en ese organismo en particular va cesando.

El anabolismo y catabolismo son procesos metabólicos, el catabolismo produce la energía que


requiera nuestro cuerpo o nuestros movimientos, aunque como no toda la energía se utiliza en
nuestros movimientos quedan reservas; esas reservas son utilizadas por el anabolismo que es
el que produce las proteínas o moléculas para formar nuevas células y así mantener nuestro
cuerpo y sus funciones al máximo. El ejercicio facilita estos procesos al aumentar el oxígeno en
nuestro cuerpo, elemento importante para los funcionamientos de las células.
4. La primera ley de la termodinámica

La primera ley de la termodinámica piensa en grande: se refiere a la cantidad total de energía en el


universo, y en particular declara que esta cantidad total no cambia. Dicho de otra manera,
la Primera ley de la termodinámica dice que la energía no se puede crear ni destruir, solo puede
cambiarse o transferirse de un objeto a otro.

Imagen de un cono de helado (energía química) que se transforma en el movimiento de los niños
al andar en bicicleta (energía cinética).
Imagen del sol (energía luminosa) que se convierte en azucares (energía química) en una hoja.
Esta ley puede parecer algo abstracta, pero si empezamos a ver los ejemplos, encontraremos que
las transferencias y transformaciones de energía ocurren a nuestro alrededor todo el tiempo. Por
ejemplo:
 Los focos transforman energía eléctrica en energía luminosa (energía radiante).
 Una bola de billar golpea a otra, lo que transfiere energía cinética y hace que la segunda bola se
mueva.
 Las plantas convierten la energía solar (energía radiante) en energía química almacenada en
moléculas orgánicas.

Segunda ley de la termodinámica


La segunda ley de la termodinámica es que la Entropía debe aumentar si una reacción es ser
espontánea. Un proceso puede ocurrir solamente espontáneamente si la suma de las entropías
del sistema y de sus aumentos de los alrededores.
Sin Embargo, es difícil medir los cambios en entropía en un sistema biológico. Qué puede ser
utilizada es la Energía Libre de Gibbs de una Reacción en la presión y la temperatura constantes. El
∆G es la diferencia entre la energía contenida en los productos de una reacción y los reactivo:

∆G = (energía de productos) - (energía de reactivo)

Para una reacción en equilibrio la dirección de una reacción catalizada enzima y de hecho de un
camino metabólico, depende del cambio en energía libre.

Las Reacciones ocurren solamente cuando el cambio de la energía libre (Gibbs) es negativo.

Se determina el constante de equilibrio, Keq como: Keq = []/[de los productos reactivo]. El estado
estándar en bioquímica está en la concentración molar del pH 7 y 1.

5. Los organismos biológicos son sistemas abiertos. La energía se intercambia entre ellos y su
entorno como usan energía del sol para realizar la fotosíntesis o consumir moléculas que
almacenan energía y liberar energía al medio ambiente haciendo trabajo y liberando calor.
Como todas las cosas en el mundo físico, la energía está sujeto a leyes físicas. Las leyes de la
termodinámica rigen la transferencia de energía en y entre todos sistemas en el universo.

En general, la energía se define como la capacidad de hacer trabajo o de crear algún tipo de
cambio. La energía existe en diferentes formas. Por ejemplo, la energía eléctrica, la energía
luminosa y la energía térmica son todos tipos diferentes de energía. Para apreciar la forma en
que la energía entra y sale de los sistemas biológicos, es importante comprende dos de las
leyes físicas que rigen la energía.

6. Existe relación entre la energía cinética y potencial, ya que cuando un cuerpo está en reposo,
su energía cinética es cero y la potencial es máxima.
Esto significa que la energía potencial se puede transformar en cinética. Por ejemplo, la roca
que está en la cima de un cerro posee energía potencial, pero si esta se desliza por la ladera
del cerro, se transforma en energía cinética.
De esto se deduce que cuando el cuerpo se desplaza, la energía potencial que está acumulada,
va adquiriendo energía cinética.
Por lo tanto, la energía mecánica es la suma de la energía potencial y la cinética
7. De forma clásica se divide el metabolismo en:

Reacciones exergónicas (catabolismo): que liberan energía para el trabajo celular a partir del
potencial de degradación de los nutrientes orgánicos.

