PERGUNTAS & RESPOSTAS

1. Principais funções dos seguintes organitos: retículo endoplasmático, complexo de golgi, lisozoma,
mitocôndria.
R: Retículo endoplasmático: rugoso (ribossomas, produz, modifica e transporta proteínas); liso (não
tem ribossomas, produz e armazena lípidos); cisterna (espaços interiores isolados do resto do
citoplasma).
Complexo de golgi: modificação, acondicionamento e distribuição de proteínas e lípidos para secreção
ou uso interno. Providencia vesiculas que se transformam em lisossomas.
Lisossomas: veículos da membrana que se separam do complexo de Golgi. Contém enzimas digestivas
e faz funções de limpeza.
Mitocôndria: providencia energia para as células. Local de produção de ATP. (A mitocôndria contém
DNA. 1500 proteínas na mitocôndria e a mesma produz 13).

2. Principais constituintes e funções do citoesqueleto.

R: O citoesqueleto (“scaffold intracelular”) é constituído por filamentos proteicos que conferem
rigidez à célula. Constituintes: microfilamentos ou filamentos de actina (ø6nm); filamentos
intermédios (ø 10nm); microtúbulos (ø23nm). Funções: tráfego intracelular, posicionamento de
organelos, adesão celular, contracção muscular, mobilidade celular.

3. Distinção entre células procrariotas (bactérias) e eucariotas (protistas, fungos, plantas e animais):
quanto à dimensão e estruturas organizativas.
R: Células procrariotas: pequemas e estruturalmente simples; envolvidas por uma membrana
plasmática geralmente inserida numa parede celular rígida. As eucariotas estão divididas em
compartimentos funcionais e são maiores e mais complexas que as procariotas.

4. A célula como unidade fundamental da vida e constituída por uma membrana citoplasmática e por
material genético como DNA.

5. Constituição do cariótipo humano (23 pares de cromossomas).

6. A experiência de clonagem da ovelha Dolly em que se provou que todas as células de um organismo
apresentam um DNA “semelhante” e suficiente para a clonagem de um organismo.

7. O dogma central da biologia: a informação flui do DNA (replicação) para o RNA (transcrição) e do
RNA para as proteínas (translação).

8. Diferença entre mitose e meiose.

R: Meiose (células sexuais, espermatezóide e óvulo) e mitose (divisão das células do corpo).

9. Conceito de diferenciação.
R: Alterações qualitativas do fenótipo celular como consequência da síntese diferencial de genes. Isto
é, alterações não periódicas da expressão genética que em última análise implicam competências
funcionais.

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10. Conceito de célula estaminal.
R: Células que se podem diferenciar em diversos tipos celulares, tendo igualmente a capacidade de se
autorenovar e dividir indefinidamente (divide, differenciate, self-renew).

3 características fundamentais das células estaminais:

- são células indiferenciadas e que têm a capacidade de se manterem indiferenciadas ao longo do
tempo;
- capacidade de auto-renovação por longos períodos de tempo (clonogénicas);
- diferenciação em diversos tipos de células, dependendo do contexto ambiental (mitose assimétrica).

11. A química orgânica como a química do “carbono”.

R: A diversidade é baseada nas propriedades do carbono (um átomo de C forma 4 ligações covalentes).
Esqueletos de carbono dão origem a diferentes compostos (etano, propano, butano, isobutano, etc.).
Os grupos funcionais ajudam a determinar as propriedades dos compostos orgânicos.

12. Os principais 4 grupos de bio-macromoléculas.

R: Proteínas (polímeros linears) - aminoácidos; glícidos (polímeros ramificados) – monossacáridos,
polialcoóis com grupo aldeído ou cetona; ácidos núcleicos (polímeros lineares) – nucleótidos; lípidos
(não polímero).

13. Noção de polímero.

R: Longas cadeias de moléculas mais pequenas chamadas de monómeros (DNA é formado por 3
monómeros diferentes).

14. Dos 4 grupos de macromoléculas, quais são polímeros?

R: Proteínas, glícidos e ácidos núcleicos.

15. Unidade base (monómero) dos prótidos.

R: Aminoácidos.

