“AÑO DEL BUEN SERVICIO AL CIUDADANO”

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO

DEL PERÚ

FACULTAD DE INGENIERIA QUIMICA

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LA

PROTEINA

CATEDRA: QUIMICA ORGANICA II

CATEDRÁTICO:

INTEGRANTES:

• Cabrera Rudas Jhoberson (I.Q.)

• Quispe Moreno Franz (I.Q.I.)
• Mayta Armas Angie Fiorella (I.Q.I.)
• Torres Rodríguez Wilfredo Enrique (I.Q.)

CICLO Y SECCIÓN: IV “A”

HUANCAYO-PERÚ

2017
i
 ABSTRACT
Proteins are the most important biological macromolecules formed basically by carbon,
hydrogen, oxygen and nitrogen. They can also contain sulfur and in some types of
proteins, phosphorus, iron, magnesium and copper among other elements. There is a
great variety of proteins and they fulfill a great variety of functions in organisms. They
express genetic information in living beings: they make up cellular structures and make
possible the chemical reactions of cellular metabolism.
Chemically speaking they are polymers of amino acids, linked by covalent bonds
(peptide bonds) and arranged in a linear fashion.
A certain structure allows a certain function and proteins are an outstanding example;
Therefore, the study of the structure of proteins becomes important and essential, which
allows us to understand their functional diversity, the structure-function relationship and
their most relevant properties.
In this report we will detail the quaternary structure of proteins, as well as how this
structure only appears in proteins made up of more than one polypeptide chain, to form
dimers, trimers, tetramers, etc.

ii
 RESUMEN
Las proteínas son las macromoléculas biológicas más importantes formadas
básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener
azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos. Hay gran variedad de proteínas y cumplen gran variedad de funciones en
los organismos. Expresan la información genética en los seres vivos: componen las
estructuras celulares y hacen posible las reacciones químicas del metabolismo celular.
Químicamente hablando son polímeros de aminoácidos, unidos por enlaces covalentes
(enlaces peptídicos) y dispuestos de forma lineal.
Una determinada estructura permite una función determinada y las proteínas son un
ejemplo sobresaliente; por ello se vuelve importante e imprescindible el estudio de la
estructura de las proteínas, lo que permite comprender su diversidad funcional, la
relación estructura-función y sus propiedades más relevantes.
En el presente informe se detallará lo que respecta a la estructura cuaternaria de las
proteínas, así también de cómo dicha estructura sólo se presenta en proteínas
constituidas por más de una cadena polipeptídica, para formar dímeros, trímeros,
tetrámeros, etc.
.

iii
 ÍNDICE

ABSTRACT .................................................................................................................. ii

RESUMEN ....................................................................................................................iii

INTRODUCCIÓN .......................................................................................................... 6

II. MARCO TEÓRICO ................................................................................................... 8

2.1 Aminoácidos ................................................................................................... 8

2.2 Proteínas ........................................................................................................ 9

2.3 Factores que influyen en la estructura proteínica .......................................... 9

2.3.1 Unión peptídica ........................................................................................ 9

2.3.2 Hélice α ................................................................................................. 10

2.3.3 Lámina β................................................................................................ 12

2.3.4 Triple hélice ........................................................................................... 13

2.3.5 Interacciones de no enlace .................................................................... 15

2.4 Estructura de la proteína............................................................................... 16

2.4.1 Estructura primaria ..................................................................................... 16

2.4.2 Estructura secundaria ................................................................................ 16

2.5.3 Estructura terciaria:................................................................................ 17

2.5.4 Estructura cuaternaria de la proteína ..................................................... 17

2.6 Estructura cuaternaria de la Hemoglobina ........................................................ 20

2.7 Estabilidad de las proteínas ........................................................................... 21

2.8 Propiedades de las proteínas ....................................................................... 22

2.8.1 Solubilidad ................................................................................................. 22

2.8.2 Especificidad ......................................................................................... 23

2.8.3 Desnaturalización y renaturalización ..................................................... 23

2.8.4 Especificidad de función. .......................... Error! Bookmark not defined.

2.9 Clasificación de proteínas ................................................................................. 25

2.9.1 Holoproteínas ........................................................................................ 26

2.9.2 Heteroproteínas ..................................................................................... 27

 2.10 Funciones de la Proteína ................................................................................ 28

III. CONCLUSIONES .................................................................................................. 29

IV. BIBLIOGRAFÍA .................................................................................................... 30

V. ANEXOS ............................................................................................................. 31
 INTRODUCCIÓN

