AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS

Los aminoácidos son las unidades mas sencillas componentes de las proteínas, químicamente están
formados por un grupo amino y un grupo carboxilo, estos grupos pueden adquirir cargas eléctricas, por lo
tanto los aminoácidos pueden actuar como ácido o como base.
Además presentan una cadena lateral R, que dependiendo del tipo de aminoácido puede ser
hidrocarbonada, hidroxilada, sulfurada, fenólica, indólica o imidazólica.
Presentan un carbono α al cual están unidos cuatro grupos funcionales distintos, es decir el grupo amino,
el grupo carboxilo, un hidrógeno y el grupo R, por eso también son llamados carbonos asimétricos o
quirales

Propiedades. Los aminoácidos tienen diferentes propiedades entre ellas:

Propiedades físicas. Generalmente la mayoría de los aminoácidos son solubles en agua, ácidos o bases
diluídas, pero algunos son solubles en éter como la prolina y la hidroxiprolina.
Los aminoácidos tienen un elevado punto de fusión, muchos se descomponen entre los 200 a 300ºC.
En su mayoría tienen un sabor dulce como la glicina, alanita, valina, prolina, serina, triptófano, histidina,
otros insípidos como la leucina y los hay amargos como la isoleucina y la arginina

Propiedades ópticas. Tienen la propiedad de desviar el plano de la luz polarizada así como los
carbohidratos, el carbono α es el que le da esta propiedad, si desvía la luz en el sentido de las manillas
del reloj se denominan dextrógiros (+) o si desvía la luz al lado contrario son levogiros(-),
Según su configuración espacial del grupo amino de los aminoácidos, se dividen en dos, los D-
aminoácidos, cuando el grupo amino esta a la derecha o L aminoácidos cuando el grupo amino está a la
izquierda.
Los aminoácidos constituir mezclas equimolares de las series D y L, a los que se denomina mezcla
racémica, las que no presentan actividad óptica.

Propiedades eléctricas. Estas propiedades son debidas a que sus grupos funcionales se disocian.
Grupo carboxilo. -COOH  -COO- + H+
Grupo amino -NH3+  -NH2 + H+
La disociación de estos grupos depende del valor del pH del medio en el que se encuentran disueltos, a esto se
debe que pueden presentar diversas especies iónicas y presentar carga distinta, de acuerdo a su carga pueden
comportarse como aniones o cationes y ser atraídos por el ánodo o el cátodo, si son sometidos a un campo
eléctrico.
Punto isoeléctrico (PI) es denominado al valor de pH, cuando el aminoácido tiene carga neta O y no se desplaza se
ni al ánodo ni al cátodo
Si el pH = PI la carga neta es 0
Si el pH < PI la carga neta es positiva
Si el pH > PI la carga neta es negativa
Propiedades químicas. Los aminoácidos pueden participar en diferentes reacciones química como:
Grupo carboxilo. Puede formar esteres, o descarboxilarse y formar aminas biógenas o formar amidas
Grupo amino. Puede acoplar un CO2 o desaminarse.

Clasificación. Los aminoácidos pueden clasificarse según varios criterios

 de acuerdo a su capacidad a interaccionar con el agua en polares (hidrófilos) y apolares
(hidrófobos)
 por la carga en ácidos, básicos y neutros
Formación del enlace peptídico. Los enlaces peptídicos son enlaces tipo amida entre el grupo carboxilo
de un aminoácido con el grupo amino de otro, en esta reacción existe la salida de una molécula de agua,
es una unión covalente, fuerte, corta, no rota y esta formado por una ligadura simple.

peptidos
Los péptidos son el resultado de la unión de varios aminoácidos, según el número de aminoácidos que
contiene el pédtido se denomina dipéptido (2), tripéptido (3), tetrapéptido (4) y así sucesivamente, los
péptidos con un número menor a diez aminoácidos son oligopéptidos y los que tienen mas de 10
aminoácidos polipéptidos.
Entre las características de los péptidos están que en el extremo izquierdo de la cadena de aminoácidos
siempre se encuentra un grupo amino que se lo denomina N –terminal, y en el derecho se encuentra un
grupo carboxilo que sería el C-terminal.