16. Estrutura base do aminoácido.

R: Grupo amina, grupo carboxílico, grupo R (grupo funcional) e H.

17. A ligação peptídica.

R: Ligação entre aminoácidos através da desidratação (ligação entre o grupo carboxil e o grupo amina).

18. Noção de aminoácido essencial.

R: Os aminoácidos que não são sintetisados no corpo em quantidades suficientes no corpo para as
necessidades anabólicas.

19. Alteração de aminoácidos com glícidos.

R:

20. Importância das ligações S-S através das cisteínas.

R: Ajuda a proteína a manter o arranjo espacial.

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21. Importância das ligações de hidrogénio (pontes de hidrogénio) nas ligações não covalentes.
R: Ligações mais fortes intermoleculares.

22. Estrutura 1ª, 2ª, 3ª e 4ª das proteínas.

R: Primária: sequência de aminoácidos; secundária: arranjo espacial local de aminoácidos que se
encontram relativamente perto numa sequência linear – ligações hidrogénio entre o grupo amina e o
grupo carboxilo; Terciária: arranjo espacial da cadeia toda da proteína (diversidade biológica,
“folding”). Estrutura obtida quando regiões da estrutura secundária interagem ou dobram em si
mesmas; Quaternária: mais do que uma cadeia polipéptidica de uma proteína (imunoglobina,
hemoglobina).

23. Hélices alfa e folhas beta e a importância das pontes de hidrogénio na estabilização destas
estruturas secundárias.
R: Hélices alfa – estruturas duras e insolúveis de dureza e flexibilidade variáveis (queratina do cabelo,
penas de animais e unhas). Estabilizadas por pontes de hidrogénio entre o grupo amina de um
aminoácido n e um grupo carboxílico de um aminoácido n+4 (3,6 aminoácidos por volta). Folhas beta
– filamentos macios e flexíveis (fibrina da seda). Estabilizadas por ligações de hidrogénio entre os
grupos amina e carbonilo em diferentes partes da cadeia polipéptidica.

24. Principais interacções na configuração espacial de proteínas.

R:

25. Grupos prostéticos, co-factores e co-enzimas.

R:

26. Exemplo de proteínas com estrutura quaternária: hemoglobina e anticorpos (imunoglobina).

27. Conceito de enzima e as 6 classes de enzimas.

R: Proteínas que catalizam reacções. Aumentam a velocidade das reacções químicas (até 10^8). São
altamente específicas e não são modificadas após a reacção (S+EESEPE+P). 6 classes de
enzimas: oxido-reductases; transferases; hidrolases; liases; isomerases; ligases.

28. Noção de centro activo e alostérico.

R: Centro activo: local onde o substrato e os cofactores se ligam e onde a ligação e destruição das
ligações ocorrem. Pequena parte do volume total da enzima. Entidades tridimensionais formadas
pelos resíduos de diferentes partes da sequência linear de aminoácidos. “Buracos” apolares onde a
água não existe. Centro alostérico: algumas enzimas ligam o substracto em locais diferentes do centro
activo, o chamado centro alostérico. O centro alostérico permite às moléculas activar, inibir ou
desligar a actividade enzimática, pois estas moléculas ligam-se ao centro alostérico e mudam a
geometria da enzima.

29. Conceito de pH e T óptima de actividade enzimática.

R: As enzimas são afectadas por mudanças em pH e o ponto em que a enzima está mais activa é
conhecido como o ponto óptimo de pH. Valores extremamente altos e baixos de pH geralmente
resultam em perda completa de actividade para grande parte das enzimas. O pH é também um factor
de estabilidade das enzimas. Para cada enzima existe um valor ou região de pH óptimo.

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 Como a maior parte das reacções químicas, o rácio de uma reacção catalizada por uma enzima
aumenta à medida que a temperatura é aumentada. Um aumento de 10 graus em temperatura
aumenta a maior parte da actividade das enzimas em 50-100%. Em temperaturas moderadas algumas
enzimas são mesmo desactivadas e algumas enzimas perdem mesmo toda a actividade quando
congeladas. Armazenamento de enzimas dá-se geralmente a 5 graus.

