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FORO Nutrición y materias nitrogenadas
Alimentación Animal
Lección 6. Digestión, absorción y metabolismo de las materias
Lección 6. nitrogenadas en monogástricos y rumiantes.
Digestión, absorción
y metabolismo de Introducción.
las materias
nitrogenadas
Las proteínas son compuestos altamente polimerizados, que están formados por aminoácidos.
También se unen a componentes no proteicos. Las proteínas se encuentran entre los nutrientes más
importantes, junto con los lípidos y los carbohidratos. Además de su función energética (1 g de
proteína proporciona 4,1 Kcal al organismo), dada su naturaleza nitrogenada, son necesarias para la
síntesis de compuestos propios del organismo implicados en la estructura de las membranas junto con
los lípidos, como glicoproteidos en funciones de lubrificación y como nucleidos que posibilitan la
síntesis de las proteínas propias del organismo, así como la formación de los cromosomas y la división
celular.

El valor nutritivo de las proteínas depende de su digestibilidad, que depende a su vez de la estructura,
es decir, de su composición aminoacídica. El contenido de aminoácidos esenciales determina el valor
biológico, es decir, el mayor aprovechamiento fisiológico de una proteína por parte del organismo. Rige
la ley del mínimo, esto es, si la oferta de aminoácidos esenciales es demasiado limitada, el conjunto
del rendimiento de las reacciones de síntesis dependerá del aminoácido que esté presente en menor
cantidad (aminoácido limitante). Los aminoácidos limitantes más importantes son la lisina (cereales y
patatas) y la metionina (carne y leche).

Para el análisis de la proteína, el método de Kjeldahl que data de 1883 es el que ha alcanzado mayor
importancia. Como consecuencia de su estructura a base de aminoácidos individuales, el contenido de
nitrógeno de las proteínas varía sólo entre unos límites muy estrechos (15 a 18% y como promedio
16%). Para el cálculo de la proteína total o “proteína bruta” de un alimento, se determina en principio el
contenido de nitrógeno tras eliminar la materia orgánica con ácido sulfúrico, calculándose finalmente el
contenido de proteína con ayuda de un factor (en general 6,25).

La degradación oxidativa de compuestos orgánicos con ácido sulfúrico a temperaturas comprendidas


entre 360 y 410°C es la base del tratamiento Kjeldahl en el que no se determinan sólo proteínas o
aminoácidos libres, sino también ácidos nucleicos y sales de amonio. También se determina el
nitrógeno ligado de compuestos aromáticos, como pirazina, ciclopentapirazina, pirrol y oxazol, así
como el nitrógeno orgánico ligado de las vitaminas, tales como la B1 (tiamina), la B2 (riboflavina) y la
nicotinamida.

No obstante, como por lo general los alimentos sólo contienen cantidades traza de compuestos
aromáticos nitrogenados y de vitaminas, el error así cometido se considera despreciable. Además, por
este método no se determinan el nitrógeno nítrico, el cianhídrico, el de la hidracina, ni el del grupo azo,
por lo cual el método es particularmente interesante y relativamente específico para la determinación
de las proteínas.

Las proteínas constituyen la fracción más importante de la ración. Son componentes fundamentales en
los tejidos animales y requeridas para el mantenimiento de las funciones vitales como renovación de
tejidos, reproducción, crecimiento y lactación. En los vegetales se encuentran en cantidades discretas
salvo en algunos casos como en las semillas de leguminosas que tiene una riqueza aproximada del
20%. Los granos de cereal contienen aproximadamente un 10% de proteína y otro fruto importante en
la alimentación del porcino como es la bellota tiene alrededor del 6% lo que puede considerarse como
una tasa proteica pobre.

Químicamente son compuestos orgánicos complejos con peso molecular entre 5000 y 1000000.
Constituidas por aminoácidos cuya presencia en la dieta en algunas ocasiones es indispensable. En
este sentido, los monogástricos necesitan aminoácidos pre-formados en su dieta para fabricar con
ellos sus proteínas corporales, mientras que los rumiantes pueden utilizar otras fuentes de nitrógeno
porque tienen la habilidad especial de sintetizar aminoácidos y de formar proteína a partir de nitrógeno
no proteico. Esta capacidad depende de los microorganismos ruminales. Además los rumiantes
posean un mecanismo para ahorrar nitrógeno. Cuando el contenido de nitrógeno en la dieta es bajo, la
urea, un producto final del metabolismo proteico puede ser reciclada al rumen en grandes cantidades.
En cambio en los monogástricos, la urea siempre se pierde en la orina.