Propiedades. Su punto de fusión esta aproximadamente a los 200 C°, los componentes del enlace
peptídico no contribuyen a las características ácido básicas, porque no se ionizan, los grupos ionizables
son el grupo carboxilo, el grupo amino y los grupos laterales de los aminoácidos, por ejemplo, la cisteína,
el ácido aspartico, ácido glutámico, lisina, histidina.

Funciones. Los péptidos tienen varias actividades biológicas significativas como:

 El glutatión que es un tripeptido, , que ayuda a mantener a los grupos sulfidrilo en su forma
reducida, protegiendo a las células de los efectos destructores de sustancia oxidantes como los
son el ión superóxido o el peróxido de hidrógeno, interviene además en la síntesis de las
proteínas.
 Encefalina es un pentapeptido componente del sistema nerviosos central, controla el dolor e
induce a la analgesia.
 La oxitocina es una hormona de 9 aminoácidos producida en la hipofisis posterior que estimula las
contracciones uterinas.
 El glucagón un péptido de 29 aminoácidos, es una hormona producida en el páncreas, actúa como
hiperglicemiante.
 La TSH (tiroestimulante) un tripeptido que estimula la liberación de las hormonas tiroideas.

También los péptidos, se encuentran como hormonas gastrointestinales como:

 La gastrina, cuya función es la producción ácida del estómago.
 La secretina que estimula al páncreas para que secrete una solución alcalina, rica en bicarbonato.
 La colecistokinina, que estimula la contracción de la vesícula biliar
 La sustancia P, que produce vasodilatación y estimulación de la motilidad.

Además los péptidos cumplen funciones como antibióticos o agentes antitumorales, entre los
antibióticos están la valinomicina y la gramicidina, y la bleomicina un agente antitumoral.

COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas están compuestas a partir de 20 aminoácidos y. ocasionalmente, por modificaciones de

éstos. Las diferencias en las propiedades de los aminoácidos son un reflejo de las diferencias entre sus
cadenas laterales. La mayoría de los aminoácidos proteicos tienen la misma configuración L es sus
carbonos α quirales.
Las cadenas laterales de los aminoácidos se pueden clasificar por su interacción con el agua. Las
cadenas laterales hidrofóbicas son escasamente solubles en agua, mientras que las hidrofílicas si lo son.
El estado iónico de los grupos ácidos y básicos de los aminoácidos depende del pH. A pH 7 el grupo α-
carboxilo está ionizado (COO -) y el grupo α-amino está protonado (NH3+). Las diferencias de carga a
distintos valores de pH se pueden emplear para separar y cuantificar los aminoácidos, siendo además
importantes en la conformación y función de las proteínas.
Los residuos de aminoácidos de las proteínas están unidos mediante enlaces peptídicos. La secuencia de
aminoácidos de una proteína define su estructura primaria, la composición de aminoácidos de una
proteína se puede determinar cuantitativamente mediante hidrólisis ácida y el análisis del hidrolizado por
cromatografía
La secuencia de aminoácidos de una proteína se puede determinar mediante la degradación de Edman.
En cada ciclo, la proteína se rompe de forma no hidrolítica para liberar un derivado del residuo N-terminal.
La secuencia de polipéptidos de gran tamaño requiere una combinación de roturas específicas y de la
degradación de Edman de los fragmentos resultantes. La proteína se rompe específicamente mediante
una enzima o un reactivo químico, determinándose a continuación la secuencia de cada fragmento
polipeptídico.
 PROTEÍNAS

Una proteína es un polímero que consta de varios aminoácidos (un polipéptido). Cada aminoácido puede
ser considerado como un átomo de carbono (el carbono α – alfa-) al que se han unido un grupo
carboxílico, un grupo amino y una cadena lateral denominada R.