Reacciones endergónicas (anabolismo): que absorben energía aplicada al funcionamiento de la


célula produciendo nuevos componentes.

8. Las enzimas son proteínas encargadas de realizar todo el trabajo diario que se produce dentro
de una célula. Su función básica es acelerar el proceso y la eficiencia de una reacción sin ser
consumidas durante el proceso. Las enzimas son responsables de mover grandes zonas de la
estructura interna de las células, como empujar a los cromosomas cuando una célula se divide.
Funciones:

Catabolizadores para el cambio

Producir energía

Motores moleculares

Romper y construir componentes de carbono orgánico

9. Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a una o más moléculas de reactivo. Estas
moléculas son los sustratos de la enzima.

En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios productos. En otras, dos sustratos se


unen para crear una molécula más grande o para intercambiar partes. De hecho, para
cualquier reacción biológica que se te pueda ocurrir, probablemente exista una enzima para
acelerarla.

La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo (ya que ahí es donde
sucede la "acción" catalítica).

Las proteínas se forman de unidades llamadas aminoácidos, y en las enzimas que son
proteínas, el sitio activo obtiene sus propiedades de los aminoácidos que lo conforman. Estos
aminoácidos pueden tener cadenas laterales grandes o pequeñas, ácidas o básicas, hidrofílicas
o hidrofóbicas.

El grupo de aminoácidos que se encuentra en el sitio activo, así como la posición que estos
tienen en el espacio tridimensional, le dan al sitio activo un tamaño, forma y comportamiento
químico muy específicos. Gracias a estos aminoácidos, el sitio activo de una enzima es apto de
modo exclusivo para unirse con una molécula objetivo en particular -el sustrato o sustratos de
la enzima- y le ayudan a experimentar una reacción química.

10. Complejo enzima-sustrato. Fedra o enzima-sustrato es la estructura que se forma de la unión


de una enzima con su sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima). Algunas proteínas
tienen la capacidad de modificarlos ligándos a los cuales son unidos, es decir, actúan como
catalizadores moleculares.

Enzimas y energía de activación

Una sustancia que acelera una reacción química, y que no es un reactivo, se llama catalizador.
Los catalizadores de las reacciones bioquímicas que suceden en los organismos vivos se
conocen como enzimas. Estas generalmente son proteínas, aunque algunas moléculas de
ácido ribonucleico (ARN) también actúan como enzimas.

Las enzimas realizan la tarea fundamental de disminuir la energía de activación, es decir la


cantidad de energía que se debe agregar a una reacción para que esta comience. Las enzimas
funcionan al unirse a las moléculas de reactivo y sostenerlas de tal manera que los procesos
que forman y rompen enlaces químicos sucedan más fácilmente.

Gráfica de coordenadas de reacción que muestra el curso de la reacción con y sin catalizador. Con
el catalizador, la energía de activación es más baja que sin él. Sin embargo, el catalizador no
cambia la ∆G de la reacción.
_Imagen modifcada de "Energía potencial, cinética, libre y de activación: Figura 5," por OpenStax
College, Biology, CC BY 3.0._
Aclaremos un punto importante, las enzimas no cambian el valor de ∆G de una reacción. Es decir,
no cambian si una reacción libera o absorbe energía en general. Esto es porque las enzimas no
afectan la energía libre de los reactivos o los productos.
En cambio, las enzimas disminuyen la energía del estado de transición, un estado inestable por el
que deben pasar los reactivos para convertirse en productos. El estado de transición está en la
parte superior de la "colina" de energía en el diagrama anterior.