Considerando estas adaptaciones del metabolismo de nitrógeno, es posible alimentar rumiantes con
fuentes de nitrógeno no proteico y obtener una proteína de alta calidad.

Aminoácidos.

Los aminoácidos son moléculas orgánicas pequeñas con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo
(COOH). La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas únicamente por 20
aminoácidos diferentes. Se conocen otros 150 que no forman parte de las proteínas.

Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila entre 100 y 300. Los enlaces
que participan en la estructura primaria de una proteína son los enlaces peptídicos que es un enlace
amida que se forma entre el grupo carboxilo de una aminoácido con el grupo amino de otro y la
eliminación de una molécula de agua. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica,
siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.

Para cada proteína, la secuencia, es decir el orden en que van ordenados los aminoácidos, es
diferente. El número de secuencias posibles es tan grande que se explica la gran cantidad de
proteínas diferentes. Al tener un átomo de carbono asimétrico pueden presentar isomería. Los de la
serie L son los que utilizan los animales. Los sintéticos se encuentran en las dos formas mezcladas
(series L y D), por lo que adicionados a la ración no son tan eficaces como los naturales.

Cada especie animal puede sintetizar sólo algunos de los aminoácidos que necesita para formar
proteínas y, por lo tanto, depende de la dieta para incorporar aquellos que no puede sintetizar. Esos
aminoácidos se los considera esenciales y no porque sean los únicos necesarios para la vida de la
especie, sino porque deben estar incluidos en la dieta. Cada especie, tiene su grupo de aminoácidos
esenciales propios. Los organismos heterótrofos pueden sintetizar la mayoría de los aminoácidos
esenciales.
Todos los aminoácidos tiene la misma formula general:

Los aminoácidos esenciales son:

Proteínas.

Son las sustancias que componen las estructuras celulares y las herramientas que hacen posible las
reacciones químicas del metabolismo celular. En la mayoría de los seres vivos (a excepción de las
plantas que tienen más celulosa) representan más de un 50% de su peso en seco. Una bacteria puede
tener cerca de 1000 proteínas diferentes, en una célula humana puede haber 10.000 clases de
proteínas distintas.

Químicamente son macromoléculas, polímeros de aminoácidos (más de 100) dispuestos en una


secuencia lineal, sin ramificaciones. Una secuencia de menos de 100 aminoácidos se considera
péptido.

Clasificación de las proteínas.

Digestión y absorción de proteínas.


Los animales no precisan las proteínas como tales sino los aminoácidos que las componen para
sintetizar sus propias proteínas. La mayoría de los aminoácidos se ingieren en forma de proteínas, y
sólo ellos pueden incorporarse a las diferentes rutas metabólicas. Para ello, las proteínas y péptidos
ingeridos sufren un proceso de degradación hidrolítica por medio de enzimas proteolíticas (secretadas
por el estómago, páncreas e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal. Después de la acción de
las enzimas los aminoácidos quedan libres y son absorbidos y transportados a la corriente sanguínea
por medio de la que llegan al hígado donde transcurre parte de su metabolismo y luego se distribuyen.

Las proteínas endógenas también se degradan después de un tiempo y adquieren unas señales que
van a indicar a las enzimas de degradación cuando deben comenzar su proceso.
Los aminoácidos libres que provienen de este proceso de digestión de las proteínas son absorbidos
por las paredes del intestino y conducidos por medio del sistema porta-hepático. Una vez que llegan al
hígado, a través de la corriente sanguínea, son distribuidos por las células para su posterior
utilización.

Esquema de transformación de la proteína vegetal en proteína animal

Las enzimas que intervienen en la digestión proteica están presentes en los respectivos órganos en
forma de unos precursores inactivos denominados zimógenos que por acción del ácido clorhídrico
estomacal pierden parte de su molécula transformándose en la enzima propiamente activa. Así, por
ejemplo el pepsinogéno, precursor de la pepsina es un péptido con un peso molecular aproximado de
42000, que por la acción del ClH se transforma en pepsina que tiene un peso molecular de 34000.