Las proteínas son principios inmediatos orgánicos constituidos por largas cadenas de
aminoácidos, los cuales se unen entre sí mediante enlace peptídico. La existencia de
enlace peptídico, de aminoácidos azufrados puede ponerse de manifiesto en el
laboratorio mediante una serie de reacciones coloreadas específicas, que sirve para la
identificación de proteínas.

6
 OBJETIVOS

Objetivo general
 Identificar los diferentes tipos de estructuras que tiene la proteína.

Objetivos Específicos
 Conocer detalladamente la estructura cuaternaria de la proteína.
 Conocer cómo se forma la estructura cuaternaria de la proteína.

7
 II. MARCO TEÓRICO
2.1 Aminoácidos
Todas las proteínas están formadas por el mismo grupo de 20 aminoácidos estándar.
Un aminoácido típico cuenta con un grupo amino primario, un grupo carboxilo, un átomo
de hidrógeno y una cadena lateral (grupo R) fija a un átomo de carbono α central 𝐶∝ .
Tabla 1. Clasificación de aminoácidos según su naturaleza de R

Los aminoácidos son los ladrillos con los que se construyen las proteínas. Las proteínas
de todas las especies, desde las bacterias a los seres humanos, de los 20 aminoácidos
19 de ellos son aminoácidos α con un grupo amino primario (-NH3+) y un grupo de ácido
carboxílico (carboxilo; COOH) fijo a un átomo de carbono central, que se denomina
átomo de carbono α porque esta adyacente al grupo carboxilo. También un átomo de
hidrógeno está fijo al 𝐶∝ y una cadena lateral variable o grupo “R”. La única excepción
a esta estructura general la representa α prolina, que tiene un grupo amino secundario
que la convierte en realidad en un aminoácido α. Los nombres de los aminoácidos
suelen escribirse en forma abreviada, en ocasiones por medio de tres letras y en otras
con una. Así, por ejemplo, la prolina se abrevia Pro o P.

Figura 1. a) Estructura básica de un aminoácido en que se muestran los cuatro diferentes grupos que rodean
al átomo de carbono α central; b) los dos enantiómeros de un aminoácido.

8
2.2 Proteínas
Las proteínas son las macromoléculas más versátiles de los organismos vivos, donde
llevan a cabo una diversidad de funciones. Éstas transportan y almacenan otras
moléculas (p.ej. la hemoglobina y la mioglobina), proporcionan soporte mecánico (p.ej.
la actina y la miosina), proveen protección inmunitaria (p.ej. anticuerpos), actúan como
catalizadores (enzimas), intervienen en la señalización celular, y transmiten impulsos
nerviosos. Cada proteína cuenta con una secuencia de aminoácidos específica que
determinan los genes. Casi todas las proteínas contienen entre 50 y 2000 aminoácidos
unidos por medio de enlaces peptídicos. Como el peso molecular promedio de un
aminoácido es cercano a 110, los pesos moleculares de las proteínas se hallan entre
5500 y 220000. También se puede referir a la masa de una proteína en unidades de
Dalton, entonces una proteína con un peso molecular de 25000 tiene una masa de
25000 Da o25 kDa. (Murray, 2010)

2.3 Factores que influyen en la estructura proteínica

Unas variedades de factores tomados en su conjunto producen la geometría dada. A
continuación, analizaremos cada factor.

