CINÉTICA ENZIMÁTICA

DOCENTE: Barco Yaipén Evelin

CURSO: Bioquímica

ESTUDIANTES:
 Farias Ushiñahua Jessenia
 Guarniz Barrientos Astrid
 Valladolid Jimenez María

CICLO: III

TUMBES-PERU
2018
 INTRODUCCIÓN

Los enzimas son macromoléculas, específicamente proteínas, que tienen la

propiedad de catalizar las reacciones bioquímicas. Pero las condiciones en las
cuales se realice dicha catálisis afectarán la eficiencia de la reacción por lo tanto
estas se deben de controlar en todo momento.

Por ejemplo son muy importantes los factores como la concentración del
enzima, la temperatura y el pH. Por ejemplo si la temperatura es muy
elevada, el enzima se desnaturaliza y queda inactiva; si la temperatura
es muy baja, el enzima no se desnaturaliza, pero igual queda inactiva.
Mientras que valores de pH extremos pueden desnaturalizar a los enzimas.

Los enzimas, también se caracterizan por tener un alto grados de especificidad,

es decir sólo actúan para un solo tipo de sustrato. Esto puede deberse
a la relación estereoquímica entre el sustrato y el enzima, así como
también al tipo de grupos funcionales que del sustrato. Por ejemplo la ureasa
contenida en la harina de soya sólo actúa sobre la urea descomponiéndola en
amoniaco y dióxido de carbono. Pero este enzima no actúa sobre la tiourea o
acetamida a pesar de tener una estructura muy parecida.
 CINETICA ENZIMATICA

Estudia la velocidad de las reacciones

químicas que son catalizadas por las
enzimas.
Las enzimas, en su mayoría, son
proteínas con la capacidad de
manipular otras moléculas sin ser
alterados por la reacción, esas
moléculas son denominadas
sustratos. Un sustrato es capaz de
unirse al sitio activo de la enzima que
lo reconozca y transformarse en un
producto a lo largo de una serie de
pasos denominados mecanismo
enzimático. Estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos,
también suelen presentar una etapa limitante que determina la velocidad final de
toda la reacción. Esta etapa limitante puede consistir en una reacción química o
en un cambio conformacional de la enzima o del sustrato.
La estructura puede sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto
durante la catálisis, qué cambios conformacionales ocurren durante la reacción,
o incluso el papel en particular de determinados residuos aminoácidos en el
mecanismo catalítico. Los mecanismos enzimáticos pueden ser divididos en
mecanismo de único sustrato o mecanismo de múltiples sustratos.
Los estudios cinéticos llevados a cabo en enzimas que solo unen un sustrato,
como la triosafosfato isomerasa, pretenden medir la afinidad con la que se une
el sustrato y la velocidad con la que lo transforma en producto. Por otro lado, al
estudiar una enzima que une varios sustratos, como la dihidrofolato reductasa,
la cinética enzimática puede mostrar también el orden en el que se unen los
sustratos y el orden en el que los productos son liberados.

Reacciones de un Sustrato
Las enzimas que presentan un mecanismo de único sustrato son:
 Isomerasas
 Triosafosfato isomerasa
 Bisfosfoglicerato mutasa
 Liasas intramoleculares
 Adenilato ciclasa
 Ribozima ARN-liasa.
Reacciones Multisustrato

Las reacciones multisustrato siguen una serie de complejas ecuaciones que

describen cómo se unen los sustratos y en qué orden lo hacen. El análisis de
estas reacciones es mucho más sencillo si la concentración del sustrato A se
mantiene constante y la del sustrato B varía. En estas condiciones, la enzima se
comporta igual que una enzima de único sustrato, por lo que en una gráfica de
velocidad la concentración de sustrato dará unos valores aparentes de las
constantes cinéticas, Km y Vmax, para el sustrato B.

Si se realizan una serie de medidas a diferentes concentraciones fijas de

sustrato A, los datos obtenidos permitirán saber a qué tipo de mecanismo
pertenece la reacción enzimática. Para una enzima que una dos sustratos A y B,
y los transforme en dos productos P y Q, existen dos tipos de mecanismos
descritos hasta ahora.
INHIBIDORES ENZIMATICOS

Un inhibidor enzimático es algún compuesto que impide que alguna, o algunas,

enzimas catalicen. Este tipo de compuestos son específicos, o sea que pueden
inhibir a un grupo de enzimas pero no tener ninguna actividad con otras enzimas.
Los inhibidores, dependiendo de la forma en que actúan se han clasificado en
dos grandes grupos:

 Inhibidores Irreversible

Este tipo de compuestos se unen, de manera irreversible, con el grupo R de

algún aminoácido de la enzima, formando un complejo enzima - inhibidor (EI), el
cual es incapaz de llevar a cabo el acto de catálisis, debido a que el complejo EI
no puede unir al sustrato.