30. Conceito de cinética de Michaelis-Mente, Vmax e Km.

R: A cinética enzimática estuda as reacções químicas catalizadas pelas enzimas, em especial a
velocidade da reacção. Através da equação de Michaelis-Mente é possível demonstrar como a
velocidade de uma reacção varia em funcão da concentracão do substracto.
A constante de Michaelis, Km, representa o valor da concentração do substracto para o qual essa
reacão se processa a uma velocidade igual a metade de Vmax. A constante exprime-se em unidades
de concentração (mol/L). Fornece indicações sobre a eficiência com que a enzima “trabalha” com dado
substracto.
Vmax, é uma velocidade enzimática (mol de produto formado por S). A constante Km é independente
da quantidade de enzima presente na reacção, enquanto que Vmax depende dessa quantidade pois
que quanto mais enzima estiver presente, maior será a velocidade da reacção, tendo-se por definição
(quando a enzima está saturada): Vmax=K[E].

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31. Inibidores competitivos e não competitivos de Michaelis-Menten.
R: Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com
o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida
com a do substrato da enzima e, por isso, unem-se reversivelmente às enzimas, formando um
complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inactiva a catálise
da enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida
enquanto existir o complexo enzima-inibidor.

Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo
enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima
não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da
reação.

32. Enzimas oligoméricos apresentam ligação cooperativa de substracto.

R: Influência que a ligação de um ligando a uma subunidade de uma proteína oligomérica tem na
ligação de um ligando a uma segunda subunidade da proteína. Isto significa que a união de uma
molécula de substrato influencia a união das moléculas de substrato posteriores. Este comportamento
é o mais comum nas enzimas multiméricas, que apresentam diversas zonas de interacção com o
substrato. O mecanismo de cooperação é semelhante ao observado na hemoglobina. A união de una
molécula de substrato a uma das zonas de interacção altera significativamente a afinidade pelo
substrato das restantes zonas de interacção. As enzimas com este tipo de comportamento são
denominadas alostéricas.

NOTA: se a ligação de uma molécula de substracto induz mudanças estruturais ou electrónicas que
resultam em alterações nas afinidades dos sítios vazios, a curva de velocidade não seguirá mais o
modelo cinético de Henri-Michaelis-Menten.

33. Tipos de regulação de vias metabólicas por feed-back e feed-forward.

R: Feed-back: o produto da reacção actua como modulador da enzima que cataliza. Feed-forward:
descreve um sistema que reage de modo a manter um estado previamente definido do seu ambiente.

34. Noção de enzimas “housekeeping” e limitantes.

R: Enzimas “housekeeping”: enzimas necessárias para o funcinamento e sobrevivência de uma célula
(funcionam perto do equílibrio e podem ter longas “meias-vidas”). Enzimas limitantes: as enzimas
mais importantes para a regulação das vias metabólicas e que são sujetias a regulação por activadores
e inibidores. Podem ter pequenas “meias-vidas” e são frequentemente enzimas alostéricas.

35. Tipos principais de regulação da actividade enzimática: genética, covalente, alostérica,

disponibilidade de substrato, isoenzimas.

36. Definição de monossacárido.

R: Um monossacárido é qualquer classe de açúcares (por exemplo a glucose), que não pode ser
hidrolisado para dar origem a um açúcar mais simples. São a forma mais básica de carbohidratos (não
polimerizados) e possuem entre 3 a 6 átomos de carbono (frutose, ribose, etc.).

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37. Exemplos de funções desempenhadas por glícidos.
R: Funções: armazenamento energético (na forma de polissacarídeos), intervêm no metabolismo e
têm funções estruturais para o RNA e o DNA. Fazem a mediação e modulação das interações das
células, quando ligadas ás proteínas e lípidos.

38. Exemplos de dissacáridos: lactose e sacarose.

39. Polímeros de glucose: amilose, celulose e glicogénio.

40. Polissacáridos como polímeros lineares ou ramificados e homopolímeros ou heteropolímeros.

41. A relevância dos padrões de glicosilação de proteínas na actividade de proteínas e resposta

imunogénica.

