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RESUMO PROVA BIOQUÍMICA

AMINOÁCIDOS

 Cada aminoácido apresenta um grupo carboxila, um grupo amino

primário, e uma cadeia lateral distintiva, ou seja, um grupamento
R, tudo isso ligado ao carbono α* - carbono quiral. (EXCESSÃO A
REGRA: Aminoácido Prolina, pois possui um amino secundário)

 Em ph fisiológico (7,4) os grupamentos carboxilas e aminos formam

íons, obtendo cargas – COO- e NH2+;
 Formam as ligações peptídicas, e seus grupamento aminos e
carboxila, que estão na extremidade, ligam um aminoácido ao outro.
 As cadeias laterais que podem se ligar ao carbono α* estão
dispostas em 20 variáveis totalmente diferentes entre si, isso que
torna cada aminoácido ÚNICO.

CLASSIFICAÇÃO
A classificação de um aminoácido ocorre de acordo com a sua
cadeia lateral, pois esta é a única coisa que s difere um do outro.
 APOLARES: Aminoácidos hidrofóbicos, incapazes de formar pontes
de hidrogênio ou fazer ligações iônicas, são cadeias “oleosas” pois
não se solubilizam em água. Os aminoácidos apolares tendem a se
agrupar no interior das proteínas, o que estabiliza a estrutura da
mesma, por causa das interações hidrofóbicas – alanina, valina,
leucina, isoleucina, metionina, prolina.
 AROMÁTICOS: tem sua cadeia R aromática, e são relativamente
apolares, ou seja, não se solubilizam em água. Todos podem
participar de interações hidrofóbicas, assim como os alifáticos –
fenilalanina, tirosina e triptofano;
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 POLARES: São as cadeias laterais cuja solubilidade em água é alta,

ou seja, são hidrofílicos, isso ocorre pois eles contem em sua
estrutura grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com
a molécula da água. Esses grupamentos não terão carga nenhuma
– serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina;
 CARGA POSITIVA (BASICOS): São os aminoácidos que terão mais
solubilidade em água (positivos e negativos), pois sua carga faz com
que se tornem íons, e íons se dissociam facilmente em água, porem
essa carga faz com que em pH 7,0 eles se comportem como bases
– lisina, arginina, histidina;
 CARGA NEGATIVA (ÁCIDOS): Por possuírem carga, também
serão os mais solúveis em água, porem ao ter a carga negativa faz
com que em pH 7,0 eles se comportem como ÁCIDOS – aspartato
e glutamato.

AÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos podem agir como ácidos e bases fracos, devidos
as cargas dos seus grupamentos R, isso faz com que tanto os
aminoácidos livres quanto os aminoácidos combinados em cadeias
peptídicas, possam atuar como tampões.
Os aminoácidos (TODOS), em solução aquosa, apresentam um
grupamento amino fracamente básicos e um carboxila fracamente básico,
o que torna propício para os tampões, já os aminoácidos ácidos e básicos,
possuem um grupamento R altamente ionizável, o que os permite ter
essas características e atuar como tampões.
OBS: Uma solução tampão é aquela que mantem os valores de pH
de um meio, não fazendo com que esse tenha bruscas alterações.

PROPRIEDADES QUÍMICAS
 Ponto Isoelétrico (pl): O ponto isoelétrico é o pH no qual o
aminoácido se encontra onde a soma das suas cargas, positivas
e negativas, e eletricamente neutro (carga líquida). – Se o pI>7 =
básico, e se o pI<7 = ácido.
𝑝𝐼 = 𝑝𝑘1 + 𝑝𝑘2 / 2
 Índice de hidrofobicidade: É uma escala teórica que estima se as
cadeias laterais dos aminoácidos podem procurar ambientes aquosos
(como o citoplasma) ou lipídicos (como as membranas celulares). Quando
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o valor for negativo significa hidrofilicidade, e se for positivo indica

hidrofobicidade.
 Frequência %; Porcentagem que indica a ocorrência de cada
aminoácido em um universo de 1500 proteínas sequenciadas.

