ENZIMAS Y COENZIMAS

MSc. MARÍA EUGENIA DORIA
RODRÍGUEZ
 GENERALIDADES
• Las enzimas son proteínas altamente especializadas
que tienen como función la catálisis o regulación de
la velocidad de las reacciones químicas que se
llevan a cabo en los seres vivos.

• En los diversos compartimientos celulares transcurre

un gran número de reacciones químicas que
proporcionan a la célula energía y los componentes
necesarios para su mantenimiento.

• La vida depende de la existencia de catalizadores

poderosos y específicos
 ENZIMAS

Proteínas que funcionan

como catalizadores biológicos

Ribozimas son moléculas de RNA que

funcionan como catalizadores biológicos
http://enzimaszagan.blogspot.com.co/2011/04/v-behaviorurldefaultvml-o.html
 Estructura de las enzimas
Varias cadenas peptídicas:
(estructura cuaternaria)
Puede estar formada por:

Una cadena peptídica
(estructura terciaria)
 El sitio activo es el sitio unión del sustrato a la enzima y donde
se lleva a cabo la catálisis
Características generales de las enzimas
• No sufren modificación  al final de la reacción.

• No cambian la constante de equilibrio de una
reacción química.

• Son muy  específicas.

• Aceleran varios ordenes de magnitud mayor con
respecto a la reacción no catalizada.

• Actúan en condiciones moderadas de presión y
temperatura.
Características generales de las enzimas
Incrementos de velocidad producidos por
enzimas
Anhidrasa carbónica  107
Carboxipeptidasa A  1011
Fosfoglucomutasa  1012
Ureasa  1014
Las carboxipeptidasas: Participa en la digestión
de las proteínas de los alimentos.el cuerpo
pueda utilizarlas para construir las proteínas que
necesita para el crecimiento y el metabolismo.
La carboxipeptidasa A y B se sintetizan en el
páncreas como formas inactivas, más grande,
son transportadas al intestino delgado y
activados por la escisión de otra proteasa. Esto
les impide dañar el tejido en el que se producen.
Otra carboxipeptidasa de gran importancia es la
carboxipeptidasa E o H. Esta enzima activa
hormonas peptídicas, tales como insulina y
neurotransmisores.Otras tienen funciones que
van desde la curación de heridas a la
coagulación de la sangre.
Algunas reacciones químicas son reversibles, sin
embargo las enzimas pueden catalizar una reacción
de manera reversible o irreversible
Ejemplo de reacción catalizada de manera reversible
por una enzima

LD
H
LD
H
Ejemplo de reacción catalizada de manera irreversible  por una
enzima
 Isoenzimas
• Las isoenzimas o isozimas son enzimas que
difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que
catalizan la misma reacción química. Estas enzimas
suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos , o
propiedades de regulación diferentes.
• Ejemplo: Creatínfosfoquinasa o CPK (M, B).
• Lactato deshidrogenasa ó LDH
• Es una enzima tetramérica que contiene solo dos
subunidades distintas: las designadas H ,
del corazón (miocardio) y las M del músculo.
ALGUNAS FUNCIONES DE ENZIMAS
 Términos relacionados con la acción enzimática

Cofactor: Son moléculas inorgánicas, cuya presencia es necesaria para

que la enzima sea activa.
a) Iones inorgánicos
     Fe2+ , Mg2+ , Mn2+ , Zn2+  etc.

Coenzima: Son moléculas orgánicas, cuya presencia es necesaria para que

la enzima sea activa: Vitaminas hidrosolubles
• Apoenzima:
Referido solo a la parte proteica de la enzima

• Holoenzima:
Es la proteína unido a una coenzima y/o ión metálico

• Grupo Prostético:
Componente orgánico unido fuertemente (covalentemente) a la apoenzima.
Es frecuente la confusión entre cofactor y grupo prostético, pero la
diferencia radica en la fuerza de su unión a la enzima
• Coenzimas

• Adenosine Triphosphate (ATP)

• Coenzyme A (CoA)

• Nicotinamide Adenine
• Nicotinamide Adenine
• Dinucleotide  (NAD +)
Dinucleotide Phosphate (NADP + ) • Flavin Adenine Dinucleotide (FAD)
 Enzimas que requieren elementos
inorgánicos
Citocromo oxidasa Fe2+, Fe+,
Catalasa, peroxidasa
Citocromo oxidasa Cu2+
DNA polimerasa
Anhídrasa carbónica Zn2+
Alcohol deshidrogensa
Hexoquinasa Mg2+
Glucosa 6­fosfatasa
Arginasa Mn2+
Piruvato quinasa K+, Mg2+
Ureasa Ni2+
Nitrato reductasa Mo2+

• http://julioval88hp.blogspot.com.co/2012/12/bioquimica­de­la­coenzima­q10­salud­y.html
 Nomenclatura

• Nombre Trivial: sufijo –asa (ej. Ureasa, Hexoquinasa)