2.3.1 Unión peptídica

Es el esqueleto de la cadena proteínica se encuentra la unión peptídica que es el enlace
de amida que une un aminoácido a otro, cuando se unen dos aminoácidos, se forma un
enlace peptídico. Este efecto pronunciado se debe en gran parte al enlace entre el
carbono del acilo y el nitrógeno de la amida en una amida que presenta mucho de
carácter de doble enlace. Por ejemplo, el enlace es más fuerte que un enlace sencillo
carbono-oxígeno, es más corto que un enlace carbono-nitrógeno, y se observa una
rotación restringida (integridad cis-trans) en el enlace. El termino rotación restringida
describe una velocidad de rotación que es, con respecto al enlace carbono-nitrógeno de
la amida en este caso, mucho más lenta de lo que se predeciría si existiera un enlace
sencillo puro entre estos dos átomos. El carácter parcial de doble enlace del enlace
carbono-nitrógeno explica esta observación. De hecho, mediante el uso de diversos

9
instrumentos (RMN, por ejemplo), es posible observar la diferencia entre los dos grupos
unidos al nitrógeno de la amida, por ejemplo, los dos grupos metilo en la N,N-
dimetilformamida mostrada.
El hecho de que estos dos grupos puedan distinguirse por medio de instrumentos indica
que se hallan en ambientes diferentes y que no son idénticos. La geometría cis/trans
que resulta, colocaría a un grupo (metilo, por ejemplo) cis al carbono del acilo y el
segundo grupo trans a dicho carbono.
¿Por qué muestran las amidas un carácter de doble enlace parcial? Dada la proximidad
del oxígeno del acilo al nitrógeno de la amida, la estabilización de la amida en sí es
posible gracias a la sobre posición por resonancia del doble enlace carbono-oxígeno
con los electrones de no enlace del nitrógeno. Por lo tanto, resultan los híbridos de
resonancia de la forma siguiente:

2.3.2 Hélice α
Como se muestra en la figura 2, las uniones peptídicas que forma una proteína producen
una larga serie de arreglos coplanares de átomo. Cada plano es libre de girar alrededor
de 𝐶∝ a través del cual se conectan los planos pero, como en el caso de todos los
arreglos moleculares, ciertas conformaciones preferidas dan por resultado las
orientaciones más estables de la molécula. Una de las más comunes, encontrada en
diversos sistemas de polímeros naturales, es la hélice α, esta es una estructura
secundaria encontrada en las proteínas globulares. La formación de la estructura de
hélice α es espontánea y se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria.

Figura 2. Geometría bidimensional relacionada con la estructura de lámina β de las proteínas

en la que se indican los puentes de hidrógeno

10
La estabilidad de la hélice α se debe a la formación de enlaces de puentes de hidrógeno
que se establece entre los grupos carboxilo (C=O) de un aminoácido con el cuarto grupo
amino (-NH-) de los aminoácidos que le preceden.
En la naturaleza se encuentran otros arreglos helicoidales de los átomos y se ha
formalizado un método para describirlos. A continuación, se presentan algunas
características de interés.

Figura 3. Estructura del hélice α

Figura 4 Ordenamiento tridimensional de la estructura de lámina β

11
 ¿Es la hélice una espiral derecha o izquierda? Si una hélice derecha gira en el
sentido de las manecillas del reloj alrededor de un eje que pasa por su centro, se
alejará de usted, y una hélice izquierda se moverá hacia usted.

Figura 5. Hélice α típica, en la que se indican características estructurales. Observe que la hélice de arriba
se halla en sentido derecho. Esto se cumple con respecto a todas las hélices α compuestas de L-
aminoácidos. Los D-aminoácidos proporcionan una hélice izquierda que es la imagen especular de la de
arriba.

 El número de aminoácidos que se encuentra en el esqueleto estructural de la

proteína y se presenta en una vuelta completa de la hélice es igual a n.
 La distancia (generalmente en 𝐴̇) a lo largo del eje de la hélice, requerida para que
la hélice dé una vuelta completa es igual a d.
 La inclinación de la hélice se define como i = d*n.
 El número total de átomos en el esqueleto estructural que constituyen una vuelta
completa de la hélice es igual a n’.
 La longitud promedio por residuo de aminoácido l = d/n.