A nivel estomacal, en un medio muy ácido (pH 1,8-2), actúa la pepsina que es eficaz en la liberación
de triptófano, fenilalanina, tirosina, metionina y leucina.

Ya en el intestino delgado a pH alcalino (7-8-9) actúan los enzimas pancreáticos: Tripsina con actividad
sobre arginina y lisina, quimiotripsina con acción sobre metionina y aminoácidos aromáticos, elastasa
que libera preferentemente aminoácidos alifáticos y las carboxipeptidasas A y B que actúan a nivel de
aminoácidos aromáticos y arginina y lisina respectivamente. También en el intestino actúan las
aminopeptidasas sobre los aminoácidos que tienen un grupo NH2 libre.

La absorción se realiza a nivel de la mucosa intestinal gracias a las peptidasas que absorben péptidos
y liberan aminoácidos. Colaboran activamente en el transporte a través de las membranas los iones
sodio y la vitamina B6 (piridoxina). Unicamente los aminoácidos libres de la mucosa intestinal pasan a
la sangre portal hasta recalar en el hígado.

Estos procesos se ven favorecidos por el tratamiento térmico y por la cantidad de proteína que
contiene el alimento que estimula a las proteasas. Si bien un tratamiento térmico excesivo reduce el
valor de las proteínas de la ración por la reacción de Maillard por la cual los grupos aldehídicos de los
azúcares se unen a los grupos amino de los aminoácidos formando complejos inutilizables. También
existen inhibidores de las proteasas que están presentes en las proteínas de determinadas semillas
crudas como en el caso de la soja, las más importantes inhiben la actividad de la tripsina y
quimotripsina. Suele tratarse de proteínas termolábiles por lo que tratamiento térmico moderado hace
que desaparezcan.

Metabolismo proteico en monogástricos.

Los procesos de síntesis y degradación de proteína en el organismo animal son simultáneos. Se puede
considerar que existe un pool de aminoácidos en el organismo que está en constante renovación y que
responde al esquema siguiente:

Metabolismo proteico en rumiantes.

Así como en los monogástricos la pieza clave son los aminoácidos en los rumiantes el compuesto
clave es el amoniaco. Las proteínas de los alimentos son degradadas por los microorganismos del
rumen vía aminoácidos para formar amoniaco y ácidos orgánicos (ácidos grasos con cadenas
múltiples). El amoniaco también viene de las fuentes de nitrógeno no proteico en los alimentos y de la
urea reciclada de la saliva y a través de la pared del rumen. Niveles demasiado bajos de amoniaco
causan una escasez de nitrógeno para las bacterias y reduce la digestibilidad de los alimentos.
Demasiado amoniaco en el rumen produce una perdida de peso, toxicidad por amoniaco y en casos
extremos, muerte del animal.

El nivel de utilización de amoniaco para sintetizar proteína microbiana depende principalmente de la


disponibilidad de energía generada por la fermentación de carbohidratos. En promedio, 20 g de
proteína bacteriana es sintetizada a partir de 100 g materia orgánica fermentada en el rumen. La
síntesis de proteína bacteriana puede variar de 400 g/día a 1500 g/día según la digestibilidad de la
dieta. El porcentaje de proteína en las bacterias varía entre el 38 y 55%. En general, las bacterias
contienen más proteína cuando los animales consumen más alimentos y las bacterias pasan más
rápidamente del rumen al abomaso pegadas a las partículas de alimento.

La composición de los aminoácidos en la proteína bacteriana es relativamente constante, respecto de


la composición de la proteína en la dieta. Todos los aminoácidos, incluyendo los esenciales, están
presentes en la proteína bacteriana en una proporción que se aproxima a las proporciones de
aminoácidos requeridos por la glándula mamaria para la síntesis de leche. Así la conversión de
proteína de los alimentos a proteína bacteriana es usualmente un proceso beneficioso. La excepción
es cuando se alimenta con proteína de alta calidad y el amoniaco producido en el rumen no puede ser
utilizado debido a una falta de energía para producir su fermención.

Proteína en las heces.