CURVA DE TITULAÇÃO
A curva de titulação de um aminoácido envolve a adição ou remoção
gradual de prótons. A partir dela é possível calculas o pl de uma
substancia pois estão envolvidos os valores de pk1 e pk2 e com e está
tudo representado graficamente.
A partir da curva de titulação da glicina, menor aminoácido
existente, é possível obter várias informações importantes
 Possui duas regiões de tamponamento, uma delas relacionada ao
pk1 e outra ao pk2.
 Todo aminoácido que possuir um grupo amino, um grupo carboxila
e um grupo R não ionizável, vai apresentar curvas de titulação muito
parecidas com os valores da glicina.

LIGAÇÃO ENTRE AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos fazem ligações entre si, chamadas ligações
peptídicas, essas ligações são o que formam os peptídeos e proteínas,
pois quando uma ou mais ligações peptídicas se juntam elas formam uma
cadeia peptídica.

 São ligações covalentes, rígidas e estáveis, caráter parcial de dupla

ligação.
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CLASSIFICAÇÃO – METABOLISMO
 Glucogênicos: Podem se transformar em glicose -
Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina,
treonina, valina.
 Glucocetogênicos: Podem se transformar em glicose ou
em corpos cetônicos - fenilalanina, tirosina e triptofano,
isoleucina e lisina
 Cetogênicos: Podem se transformar em corpos cetônicos

PEPTÍDEOS E PROTEINAS

 Os peptídeos e proteínas são polímeros de aminoácidos.

 Ligação peptídica formam os peptídeos, podendo estes ser
dipeptidios, tripeptidios, tetrapeptidios, pentapeptidios. Ate 30
aminoácidos se chama oligopeptideos, e mais de 30 polipetideos.
 Um peptídeo sempre ira terminar sua cadeia com um aminoterminal
(esquerda) e um carboxiterminal (direita), e terão somente um grupo
amino e um grupo carboxila, devida as ligações peptídicas.
 As proteínas possuem 4 conformações estruturais: primaria,
secundaria, terciaria, quaternária.

ESTRUTURAS DAS PROTEINAS

 PRIMÁRIA: São somente os aminoácidos e ligações peptídicas da
molécula.
 SECUNDÁRIA: Possuem duas conformações possíveis, a α-Helice
ou a conformação-β. Nessa estrutura os aminoácidos e peptidos
começam a se “enrolar” formando arranjos com formato helicoidal.
Α-Helice – conformação mais comum, formato helicoidal, tem como
principal força de estabilização as pontes de hidrogênio.
Conformação-β – conformação menos comum, onde um componente da
cadeia interage com o outro, estrutura de ziguezague, podem ser folhas
β ou curvaturas (dobras) β.
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ALFA-HÉLICE DOBRA-BETA FOLHA-BETA

 TERCIARIA: Conformação tridimensional da proteína, quando a

estrutura secundaria começa a se condensar, podendo formar as
proteínas fibrosas ou globulares.
Fibrosas: Colágeno, queratina e seda, são compostas de cadeias
filamentosas individuas e alongadas que se unem, formando uma
estrutura muito estável, muito pouco solúvel (quase nada), e tem função
estrutural.
Globulares: Citocromo c e as proteínas do sangue. São solúveis em agua
e compactas por causa dos dobramentos da longa cadeia peptídica.
OBS: Existem interações que estabilizam a estrutura terciaria, como
pontes dissulfeto, interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio, e
interações iônicas.
 QUATERNARIA: Compõe as proteínas que são compostas por
mais de uma cadeia de polipeptídicas, nessa estrutura o que ocorre
é a junção de uma ou mais cadeias peptídicas com conformações
terciarias, formando assim uma estrutura quaternária.

CLASSIFICAÇÃO – COMPOSIÇÃO
As proteínas podem ser classificadas de acordo com a sua
composição, elas podem simples ou conjugadas. As proteínas simples
são aquelas proteínas que possuem somente aminoácidos em sua
composição, e as proteínas conjugadas são aquelas que além dos
aminoácidos possuem grupos protéticos que fazem um papel importante
em suas funções.
- Grupos Prostéticos: faz com que as proteínas conjugadas tenham sua
classificação de acordo com os seus grupos prostéticos.
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DESNATURAÇÃO DAS PROTEINAS

É a modificação da estrutura tridimensional da proteína sem que
tenha ocorrido alteração na sua estrutura primária.
 Desdobramento, e desorganização das estruturas secundarias e
terciarias
 Agentes desnaturantes: calor, solventes orgânicos, agitação
mecânica, ácidos ou bases fortes, detergentes e íons de metais
pesados
 A desnaturação pode ser reversível sob condições ideias, tendo
como resultado o redobramento da proteína quando o agente
desnaturante for retirado
 As proteínas retiradas tornam-se insolúveis quando em solução.

