Professional Documents
Culture Documents
Pengertian enzim
Enzim adalah senyawa organik atau katalis protein yang dihasilkan oleh sel darah
dan berperan sebagai biokatalisator yang mempercepat reaksi biokimia dan bekerja
secara spesifik. Enzim mengkatalisis hampir semua reaksi-reaksi biologis penting. Bagi ilmu
kesehatan, pengetahuan mengenai sifat-sifat kimia dan fungsi enzimm sangat diperlukan
apabila akan digunakan dalam diagnosa.
Sedangkan, senyawa protein adalah bagian utama yang menyusun molekul enzim. Bagian
protein yang mengandung enzim disebut apoenzim dan bagaian yang tidak mengandung
protein disebut gugus prostetik yg berupa unsur logam Fe, Mn, Mg, dan Na yang disebut
kofaktor, gugus prostetik berupa organik bukan protein seperti vitamin B1, B2, B3 dan niasin
yang disebut koenzim. Dan gabungan antara apoenzim dengan gugus protetik disebut
holoenzim.
gambar 1.1
Setiap proses yang menghubungkan dengan enzim harus diperhatikan dengan benar agar
tidak mempengaruhi aktivitas katalitiknya sehingga enzim dapat digunakan berkali-kali.
Peningkatan produksi enzim dapat dilakukan dengan cara memanipulasi genetika dan
lingkungan yang dapat meningkatkan produksi enzim-enzim katabolit dan enzim-enzim
biosintetik.
gambar 1.2
2. pH
Enzim membutuhkan pH tertentu untuk menjalankan aktivitasnya dan setiap
enzim memerlukan pH yang berbeda. Ada enzim yang dapat berkerja baik pada pH
tinggi dan sebaliknya.
o Setiap enzim bertindak paling cepat pada nilai pH tertentu yang disebut
sebagai pH optimum
o pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7
o terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut
bertindak balas paling cepat pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usu
kecil bertindak paling cepat pada pH 8
gambar 1.3
3. konsentrasi enzim
Pengaruh konsentrasi enzim terdapat kecepatan reaksi kimia adalah
berbanding lurus, yang artinya semakin tinggi konsentrasi enzim maka semakin cepat
reaksi kimia berlangsung.
gambar 1.4
4. pengaruh zat penggiat
Zat penggiat atau zat yang dapat mempercepat kerja enzim dapat
mempengaruhi dari kerja enzim. Misalnya kadar air, rendahnya air dapat
menyebabkan enzim tidak aktif.
5. pengaruh penghambatan
Kerja enzim dapat dihambat oleh senyawa tertentu. Misalnya senyawa
tertentu disoprofilfluoroprofat (DFE) yang dapat menghambat kerja enzim
asetilkolinestesare yang terdapat dalam implus saraf. Zat tersebut bersifat
menghalangi cara kerja enzim untuk sementara waktu atau secara tetap. Ada
dua jenis inhibitor, yaitu :
● inhibitor kompetitif, seperti sianida. Inhibitor yang bersaning dengan
substrat untuk mencapai sisi aktif enzim. Sianida bersaing dengan
oksigen untukk mencapai haemoglobin. Sifat hambatannya sementara
dan bisa ditanggulangi dengan menaikkan konsentrasi substrat.
● Inhibitor nonkompetitif yang menghalangi funsi enzim dengan cara
melekatkan diri pada bagian luar sisi aktif enzim. Dalam kasus semacam
ini, enzim tidak bereaksi terhadap substrat. Hambatannya bersifat tetap,
tidak terpengaruh konsentrasi substrat.
6. pengaruh konsentrasi substrat
Jumlah substrat yang akan diubah oleh enzim menentukan kerja enzim.
Konsentrasi subtrat berbanding lurus dengan kerja enzim, apabila konsentrasi substrat
rendah, maka kecepatan reaksi rendah, yang berarti antara enzim dan substrat harus
ada keseimbangan.
o Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan
molekul substrat. Oleh karena itu, Cuma sebilangan kecil moleku enzim
bertindak balas dengan molekul substrat.
o Apabila kepekatan sbstrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak
bals dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar masksimum.
o Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar
tndak balas karena kepekatan enzim manjadi faktor pengehad
gambar 1.5
III.Sifat-sifat enzim :
a. Enzim dapat mempercepat reaksi kimia. Sifat enzim ini disebabkan karena
enzim hanya berfungsi menurunkan energi aktivasi pada awal reaksi kimia di
dalam sel.
b. Enzim dapat bekerja secara spesifik, artinya bahwa satu enzim hanya dapat
bekerja pada satu substrat. Satu enzim hanya untuk satu substrat contohnya,
maltase hanya dapat memecahkan maltosa untuk menjadi glukosa.
b) Kofaktor, zat non-protein yang mungkin organik, dan disebut koenzim. Koenzim
sering berasal dari vitamin. Tipe lain dari kofaktor adalah ion logam anorganik
disebut ion aktivator logam. Ion-ion logam anorganik dapat terikat melalui ikatan
kovalen koordinat. Alasan utama untuk kebutuhan gizi untuk mineral adalah
menyediakan ion logam seperti Zn +2, Mg +2, Mn +2, Fe +2, Cu +2, K +1, dan Na +1
untuk digunakan dalam enzim sebagai kofaktor . Kofaktor adalah molekul
non-protein yang melakukan reaksi kimia yang tidak dapat dilakukan oleh 20 asam
amino standar. Kofaktor dapat berupa molekul anorganik (logam) atau molekul
organik kecil (koenzim).