Estas unidades se emplean para caracterizar una hélice α típica. La fuerza primaria
causante de mantener la hélice α al igual que la lámina β en estas conformaciones
preferidas (y también las otras conformaciones que se presentan en la naturaleza) es
una interacción de no enlace: el puente hidrógeno. Estos enlaces se ilustran en las
figuras 2 y 4
El arreglo helicoidal de un polímero, debido a su naturaleza espiral y a los puentes de
hidrogeno intramolecular, es flexible y al mismo tiempo es razonablemente fuerte.

2.3.3 Lámina β
Mientras que la hélice α está formada de un arreglo lineal simple de aminoácidos
dispuestos helicoidalmente, en la lámina β la estructura se halla siempre completamente
extendida; las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de manera alternada a la

12
derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras β de
una misma cadena o de distintas cadenas polipeptidicas pueden interaccionar entre sí
mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas láminas
β. Las cadenas adyacentes en una hoja β pueden encontrarse en dirección opuesta
(hoja anti paralela β) o en la misma dirección (hoja paralela β)
La lámina, al igual que la hélice, se mantiene en su conformación por los numerosos
puentes de hidrógeno entre los oxígenos del carbonilo y los hidrógenos de la amida. La
lámina β suele conocerse como la lámina plegada antiparalela, y que cualesquiera dos
cadenas proteínicas adyacentes, siguen en sentidos opuestos, una en dirección de
cabeza a cola y la otra, de cola a cabeza.
Las láminas β son las conformaciones proteínicas más fuertes, y aun cuando son un
tanto flexibles, son resistentes al estiramiento.

Figura 6. Estructura de la lámina β

2.3.4 Triple hélice

El arreglo conformacional final presentado aquí es la triple hélice. Este es un arreglo de
cadenas proteínicas que proporcionan más fuerza que la hélice α, y más fuerza y
flexibilidad que la lámina β. La triple hélice resulta del entretejido de tres hélices αen una
triple hélice cilíndrica semirrígida. Las tres hélices se mantienen juntas en una forma
normal a través de un gran número de puentes hidrógeno y uniones de disulfuro (-S-S-
). La triple hélice normalmente tiene una longitud promedio de casi 3000 A° y un
diámetro de casi 15 𝐴̇.

13
El arreglo de la triple hélice suele denominarse protofibrilo. Un segundo arreglo de la
triple hélice, encontrado en diversas proteínas naturales en el microfibrilo, que se
compone de 11 protofibrilos de un arreglo cilíndrico.

La molécula de colágeno tiene estructura de triple hélice.

La unidad estructural del colágeno es una molécula con estructura de triple
hélicedextrógira formada por tres cadenas individuales denominadas cadenas alfa.
Cada cadena a presenta una estructura secundaria de hélice levógira (distinta de la
hélice alfa) que se forma gracias a su particular secuencia de aminoácidos sin que
existan puentes de hidrógeno intracatenarios (Fig. 16). La estructura cuaternaria de
triple hélice está estabilizada por puentes de hidrógeno entre las cadenas alfa y por
entrecruzamientos covalentes. Las zonas terminales, denominadas telopéptidos,
carecen de esta estructura de triple hélice y son esenciales para la formación de fibrillas
en algunos tejidos.

Figura 7. Estructura de colágeno.

14
Interacciones de no enlace
Todos los arreglos conformacionales anteriores provienen de dos características
estructurales moleculares: la unión peptídica y el puente hidrógeno. El puente hidrógeno
es solo una de las múltiples interacciones posibles en el análisis conformacional de las
proteínas. Muchas otras, por ejemplo, las interacciones hidrofóbicas, las interacciones
electrostáticas entre los grupos iónicos y otras interacciones dipolo-dipolo polares,
también son posibles dependiendo del tipo de grupos que haya en la proteína, y la
proximidad de los mismos entre sí. (Wingrove, 1984)

Figura 8. Hélice α, triple hélice (también llamada protofibrila) y microbibrila

Figura 9. Interacciones de no enlace presentes, parcialmente causantes de las conformaciones

de las proteínas. Las cadenas de proteínas pueden tener una cadena doblada o dos o más
cadenas (p.ej. en la protofibrila) que se encuentra muy cerca entre sí

15
2.4 Estructura de la proteína
La compleja estructura de la proteína se estudia a diferentes niveles de organización:
2.4.1 Estructura primaria
Está representada por la sustitución lineal de aminoácidos que forman la cadena
peptídica, y por lo tanto indica que aminoácidos componen la cadena y el orden en que
se encuentran.