PROTEINAS HEME

 Proteínas altamente especializadas, contendo o grupo HEME, como

grupo prostético.
 Estrutura: fe2+ preso no centro da molécula do heme, com quatro
nitrogênios do anel porfirínico. Essa conformação serve para que o
fe2+ não torne-se fe3+, pois assim ele não poderia aceitar o oxigênio.
 A mioglobina e a hemoglobina são duas estruturas que possuem o
HEME como grupo prostético, a hemoglobina possui 4 hemes, e a
mioglobina possui 1, além disso a hemoglobina é composta por 4
cadeias polipeptídicas e a mioglobina é uma proteína monomérica.
 Cada HEME aceita a ligação de um oxigênio.
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MIOGLOBINA
A mioglobina é uma proteína globular que possui função de
armazenar oxigênio e acelerar o transporte do mesmo nos músculos
cardíacos e esqueléticos do organismo, ela tem alta afinidade por O2.
 A sua estrutura terciaria tem 8 α-helice (A, B, C, D, E, F, G, H);
 A maioria dos seus aminoácidos são apolares, formando uma
estrutura estabilizada por estruturas hidrofóbicas;
 O grupamento HEME da mioglobina está entre as α-helice E e F;
 Não sofre ação dos reguladores prostéticos, ou seja, sua afinidade
pelo oxigênio vai ser sempre o mesmo.

HEMOGLOBINA
A hemoglobina é uma proteína globular com função transportadora
de oxigênio, dos pulmões para os tecidos do corpo e possui afinidade por
O2 é variável.
 Encontrada nas hemácias (eritrócitos)
 É composta por 𝛼1/𝛽1 e 𝛼2/𝛽2 (duas cadeias alfa e duas betas,
chamadas de dímeros)
 Existem três tipos de hemoglobinas, a HbA, HbF e HbS.

CONFORMAÇÕES – HEMOGLOBINA
A hemoglobina pode apresentar duas conformações, a
conformação T, de tensa, ou a conformação R, de relaxada.
A conformação Tensa (T), é quando a hemoglobina se encontra na
forma desoxiemoglobina, ou seja, sem oxigênios. Dessa forma, é muito
difícil do primeiro oxigênio se ligar a ela, porem após o primeiro se ligar,
se torna muito mais fácil para todos os outros fazerem suas ligações.
(BAIXA AFINIDADE)
A forma relaxada (R), é a conformação oxiemoglobina, onde ela se
encontra oxigenada. Dessa forma, as ligações de oxigênio causam na
hemoglobina algumas rupturas nas ligações iônicas e pontes de
hidrogênio entre os seus dímeros. (ALTA AFINIDADE)
 A hemoglobina passa por várias alterações conformacionais na
transição do estado desoxigenado para oxigenado.
 No estado oxigenado há estreitamento da cavidade central dos
dímeros.
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 O que ocorre após a primeira molécula de oxigênio se ligar a forma

tensa da hemoglobina chama-se COOPERATIVIDADE, tendo a
quarta molécula 300x mais afinidade do que a primeira.

CURVA DE DISSOCIAÇÃO
Uma curva de saturação medida em diferentes pressões parciais de
oxigênio chama-se curva de dissociação do oxigênio.
A hemoglobina e a mioglobina apresentam curvas diferentes, no
gráfico mostra que a mioglobina tem maior afinidade pelo oxigênio que a
hemoglobina, isso se deve ao fato da hemoglobina sofrer ação dos
efetores alostéricos.

A hemoglobina apresenta uma curva sigmoidal, e a mioglobina uma

curva hiperbólica.

