Prof. Ing. EH.

María Lidia Aranda Espinoza de Fuster, MSc

 Que son?
• Catalizadores biológicos

• Proteínas globulares y simples,

principalmente hidrolasas

• Catalizador: agente capaz de acelerar

una reacción química, sin formar parte de
los productos finales ni desgastarse en el
proceso.
 Características
• Actúan disminuyendo la energía de
activación

• Son específicas

• Una enzima sólo cataliza una reacción

química determinada

• Las sustancias sobre las cuales actúan son

los sustratos
 Nomenclatura
• Se denominan agregando la terminación asa al
nombre del sustrato sobre el cual actúa
Ej: Si reacciona sobre el almidón, se llama
amilasa.

También se denomina según el tipo de reacción

catalizada.
Por ejemplo si es una descarboxilación, la
enzima es descarboxilasa.
Otras siguen nombres arbitrarios

❖ Ptialina salival

❖ Pepsina del jugo gástrico

❖ Tripsina y quimiotripsina del

jugo gástrico
 Clasificación internacional de
enzimas (Unión Internacional de Bioquímica)
Oxidorreductasas Liasas
• Deshidrogenasas
• Oxidasas Isomerasas
• Hidroxilasas • Mutasas
Transferasas • Epimerasas
• Quinasas Ligasas
Hidrolasas • Sintetizas
• Sintasas
OXIDOREDUCTASA

Catalizan la reacción
de oxido – reducción
 Oxidorreductasas
• Deshidrogenasas: sustraen átomos de hidrogeno
(siempre un par) de los sustratos y los transfieren a una
molécula aceptora que no es el oxigeno
• Oxidasas: sustraen átomos de hidrogeno de los
sustratos y los transfieren al oxigeno.
• Hidroxilasas: catalizan la introduccion de
funciones hidroxilo en sus sustratos utilizando
oxigeno molecular como donante
 TRANSFERASA

Catalizan la
transferencia de un
grupo de átomos
desde un sustrato a
otro.
 Transferasas
• Quinasas: catalizan reacciones de transferencia de
grupos fosfato aportados por nucleosidos trifosfatados,
habitualmente el ATP.
 HIDROLASA

Catalizan la
hidrólisis de un
sustrato
Hidrolasas
 LIASAS

Catalizan la ruptura
de la molécula de
sustrato por un
proceso distinto al
de la hidrólisis
Liasas
 ISOMERASA

Cataliza la
interconversión de
isómeros ópticos,
geométricos o de
posición.
 Isomerasas
• Isomerasas: interconvienen isómeros de función.
• Mutasas: interconvienen isomeros de posición.
 LIGASA

Cataliza la unión de
dos compuestos
para formar uno mas
complejo.
También se llama
sintetasa
 Importancia Clínica
• Se sintetizan en el interior de las células y la mayoría
realiza allí sus funciones, pero otras son segregadas y
funcionan en la matriz extracelular, la sangre, el tubo
digestivo u otros sitios del espacio extracelular.

• Pueden encontrarse libres o unidas a membranas.

• Pueden contener mas de un Centro Activo catalítico,

denominadas Enzimas Multifuncionales.

• Isoenzimas: catalizan la misma reacción, mismos

requerimientos, presentando propiedades diferentes.
 Importancia Clínica
• Algunas reacciones catalizadas por enzimas son
comunes a la mayoría de las células. ( presentes en casi
todos los tejidos del organismo).

• Otras reacciones son exclusivas de algunas células,

como es el caso de las del hígado.

• Tienen una distribución determinada y en cada

compartimiento subcelular se relacionan con algún
proceso que en este ocurre.
 Importancia Clínica
• En las personas sanas las enzimas intracelulares
presentes en el plasma son prácticamente
constante, si hay variación estos valores refleja el daño
de algún tejido que se acompaña de un incremento de la
liberación de enzimas a la sangre.

• Algunos ejemplos de lo anterior son la elevación de la

Glutamato-Piruvato Transaminasa ( TGP ), en
enfermedades del hígado como la hepatitis, y de la
Glutamato-Oxalacetato Transaminasa ( TGO ), la Fosfo
Creatina Quinasa ( CPK ) y la Lactato Deshidrogenada (
LDH ) en el infarto cardiaco; de tal forma la elevación de
estas enzimas puede utilizarse en el diagnostico,
seguimiento y pronostico del paciente.
• Se usan como reactivos para la determinación de ciertas
sustancias en una muestra biológica, como la Ureasa
para la determinación de Urea en plasma, la Glucosa
Oxidasa para la determinación de Glucosa en sangre y
la Peroxidasa en los inmunoensayos enzimáticos como
los ensayos de la Enzima Ligada a Inmunoadsorbente
(ELISA).

• Son usadas en el tratamiento de algunas afecciones, de

las mas conocidas son la Estreptoquinasa, usada en el
tratamiento del infarto de corazón, ya que disuelve los
coágulos que se forman en la circulación sanguínea del
músculo de este órgano, y la Amilasa en los casos de
deficiencia como en las pancreatitis.
 ¿Porqué una
enzima disminuye la
Formación de un complejo enzima sustrato
energía de
activación?