Figura 10. Estructura primaria de la proteína

2.4.2 Estructura secundaria

Es la dirección de los aminoácidos que componen una proteína. Hay dos tipos
fundamentales: la hélice α y la lámina β plegada.

16
 Figura 11. Estructura secundaria de la proteína

2.5.3 Estructura terciaria:

Se origina cuando la atracción entre los grupos que se encuentran en la hélice obliga a
que la molécula se doble y enrolle en si misma

Figura 12. Estructura terciaria tridimensional de la proteína

2.5.4 Estructura cuaternaria de la proteína

Las proteínas que contienen más de una cadena polipeptídica, como la hemoglobina,
exhiben un cuarto nivel estructural de las proteínas que se denomina estructura
cuaternaria. Este nivel estructural alude a la disposición espacial de las subunidades

17
polipeptídicas y a la naturaleza de las interacciones entre ellas. Tales interacciones
pueden ser enlaces covalentes (p.ej. enlaces desulfuro) o interacciones no covalentes
(fuerzas electrostáticas, enlaces de hidrógeno, interacciones hidrófobas).
Es la estructura que resulta del ensamblaje de varias cadenas peptídicas, estabilizado
por interacciones no covalentes entre las cadenas laterales de los residuos de
aminoácidos, para formar una única proteína funcional.
Las interacciones no covalentes que mantienen esta estructura son las mismas
interacciones no covalentes que mantienen la estructura terciaria: puentes de
Hidrogeno, interacciones iónicas, atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.
Puede decirse que no todas las proteínas tienen nivel cuaternario de organización
proteica. Para tener una estructura cuaternaria:
a) la proteína debe estar formada por más de una cadena peptídica.
b) Las cadenas peptídicas que la forman no pueden estar unidas por enlaces covalentes
entre ellas.
Algunos ejemplos pueden ser:

 La Mioglobina está formada por una sola cadena peptídica (y un grupo Hem).
Debido a que solo la forma una cadena peptídica, no tiene estructura
cuaternaria.

 La Insulina está formada por dos cadenas peptídicas, pero debido a que estas
dos cadenas están unidas por enlaces disulfuro, la insulina no califica como
una proteína con estructura cuaternaria.

 La Hemoglobina está formada por cuatro cadenas peptídicas (y cuatro grupos

Hem) que forman una única proteína funcional. Las cadenas peptídicas se
asocian entre sí a través de enlaces no covalentes: La Hemoglobina es un
típico ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.

18
La forma en que se asocian las diferentes cadenas una respecto a las otras definen la
estructura cuaternaria de la proteína. (Canosa)

Figura 13. Estructura cuaternaria en la molécula de hemoglobina. La hemoglobina es un

tetrámero formado por cuatro cadenas (dos cadenas α y dos β. El protómero está formado por
una subunidad α y una β.

La estructura cuaternaria está formada de la unión, mediante enlaces débiles (no

covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómero y la proteína completa oligómero.

Figura 14. Representación esquemática de formación de dímeros y oligómeros de

proteínas.

19
Los protómeros pueden ser idénticos y el oligómero será homogéneo o pueden
ser distintos y será heterogéneo.

2.6 Estructura cuaternaria de la Hemoglobina

La estructura cuaternaria de una proteína está íntimamente relacionada al fenómeno de