Kofaktor, sebagian besar ion logam atau koenzim, adalah bahan kimia anorganik dan
organik fungsi dalam reaksi enzim yang. Koenzim adalah molekul organik yang
nonproteins dan sebagian besar turunan dari vitamin larut dalam air oleh fosforilasi,
mereka mengikat molekul protein apoenzyme untuk menghasilkan holoenzyme aktif.
Keberadaan enzim dalam tubuh memiliki peranan yang sangat besar. Tak hanya itu,
cara kerja enzim pun dinilai sebagai sebuah proses kimia yang melibatkan enzim di dalam
tubuh. Tanpa bantuan enzim tersebut, dibutuhkan waktu yang sangat lama agar sari makanan
bisa diserap tubuh. Proses dan cara kerja enzim di dalam tubuh akan menghasilkan senyawa
intermediat dalam reaksi organik dengan energi rendah . Diawal proses reaksi, beberapa
enzim mengubah diri, namun kembali ke bentuk semula begitu proses berakhir. Enzim
merangsang laju reaksi kimia dengan cara membentuk kompleks dengan substrat sehingga
menekan energi aktivitas yang diperlukan tubuh dalam reaksi kimia.
Enzim memiliki bagian yang disebut “Sisi Aktif Enzim” yaitu tempat melekatnya substrat
dan “Sisi Alosterik”. Dua teori mengenai cara melekatnya substrat pada sisi aktif Enzim yaitu
Lock and Key Theory atau Teori Gembok dan Kunci serta Induced Fit Theory atau Teori
Ketepatan Induksi. Teori yang pertama yaitu Teori Gembok dan Kunci dikemukakan oleh
Emil Fischer pada tahun 1894, menyatakan bahwa Enzim dan substratnya memiliki bentuk
geometri yang saling memenuhi seperti kunci dan gemboknya. Itulah alasan mengapa Enzim
bersifat spesifik. Teori kedua adalah Teori Ketepatan induksi. Menurut teori ini, sisi aktif
Enzim bersifat fleksibel, sehingga bentuknya dapat menyesuaikan dengan bentuk substratnya.
✓ Enzim yang bekerja dengan prinsip teori gembok (lock and key) dibaratkan sebagai
kunci gembok yang memiliki sisi aktif dan substrat diibiratkan sebagai kunci. Pada
salah satu sisi enzim, terdapat tempat aktif yang memiliki bentuk yang dapat
berpasangan tepat sama dengan bentuk permukaan substrat. Substrat yang masuk
kesisi aktif enzim akan diubah menjadi produk dan produk ini akan dilepaskan dari
sisi aktif enzim dan enzim siap menerima substrat yang baru. Pada teori ini satu enzim
hanya dapat digunakan untuk satu jenis substrat.
✓ Enzim yang bekerja dengan prinsip “Kecocokan yang Terinduksi” (Induced fit
Theory) dapat melakukan penyesuaian bentuk untuk berikatan dengan substrat. Hal
ini, bertujuan meningkatkan kecocokan dengan substrat dan membuat ikatan enzim
substrat lebih efektif. Jadi sisi aktif enzim lebih fleksibel. Ketika produk sudah
dibentuk, makan produk akan terlepas dari kompleks dan enzim akan kembali tidak
aktif dan menjadi bentuk yang lepas. Hal ini akan menyebabkan enzim kembali
kebentuk semula dan akan berubah lagi jika bertemu dengan substrat yang akan
bereaksi dengan enzim tersebut.
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis.
Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan mengkatalisis reaksi
hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase
pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid,
amilase menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan
tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi
dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang mengkatalisis reaksi reduksi
terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat
yang sama.
Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase, namun ditambahkan pada
jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh : enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi
pengeluaran hidrogen, enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Untuk
menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru, maka
International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang
kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang
masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih
pendek.
Contoh-contoh enzim :
Berikut ini beberapa contoh enzim yang dikelompokkan berdasarkan sistem atau proses
metabolisme yang dipengaruhinya.
a) Enzim dalam respirasi
Enzim Fungsi
Enzim Fungsi
Tripsin mengubah proteosa dan pepton menjadi asam amino dan dipeptida.
http://eskrimsandwich.blogspot.co.id/2013/05/enzimologi.html
http://rikihidayathidayat.blogspot.co.id/2012/06/makalah-enzim.html#close
http://ernawatisinaga.blog.unas.ac.id/bahan-kuliah/klasifikasi-dan-tatanama-enzim/
http://biologi-news.blogspot.co.id/2011/01/enzimologi.html
http://biologigonz.blogspot.co.id/2010/06/enzimologi.html
https://finishwellunbiologi.wordpress.com/2015/03/21/ciri-ciri-dan-cara-kerja-dari-faktor-faktor-yan
g-dapat-mempengaruhi-kerja-enzim/
http://www.anneahira.com/cara-kerja-enzim.htm
http://hikmat.web.id/biologi-kelas-xii/komponen-enzim-dan-cara-kerja-enzim/
http://www.artikelbiologi.com/2013/09/enzim-dan-fungsinya.html
http://fungsi.web.id/2015/07/pengertian-apoenzim.html