EFETORES ALOSTÉRICOS
Reguladores da afinidade da hemoglobina por oxigênio, pois fazem
com que essa afinidade diminua. Os efetores são a pressão de oxigênio,
pH do ambiente, pressão de gás carbônico, e molécula de 2,3-BPG.
 2,3-BPG: O 2,3 – BPG é uma molécula alostérica, pois ela reduz a
afinidade do oxigênio com a hemoglobina, sendo um dos principais
reguladores do oxigênio. Isso funciona pois o 2,3- BPG liga-se a
molécula desoxiemoglobina, e não a oxiemoglobina, e essa ligação
estabiliza a conformação tendenciosa da desoxiemoglobina. O BPG
regula a afinidade de O2 pela hemoglobina de acordo com a
pressão de oxigênio nos pulmões, se tornando essencial para o ser
humano quando se trata de adaptação em regiões de alta altitude.
 Efeito Bohr: O efeito Bohr ocorre quando o pH do meio diminui ou
quando a concentração de co2 é muito grande. Isso faz com que a
afinidade da hemoglobina por oxigênio diminua, soltando eles no
local onde isto ocorreu, ou não permitindo que eles se liguem a ela.
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Então, significa que o efeito Bohr ESTABILIZA o estado TENSO da

hemoglobina.

OBS: O efeito Bohr (presença de CO2) e o 2,3-BPG, juntos, diminuem em

cerca de 2,6 vezes a afinidade da Hb pelo O2.

TIPOS DE HEMOGLOBINA
 HbA – Hemoglobina Adulta, é a mais comum em todos, possui
afinidade afetada pelos reguladores, começa a ser produzida a
partir do 8 mês de gravidez.
 HbF – Hemoglobina Fetal, encontrada em fetos e recém-nascidos,
sendo a principal hemoglobina deles, compõem 60% do total. Maior
afinidade por oxigênio pois não sofre ação do 2,3 BPG, por ter
poucos aminoácidos positivos. Isso é necessário pois o oxigênio
facilita a transferência do oxigênio da circulação da mãe para o
bebe, através da placenta.
 HbS: Hemoglobina S, causadora da doença anemia falciforme. Ela
causa uma deformação em sua estrutura que faz com ela fique no
formato de foice, e seja quase insolúvel em agua. Isso faz com que
as hemoglobinas deformadas sejam retiradas de circulação,
causando uma queda na concentração e então anemia falciforme.
O que causa da deformação, é uma simples alteração nos
aminoácidos que compõem as suas cadeias peptídicas, uma
VALINA APOLAR no lugar do GLUTAMATO.
 META-HEMOGLOBINA: Hemoglobina que ao invés de possuir um
fe2+ no centro do seu anel HEME, possui um fe3+, fazendo com
que não haja ligações do oxigênio. Resultado da exposição a
reagentes oxidantes ou de mutações.
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ENZIMAS

 Enzimas são proteínas catalizadoras de reagentes (substratos) que

aumentam a velocidade das reações sem alterarem o processo
global.
 Comandam todos os eventos metabólicos.
 Possui dois nomes um recomendado e outro sistemático, o
recomentado tem o sufixo -ASE adicionado ao nome do substrato
da reação (reagente), e o sistemático divide as proteínas em seis
classes principais, contendo vários subgrupos, tendo o sufixo -ASE
adicionado a descrição da reação química catalisada.
 Enzimas possuem sítios ativos, que são os locais onde os
substratos vão se ligar, como encaixes perfeitos.
 As enzimas são altamente especificas, podendo interagir com mais
de um substrato, mas sempre catalisando apenas um tipo de
reação.
 Estão localizadas em organelas especificas dentro das células, isso
serve para isolar o substrato ou o produto da reação de outras
reações competitivas.
 Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de
temperatura e pH - Para uma enzima funcionar o meio deve estar
entre 36 a 42ºC de temperatura com pH neutro e pressão à 1 atm.

HOLOENZIMAS
Algumas enzimas podem necessitar de grupos químicos que as
ajudem a realizar sua tarefa enzimática. Um desses grupos são os
cofatores, que podem ser um ou mais íons inorgânicos (Fe2+, Mg2+, etc),
também podem necessitar de uma coenzima, que nada mais é do que
uma molécula orgânica ou metalorganica complexa.
Holoenzimas são enzimas que possuem cofatores, ou coenzimas e
essas JUNTAS estão cataliticamente ativas, ou seja, estão catalisando
reagentes, e realizando a função enzimática juntas.