Alosterismo.
Alosterismo es la propiedad de algunas proteínas de cambiar la conformación y
actividad (cambia de una conformación nativa a otra diferente conformación nativa),
cuando interactúa específicamente con algunos ligandos.
En el caso de las enzimas, los ligandos se unen a un sitio diferente al centro activo. Ese
sitio se denomina sitio alosterico. Ello provoca un cambio de conformación que resulta
en un cambio cinético de la actividad de la enzima.
Características de las proteínas alostericas.
• Todas tienen estructura cuaternaria.
• Tienen dos estructuras o conformaciones nativas diferentes
• Cada conformación tiene diferente comportamiento funcional.
• Las dos estructuras nativas están en equilibrio
• El equilibrio entre las dos se desplaza cuando la proteína interactúa con ligandos
específicos.
• La interacción con el ligando se realiza en sitios específicos de la proteína conocidos
como sitios alostericos.
La Hemoglobina, mencionada anteriormente, es un ejemplo de proteína con estructura
cuaternaria que presenta alosterismo.
La Hemoglobina tiene dos estructuras nativas diferentes:

20
– Oxihemoglobina (Estructura Relajada) La unión del oxígeno a la hemoglobina causa
la ruptura de algunos de los enlaces ionicos y puentes de hidrógeno que existen entre
el dímero (ab). Esto lleva a la estructura denominada “R” o relajada, en la cual el
polipéptido posee mayor libertad de movimiento, de ahí que esta forma sea más afín por
el Oxígeno.
– Desoxihemoglobina (Estructura Tensa). En esta conformación los dos dímeros (αβ)
interactúan por medio de una red de enlaces ionicos y puentes de Hidrógeno, que
impiden el movimiento de las cadenas polipeptídicas, tiene baja afinidad por el oxígeno.
(STRYER)
2.7 Estabilidad de las proteínas
Un conjunto de interacciones no covalentes y de interacciones covalentes mantiene la
conformación tridimensional nativa de una proteína, además de los enlaces peptídicos
entre los aminoácidos.
 Fuerzas electrostáticas: incluyen las interacciones entre dos grupos iónicos de
carga opuesta, como el caso del grupo amonio de la Lys y el grupo carboxilo del
Asp, con frecuencia referido como par iónico o puente salino. Además, las
asociaciones no covalentes entre moléculas como fuerzas de van der Waals,
originadas de interacciones electrostáticas entre dipolos permanentes o inducidos,
como el del grupo carbonilo de los enlaces peptídicos.
 Enlaces de hidrógeno: Son interacciones predominantemente electrostáticas
entre un grupo donador débilmente ácido y un átomo aceptor que es portador de
un par de electrones solitarios y que en consecuencia presenta una carga parcial
negativa que atrae al átomo de hidrógeno. En los sistemas biológicos, el grupo
donador en un átomo de oxígeno o nitrógeno que tiene un átomo de hidrógeno
unido a él a través de un enlace covalente y el aceptor es el oxígeno o nitrógeno.
Los enlaces de hidrógenos son más fuertes que las fuerzas de Van der Waals,
pero mucho más débiles que los enlaces covalentes. Los enlaces de hidrógeno no
solo desempeñan un rol importante en la estructura de las proteínas sino también
en la estructura de otras macromoléculas biológicas como la hélice doble del DNA.

 Fuerzas hidrófobas: efecto hidrófobo es el nombre que se les da a aquellas

fuerzas que causan las moléculas apolares para minimizar su contacto con el
agua. Lo anterior se ve con toda claridad con las moléculas anfipáticas como los
lípidos y los detergentes.
 Enlaces desulfuro: estos enlaces covalentes se forman entre residuos de Cys
que están muy cercanos en la conformación final de la proteína y funcionan como
estabilizadores de la estructura tridimensional. En realidad, los enlaces disulfuro

21
 sólo se forman en el ambiente oxidante del retículo endoplásmico y por tanto se
encuentran en primer lugar en las proteínas extracelulares y secretadas.
 Fuerzas de Van der Waals: Son fuerzas de atracción y repulsión que controlan el
plegamiento de las proteínas. Las fuerzas de atracción se dan entre dos átomos
no cargados y no unidos, pero que provocan la formación de dipolos. Fuerza de
repulsión es la que se establece entre dos átomos no cargados que se encuentran
muy cerca, pero que no inducen dipolos. Las fuerzas de Van der Waals son
extremadamente débiles en comparación con las otras fuerzas que gobiernan la
conformación de las proteínas; por tanto, son las numerosas interacciones de este
tipo las que hacen significante su presencia en el plegamiento de las proteínas.