Sitios activos y especificidad del sustrato

Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a una o más moléculas de reactivo. Estas
moléculas son los sustratos de la enzima.
En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios productos. En otras, dos sustratos se unen
para crear una molécula más grande o para intercambiar partes. De hecho, para cualquier
reacción biológica que se te pueda ocurrir, probablemente exista una enzima para acelerarla.
La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo (ya que ahí es donde sucede
la "acción" catalítica).
Un sustrato entra en el sitio activo de la enzima. Este forma un complejo enzima-sustrato.
Entonces sucede la reacción, el sustrato se convierte en productos y se forma el complejo enzima-
productos. Luego los productos dejan el sitio activo de la enzima.
Imagen modifcada de "Enzimas: Figura 2," por OpenStax College, Biology, CC BY 3.0.
Las proteínas se forman de unidades llamadas aminoácidos, y en las enzimas que son proteínas, el
sitio activo obtiene sus propiedades de los aminoácidos que lo conforman. Estos aminoácidos
pueden tener cadenas laterales grandes o pequeñas, ácidas o básicas, hidrofílicas o hidrofóbicas.
El grupo de aminoácidos que se encuentra en el sitio activo, así como la posición que estos tienen
en el espacio tridimensional, le dan al sitio activo un tamaño, forma y comportamiento químico
muy especificos. Gracias a estos aminoácidos, el sitio activo de una enzima es apto de modo
exclusivo para unirse con una molécula objetivo en particular -el sustrato o sustratos de la enzima-
y le ayudan a experimentar una reacción química.
[¿Qué tan específica es la correspondencia entre enzima y sustrato?]
Efectos ambientales en la función enzimática

Dado que los sitios activos están finamente ajustados para ayudar a que suceda una reacción
química, pueden ser muy sensibles a los cambios en el ambiente de la enzima. Los factores que
pueden afectar el sitio activo y la función de la enzima incluyen:
 La temperatura. Una mayor temperatura generalmente provoca una mayor velocidad de reacción,
independientemente de que la reacción esté catalizada por una enzima o no. Sin embargo,
aumentar o disminuir la temperatura fuera del rango tolerable de la enzima puede afectar los
enlaces químicos en el sitio activo, y causar que sean menos adecuados para la unión con los
sustratos.
 El pH. El pH también puede afectar la función enzimática. Los residuos de los aminoácidos del sitio
activo a menudo tienen propiedades ácidas o básicas que son importantes para la catálisis. Los
cambios en pH pueden afectar estos residuos y dificultar la unión con el sustrato. Las enzimas
funcionan mejor dentro de cierto rango de pH, y tal como sucede con la temperatura, los valores
extremos de pH (ácido o básico) pueden hacer que las enzimas se desnaturalicen.

11. Son los productos de las reacciones metabólicas celulares sí mismos. De la manera más
eficiente y elegante, las células han evolucionado para usar sus propios productos reacciones
para la inhibición por retroalimentación de la actividad de la enzima. La inhibición de
retroalimentación implica el uso de una reacción producto para regular su propia producción
adicional
12. En algunos casos de inhibición enzimática, una molécula inhibidora es lo suficientemente
similar a un sustrato que puede unirse al sitio activo y simplemente bloquear el sustrato de
enlace. Cuando esto sucede, la enzima es inhibido a través de la inhibición competitiva,
porque una molécula inhibidora compite con el sustrato por vinculante para el sitio activo. Por
otro lado, en la inhibición no competitiva, una molécula inhibidora se une a la enzima en un
lugar que no sea el sitio activo, llamado sitio alostérica, pero aún logra bloquear la unión del
sustrato al sitio activo. Algunas moléculas inhibidoras se unen a las enzimas en un lugar donde
su unión induce una cambio conformacional que reduce la afinidad de la enzima por su
sustrato. Este tipo de inhibición se llama inhibición alostérica.