H H O
l l ll
aa ------- H - N – C – C – OH ---------- aa
l
R

Generalmente las cadenas laterales son cadenas o anillos de carbono a las que se pueden unir varios
grupos funcionales. Las cadenas laterales mas sencillas son las de la glicina (un átomo de hidrógeno) y
alanina (un grupo metilo).
Los dos extremos de cualquier molécula proteica son distintos. Un extremo presenta un grupo - NH2 libre
y se conoce como extremo amino; el otro extremo tiene un grupo – COOH libre, extremo carboxílico.

PROTEÍNAS Y PORFIRINAS

Las proteínas son grandes polímeros de más de 100 aminoácidos, con un peso molecular mayor a 6000
daltons

PROTEÍNAS FIBROSAS
Cuyas estructuras se construyen a partir de estructuras únicas repetitivas. Estas fibras, a semejanza de
los cables de acero y las vigas de los puentes colgantes, proporcionan un soporte mecánico a las células
individuales y a organismos completos. La repetición regular de conformaciones en las cadenas
polipeptídicas se denomina estructura secundaria de las proteínas. La hélice α es una de las estructuras
secundarias más comunes. Cada oxígeno carbonílico de la hélice α esta unido mediante enlaces de
hidrógeno a un hidrógeno amídico alejado tres residuos. Estos enlaces de hidrógeno son casi paralelos al
eje longitudinal de la hélice α. Las α-queratinas son proteínas fibrosas cuyas cadenas están casi
totalmente formado por hélices α dextrógiras.

PROTEÍNAS GLOBULARES
Las proteínas globulares son moléculas compactas, más o menos esféricas. La mayoría de las proteínas
globulares son solubles en el citosol o en la fase lipídica de las membranas biológicas. Las proteínas
globulares son principalmente responsables de las actividades biológicas de la célula. La mayoría de las
proteínas globulares son enzimas, algunas proteínas transportan oxígeno o lípidos por la sangre; otras
son hormonas o receptores ligados a las membranas. Las proteínas globulares denominadas
inmunoglobulinas, forman la primera línea de defensa del organismo frente a bacterias o virus patógenos.

Clasificación. No existe un criterio común para clasificarlas, es por eso que hay varias clasificaciones.

Por su composición. Se clasifican en simples y complejas

 Simples. Son aquellas que en su estructura solo contienen aminoácidos, como la albúmina y
las globulinas.
 Complejas. Llamadas así a las que están compuestas por aminoácidos y otros compuestos,
las nucleoproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas.

Por su forma. Se clasifican en globulares y fibrosas:

 Globulares. Son aquellas plegadas sobre si mismas, con un eje axial menor a 10, como la
insulina, la albúmina, las globulinas.
 Fibrosas. Forman cadena en forma de espiral con un eje axial mayor a 10, como el
colágeno, la fibrina y la miosina entre otros.
Por su solubilidad. Pueden ser:
 Solubles en agua. Están la albúminas, y poco solubles las gobulinas
 Solubles en soluciones salinas. La albúmina, las globulinas y las histonas
 Solubles en etanol. Las protaminas
 Insolubles en agua. Las protaminas y las Escleroproteínas
 Insolubles el soluciones salinas. Escleroproteínas

Por su función. Las proteínas cumplen diferentes funciones:

 Estructural. Colágeno , elastina y queratina
 Catalítica. Las enzimas, hidrolasas, fosfatasas, isomerasas.
 Transporte. Albúmina, la hemoglobina, la transferrina
 Protección. Inmunoglobulinas, interferón
 Contracción. Miosina, actina
 Hormonal. GH, LH, FSH
 Regulador. Clamodulina

Estructura. Las proteínas puede tener cuatro estructuras:

Estructura primaria. En esta estructura las proteínas tiene la forma de cadenas simples lineales, sus
aminoácidos se unen por enlaces peptídicos, que son uniones fuertes que solo se rompen con una fuerza
de 100 kcal/mol

Estructura secundaria. Encontramos dos formas:

α-Hélice. Esta constituída por una cadena simple a forma de espiral alrededor de un eje con giro a la
derecha, encontrándose 3,6 aminoácidos por cada vuelta, esta estructura está estabilizada por puentes
de hidrógeno que están formados por la interacción de
β-Plegada. Esta formada, por varias cadenas, que pueden ser paralelas (que van en la misma dirección) o
antiparalelas (que van en direcciones opuestas), a manera de red, unidas por puentes de hidrógeno, esta red
se encuentra enrollada alrededor de un eje.

Estructura terciaria. Cuando la estructura secundaria (α-Hélice) se pliega sobre si misma forma una
estructura de tercer nivel, a lo que se denomina monomero o protómero o subunidad, tiene una
apariencia globular, un ejemplo es la mioglobina. Varios tipos de interacciones estabilizan esta estructura
como: el efecto hidrófobo, interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno, uniones dipolo – dipolo y
otros, que generalmente sun uniones debiles por lo que se denominan uniones no covalentes.

Estructura cuaternaria. La agrupación de dos o más estructuras terciarias forman la estructura

cuaternaria, es decir es una estructura oligomérica, la mayor parte de las proteínas de estructura
cuaternaria, son tetraméricas, es decir formadas por cuatro monómeros, como la hemoglobina.

PORFIRINAS
Son compuestos intensamente coloreados derivados del ciclo de porfirina, esta se encuentra formada por
cuatro anillos pirrolicos, unidos por puentes metilo

Funciones
 Intervienen en la cadena respiratoria, como ejemplo mencionamos a los citocromos.
 Intervienen en reacciones de oxido reducción, las catalasas y las peroxidasas
 Pueden transportar y almacenar O2 la hemoglobina y la mioglobina.

Propiedades
 Su solubilidad disminuye cuando presenta mayor cantidad de grupos carboxilicos
 Pueden formar sales, si se unen al amonio son mas solubles
 Tienen la propiedad de formar complejos de coordinación con metales como el hierro, este metal
tiene seis ligandos o lugares de coordinación.
ESTRUCTURA
Las porfirinas están constituídas por cuatro anillos pirrolicos, enumerados en números romanos I, II, III,
IV, unidos por cuatro puentes metilo, α, β, γ y δ, a cada pirrol están unidas dos cadenas laterales, que
pueden ser grupos metilo, vinilo, acetato o propionato, según el tipo de cadenas que se una a los pirroles,
se van a formar las distintas porfirinas.

Existen varias porfirina, mencionaremos las más importantes.

 Protoporfirina.III presente en las heces fecales y en al cáscara de huevo, tiene como cadenas
laterales a grupos metilo, vinilo y propionato
 Protoporfirina.I, al igual que la tipo III entre sus cadenas laterales están los grupos metilo, vinilo y
propionato.
 Coproporfirina III, presente en la orina, sus cadenas laterales están constituidas por metilo y
propionato.
 Coproporfirina I, presente en las heces y orina, levadura y huevos, al igual que la tipo III cuenta
con las mismas cadenas laterales.
 Uroporfirina III, presentes en la orina, formada por grupos acetato y propionato.
 Uroporfirina I

HEM. La protoporfirina III puede formar complejos de coordinación con el hierro, cobre, magnesio,
manganeso y zinc. Su combinación con el hierro forma el Hem o Hemo, formando un complejo
ferroprotoporfirinico

Mioglobina
Es la proteína del músculo que constituye el 40% de su peso, formada por una cadena de 153
aminoácidos y un grupo hemo, la cadena se encuentra plegada sobre si, siendo una proteína de
estructura terciaria, además contiene ocho sectores rectos de estructura α-helice.

