You are on page 1of 14

I.

Pengertian enzim

Enzim adalah senyawa organik atau katalis protein yang dihasilkan oleh sel darah
dan berperan sebagai biokatalisator yang mempercepat reaksi biokimia dan bekerja
secara spesifik.​​ Enzim mengkatalisis hampir semua reaksi-reaksi biologis penting. Bagi ilmu
kesehatan, pengetahuan mengenai sifat-sifat kimia dan fungsi enzimm sangat diperlukan
apabila akan digunakan dalam diagnosa.

Sedangkan, senyawa protein adalah bagian utama yang menyusun molekul enzim. Bagian
protein yang mengandung enzim disebut apoenzim dan bagaian yang tidak mengandung
protein disebut gugus prostetik yg berupa unsur logam Fe, Mn, Mg, dan Na yang disebut
kofaktor, gugus prostetik berupa organik bukan protein seperti vitamin B1, B2, B3 dan niasin
yang disebut koenzim. Dan gabungan antara apoenzim dengan gugus protetik disebut
holoenzim.

gambar 1.1

Setiap proses yang menghubungkan dengan enzim harus diperhatikan dengan benar agar
tidak mempengaruhi aktivitas katalitiknya sehingga enzim dapat digunakan berkali-kali.
Peningkatan produksi enzim dapat dilakukan dengan cara memanipulasi genetika dan
lingkungan yang dapat meningkatkan produksi enzim-enzim katabolit dan enzim-enzim
biosintetik.

II. Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim :


1. Temperatur
Semakin tinggi temperatur, semakin cepat reaksi kimia yang dipengaruhi
enzim (batas ambang pemanasan dengan suhu 40 derajat celcius, lebih dari itu enzim
sudah tidak aktif atau mengalami denaturisasi). Sedangkan, pada suhu rendah enzim
tidak aktif, tetapi tidak rusak.
o Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0ºC
o Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu
10 ºC
o Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37 ºC.

gambar 1.2
2. pH
Enzim membutuhkan pH tertentu untuk menjalankan aktivitasnya dan setiap
enzim memerlukan pH yang berbeda. Ada enzim yang dapat berkerja baik pada pH
tinggi dan sebaliknya.
o Setiap enzim bertindak paling cepat pada nilai pH tertentu yang disebut
sebagai pH optimum
o pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7
o terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut
bertindak balas paling cepat pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usu
kecil bertindak paling cepat pada pH 8

​gambar 1.3
3. konsentrasi enzim
Pengaruh konsentrasi enzim terdapat kecepatan reaksi kimia adalah
berbanding lurus, yang artinya semakin tinggi konsentrasi enzim maka semakin cepat
reaksi kimia berlangsung.

gambar 1.4
4. pengaruh zat penggiat
Zat penggiat atau zat yang dapat mempercepat kerja enzim dapat
mempengaruhi dari kerja enzim. Misalnya kadar air, rendahnya air dapat
menyebabkan enzim tidak aktif.
5. pengaruh penghambatan
Kerja enzim dapat dihambat oleh senyawa tertentu. Misalnya senyawa
tertentu disoprofilfluoroprofat (DFE) yang dapat menghambat kerja enzim
asetilkolinestesare yang terdapat dalam implus saraf. Zat tersebut bersifat
menghalangi cara kerja enzim untuk sementara waktu atau secara tetap. Ada
dua jenis inhibitor, yaitu :
● inhibitor kompetitif, seperti sianida. Inhibitor yang bersaning dengan
substrat untuk mencapai sisi aktif enzim. Sianida bersaing dengan
oksigen untukk mencapai haemoglobin. Sifat hambatannya sementara
dan bisa ditanggulangi dengan menaikkan konsentrasi substrat.
● Inhibitor nonkompetitif yang menghalangi funsi enzim dengan cara
melekatkan diri pada bagian luar sisi aktif enzim. Dalam kasus semacam
ini, enzim tidak bereaksi terhadap substrat. Hambatannya bersifat tetap,
tidak terpengaruh konsentrasi substrat.
6. pengaruh konsentrasi substrat
Jumlah substrat yang akan diubah oleh enzim menentukan kerja enzim.
Konsentrasi subtrat berbanding lurus dengan kerja enzim, apabila konsentrasi substrat
rendah, maka kecepatan reaksi rendah, yang berarti antara enzim dan substrat harus
ada keseimbangan.
o Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan
molekul substrat. Oleh karena itu, Cuma sebilangan kecil moleku enzim
bertindak balas dengan molekul substrat.
o Apabila kepekatan sbstrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak
bals dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar masksimum.
o Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar
tndak balas karena kepekatan enzim manjadi faktor pengehad

gambar 1.5
III.Sifat-sifat enzim :
a. Enzim dapat mempercepat reaksi kimia. ​Sifat enzim ini disebabkan karena
enzim hanya berfungsi menurunkan energi aktivasi pada awal reaksi kimia di
dalam sel.
b. Enzim dapat bekerja secara spesifik, ​artinya bahwa satu enzim hanya dapat
bekerja pada satu substrat. Satu enzim hanya untuk satu substrat contohnya,
maltase hanya dapat memecahkan maltosa untuk menjadi glukosa.