42. Noção de ácido gordo saturado e insaturado e implicações do grau de insaturação.

R: Ácido gordo: grupo carboxílico (COOH) ligado a uma “cauda” de um hidrocarboneto. Ácidos gordos
de pequena e média dimensão são hidrofóbicos e hidrofílicos ao mesmo tempo e parcialmente
solúveis na água. Longas cadeias de ácidos gordos são altamente insolúveis na água e têm que ser
transportados em associação com as proteínas plasmáticas.
Ácidos gordos saturados: possuem ligacção simples entre os seus átomos de C ou outro grupo
funcional ao longo da cadeia. Geralmente possuem uma forma rectílinea o que permite o seu
armazenamento de forma muito eficiente.
Ácidos gordos insaturados: têm ligações covalentes duplas (C=C). Os ácidos gordos insaturados são
mais fluídos e são usualmente líquidas à temperatura ambiente sendo necessária menos energia para
perturbar o empacotamenteo dos ácidos gordos.

NOTA: Em solução aquosa, os ácidos gordos tendem a agrupar-se em estruturas globulares

denominadas micelas, em que a zona do ácido carboxílico ("cabeça") se situa na zona externa da
micela, por ser a parte hidrofílica da molécula, enquanto que as "caudas" (hidrofóbicas) apontam para
o interior da micela, evitando o contato com o solvente polar. Também pode ocorrer a formação de
bicamadas, com a mesma organização das micelas mas estruturando-se formando duas camadas, com
as "caudas" voltadas para o lado interno da bicamada. A estrutura em bicamada permite a existência
de membranas que compartimentalizam a célula e a separam do meio exterior.

43. Noção de triacilglicerol e da sua relevância na dieta.

R: São lípidos onde os ácidos gordos estão agarrados a uma estrutura de glicerol, esterificados através
do seu grupo carboxil. São os lípidos principais da dieta e são o maior armazenamento de energia
(lípidos neutros), localizados no tecido adiposo. São insolúveis na água e emulsificados e digestidos
pela lipase pancreática no pequeno intestino. Um nível elevado de triglicéridos podem ser
consequência de outras doenças, como a diabetes e nivéis altos podem aumentar risco de doenças de
coração, pancreatite, entre outras.

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44. Noção de glicolípidos e fosfolípidos (glicerofosfolípidos e esfingofosfolípidos).
R: Glicolípidos são lípidos com um carbohidrato ligado através de uma ligação glicosídica. A sua função
é a de manter a estabilidade da membrana e facilitar o reconhecimento celular.

Fosfolípidos: Os fosfolípidos são lípidos que contêm ácido fosfórico como mono ou diéster. São
constituidos por uma molécula de glicerol, duas (ou uma) cadeias de ácidos graxos (uma saturada e
uma insaturada), um (ou dois) grupo fosfato e uma molécula polar ligada a ele. Neste grupo estão
incluídos os ácidos fosfatídicos e os fosfoglicerídios. São moléculas anfipáticas, isto é, possuem uma
cabeça constituida pelo grupo fosfato que é polar ou hidrofílica(tem afinidade por água) e uma cauda
constituída pelas cadeias de ácidos gordos apolar ou hidrofóbica, isto é que repele a água. Essa
característica é fundamental para estabelecer uma interface entre o meio intracelular e o meio
extracelular.
Os fosfolípidos são os constituintes principais das membranas celulares. Cada membrana é constituída
por uma dupla camada fosfolipídica organizada de modo a que as cabeças hidrofílicas (fosfatos
polares) fiquem viradas para o lado exterior da membrana e as caudas hidrofóbicas (ácidos graxos
apolares) para o interior. Esta organização permite tornar a membrana selectiva pois só atravessam a
membrana por difusão simples as substâncias lipossolúveis, além da água, apesar de ser uma
molécula polar, que também atravessa a membrana celular, por ser uma substância essencial para
qualquer tipo de vida.