Casi el 80% de la proteína que alcanza el intestino delgado es digerida, el resto se excreta con las
heces. Otra fuente importante de nitrógeno en las heces son las enzimas digestivas secretadas en el
intestino y el reemplazo rápido de las células del intestino (proteína metabólica de las heces). En
promedio, por cada incremento de 1kg de materia seca ingerida por la vaca, hay un aumento de 33g
de proteína corporal perdido en el intestino y eliminado en las heces. Las heces de rumiantes son un
buen fertilizante porque son ricas en materia orgánica y especialmente ricas en nitrógeno comparado
con las heces de monogástricos.

Metabolismo en el hígado y reciclaje de urea.

Cuando hay falta de energía para la fermentación o cuando la proteína en la dieta es excesiva, no todo
el amoniaco producido en el rumen puede ser convertido a proteína microbiana. Un exceso de
amoniaco pasa la pared del rumen y es transportado al hígado. El hígado lo convierte en urea que se
libera en la sangre. La urea en la sangre puede seguir dos caminos:

· Volver al rumen vía la saliva o a través de la pared del rumen.


· Excreción en la orina por los riñones.

Cuando la urea vuelve al rumen reconvertida en amoniaco puede servir como una fuente de nitrógeno
para el crecimiento bacteriano. La urea excretada en la orina se pierde. Cuando las raciones son bajas
en proteína, la mayoría de la urea se recicla y se pierde poco en la orina. Sin embargo, cuando se
incrementa el contenido de proteína de la ración, se recicla menos urea y se excreta más cantidad por
la orina.

Síntesis de la proteína de la leche.

Durante la lactancia, la glándula mamaria tiene una alta prioridad para utilizar aminoácidos. El
metabolismo de aminoácidos en la glándula mamaria es sumamente complejo. Los aminoácidos
pueden ser convertidos en otros aminoácidos o bien ser oxidados para producir energía. La mayoría
de los aminoácidos absorbidos por la glándula mamaria se utilizan para sintetizar las proteínas de
leche. La leche contiene aproximadamente 30g de proteína por kg, pero hay diferencias importantes
entre razas y dentro la misma raza. La proteína principal es la caseína que constituye el 90% de la
proteína en la leche. Las caseínas contribuyen al alto valor nutritivo que tienen muchos productos
lácteos. Las proteínas del suero lácteo también son sintetizadas a partir de aminoácidos en la glándula
mamaria. Algunas proteínas encontradas en la leche (inmunoglobulinas) juegan un papel importante
en la prevención de las enfermedades de las crías. Las inmunoglobulinas son absorbidas directamente
de la sangre y al no ser sintetizadas dentro la glándula mamaria su concentración en el calostro no es
alta. La leche contiene complejos de nitrógeno no proteico en cantidades muy pequeñas (por ejemplo
urea: 0,08 g/kg).

Proteínas y nitrógeno no proteico en la ración de rumiantes.

Las recomendaciones para la concentración de proteína bruta en las raciones de vacas lecheras varía
entre el 12% para una vaca seca hasta 18% para una vaca en plena lactación. Si la dieta de vacas que
producen 20 a 25 kg de leche contiene aproximadamente un 16% de proteína bruta, la mayoría de
forrajes y concentrados tienen la proteína adecuada. Sin embargo, si la producción de leche aumenta,
la generación de proteína microbiana en el rumen puede resultar insuficiente por lo que pueden ser
necesarias otras fuentes de nitrógeno para que se genere la cantidad requerida de aminoácidos.

El nitrógeno no proteico puede ser especialmente utilizado cuando la ración contiene menor de 12-13%
de proteína bruta. La urea es probablemente la fuente más popular de nitrógeno no proteico en las
raciones de rumiantes. Sin embargo debe ser utilizado con cautela porque en exceso lleva
rápidamente a intoxicación con amoniaco. Los alimentos que están más indicados para ser
suplementados con urea son altos en energía, bajos en proteína y bajos en fuentes naturales de
nitrógeno no proteico. Una lista parcial de tales alimentos incluyen granos de cereales, melaza, pulpa
de remolacha azucarera, heno maduro, pajas y ensilaje de maíz. La urea no debe ser utilizada para
suplementar alimentos ricos en nitrógeno altamente disponible. Tales alimentos incluyen harinas de
semillas oleaginosas, forrajes de leguminosas y gramíneas jóvenes. Además la urea debe limitarse a
150-200 g/vaca/día como máximo, bien mezclada con otros alimentos para mejorar la palatabilidad y
agregada progresivamente a la ración para permitir la adaptación.

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