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REVISIÓN DE LA LITERATURA
2.1. Enzimas
Las enzimas son biocatalizadores, generalmente de naturaleza proteica, que aumentan la
velocidad de reacción , disminuyendo la energía de activación. Presentan alto peso
molecular, además de ser en extremo específicas, estereoespecíficos, suelen catalizar
reacciones de solo un estereoisómero de un compuesto dado. No se consumen ni se alteran
de manera permanente como consecuencia de su participación en una reacción ya que no
altera las constante termodinámica de la misma (Keq, ∆Gibbs). Rodwell. et.all (2016)
Quimitube(2
018)
-
Clasificación
por tipo de
acción
La Unión
Internacional de Bioquímica (IUB) creó un sistema de nomenclatura de enzimas sin
ambigüedad en el cual cada enzima tiene un nombre y código singular que identifican el tipo
de reacción que catalizan y el respectivo sustrato. Rodwell,et all. (2016)
Cuadro 1. Enzimas y reacciones que catalizan
c) Necesitan de cofactores
Enzimas que no se encuentran activas de manera natural, se denomina apoenzima y es de
naturaleza proteica. El requerimiento para su activación es la coenzima y es de diferente
naturaleza, en conjunto se forma una holoenzima. Lee Nelson (2014)
- Especificidad
Como fue descrito anteriormente, las enzimas son altamente específicas, es decir su rango
de acción se limita a un determinado sustrato para obtener un determinado producto. Este
sustrato debe cumplir ciertas características estructurales.
La unión enzima-sustrato se da mediante el sitio activo, en el cual se reduce la energia de
activacion y aumenta la velocidad de la reacción. La eficiencia de una enzima se determina
mediante la afinidad enzima sustrato. Por otro lado, en el sitio activo se orienta a los
sustratos correctamente para su transformación en producto. Esta modificación puede darse
por deformidad de enlaces, unión covalente temporal o al proporcionar un entorno
favorable para la reacción. Badui (2014)
2.2.1 Efecto pH
Las enzimas trabajan a un rango de pH óptimo el cual suele ser estrecho. Esto es
porque la concentración de iones hidrógeno en el medio afecta el grado de ionización
de los aminoácidos de la proteína del sitio activo o el del sustrato si es que este es
ionizable. Por tanto, la afinidad enzima sustrato se pierde ya que la enzima puede
perder su estructura tridimensional por cambios de pH. Badui (2014)
Generalmente el efecto del pH se emplea en la industria ya que la mayoría de
alimentos presenta un pH entre 3 y 7 por lo que sus actividades enzimática podrían o
no contribuir a su deterioro, en consecuencia se acidifica el medio con aditivos como
ácido cítrico para reducir el pH e inactivar la acción enzimática o retrasarla.
Fuente: CSIS(2018)
Segun Calvo (2018) la polifenoloxidasa tiene dos actividades enzimáticas, una hidroxilado
monofenoles (“cresolasa”) y otra oxidando difenoles a quinonas (“catecolasa”). Dependiendo
de la fuente, la actividad “cresolasa” es mayor o menor, incluso inexistente en algunos casos.
En cambio, todas las enzimas tienen actividad “catecolasa”.