2.8 Propiedades de las proteínas

Son substancias de elevado peso molecular y sus propiedades dependen sobre todo de
los radicales R libres y de que estos se puedan interrelacionar con el medio.

2.8.1 Solubilidad
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular debido
a su gran tamaño son insolubles en agua o se disuelven formando coloides, cuyos
radicales se ionizan y establecen puentes de hidrógeno con el agua formando coloides,
la solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen
puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta de
una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que
provocaría su precipitación.
La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse,
establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así,
cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua
(capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría
su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación
de los tejidos de los seres vivos.
La solubilidad de una proteína está influenciada por los siguientes factores:
(a) su composición en aminoácidos (una proteína rica en aminoácidos polares es en
general más soluble que una rica en aminoácidos hidrofóbicos)
(b) su estructura tridimensional (las proteínas fibrosas son en general menos solubles
que las globulares)
(c) el entorno de la propia proteína.

En este último sentido, podemos decir que los principales factores ambientales que
influyen en la solubilidad de una proteína son los siguientes:
(1) la temperatura
(2) la constante dieléctrica del medio;
(3) el pH del mismo
(4) la fuerza iónica.

22
 Figura 15. Capa molecular de agua.

2.8.2 Especificidad
Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las
especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de
otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los
distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos
los seres vivos.

La enorme diversidad protéica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de

las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN
de cada individuo.

La especificidad de las proteinas explica algunos fenómenos biológicos como: la

compatibilidad o no de transplantes de órgános; injertos biológicos; sueros sanguíneos;
etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.

Los glúcidos y lípidos son los mismos en todos los seres vivos pero las proteínas son
específicas de cada especie e incluso algunas de cada individuo. Esta especificidad se
basa en el plegamiento de la cadena peptídica como consecuencia de su secuencia de
aa y esta es el reflejo de la información genética, ya que la síntesis de proteínas está
controlada por los ácidos nucleicos.

Esta propiedad es la responsable de rechazos en trasplantes e injertos. Al introducir una

nueva proteína el organismo la reconoce como extraña y fabrica anticuerpos para su
destrucción.

La especificidad también se refiere a la función.

• Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo,

catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro.

• La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante interacciones

selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan una determinada
secuencia de aa y una conformación concreta.

• Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por lo

tanto dificultar la función.

23
Especificidad de función

Reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen

su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria de la proteína,
que es la responsable, en última instancia, de su función característica. Una pequeña
variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de funcionalidad
de la proteína.

Especificidad de especie

Existen proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo más común, sin embargo,
es que las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies tengan
una composición y estructura similares. Estas proteínas se llaman proteínas
homólogas. Es el caso de la insulina, que se encuentra exclusivamente en
vertebrados. La cadena A de la insulina es idéntica en la especie humana, el cerdo, el
perro, el conejo y el cachalote

2.8.3 Desnaturalización y renaturalización

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman
dicha estructura. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones
cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían
por debajo de los 10 a 15 ºC. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que
una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o
frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación,
proceso que se denomina renaturalización. Los agentes que provocan la
desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen
agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza
iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es
posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:
 La polaridad del disolvente
 La fuerza iónica
 El pH
 La temperatura

En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada

puede volver a su anterior plegamiento o conformación, Una proteína desnaturalizada
cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la
desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la
información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración.
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de
proteínas, ya que no todas las proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en
el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalización conduce
a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de
agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso
sea irreversible.

24
Los factores que pueden causar la desnaturalización de las proteínas son diversos:

 Temperatura (calor excesivo)

 Alteración de la concentración
 Agitación intensa (física)
 Polaridad del solvente
 Fuerza iónica

Los efectos que puede causar la desnaturalización de las proteínas pueden ser:

 Cambio en la viscosidad
 Disminución de la solubilidad
 Perdidas de las propiedades biológicas
 Cambio en el aspecto (color, textura, flavor –el concepto de sabor y olor unidos)

Figura 16. Reversibilidad (desnaturalización a renaturalización).