c. Enzim tidak rusak atau berubah susunan kimianya


d. Enzim dapat menurunkan energi pengaktifan
e. Enzim dapat bekerja pada reaksi bolak-balik, , ​artinya selain dapat memecah
substrat juga dapat membentuk substrat dari penyusunnya. Hal ini disebabkan,
karena enzim tidak mempengaruhi arah reaksi.

f. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit, fungsinya sebagai katalisator, dalam


jumlah sedikitpun keefektifan enzim sudah dapat terjadi.
g. Enzim adalah protein, ​karena sifat – sifat enzim sama seperti dengan sifat
protein. Sehingga enzim dapat dipengaruhi oleh pH dan suhu. Koagulasi akan
terjadi saat protein enzim dalam keadaan suhu rendah dan denaturasi akan
terjadi saat protein enzim dalam keadaan suhu tinggi. pH mempengaruhi
enzim terutama pada gugus karbosilat dan gugus amin.
IV. Komponen penyusun enzim :
a) Apoenzim, ​polipeptida atau protein bagian dari enzim dan mungkin akan tidak aktif
dalam struktur sintesis aslinya. Bentuk tidak aktif dari apoenzim ini dikenal sebagai
proenzim atau zymogen. Proenzim mungkin berisi beberapa asam amino dalam
protein tambahan yang dihapus, dan memungkinkan struktur tersier spesifik akhir
yang akan dibentuk sebelum diaktifkan sebagai apoenzim. Apoenzim bersifat tidak
tahan panas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat
yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.

b) Kofaktor, zat non-protein yang mungkin organik, dan disebut koenzim. Koenzim
sering berasal dari vitamin. Tipe lain dari kofaktor adalah ion logam anorganik
disebut ion aktivator logam. Ion-ion logam anorganik dapat terikat melalui ikatan
kovalen koordinat. Alasan utama untuk kebutuhan gizi untuk mineral adalah
menyediakan ion logam seperti Zn +2, Mg +2, Mn +2, Fe +2, Cu +2, K +1, dan Na +1
untuk digunakan dalam enzim sebagai kofaktor . Kofaktor adalah molekul
non-protein yang melakukan reaksi kimia yang tidak dapat dilakukan oleh 20 asam
amino standar. Kofaktor dapat berupa molekul anorganik (logam) atau molekul
organik kecil (koenzim).
Kofaktor, sebagian besar ion logam atau koenzim, adalah bahan kimia anorganik dan
organik fungsi dalam reaksi enzim yang. Koenzim adalah molekul organik yang
nonproteins dan sebagian besar turunan dari vitamin larut dalam air oleh fosforilasi,
mereka mengikat molekul protein apoenzyme untuk menghasilkan holoenzyme aktif.

Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau


donor dari gugus kimia, seperti ATP (Adenosin Tri Phosfat).
V. Cara kerja enzim :

Keberadaan enzim dalam tubuh memiliki peranan yang sangat besar. Tak hanya itu,
cara kerja enzim pun dinilai sebagai sebuah proses kimia yang melibatkan enzim di dalam
tubuh. Tanpa bantuan enzim tersebut, dibutuhkan waktu yang sangat lama agar sari makanan
bisa diserap tubuh. Proses dan cara kerja enzim di dalam tubuh akan menghasilkan senyawa
intermediat dalam reaksi organik dengan energi rendah . Diawal proses reaksi, beberapa
enzim mengubah diri, namun kembali ke bentuk semula begitu proses berakhir. Enzim
merangsang laju reaksi kimia dengan cara membentuk kompleks dengan substrat sehingga
menekan energi aktivitas yang diperlukan tubuh dalam reaksi kimia.

