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Aminoácidos con grupo R polar sin carga: son más hidrolificos que los
aminoácidos apolares por sus grupos funcionales que forman puentes de
hidrogeno con el agua, entre ellos están: Serina, Treonina, Cisteína,
Prolina, Aspagarina y Glutamina
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Pero también están los aminoácidos no esenciales, que son todos aquellos
aminoácidos que el cuerpo puede fabricar o sintetizar y que no necesitan hacer la
ingesta directa en una dieta.
Entre los aminoácidos no esenciales están:
o Alanina
o Aspagarina
o Aspartato
o Cisteina
o Glicina
o Glutamato
o Glutamina
o Prolina
o Serina
o Tirosina
o Hidrocilisina
o Hidroxiprolina
La carencia de estos aminoácidos esenciales limita el desarrollo del organismo, ya
que sin ellos no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear
nuevos tejidos, crecer o digerir los alimentos, entre muchas otras funciones
básicas de nuestro organismo.
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Los péptidos se nombran empezando por el residuo amino-terminal
Las unidades de aminoácidos de un péptido se denominan frecuente
residuos
Los péptidos pueden distinguirse por su comportamiento de ionización.
Los péptidos tienen curvas de titulación características y pH isoeléctricos
característicos a los que no se desplazan a un campo eléctrico.
Los enlaces polipeptídicos de las pretinas son bastantes estables, con una
vida media alrededor de 7 años en la mayoría de las condiciones
intracelulares.
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enrollado alrededor en un eje imaginario dibujado longitudinalmente por el centro
de la hélice y los grupos R de los residuos de aminoácidos.
El giro de la α Hélice es dextrógiro en todas las proteínas. La estructura se
encuentra estabilizada por un enlace de hidrogeno entre el átomo de hidrogeno
unido al átomo de nitrógeno electronegativo del cuarto aminoácido.
Cada vuelta sucesiva de la hélice α mantienen unida las vueltas adyacentes
mediante tres o cuatro enlaces de hidrogeno que proporciona a la estructura
global una estabilidad considerable.
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Proteínas con estructura terciaria de tipo globular,
super secundarias.
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En general, la estructura cuaternaria da la función de la proteína, pero hay
ejemplos de las proteínas activas fuera de su complejo cuaternario. Arreglos de
subunidades pueden conferir en el complejo cuaternario o punto de eje de
simetría, pero esto no es obligatorio.
Puentes de hidrogeno
Interacciones hidrofóbicas
Interacciones electrostáticas
Puentes de azufre
El término fue introducido en 1894 por el químico alemán Friedrich Wilhelm Küster
(1861–1917) durante alguna de sus investigaciones sobre el naranja de metilo.
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La insulina, la hemoglobina y las enzimas más oxidativas de las mitocondrias son
todas proteínas que desempeñan una importante función para la regulación ácido-
base
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propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de
proteínas, ya que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio
en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalización
conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La
formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y
hacen que el proceso sea irreversible.
-El pH
-La temperatura
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7- Explicar la diferencia entre proteínas simples y conjugadas; ubicar a
la hemoglobina y mioglobina en esta clasificación, analizando la
importancia y los niveles de organización alcanzados por estas
proteínas.
DIFERENCIAS:
IMPORTANCIA BIOMÉDICA
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EL HEM Y EL HIERRO FERROSO CONFIEREN LA CAPACIDAD PARA
ALMACENAR OXÍGENO Y TRANSPORTARLO
Niveles de organización:
La Mioglobina está formada por una sola cadena peptídica (y un grupo Hem).
Debido a que solo la forma una cadena peptídica, no tiene estructura
cuaternaria.
La Hemoglobina está formada por cuatro cadenas peptídicas (y cuatro
grupos Hem) que forman una única proteína funcional. Las cadenas
peptídicas se asocian entre sí a través de enlaces no covalentes: La
Hemoglobina es un típico ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.
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9. Explicar la importancia de las propiedades de la histidina (F8 y E7) y
la prolina en la estructura y función biológica de la hemoglobina y
mioglobina.
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Diagrama de cinta que traza el esqueleto polipeptídico de la mioglobina. El color de
la cadena poli peptídica esta graduado a lo largo del espectro visible desde azul (N
terminal) hasta marrón claro (C terminal). El grupo prostético hem se muestra en
color rojo. Las regiones helicoidales α están designadas de la A a la H. Los residuos
histina distal (E7) y proximal (F8) se resaltan en azul y naranja, respectivamente.