El complejo formado por la protoporfirina III y el hierro forman el hem, este hierro debido a que cuenta
con seis ligandos, cuatro de ellos se encuentran unidos a los cuatro nitrógenos de los anillos pirrólicos,
quedando dos ligandos libres, uno de ellos se encuentra unido a la cadena por un enlace no covalente
entre el 5to ligando y la histidina F8, denominada así porque los ocho segmentos helicoidales de la
mioglobina se denominan con las letras A a H la histidina que se une al hierro esta situada en el
segmento F en la posición ocho, el otro ligando esta ocupado por una molécula de agua constituyendo la
desoximioglobina (forma tensa), cuando se une al oxigeno este desplaza a la molécula de agua formando
la oximioglobina (forma relajada), al otro lado del oxigeno unido se encuentra otra histidina, la E7 o
histidina distal. Además el grupo hem se encuentra unido a la cadena por enlaces hidrófobos, a través de
los grupos metilo y vinilo.
La coordinación del hierro en una porfirina se encuentra dentro de un bolsillo de globina hidrófobo, que
permite la unión del O2 sin que se produzca la oxidación del hierro

Hemoglobina
Es una hemoproteína, tetramérica, que su principal función es captar oxigeno del exterior, transportarlo
por la sangre y cederlo a los tejidos

Estructura. Formada por cuatro cadenas polipeptídicas que pueden ser de tipo: α, β, γ y δ, que le dan
una apariencia esférica. Las cuatro cadenas están dispuestas en 2 dimeros idénticos que se denominan
α1 β1 y α2 β2, cada unidad tiene un grupo Hem al cual se puede unir el O2

Tipos. Existen hemoglobinas fisiológicas como la HbA que esta formada por dos cadenas α y dos
cadenas β, denominándose Hb A (α2 β2) contituyendo casi un 98% de la Hb que circula en la sangre en el
adulto, otra es la HbA2 formada por dos cadenas α y dos cadenas δ y por último la HbF o hemoglobina
fetal contituída por dos cadenas α y dos cadenas γ, esta hemoglobina predomina en el periodo fetal.

Transporte de O2 Al igual que la mioglobina la hemoglobina puede unirse al O2 pero como tiene cuatro
cadenas polipeptídicas, por lo tanto 4 grupos hem es capaz de oxigenarse con 4 O2, la conformación
dexoxigenada o desoxiHb suele denominarse estado o forma T y la hemoglobina oxigenada u oxiHb se
dice que es un estado R.

Transporte de CO2. Una vez que la hemoglobina llega a los tejido cede el oxigeno y trnasporta el CO2 a
través de sus grupos N terminal de sus cadenas
ENZIMAS

PRINCIPIOS DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS

Los organismos vivos contienen un número incontable de enzimas, catalizadores proteicos que
gobiernan todos los procesos metabólicos. Son dos las propiedades delas enzimas que llaman la
atención: la elevada velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente y su gran
estereoespecificidad; las reacciones catalizadas enzimáticamente son del orden de 10 3 a 1016 más
rápidas que las reacciones no catalizadas. Las enzimas son tan estereoespecíficas que catalizan las
reacciones químicas en las que son capaces de diferenciar entre enantiómeros y entre grupos
prácticamente idénticos.

Los catalizadores, son aquellos compuestos que participan en reacciones químicas, modificando su
estructura durante la reacción, una vez cumplida retornan a su estado original.
Se ha comprobado la existencia de varias moléculas de RNA que también funcionan como catalizadores,
por lo tanto también son enzimas.

Propiedades. La más importante es la especificidad de sustrato, que consiste en que las enzimas solo
se unen a determinados sustratos o específicamente a uno, otra propiedad es la especificidad de acción,
en la cual la enzima determina solo una de las posibles transformaciones del sustrato.

