Características

Los aminoácidos son las unidades básicas de un grupo de biomoléculas a las que
llamamos “proteínas”

Están formados de la siguiente manera:

Un grupo carboxílico

Un grupo amino

Un átomo de carbono; central (Cα)

Un átomo de hidrogeno

Un grupo al que llamamos R

Se pueden clasificar según su polaridad a pH en:

Polares

Con carga

Positiva

Arginina (Arg, R)

Lisina (Lys, K)

Histidina (His, H)

Negativa

Aspartato (Asp, D)

Glutamato (Glu, E)

Sin carga

Serina (Ser, S)

Treonina (Thr, T)
 Cysteína (Cys, C)

Asparagina (Asn, N)

Glutamina (Gln, Q)

No polares (hidrofóbicos)

Alifáticos

Alanina (Ala, A)

Valina (Val, V)

Leucina (Leu, L)

Isoleucina (Ile, I)

Prolina (Pro, P)

Metionina (Met, M)

Aromáticos

Leucina (Leu)

Fenilalanina (Phe, F)

Tirosina (Tyr, Y)

Triptófano (Trp, W)

Conformacionalmente importantes

Glicina (Gly-G)

Prolina (Pro-P)

Aminoacidos

ESENCIALES

Fenilalanina

Metionina

Leucina

Isoleucina

Lisina

Treonina

Triptófano

Valina

Histidina
 No esenciales

Hidroxiprolina

Tirosina

Cisteína

Serina

Arginina

Alanina

Prolina

Glicina

Acido glutámico

Cistina

Acido aspártico

Reacciones de los aminoácidos

En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un

aminoácido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en
adelante la transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la
coenzima piridozal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:

1. La transaminacion (transaminasa): necesita la participación de un A-cetoácido.

2. La descarboxilación
3. La racemización: es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en
las proteínas de los eucariotas (animales, plantas, hongos…) los aminoácidos están
presentes únicamente en la forma estructural levógira (L), en las bacterias
podemos encontrar D-aminoácidos.