Note de qué modo los sustituyentes propionato polares (Pr) se proyectan hacia
afuera del hem hacia el solvente.
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La tensión de oxigeno arterial es de alrededor de 100 mmHg; la tensión de oxigeno
venoso mixto es de casi 40 mmHg; la tensión de oxigeno capilar (musculo activo)
es de cerca de 20 mmHg y la tensión del musculo de oxigeno mínima requerida
para la citocromo oxidasa es de cerca de 5 mmHg. La asociación de cadenas hacia
una estructura tetramerica (hemoglobina) da por resultado un aporte de oxigeno
mucho mayor que el que sería posible con cadenas únicas.
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Durante la transición de la forma T a la forma R de la hemoglobina, el par de
subunidades α2β2 (verde) rota por 15* respecto al par de subunidades α2β2
(amarillo). El eje de rotación es excéntrico y el par α2β2 también se desvía un poco
hacia el eje. En la representación, el par α1β1 de color marrón claro se muestra fijo,
mientras que el par α2β2 de subunidades verde se desvía.
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aniones, O sea, las metahemoglobinemias se caracterizan por el aumento de la
metahemoglobina intraeritrocitaria, pigmento este que es incapaz de transportar
oxígeno.
Cuando aumenta la concentración de H+ (disminuye el pH), el equilibrio se desplaza
hacia la izquierda, es decir hacia la liberación de O2, mientras que una disminución
de dicha concentración (alto pH) desplaza el equilibrio hacia la derecha, es decir
hacia la unión de O2.
En los pulmones, la presión parcial del oxígeno (cerca de 100 mmHg) y el pH son
relativamente altos, y la hemoglobina se encuentra saturada en alrededor de un
96% de oxígeno. En los tejidos, la presión parcial de oxigeno es relativamente baja
(alrededor de 45 mmHg) y también lo es el pH, debido a la alta concentración de
CO2 producto del metabolismo celular. En estas condiciones disminuye la afinidad
de la hemoglobina por el oxígeno, que es cedido a los tejidos, disminuyendo su
saturación alrededor de un 65%. Si el Fe (ll) se expone a ligandos que forman
complejos más estables que el H2O o que el O2, como por ejemplo, el CO2 o el
CN- (cianuro). Se forma Fe(ll)-CO y Fe(ll)-CN respectivamente.
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unión de un mol de O2 induce la transición de T a R que hace que el bolsillo de
unión de 2,3-BPG a colapsar y la 2,3-DPG se permite expulsado por el resto de los
monómeros de proteína globina para enlazar O2.
Moléculas de hemoglobina que difieren en composición de subunidades se sabe
que tienen diferente 2,3-BPG propiedades de unión, con las correspondientes
respuestas diferentes a alostéricos 2,3-BPG. Por ejemplo, la HbF (la forma fetal de
la hemoglobina) se compone de dos β-proteínas y dos γ-proteínas. Aunque las
proteínas γ-globina y β-globina están 72% idénticas a nivel de aminoácidos de una
diferencia de aminoácidos significativa existe en el bolsillo de unión de 2,3-BPG.
En la proteína γ-globina, His 143 es reemplazado por un Ser en el sitio de 2,3-BPG
vinculante. El efecto de este aminoácido sustitución es la pérdida de dos cargas
positivas (uno de cada γ-subunidad en relación con las β-subunidades). El
resultado es que el 2,3-DPG se une mucho menos ávidamente HBF que de HbA
(la forma adulta de la hemoglobina). Las consecuencias se que HbF en los fetos
se une al oxígeno con mayor afinidad que la HbA madres, dando así el acceso
preferencial al feto oxígeno transportado por las madres sistema circulatorio
El efecto Haldane es una propiedad de la hemoglobina descrita por primera vez por
el médico escocés, John Scott Haldane. La desoxigenación de la sangre incrementa
la habilidad de la hemoglobina para portar dióxido de carbono; esa propiedad es el
efecto Haldane. A la inversa, la sangre oxigenada tiene una capacidad reducida
para transportar CO2. Es decir incrementa la afinidad de la Hb por el O2, mientras
disminuye la afinidad de la Hb por el Hidrógeno y Co2
La ecuación general del efecto es: H+ + HbO2 ←→ H + Hb + O2; aunque esta
ecuación puede ser confusa, debido a que refleja el efecto Bohr. El significado de
esta ecuación yace en el hecho de que la oxigenación de Hb promueve la
disociación de un ion H+ del Hb, lo cual cambia el equilibrio del amortiguador
bicarbonato a la formación de CO2, por lo que CO2 es liberado de los glóbulos rojos.