REGULAÇÃO
As atividades enzimáticas podem ser reguladas, ativadas ou
inibidas, para que a velocidade de formação do produto responda as
necessidades da célula.
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REAÇÃO ENZIMATICA
Uma reação enzimática simples pode ser descrita da seguinte
forma:
𝑬 + 𝑺 ↔ 𝑬𝑺 ↔ 𝑬𝑷 ↔ 𝑬 + 𝑷
Onde E, S e P, representam enzima, substrato e produto.
Existem diferentes tipos de enzimas que realizam diferentes tipos
de reações, elas podem ser oxiredutases, transferases, hidrolases, liases,
isomerases e ligases.
 OXIREDUTASES: Catalisam reações de oxirredução;
 TRANSFERASE: Catalisam reações de transferência de grupos
com C-, N- OU P-;
 HIDROLASES: Catalisam reações de hidrolise de ligações
covalentes
 LIASES: Eliminam grupamentos adicionando duplas ligações, ou
adicionam grupamentos a duplas ligações.
 ISOMERASES: Catalisam reações de isomerias ópticas e
geométricas.
 LIGASES: Catalisam reações de ligação entre duas moléculas já
existentes tendo gasto de energia (ATP)
OBS: As enzimas aceleram as velocidades das reações porque diminuem
sua velocidade de ativação.
É possível aumentar a energia de uma reação, para isso é preciso:
 Aumentar a concentração do reagente
 Elevar a temperatura (maior n°de moléculas atinge a Ea)
 Diminuir a energia de ativação (T constante, um maior n°de
moléculas atinge a Ea)
OBS: Após as reações, a concentrações de enzimas sempre
permanecera constantes, pois elas não são consumidas na mesma,
somente seus substratos.
Para que uma molécula seja aceita como substrato na enzima ela
precisa:
 Se encaixar perfeitamente no espaço do sitio ativo da enzima, ou
seja, ter uma forma espacial compatível com a enzima;
 Ter os grupos químicos necessários para fazer ligações com as
cadeias laterais dos aminoácidos do sitio ativo.
Existem dois tipos de encaixe possível para os substratos nas enzimas,
elas podem ser do tipo chave-fechadura, ou do tipo ajuste induzido. O tipo
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chave fechadura, significa que a enzima possui um tipo de conformação

do sitio ativo, e o substrato que irá se ligar ali terá uma conformação
complementar aquele espaço, como uma chave em uma fechadura.

O tipo ajuste Induzido significa que a enzima e o substrato iram mudar

suas estruturas para poder ter o encaixe perfeito, neste processo o
substrato ao se juntar a enzima faz com que ela mude de conformação e
no final a conformação que a enzima escolher, força o substrato a mudar
de forma.

ENZIMAS X CATALISADORES QUÍMICOS

 As enzimas são altamente especificas, possuem estrutura
complexa, e muita sensibilidade ao pH e a temperatura alta.
Para obtenção de uma enzima, é preciso investir, pois seu ela
é relativamente cara. As enzimas consomem pouca energia e
as chances de formarem subprodutos são muito baixas. Elas
possuem uma atividade catalítica a temperatura ambiente
muito grande, e sua velocidade de reação também é muito
rápida, porem sua velocidade de ativação e estabilidade do
preparado são baixos.
 Os catalisadores químicos são pouco específicos, possuem
estruturas simples e pouca sensibilidade ao pH e a
temperatura alta. Seu custo de obtenção o favorece em certas
situações, pois ele é relativamente barato, se comparado as
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enzimas. Sua capacidade de consumir energia e formar

subprodutos é muito forte, e ele possui atividade catalítica em
temperatura ambiente baixa. Os catalisadores químicos
possuem muita energia de ativação e também muita
estabilidade do preparado, porem a velocidade da reação é
muito baixa.

FATORES QUE ALTERAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO

Existem fatores que podem fazer com que a velocidade enzimatica
altere e se “desregule”, esses fatores são ph, a temperatura e alguns
inibidores.
 VELOCIDADE: O aumento da velocidade de reação aumenta coma
temperatura, até um pico de velocidade ser atingido, pois ao chegar
em temperaturas muito elevadas, a velocidade de reação diminui,
tendo como resultado a desnaturação da enzima.
 PH: A concentração de H+ afeta a reação de várias maneiras, um
exemplo seria o caso de uma atividade catalítica necessitar que o
grupamento amino da enzima estivesse carregado positivamente,
porem em um pH básico, isso não ocorreria, diminuindo a
velocidade de reação. Valores extremos de pH também prejudicam
as enzimas, causando a desnaturação da mesma, pois elas
necessitam do caráter iônico das suas cadeias laterais dos
aminoácidos que as compõem.

CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO [S]

 A formação do produto é proporcional a concentração do substrato,
e sua velocidade de reação também quando se tem baixa
concentração de substrato.
 ↑[S] ↑VELOCIDADE DE REAÇÃO – Porém, existe uma velocidade
máxima que independe da concentração de substrato
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CONSTANTE DE MICHAELIS-MENTEN
A constante de Michaelis-Menten é característica de cada enzima e
de seu substrato, pois ela mede a concentração de substrato necessária
para que a velocidade da reação seja a metade da velocidade máxima.
 ↓ 𝐾𝑀 ↑ 𝐴𝐹𝐼𝑁𝐼𝐷𝐴𝐷𝐸 𝐸𝑁𝑍𝐼𝑀𝐴 − 𝑆𝑈𝐵𝑆𝑇𝑅𝐴𝑇𝑂
 ↑ 𝐾𝑀 ↓ 𝐴𝐹𝐼𝑁𝐼𝐷𝐴𝐷𝐸 𝐸𝑁𝑍𝐼𝑀𝐴 − 𝑆𝑈𝐵𝑆𝑇𝑅𝐴𝑇𝑂

CONSTANTE CATALÍTICA (Kcat)

A constante catalítica estuda a eficiência da catalise enzimática, ela
mede a eficiência máxima obtida em condições de velocidade máxima.
Kcat=Vmax/[ET]
 ↑KM ↓Kcat- ↓Pouca afinidade ↓Pouca eficiência
 ↓KM ↑Kcat- ↑Muita afinidade ↑Muita eficiência

LINEAWEAVER E BURK
Fizeram valores inversos para tudo, criando uma equação da reta.

ISOENZIMAS e METALOENZIMAS
As metaloenzimas são enzimas que funncionam somente na
presença de um metal. As isoenzimas são enzimas homologas dentro do
mesmo organismo que catalisam a mesma reação. Sua diferença é
estrutural e é muito pequena, mas possuem valores diferentes para Km,
Vmax e regulação.
 Tecidos ou organelas diferentes.
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Atuação de isoenzimas, a b, c d e, cada curva representa uma

isoenzima, sendo a linha do meio a padrao.

INIBIÇÃO ENZIMATICA
As inibições enzimaticas podem ser reversiveis ou irreversiveis, as
reversiveis são competitivas ou não competitivas.
 IRREVERSIVEL: O inibidor se liga com o sitio ativo da enzima e
forma um complexo estavel, formando uma ligação covalente.
 REVERSIVEL COMPETITIVA: Quando o inibidor liga-se
reversivelmente ao mesmo sitio ativo que o substrato se ligaria,
competindo com o substrato por esse sitio.
↑KM DA ENZIMA, ↑[S]↓INIBIÇÃO, ↑[S]↑Vmáx
 REVERSIVEL NÃO COMPETITIVA: Quando o inibidor e o substrato
se ligam a sitio ativos diferentes, não tendo competição pelo espaço,
não tem alteração no KM da enzima, o aumento do substrato não
altera a inibição. ↓VMÁX ↑INIBIDOR

REGULADORES ENZIMATICOS
São reguladores das atividades enzimaticas, seus mecanismos são
as enzimas alostericas, disponibilidade do substrato,
compartimentalização intracelular, controle genico,modificação covalente
e a clivagem proteolitica de pró-enzimas.
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 MODULAÇÃO ALOSTÉRICA: Ocorre em enzimas que possuem o

local de modulação alosterico, ou seja, alem do sitio ativo ela
possuem um um sitio alosterico. Os moduladores alostericos podem
ser heterotropicos, que sinifica que o modulador é difrente do
substrato e o local de modulação (sitio alosterico) é especifico de
cada modulador, homotropicos, onde o modulador é igual ao
substrato, positivos que ativam as enzimas ou negativas que inibem
as enzimas.
OBS: A ligação que ocorre entre o modulador e a enzima é não covalente,
induz a modificação estrutural das enzimas e modifica a afinidade das
enzimas com seus substratos.
 MODIFICAÇÃO COVALENTE: Atraves da fosforilção ocorre a
regulção de inumeros processos metabolicos, pois a enzima inativa
ao sofrer fosforilação ela se torna ativa – quinases e fosfotases.
 CLIVAGEM PRÓTEOLÍTICA: A Cclivagem faz com que ocorra a
ativação enzimatica.
clivagem proteolítiva
Pro-enzimas + Zimogênios → Enzima ATIVA