Mekanisme cara kerja enzim adalah sebagai berikut :

a) menciptakan lingkungan dengan transisi terstabilitasi untuk menurunkan energi


aktivasi. Misalnya, dengan cara mengubah substrat
b) menurunkan energi transisi dengan menciptakan lingkungan yang terdistribusi muaran
berlawanan dan tanpa mengubah bentuk substrat sedikit pun
c) membentuk lintasan reaksi alternatif
d) menggiring substrat pada orientasi yang tepat untuk bereaksi, dengan cara
menurunkan perubahan entropi reaksi

Enzim memiliki bagian yang disebut “Sisi Aktif Enzim” yaitu tempat melekatnya substrat
dan “Sisi Alosterik”. Dua teori mengenai cara melekatnya substrat pada sisi aktif Enzim yaitu
Lock and Key Theory atau Teori Gembok dan Kunci serta Induced Fit Theory atau Teori
Ketepatan Induksi. Teori yang pertama yaitu Teori Gembok dan Kunci dikemukakan oleh
Emil Fischer pada tahun 1894, menyatakan bahwa Enzim dan substratnya memiliki bentuk
geometri yang saling memenuhi seperti kunci dan gemboknya. Itulah alasan mengapa Enzim
bersifat spesifik. Teori kedua adalah Teori Ketepatan induksi. Menurut teori ini, sisi aktif
Enzim bersifat fleksibel, sehingga bentuknya dapat menyesuaikan dengan bentuk substratnya.

✓ Enzim yang bekerja dengan prinsip teori gembok ​ (lock and key)​​ dibaratkan sebagai
kunci gembok yang memiliki sisi aktif dan substrat diibiratkan sebagai kunci​. ​Pada
salah satu sisi enzim, terdapat tempat aktif yang memiliki bentuk yang dapat
berpasangan tepat sama dengan bentuk permukaan substrat. Substrat yang masuk
kesisi aktif enzim akan diubah menjadi produk dan produk ini akan dilepaskan dari
sisi aktif enzim dan enzim siap menerima substrat yang baru. Pada teori ini satu enzim
hanya dapat digunakan untuk satu jenis substrat.
✓ Enzim yang bekerja dengan prinsip​ “Kecocokan yang Terinduksi” (Induced fit
Theory)​​ dapat melakukan penyesuaian bentuk untuk berikatan dengan substrat. Hal
ini, bertujuan meningkatkan kecocokan dengan substrat dan membuat ikatan enzim
substrat lebih efektif. Jadi sisi aktif enzim lebih fleksibel. Ketika produk sudah
dibentuk, makan produk akan terlepas dari kompleks dan enzim akan kembali tidak
aktif dan menjadi bentuk yang lepas. Hal ini akan menyebabkan enzim kembali
kebentuk semula dan akan berubah lagi jika bertemu dengan substrat yang akan
bereaksi dengan enzim tersebut.

VI. Klasifikasi Enzim


Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis,
daya katalisisnya, dan cara terbentuknya
a) Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya
● Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang
bekerjanya di dalam sel. Umumnya ezim yang digunakan untuk proses
sintesi di dalam sel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang
berguna untuk kehidupan sel, misalnya dalam proses respirasi.
● Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang
bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk mencernakan
substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih
sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk
melewati membran sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi
pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses daya
katalisis.
b) Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
● Oksidoreduktase merupakan enzim yang mengkatalisis reaksi
oksidasi-reduksi dan pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen.
Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen
peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim elektron transfer
oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase, dan
dihidrogenase.
● Transferase, mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu
molekul ke molekul lain. Sebagai contoh beberapa enzim sebagai
berikut :
1) Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan
amina.
2) Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan
gugusan fosfat.
3) Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan
asil.
● Hidrolase merupakan enzim yang mengkatalisis dengan reaksi
hidrolisis. Contoh enzimnya, antara lain :
1) Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis
gugusan ester karboksil
2) Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester
lipida)
3) Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolasis protein dan
polipeptida
● Liase berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan
gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, contohnya
:
1) L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis
reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
2) Dekarboksiliase (dekarbosilase) yaitu enzim yang
mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil.
● Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerasi,
yaitu :
1) Rasemase, merubah 1-alanin dan D-alanin
2) Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat dan
D-xylulosa-5-fosfat
3) Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
4) Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat
dan dihidroksi aseton-fosfat
5) Intramolekul transferase atau mutase, merubah
metilmalonil-CoA dan suksinil-CoA
● Ligase mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, yang
contohnya enzim asetat = CoASH ligase yang mengkatalisis reaksi
sebagai berikut :
Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P
c) Enzim lain dengan tatanama berbeda
Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di ats, misalnya
enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim
permease. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat
selektif permiabel dari membran sel.
d) Penggolongan enzim berdasarkan cara terbentuknya
● Enzim konstitutif, di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian
dari susunan sel normal, sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya
dalam jumlah tetap pada sel hidup. Walaupun demikian ada enzim
yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya, misalnya enzim
amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi
jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.
● Enzim adaptif, perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi
terbentuknya enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis
suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif
adalah enzim yang pembentukkannya dirangsang oleh adanya substrat.
Sebagai contoh yaitu enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh
bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung
laktosa. Mula-mula E.coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga
awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi
panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan.
Selama fase lag tersebut E.coli membentuk enzim beta galaktosidase
yang digunakan untuk merombak laktosa.

Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis.
Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan mengkatalisis reaksi
hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase
pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid,
amilase menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan
tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi
dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang mengkatalisis reaksi reduksi
terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat
yang sama.

Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase, namun ditambahkan pada
jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh : enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi
pengeluaran hidrogen, enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Untuk
menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru, maka
International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang
kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang
masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih
pendek.

No. Kelompok/Kelas Sifat Biokimia

Mengkatalisis reaksi reduksi-oksidasi terhadap


1. Oksidoreduktase berbagai gugus

Mengkatalisis berbagai reaksi transfer gugus


fungsional dari molekul donor ke molekul
akseptornya. Salah satu subkelompok enzim
transferase adalah enzim-enzim kinase yang
mengendalikan metabolisme dengan jalan
2. Transferase mentransfer gugus fosfat dari ATP ke molekul lain.

Mengkatalisis reaksi penambahan molekul air pada


suatu ikatan, yang kemudian dilanjutkan dengan
3. Hidrolase reaksi penguraian (hidrolisis)

Mengkatalisis reaksi penambahan molekul air,


ammonia atau karbon dioksida pada suatu ikatan
rangkap, atau melepaskan air, ammonia, atau karbon
4. Liase dioksida dan membentuk ikatan rangkap.

Mengkatalisis berbagai reaksi isomerisasi, antara lain


isomerisasi L menjadi D, reaksi mutasi (perpindahan
5. Isomerase posisi suatu gugus), dan lain-lain.

Mengkatalisis reaksi dimana dua gugus kimia


disatukan atau diikatkan (ligasi) dengan
6. Ligase menggunakan energi yang berasal dari ATP.

Contoh-contoh enzim :
Berikut ini beberapa contoh enzim yang dikelompokkan berdasarkan sistem atau proses
metabolisme yang dipengaruhinya.
a) Enzim dalam respirasi

Enzim Fungsi

Dehidrogenase memindahkan hidrogen antar zat.


Desmolase menggabungkan ikatan karbon dalam pemecahan fruktosa.

Hidrase menambah atau mengurangi air dari suatu senyawa.

Karboksilase membantu pengubahan asam piruvat secara bolak-balik.

Katalase membantu pengubahan H​2​O​2​ menjadi H​2​O dan O​2​.

Peroksidase mengoksidasi senyawa fenolat.

membantu penggabungan O​2​ dengan substrat dan mereduksi O​2​ sehingga


Oksidase
dihasilkan H​2​O.

b) Enzim dalam proses pencernaan

Enzim Fungsi

Ptialin mengubah zat tepung menjadi zat gula

Renin menguraikan kasein dari susu

Pepsin mengubah protein menjadi proteosa dan pepton

Tripsin mengubah proteosa dan pepton menjadi asam amino dan dipeptida.

Maltase mengubah maltosa menjadi glukosa.

Sakarase mengubah sakarosa menjadi glukosa dan fruktosa.

Laktase mengubah laktosa menjadi glukosa dan galaktosa.


DAFTAR PUSTAKA

http://eskrimsandwich.blogspot.co.id/2013/05/enzimologi.html

http://rikihidayathidayat.blogspot.co.id/2012/06/makalah-enzim.html#close

http://ernawatisinaga.blog.unas.ac.id/bahan-kuliah/klasifikasi-dan-tatanama-enzim/

http://biologi-news.blogspot.co.id/2011/01/enzimologi.html

http://biologigonz.blogspot.co.id/2010/06/enzimologi.html

https://finishwellunbiologi.wordpress.com/2015/03/21/ciri-ciri-dan-cara-kerja-dari-faktor-faktor-yan
g-dapat-mempengaruhi-kerja-enzim/

http://www.anneahira.com/cara-kerja-enzim.htm

http://hikmat.web.id/biologi-kelas-xii/komponen-enzim-dan-cara-kerja-enzim/

http://www.artikelbiologi.com/2013/09/enzim-dan-fungsinya.html

http://fungsi.web.id/2015/07/pengertian-apoenzim.html

You might also like