Mecanismo de acción. La mayor parte de la enzimas tiene un mecanismo general de acción dividido en
dos etapas: la primera donde la enzima se une al sustrato y la segunda la transformación de este,
existiendo la conformación de un complejo enzima-sustrato
Cada enzima contiene una superficie de unio al que se denomina lugar o centro activo, formado por dos sitios importantes el de
reconocimiento y el catalítico.

En la unión de la enzima con el sustrato intervienen varios tipos de uniones como, los puentes de
hidrógeno, las uniones hidrofóbicas, y las fuerzas de Van der Waals, estas características del centro
activo le dan la especificidad necesaria a la enzima.
PH Y TEMPERATURA
El pH del medio influye de forma importante sobre la velocidad de una reacción enzimática. En este
sentido, si el proceso dependiente del pH es la conversión del complejo enzima-sustrato en producto,
entonces la Kcat será una función del pH.
La velocidad de la mayoría de las reacciones catalizada enzimáticamente aumenta cuando se
incrementa la temperatura hasta un límite superior dado por la temperatura de desnaturalización de la
enzima. En este sentido en una reacción que tenga una energía de activación de 12 kcal mol -1 un
aumento de la temperatura de 25 a 38 º C dobla aproximadamente la velocidad.
Clasificación. Las enzimas se las han agrupado en seis clases:
1: oxido-reductasas que intervienen en reacciones de oxidación (ganancia de oxigeno o perdida de
hidrógeno) y reducción (ganancia de hidrógeno o pérdida de oxígeno)
2: Transferasas Transfieren grupos funcionales diferentes al H+ como por ej. grupos amino,
denominándose transaminasas
3: Hidrolasas Intervienen en reacciones de hidrólisis, es decir en la ruptura de enlaces mediante la
introducción de una molécula de agua.
4: Liasas Donde realizan la remoción de grupos químicos con la formación de doble enlaces
5: Isomerasas Intervienen en reacciones de isomerización o igualdad
6: Ligasas también llamadas sintasas, puesto que intervienen en reacciones de síntesis o unión,
con formación de enlaces y consumo de ATP
Cinética enzimática. Es aquella rama que estudia la velocidad de las reacciones enzimáticas y los
factores que pueden modificarla., los factores que influyen en la velocidad de reacción ya sean. físicos o
químicos que pueden alterar la estructura del centro activo, por lo tanto la reacción enzimática entre ellos
estan, la concentración de la enzima, del sustrato, el pH, altas temperaturas, la oxidación y la radiación
entre otros.

La velocidad de reacción es proporcional a la concentración de la enzima, la concentración de sustrato

influye sobre la velocidad de forma peculiar, a medida que la concentración de sustrato aumenta,
aumenta la velocidad, pero en altas concentraciones, la se produce un estado de saturación de la
enzima, lo que no permita que siga aumentando la velocidad
La teoría de Michaellis Menten se basa en dos parámetros para explicar lo antes dicho, uno el Km que
define la afinidad de la enzima y el otro la Vm que indica la capacidad catalítica de la enzima

Inhibición enzimática. Son moléculas que reducen la actividad de una enzima, por lo tanto disminuyen
la velocidad de reacción, pueden ser fármacos, antibióticos o venenos. La inhibición enzimática se
produce cuando el compuesto (inhibidor) compite con el sustrato por el centro activo de la enzima libre.

Se conocen tres tipos de inhibiciones:

Inhibición competitiva reversible. El inhibidor se une de forma reversible a la enzima libre y no a
complejo, formando un complejo enzima – inhibidor (EI), este se disocia fácilmente, por lo que l enzima
esta disponible para unirse nuevamente con el sustrato.

Inhibición no competitiva. El inhibidor se une a un lugar diferente del centro activo de la enzima, o al
complejo enzima sustrato, que ocasiona la modificación de la conformación de la enzima que impide la
formación del producto.

Inhibición irreversible. El inhibidor se une covalentemente a la enzima con frecuencia a una cadena lateral
del centro activo.