El efecto Bohr es una propiedad de la hemoglobina descrita por primera vez en 1904
por el fisiólogo danés Christian Bohr (padre del físico Niels Bohr), que establece que
a un pH menor (más ácido, más hidrogeniones), la hemoglobina se unirá al oxígeno
con menos afinidad. Puesto que el dióxido de carbono está directamente
relacionado con la concentración de hidrogeniones (iones H), liberados en la
disociación del CO que conduce finalmente a una disminución de la afinidad por el
oxígeno de la hemoglobina.
Este efecto facilita el transporte de oxígeno cuando la hemoglobina se une al
oxígeno en los pulmones, pero luego lo libera en los tejidos, especialmente en los
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tejidos que más necesitan de oxígeno. Cuando aumenta la tasa metabólica de los
tejidos, su producción de dióxido de carbono aumenta. El dióxido de carbono forma
bicarbonato mediante la siguiente reacción:
CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3-
Aunque la reacción suele ser lenta, las enzimas de la familia de la anhidrasa
carbónica en los glóbulos rojos acelera la formación de bicarbonato y protones. Esto
hace que el pH de los tejidos disminuya, y por eso, aumenta la disociación del
oxígeno de la hemoglobina en los tejidos, permitiendo que los tejidos obtengan
oxígeno suficiente para satisfacer sus necesidades.
Por otro lado, en los pulmones, donde la concentración de oxígeno es alta, la unión
del oxígeno provoca la liberación de protones de la hemoglobina, que se combinan
con bicarbonato y se elimina el dióxido de carbono en la respiración. Dado que estas
dos reacciones se compensan, hay pocos cambios en el pH de la sangre.
La curva de disociación se desplaza hacia la derecha cuando aumenta el dióxido de
carbono o la concentración de iones de hidrógeno. Este mecanismo permite que el
cuerpo se adapte al problema de suministrar más oxígeno a los tejidos que más lo
necesitan. Cuando los músculos están sometidos a una actividad intensa, generan
CO2 y ácido láctico como consecuencia de la respiración celular y de la
fermentación de ácido láctico. De hecho, los músculos generan ácido láctico tan
rápidamente que el pH de la sangre que pasa a través de los músculos se reduce
alrededor de 7,2. Dado que el ácido láctico libera sus protones, disminuye el pH, lo
que hace que la hemoglobina libere aproximadamente un 10% más de oxígeno.
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Esquema de un nucleótido
El conocimiento de los componentes del ADN y otros antecedentes permitió a los
científicos Watson y Crick construir un modelo tridimensional de la molécula. Este
modelo propone la presencia de dos cadenas de nucleótidos entrelazadas en forma
de doble hélice. Cada una de estas hebras se une a la otra por las bases
nitrogenadas mediante puentes de hidrógeno, siguiendo un patrón fijo: la adenina
(A) se une a la timina (T) y la guanina (G) a la citosina (C). Los nucleótidos de cada
cadena se unen a través de los grupos fosfato y la desoxirribosa (fig. 2).
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nueva. En este proceso participa una serie de enzimas, una de ellas es la ADN
polimerasa, que permite el enlazamiento de los nucleótidos en las cadenas
complementarias nuevas. Este modelo de duplicación del ADN (replicación o
autoduplicación) se denomina semiconservativo, ya que cada ADN sintetizado
está formado por dos cadenas, una cadena “antigua”, y una cadena “nueva”,
donde la cadena “antigua” sirvió de molde para sintetizar la “nueva”.