• Nombre Sistemático: El número de clasificación es

una serie de 4 dígitos que designan la clase,
subclase,sub­subclase y número de orden de la
enzima dentro de la clasificación internacional que
va precedido por las siglas EC
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
1. Oxido­Reductasas
 1. Oxido­Reductasas

Peroxidasa.­ Utilizan como oxidante H2O en lugar de oxígeno.
Ejm NADH Peroxidasa, citocromo oxidasa
NADH+H+  +  H 2O2 ­­­­­­­­­ NAD +   +  2H 2O

Catalasa.­ Transforma dos moléculas de H2O2 en dos moléculas de

agua con desprendimiento de oxígeno.
    H 2O2    +   H 2O2 ­­­­­­­­­­2H2O   +   O 2
 2. Transferasas

Transfieren grupos funcionales de un donante a un aceptor,

estos grupos funcionales pueden ser un carbono, grupos
aldehídos o cetónicos, fosfatos, aminos etc.

a) Aminotransferasas.­ Transfieren grupos aminos de un

aminoácido a un alpha ceto ácido.

b) Quinasas.­ Transferencia de un grupo fosforilo del ATP a

una molécula sustrato.

c) Glucosiltransferasa.­ Transferencia de glucosa activada

(UDP­Glucosa) a la cadena creciente de glucogeno.
2. Transferasas
 3. Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis
 4. Liasas
• Enzimas que remueven o agregan los elementos del agua,
amonio o CO 2. Ejm descarboxilasas, deshidratasas etc.
 5. isomerasas
• Catalizan isomerización de varios tipos que incluyen:

a) Epimerasas: Catalizan la inversión a nivel del carbono

asimétrico.

b) Mutasas: Hacen la transferencia intramolecular de un grupo

funcional.

c) Interconversion Aldosa­Cetosa

d) Interconversión de Cis­Trans
5. isomerasas
 6. Ligasas
• Formación de enlaces con ruptura de enlaces de alta energía
(ATP)
La diastasa primera enzima descubierta  (ECLa diastasa primera
enzima descubierta  (EC 3.2.1.1).1833.
 Anselme Payen y Jean-François Persoz
•    Para averiguar el código EC, escribe el nombre de la enzima  en el apartado “Access to Enzyme”: description (official name)
or alternative name(s) de la base de datos ENZYME (http://www.expasy.ch/enzyme).
II.CINÉTICA ENZIMÁTICA

Estudia la velocidad de las

reacciones catalizadas
enzimáticamente

Los principios generales de las

reacciones químicas se aplican
también a las reacciones enzimáticas
 Modelo Cinético de
Michaelis - Menten

Desarrollaron la ecuación de la velocidad
de una reacción catalizada por enzima
Factores que afectan la velocidad
de una reacción enzimática

1. Concentración de Enzima
2. Concentración de
sustrato
3. pH
4. Temperatura
5. Presencia de Inhibidores
Factores que afectan la velocidad
de una reacción enzimática

1. Concentración de la Enzima
2. Concentración de sustrato
Definición de la velocidad de reacción
 s
s
¿Por qué determinar Km?

Km es una medida de la afinidad de la enzima por

el sustrato

Km establece un valor aprox. para el valor

intracelular de sustrato

Km es constante para una enzima dada, permite

comparar enzimas de diferentes organismos o
tejidos o entre distintas proteínas

Un cambio en el valor de Km es un modo de

regular la enzima
Ecuación de la velocidad de una reacción
enzimática
Plot de Lineweaber-
Burk
Tomando las inversas de la ecuación de velocidad,
tenemos:
• Estructura
globular

▪ Hervir con HCl
▪ Tripsina
▪ Temperatura elevada
▪ pH extremo

Funcionalidad • Inactiva
3. pH del
medio
 3. Efecto del pH del medio
El sitio activo de la enzima esta frecuentemente
compuesto de grupos ionizables que deben estar en
la forma iónica adecuada para mantener la
conformación, unir los sustratos o catalizar la
reacción.
La actividad de la enzima debe ser medida al pH
óptimo
•      Enzima     pH
óptimo
• Pepsina 1.5

• Tripsina 7.7

• Catalasa 7.6

• Arginasa 9.7

• Fumarasa 7.8

• Ribonucleasa 7.8
 4. Temperatura
A medida que aumenta la temperatura por lo
general aumenta la actividad catalitica dentro del
margen de estabilidad de la enzima

•      Enzima           Temp. Ópt.
•            ( oC)
• Mamíferos         37

• Bacterias y algas       aprox.  100

• Bacterias Árticas       aprox.       0

4. Efecto de la
Temperatura
 Inhibición irreversible
• Hay inhibidores que se unen covalentemente al sitio activo de una
enzima, esta unión es permanente e inactiva a la enzima destruyendo su
capacidad de unirse al sustrato. Ej: el DIPF reacciona con el aminoácido
serina del sitio activo de la enzima acetilcolinesterasa, inhibiéndola
irreversiblemente. Esta enzima participa en el mecanismo de
propagación de los impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como gas
nervioso, algunos ej. son la SARINA (usado en el ataque terrorista en un
subte en Tokio en 1995)y el MALATION (insecticida).
• GRACIAS…!