Logros de Aprendizaje

Logro de aprendizaje 1: Conocer los cuatro niveles

estructurales de las proteínas

Logro de aprendizaje 2: Relacionar un determinado

nivel estructural con la correspondiente fuerza
intermolecular que estabiliza dicho nivel estructural

Logro de aprendizaje 3: Distinguir desnaturalización

proteica de hidolisis proteica
Arquitectura de Proteínas

•Forma – Globulares y Fibrilares

•Niveles structurales de Proteínas
 - Primario - Secuencia
 - Secundario – Estructuras Locales
 - Terciario – Disposición Tridimensional
 - Cuaternario – Varias subunidades.
EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS PROTEICAS
 Los cuatro niveles estructurales de las Proteínas

”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL

and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
 Simulación de plegamiento de una proteína

CQU 311 Bioquímica

Estabilidad de Proteínas
(Fuerzas)
•Estructura Primaria
– Estabilizada por enlace covalente (peptídico)

•Estructura Secundaria
•Interacciones Débiles – Puentes de H, entre vecinos.

•Estructura Terciaria y Cuaternaria,– Estabilizadas por Interacciones

débiles
•Interacciones Débiles – Puentes de H, interacciones ionicas,
interacciones de van der Waals, interacciones hidrofobicas
Estructura Primaria: secuencia Aminoacídica

•La secuencia es unica y característica para cada proteína

•Está codificada por la secuencia en el ADN
•Determina la función proteíca
•Se lee desde el extremo amino al extremo carboxilo

http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/P/PrimaryStructure.html

http://www.lewport.wnyric.org/JWANAMAKER/animations/Protein%20Synthesis%20-%20long.html
 Estructura Secundaria

A medida que se sintetiza en los ribosomas va dando giros y

plegamientos como consecuencia de la capacidad de rotación del C a y
de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).

Las formas que pueden adoptar son:

 Espiral (configuración a-hélice)

 Plegadas Paralela o Antiparalela

(configuración b o de hoja plegada)
Estructura Secundaria α-Hélice

Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un

aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
 Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria.

http://biologia-jct.iespana.es/curtis/libro/c3c.htm
La conformación beta

En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una

cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina
plegada.
β-plegada
Antiparalela
Paralela

http://www.um.es/molecula/prot05.htm
Ribonucleasa A, Mezcla de a helice y b plegada

http://swissmodel.expasy.org/course/text/chapter4.htm

http://www.astrored.org/enciclopedia/wiki/ARNasa
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. La mayoría
de las proteínas adquieren su actividad biológica o función.
Cuatro tipos de interacciones

http://genomasur.com/lecturas/Guia02-2.htm
Ejemplo de una proteína con estructura terciaria:
Mioglobina

http://es.wikipedia.org/wiki/Imagen:Myoglobin.png
ESTRUCTURA TERCIARIA EN PROTEÍNAS.

FACTORES DE ESTABILIDAD

Puntes disulfuro

Interacciones dipolo/dipolo

Interacciones ión/ión

Puentes de hidrógenos no
peptídico (entre R)
”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL
and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
Interacciones hidrofóbicas
Proteínas Fibrilares

• Gran parte o en su totalidad, la cadena polipeptídica se organiza de

forma axial.
• Las proteínas fibrilares son mecanicamente fuertes.
• Son generalmente INSOLUBLES
• Usualmente juegan un papel estructural en la naturaleza

Ejemplos

Alfa Queratina: uñas,pelo,garras,cuernos y picos

Beta Queratina: fibra de la seda
Colágeno(Triple hélice): tejido conectivo
(tendones,cartilagos,huesos)
Colageno
Proteínas Globulares

Principios :

•La mayor parte de los radicales de los residuos polares estan hacia
afuera e interactúan con el medio

•La mayoria de los radicales de los residuos apolares se encuentran

hacia el interior

•Empaquetamiento cerrado(compacto)

•Los espacios vacíos forman pequeñas cavidades

Proteínas Globulares

Hemoglobina Concavalina A Trisosa fosfato Isomerasa

 Estructura Cuaternaria

Está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas,

iguales o diferentes, con estructuras
terciarias que quedan autoensambladas por enlaces débiles,
no covalentes
Niveles estructurales
Resumen de los
cuatro niveles
estructurales
de una proteína.

http://academic.brooklyn.cuny.edu/biology/bio4fv/page/3d_prot.htm
 Proteínas Conjugadas

• La proteína puede ser “conjugada” con otro elemento

• Si el grupo no aminoacídico tiene una importancia vital

en la función proteíca se denomina Grupo Prostético.

Ejemplos: glicoproteinas, lipoproteinas,

nucleoproteinas, fosfoproteinas,
metaloproteinas, hemoproteinas, flavoproteinas
 Denaturación Proteica

Corresponde a la perdida de la estructura

secundaria, terciacia y cuaternaria

Se mantiene la estructura primaria

Denaturación RNAsa A