Esquema de la transcripción
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La hemoglobina S es una variante de la hemoglobina resultado de una alteración
de la estructura de la globina beta. Es la variante de la hemoglobina más común
clínicamente1 y la más estudiada.2
La alteración en la hemoglobina S es debido a la alteración del gen que codifica a
la cadena β de la hemoglobina. De las cuatro cadenas polipeptídicas que forman la
hemoglobina (dos alfas y dos beta), las alfa son idénticas a las de la hemoglobina
normal (hemoglobina A), pero existe una alteración en las cadenas beta. Estas
tienen un aminoácido ácido glutámico que es sustituido por valina en la posición 6
de la cadena polipeptídica de globina beta, que conduce a la producción de una
hemoglobina funcionalmente defectuosa, la hemoglobina S. El ácido glutámico tiene
carga negativa y la valina es hidrófoba, de manera que forma interacciones
hidrofóbicas con alanina, fenilalanina y leucina, lo que promueve polímeros
cruzados que deforman el glóbulo rojo. El intercambio es consecuencia de una
mutación puntual en la mencionada posición 6. El gen de la cadena β está localizado
en el cromosoma 11. Esto da lugar a una enfermedad que puede ser muy grave, la
anemia drepanocítica o de células falciformes, nombre motivado en que los
eritrocitos tienen forma de hoz o media luna (drepanocitos). La anemia de células
falciformes es muy frecuente en regiones asociadas a la malaria, dado que la
estructura celular asociada a esta patología es resistente a la infección por
Plasmodium falciparum
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17. Explicar el origen de la ictericia de la piel y conjuntivas en el
paciente del caso clínico
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Causas de la ictericia
La ictericia tiene muchas causas. La mayoría implica enfermedades o fármacos o
sustancias que:
Dañan el hígado
Obstrucción de una vía biliar por un cálculo biliar (por lo general) o un tumor
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18. Explicar el patrón de herencia de la anemia de las células
falciformes con la descendencia de los padres del paciente
La hemoglobina es una proteína en los glóbulos rojos que lleva el oxígeno a través
del cuerpo.
Las personas que tienen enfermedad de células falciformes heredan dos genes
anormales de hemoglobina, uno del padre y otro de la madre. En todas las formas
de enfermedad de células falciformes, al menos uno de los genes anormales hace
que el cuerpo de una persona produzca hemoglobina S. Cuando una persona tiene
2 genes de hemoglobina S, hemoglobina SS, la enfermedad se llama anemia de
células falciformes. Este es el tipo más común y por lo general más grave de
enfermedad de células falciformes.
Herencia De Un Autosoma
El gen de la hemoglobina S, que es responsable de la hemoglobina alterada y de
los glóbulos rojos, se pasa en cuando ambos padres deben llevar la mutación de
gen y él afecta a varones y a hembras igualmente. Esto se conoce como modelo
recesivo de un autosoma de la herencia.
De Un Autosoma significa que la mutación no es única al cromosoma de X o de Y y
puede, por lo tanto, afectar a varones y a la hembra igualmente. Recesivo significa
que la mutación esté mucho presente en el padre y el molde-madre para que el niño
tenga anemia de células falciformes. Ambos padres son generalmente
asintomáticos y pueden no realizar que son portadores de la mutación.
Cuando ambos padres son portadores genéticos asintomáticos de la enfermedad,
cada niño tiene una ocasión de:
el 25% para detectar dos genes desertados y a sufrir de anemia de células
falciformes.
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el 50% para detectar un gen desertado y para desarrollar un rasgo de la
anemia de células falciformes, asintomático pero un portador genético de la
enfermedad.
el 25% para heredar dos genes normales y a ser inafectado por la mutación
y la enfermedad genéticas.
Para cada niño que un par de fuerzas tenga, la ocasión que el niño herede la
mutación de gen sigue siendo lo mismo, sin importar si han afectado a los niños
anteriores.
Si solamente un padre es afectado, el niño puede tener un rasgo de la célula
falciforme. Los Niños con una única mutación de gen son generalmente sanos y no
experimentan típicamente efectos secundarios importantes. Sin Embargo, son un
portador de la condición y pueden pasar la enfermedad completa conectada a
cualquier niño, si están acompañadas con otra persona con rasgo de la célula
falciforme.
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Se ha sabido por décadas que algunas personas en África y otros lugares que tienen
un gen mutado que causa la anemia de células falciformes también tienen
resistencia a la malaria debido a que sus glóbulos rojos contienen una forma inusual
de la hemoglobina S, hemoglobina, lo que da lugar a la agregación de la
hemoglobina dentro de de la célula. Que sólo tienen una copia de la hemoglobina S
mutado hace que la persona portadora asintomática, mientras que dos copias
sintomáticas producen anemia de células falciformes. En ambos casos, la mutación
da cierta protección contra la malaria. Otra mutación, la hemoglobina C, anemia
hemolítica cuando dos copias de la mutación está presente, y de esta forma también
protege contra la malaria.
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