Sitio activo
Complejo enzima
sustrato
1. Estabilización del
complejo de transición
2. Disminución de la Enzima
entropía del sustrato Sustratos
3. Destabilización del
sustrato por torción o
Enzima
efectos electrostáticos
Estado de
transición
Enzima

Producto
 Sitio activo: es una
agrupación de
aminoácidos, ordenados
en el espacio, para que
se mantenga la
estructura proteica.
 Modelos de interacción enzima-sustrato
MODELO DE FISHER

Modelo llave -
cerradura

MODELO DE KOSHLAND-NEET Modelo de

adaptación:
plasticidad y
flexibilidad (se
modifica en
presencia del
sustrato)
 Sistema enzimático
• HOLOENZIMA= APOENZIMA + COENZIMA
• Apoenzima: Macromolécula proteica termolábil.
• Coenzima : Molécula no proteica termoestable y tamaño
relativamente pequeño
• Características de las coenzimas
✓ Experimentan cambios que compensan las transformaciones del
sustrato
✓ Muchas presentan estructura de tipo nucleotídico
✓ Están relacionadas con las vitaminas. Ej. Complejo B
✓ Puede unirse a distintas apoenzimas y actuar frente a diferentes
sustratos
✓ No es responsable de reconocer con precisión al sustrato
✓ Se unen al sustrato por uniones covalentes
✓ Las oxidoreductasas, transferasas, isomerasas y ligasas requieren
de coenzimas
 METALOENZIMAS
En algunas enzimas , la presencia de iones metálicos es indispensable
para la acción catalítica.
Algunos iones metálicos contribuyen al proceso catalítico por su
capacidad para atraer o donar electrones.

• En todas las metaloenzimas la pérdida

del componente metálico determina la
pérdida de actividad.
• Ejemplos:
• Hierro: Catalasa, peroxidas.
• Cobre: Tirosinasa
• Zinc : Alcohol deshidrogenasa
• Magnesio: Es requerido por enzimas
que usan ATP como cofactor
• Las coenzimas son complementos no proteicos
que acompañan a las enzimas.

• Los cofactores inorgánicos son casi siempre

cationes divalentes como Mg, Mn, Ca, Fe.

• Las vitaminas mas comunes en la participación

de coenzimas son las del complejo B.
 FUNCIONES Enfermedades
carenciales

•Coenzima de las descarboxilasas y de

•B1 (tiamina) las enzima que transfieren grupos •Beriberi
aldehídos
•B2 •Constituyente de los coenzimas FAD y •Dermatitis y lesiones
(riboflavina) FMN en las mucosas
•B3 (ácido •Fatiga y trastornos del
•Constituyente de la CoA
pantoténico) sueño
•Constituyente de las coenzimas NAD y
•B5 (niacina) •Pelagra
NADP
•B6 •Interviene en las reacciones de
•Depresión, anemia
(piridoxina) transferencia de grupos aminos.
•B12 •Coenzima en la transferencia de grupos
•Anemia perniciosa
(cobalamina) metilo.
•Coenzima de las enzimas que
•Biotina transfieren grupos carboxilo, en •Fatiga, dermatitis
metabolismo de aminoácidos.
 Cinética Enzimática
La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas
puede ser modificada por la acción de diversos factores.

Los factores que modifican la velocidad de las reacciones

enzimaticas pueden químicos o físicos y son:

• Concentración de enzima.
• Concentración de sustrato.
• Concentración de ph
• Concentración de Inhibidores.
• Temperatura.
 Efecto de la concentración de enzima
A mayor concentración de enzima mayor
velocidad de reacción, siempre que el
sustrato no se encuentre en exceso.
 Efecto de la concentración de Sustrato
A mayor concentración de sustrato mayor es
la velocidad de reacción, sin embargo los
incrementos en la velocidad no son
uniformes sino cada vez menores y mas
lento.
 Primera etapa
Segunda etapa
Formación del
complejo enzima- Transformación de
sustrato sustrato en producto
liberando enzima

A concentraciones muy elevadas de sustrato se

produce un efecto de saturación y casi toda la
enzima se encuentra en forma de complejo enzima-
sustrato. En este momento se habrá alcanzado la
mayor velocidad posible para la reacción (Vm)
 Efecto de la Temperatura
• El aumento de la temperatura produce un aumento
en la velocidad de reacción.

• La mayor velocidad de reacción se alcanza a un

valor de temperatura determinado, denominado
Temperatura Optima, luego del cual la velocidad
comienza a disminuir y luego desaparecer por la
desnaturalización de la proteína enzimática que
provoca la perdida de su actividad
 Efecto del pH
• Para cada enzima existe un valor de
pH al cual se alcanza la mayor Vo,
denominado pH Optimo; cuando los
valores de pH aumentan o
disminuyen con relación al pH
Optimo la velocidad de la reacción
disminuye progresivamente.
 Inhibidores
Son sustancias que tienen la propiedad de disminuir la
velocidad de las reacciones catalizadas.

Se distinguen dos tipos generales de inhibición, la

reversible y la irreversible.
• Inhibición Reversible, el inhibidor forma con la
enzima un complejo enzima-inhibidor, unido por
interacciones débiles y que por tanto puede
disociarse (reconocimiento molecular);
• Inhibición Irreversible, el inhibidor se une a la
enzima covalentemente y no puede disociarse
fácilmente, como los venenos órgano fosforados.
Ejemplos de la inhibición irreversible:

1. Competitiva: el inhibidor es una sustancia con

estructura muy similar a la del sustrato y
compite con este por la unión del Centro Activo
de la enzima.

2. No Competitiva: el inhibidor se une a la enzima

por otro sitio distinto al Centro Activo por lo que
no impide la unión del sustrato a este pero si
su transformación.
Ejemplos
• Algunos medicamentos utilizados diariamente la
practica medica son inhibidores enzimáticos
competitivos, como las Sulfamidas, que se
emplean en el tratamiento de infecciones
bacterianas inhiben la formación de ácido láctico
necesario para las bacterias.

• En general las armas químicas suelen ser también

inhibidores enzimáticos que al bloquear
determinadas reacciones pueden dañar un órgano
o tejido especifico.