 Inhibidores Reversibles

A diferencia de los inhibidores irreversibles, los reversibles reaccionan con la

enzima, pero el complejo enzima inhibidor producido puede separarse para
formar la enzima libre más el inhibidor. Mientras I permanezca unido a E la
enzima es inactiva puesto que no puede unir al sustrato.

Los inhibidores reversibles a su vez se dividen en dos subgrupos:

 Inhibidores reversibles competitivos

Este tipo de inhibidores tienen la característica de ser químicamente muy

parecidos al sustrato, de tal manera que pueden ocupar el sitio activo de la
enzima, pero ésta no los transforma, mientras el inhibidor esté dentro del sitio
activo el verdadero sustrato no puede entrar y por lo tanto no es posible que
se forme ES y no hay formación de producto. Si usamos el ejemplo de la
cerradura y la llave, podemos pensar en una llave que entra en la chapa pero
no puede abrirla porque no es la correcta. Sin embargo, mientras la llave
inadecuada esté dentro de la chapa, no es posible que entre la llave correcta.

 Inhibidores reversibles no competitivos

A diferencia de los inhibidores competitivos, los no competitivos se

unen a la enzima en un sitio específico diferente al activo. De esta
propiedad se deriva su nombre, pues no compiten con el sustrato para
ocupar el sitio activo. Aún más, este tipo de compuestos puede tener
una estructura química totalmente diferente a la del sustrato. Se
piensa que al unir a la enzima un inhibidor de este tipo, se produce un
cambio en su estructura tridimensional que altera la configuración del
sitio activo, imposibilitando el reconocimiento del sustrato. Cuando EI
se rompe, la enzima adquiere su conformación activa.
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Las células de tu cuerpo pueden hacer muchas enzimas distintas, resulta que
realmente no queremos producir y activar todas esas enzimas al mismo tiempo
ni en la misma célula.
Distintas células tienen diferentes necesidades y circunstancias que además,
cambian a lo largo del tiempo. Las células estomacales por ejemplo, necesitan
enzimas distintas a las que necesitan las células que almacenan grasas, las
células cutáneas, sanguíneas o nerviosas. Una célula digestiva también trabaja
mucho más para procesar y descomponer los nutrientes inmediatamente
después de comer que muchas horas después de una comida. A medida que
estas necesidades y condiciones celulares cambian, también lo hacen la
cantidad y funcionalidad de las diferentes enzimas.
Dado que las enzimas guían y regulan el metabolismo de una célula, tienden a
estar cuidadosamente monitoreadas.

Una molécula de enzima no tiene por qué actuar siempre a la misma velocidad.
Su actividad puede estar modulada por:

 Cambios en el pH
 Cambios en la temperatura
 Presencia de cofactores
 Las concentraciones del sustrato y de los productos finales
 Presencia de inhibidores
 Modulación Alostérica
 Modificación covalente
 Activación por Proteolisis
 Isoenzimas

La regulación de la actividad enzimática debe ser:

 Conservar la energía
 Mantener un estado celular regulado
 Responder a variaciones ambientales
La totalidad de reacciones bioquímicas de un organismo constituye su
metabolismo, el cual consiste en secuencias de reacciones químicas catalizadas
por enzimas llamadas vías metabólicas.

Las vías metabólicas son de dos tipos:

a) Anabólicas: En ellas se sintetizan moléculas básicas que hacen posible

construir macromoléculas, son reacciones endergónicas (consumen
energía).

b) Catabólicas: En ellas se rompen moléculas que permiten obtener

energía libre utilizable, son reacciones exergónicas (liberan energía).

Las células y el organismo, deben regular todas sus vías metabólicas

constantemente, esto por la gran necesidad de mantener estables sus
condiciones internas, es decir, su homeostasis.

CREATINA-CINASA CON ISOENZIMAS (EN SUERO)

¿Qué es este análisis?

Este análisis se usa para ver si hay daños en los

músculos de su cuerpo, incluido su músculo
cardíaco.

La creatina-cinasa (CK, por sus siglas en inglés) es una enzima que se encuentra
en sus músculos. Las enzimas son proteínas que ayudan a las células de su
cuerpo a hacer su trabajo. El nivel de las enzimas CK aumenta cuando usted
tiene daños en las células de los músculos de su cuerpo.

Los tres tipos de CK se denominan isoenzimas. Estos son:

 Creatina-cinasa muscular (CK-MM, por sus siglas en inglés), que se

encuentra en su músculo esquelético y en el corazón.
 Creatina-cinasa miocárdica (CK-MB, por sus siglas en inglés), que se
encuentra en el corazón y aumenta cuando el músculo cardíaco resulta
dañado.
 Creatina-cinasa cerebral (CK-BB, por sus siglas en inglés), que se
encuentra, en su mayor parte, en su cerebro.