2.8.3. Capacidad amortiguadora

Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, al igual que los aminoácidos que las
forman. Debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando H+
del medio, las proteínas son capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en
el que se encuentran.

2.9 Clasificación de proteínas

Se clasifican según su composición en:

• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.

• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo

no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se clasifican según
la naturaleza del grupo prostético.

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 Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromoproteínas

PROTEÍNAS Glucoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

Tabla 01. Clasificación de las proteínas (Holoproteínas – Heteroproteínas)

2.9.1 Holoproteínas
Globulares:
Más complejas que las fibrosas. Forman estructuras compactas, casi esféricas, solubles
en agua o disolventes polares. Son responsables de la actividad celular.
Prolaminas:
Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas:
Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas:
Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
Hormonas:
Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas:
Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas.

Fibrosas:
Más simples que las globulares. Forman estructuras alargadas, ordenadas en una sola
dimensión, formando haces paralelos. Son responsables de funciones estructurales y
protectoras.
- Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
- Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
- Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
- Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

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 Figura 17. Clasificación de proteínas según su formación (Globular – Fibrosa).

2.9.2 Heteroproteínas
Formadas por dos moléculas:
Grupo proteico: una proteína
Grupo prostético: una molécula no proteica. Puede unirse mediante enlace débil o
covalente. Si una heteroproteína pierde su grupo prostético recibe el nombre de
apoproteína, Según la naturaleza del grupo prostético se clasifican en:

- Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona

luteinizante
- Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en
la sangre.
- Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y
protaminas de eucariotas.
- Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
Porfirínicas: Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos,
que transportan electrones
No porfirínicas: como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y
moluscos, de color azul y que contiene cobre)
- Fosfoproteínas: Tienen H3PO4 en el grupo prostético. La caseína de la leche.

Figura 18. Una heteroproteína (Lipoproteínas)

27
2.10 Funciones de la Proteína
Estructural: Forman parte de la membrana celular, cilios y flagelos, microtúbulos,
fibrillas contráctiles, ... Ejemplos: colágeno, gelatina, glucoproteínas, queratinas, ...
Catalítica o enzimática: Muchas son enzimas y catalizan reacciones químicas que
son la base de la vida.
Reguladora u hormonal: Muchas son hormonas, cuya acción es parecida a la de las
enzimas, pero en vez de ser local se realiza en todo el organismo. Ejemplo: insulina,
FSH, tiroxina.
Reserva: Como las albúminas y la caseína que actúan como almacén de
aminoácidos.
Defensiva: Las γ-globulinas o anticuerpos actúan defendiendo al organismo de
sustancias extrañas.
Contráctil: Algunas como la actina y la miosina intervienen en la contracción
muscular.
Transportadora: Pueden transportar distintos tipos de sustancias.
Ejemplo: la hemoglobina, citocromos, lipoproteínas.
Homeostática: Algunas colaboran en mantener estables las constantes del medio,
como el PH y la concentración osmótica.

Figura 19. Ejemplos de las funciones que cumplen las proteínas.

28
 III. CONCLUSIONES

 La proteína tiene cuatro tipos de estructuras las cuales nos consecutivas, sino
que se amplían de una estructura más complejo en este caso sería la
hemoglobina (estructura cuaternaria).

 La estructura cuaternaria se origina por la unión, mediante enlaces débiles, de

varias cadenas polipeptídicas idénticas o no, lo que da origen a un complejo
proteico, ejemplo colágeno, queratina y hemoglobina.

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 IV. BIBLIOGRAFÍA
Canosa, E. F. (s.f.). Bioquímica conceptos esenciales. Caracas: Medica panamericana.
Murray, R. (2010). Bioquímica ilustrada . China: The McGraw-Hill Companies.
STRYER, L. (s.f.). Bioquímica. Reverté, 4º edición.
Wingrove, A. (1984). Química orgánica. México.
Carlos, V. Z. (2009). Biología molecular. México.
David, H. (2014). Bioquímica. México.
Paula, Y. B. (2007). Fundamentos de la Química Orgánica. México.
Robert, M. (1990). Química Orgánica. México.
M. del Pilar. M. (2008). Química Orgánica. México.

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V. ANEXOS

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32
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