Un análisis general de creatina-cinasa puede indicar si hay daño en los músculos

de su cuerpo. Si se desean más detalles, el análisis de creatina-cinasa con
isoenzimas puede ayudar a determinar dónde ha ocurrido el daño.

¿Por qué debo realizarme este análisis?

Es posible que necesite este análisis si tiene:

 Síntomas de ataque al corazón, como dolor en el pecho.

 Debilidad, dolor o inflamación musculares.

También es posible que su médico le pida este análisis si le han diagnosticado

un trastorno muscular y desea monitorear la respuesta de su cuerpo al
tratamiento.

¿Qué otros análisis podrían hacerme junto con este?

Si su médico sospecha que tuvo un ataque al corazón, también es probable que

le pida lo siguiente:

 Análisis de troponina en sangre. Es similar a un análisis de CK, pero más

sensible y específico.
 Electrocardiograma o ECG, para medir la actividad eléctrica de su
corazón.

Es posible que le realicen análisis de varias enzimas musculares junto con la CK.
La comparación de los resultados del análisis de CK con los resultados de estos
otros análisis de enzimas musculares puede ayudar a su médico a realizar un
mejor diagnóstico y a brindarle un mejor tratamiento. Las otras enzimas
musculares que pueden evaluarse son:

 Aldolasa, que se encuentra, en su mayor parte, en el músculo esquelético,

el hígado y el cerebro.
 Deshidrogenasa láctica, que se encuentra en todo el cuerpo.
 Aminotransferasas, que se encuentran en todo el cuerpo, pero que se
usan, a menudo, para detectar trastornos hepáticos.

¿Qué significan los resultados de mi análisis?

Muchas cosas pueden afectar los resultados de sus análisis de laboratorio. Por
ejemplo, el método que usa cada laboratorio para realizar el análisis. Aunque los
resultados de sus análisis sean diferentes del valor normal, es posible que usted
no tenga ningún problema. Para saber qué significan sus resultados, hable con
su proveedor de atención médica.

Los resultados de este análisis incluyen tanto una medición general de la CK

como un porcentaje para cada una de las tres isoenzimas. Un nivel elevado de
CK podría ser un signo de daño muscular en su corazón o en alguna otra parte
del cuerpo.

El rango normal para los valores generales de la CK depende de su edad y sexo.

También se sabe que la raza afecta los niveles de CK.

Los niveles elevados de las tres isoenzimas tienen diferentes significados:

 La CK-MM, generalmente, aumenta en respuesta al daño muscular en su

corazón, su cerebro o su esqueleto después de una lesión por
aplastamiento, convulsiones, distrofia muscular, inflamación muscular u
otro trastorno del músculo esquelético.
 La CK-MB, generalmente, aumenta en respuesta a un ataque al corazón,
una inflamación del músculo cardíaco, una distrofia muscular y a otros
problemas relacionados con el corazón.
 La CK-BB tiende a aumentar en respuesta a una lesión cerebral, una
meningitis, un crecimiento anormal de las células, un choque grave, un
 ataque cerebral, hipotermia o la restricción del flujo sanguíneo hacia el
intestino.

Los niveles normales para las tres isoenzimas de la creatina-cinasa son:

 CK-MM: 100%
 CK-MB: 0%
 CK-BB: 0%

¿Cómo se realiza este análisis?

Para este análisis, se requiere una muestra de sangre, que se extrae a través de
una aguja que se coloca en una vena de su brazo.

¿Implica este análisis algún riesgo?

Tomar una muestra de sangre con una aguja implica riesgos que incluyen
sangrado, infección, moretones o sensación de mareo. Cuando pinchen su brazo
con la aguja, es posible que sienta una leve sensación de escozor o dolor.
Después, el sitio puede estar levemente adolorido.

¿Qué cosas podrían afectar los resultados de mi análisis?

El ejercicio físico intenso, como correr una maratón, uno o dos días antes del
análisis puede provocar niveles más altos de CK-MB.

El daño en el músculo esquelético, especialmente un traumatismo contundente

en los músculos, y el abuso de cocaína, también pueden aumentar sus niveles
de CK-MB, que se encuentra en su mayor parte en el corazón.

El consumo de alcohol en exceso también puede aumentar sus niveles de CK.

En algunos casos, las personas con niveles bajos de la hormona tiroidea, con
insuficiencia renal o que beben demasiado alcohol también pueden tener niveles
elevados de CK-MB.

Determinados medicamentos y suplementos también pueden aumentar los

niveles.
 LINKOGRAFIAS

https://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica

http://libroelectronico.uaa.mx/capitulo-6-enzimas/inhibidores-
enzimaticos.html

https://es.slideshare.net/duchecamacho/regulacion-enzimatica

https://es.khanacademy.org/science/biology/energy-and-
enzymes/enzyme-regulation/a/enzyme-regulation