45. A molécula de colesterol.

R: Colesterol é um álcool policíclico de cadeia longa, precursor
das hormoas esteróides, encontrado nas membranas celulares e
transportado no plasma sanguíneo de todos os animais. A maior
parte do colesterol presente no corpo é sintetizada pelo próprio
organismo, sendo apenas uma pequena parte adquirida pela
dieta. O colesterol é insolúvel em água e, consequentemente,
insolúvel no sangue. Para ser transportado através da corrente
sanguínea ele liga-se a diversos tipos de lipoproteínas, partículas
esféricas que tem sua superfície exterior composta
principalmente por proteínas hidrossolúveis. Existem vários tipos
de lipoproteínas, e elas são classificadas de acordo com a sua densidade. As duas principais
lipoproteínas usadas para diagnóstico dos níveis de colesterol são: LDL e HDL (low density & high
density licoproteins).

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46. Principais lípidos constituintes da membrana.
R: Os principais constituintes da membran são os lipídos e as proteínas. Dentro dos principais lípidos
temos: Fosfolípidos, esfingolípidos e colesterol.

47. O modelo do mosaico fluído.

R: O modelo tem o nome porque a membrana plasmática assemelha-se a um mosaico formado por
proteínas inseridas num fluído de lípidos. No modelo do mosaico fluído, a membrana plasmática é
basicamente constituída por uma bicamada lípidica na qual estão inseridas as proteínas.

A membrana possui duas camadas formadas por fosfolipídios, que são moléculas anfipáticas, ou seja,
possuem uma parte hidrofílica (absorve água e outros líquidos), denominada de “cabeça”, ligada a
duas “caudas”, que são hidrofóbicas (não retêm água). Assim, as “cabeças” das moléculas lipídicas
ficam em contato com a água presente no exterior e interior da célula, e as “caudas” ficam em contato
umas com as outras. Como essas moléculas estão em constante deslocamento, denominou-se o
modelo de fluido. Algumas proteínas também podem deslocar-se lateralmente.
→ Mosaico:
A membrana possui mais de 50 tipos de proteínas, que possuem as mais diversas funções e que se
diferem de uma célula para outra. No entanto, todas elas estão distribuídas pela bicamada
de lipídios e formam uma estrutura que se assemelha a um mosaico. Assim como os lipídios, as
proteínas também são moléculas anfipáticas.
A orientação das moléculas de proteínas na bicamada permite que a sua parte hidrofílica fique em
contato com a região aquosa, e algumas possuem até mesmo um canal hidrofílico para a passagem de
substâncias hidrofílicas. A distribuição dessas proteínas pela membrana não é aleatória, pois elas
podem formar grupos de acordo com suas especialidades.
Além dos fosfolipídios e proteínas, as membranas possuem outras substâncias, como o colesterol
e carboidratos.

48. “Lipid raft”.

R: Membranas enriquecidas em colesterol e esfingolípidos. Uma das principais diferenças entre os
lipid rafts e as membranas plasmáticas das quais são originárias é a sua composição de lípidos, onde
têm geralmente entre 3 a 5x mais colesterol que as bicamadas à sua volta.

49. Tipos de fusão entre membranas.

R:

50. Osmose.
R: A água movimenta-se livremente através da membrana, sempre do local de menor concentração
de soluto para o de maior concentração. A pressão com a qual a água é forçada a atravessar a
membrana é conhecida por pressão osmótica.

NOTA: A osmose não é influenciada pela natureza do soluto, mas pelo número de partículas. Quando
duas soluções contêm a mesma quantidade de partículas por unidade de volume, mesmo que não
sejam do mesmo tipo, exercem a mesma pressão osmótica e são isotônicas. Caso sejam separadas
por uma membrana, haverá fluxo de água nos dois sentidos de modo proporcional.
Quando se comparam soluções de concentrações diferentes, a que possui mais soluto e, portanto,
maior pressão osmótica é chamada hipertónica, e a de menor concentração de soluto e menor

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 pressão osmótica é hipotónica. Separadas por uma membrana, há maior fluxo de água da solução
hipotônica para a hipertônica, até que as duas soluções se tornem isotônicas.
51. Tipos de transporte através das membranas.
R: Transporte passivo e activo.

NOTA: A capacidade de uma membrana de ser atravessada por algumas substâncias e não por
outras define sua permeabilidade. Em uma solução, encontram-se o solvente (meio líquido
dispersante) e o soluto(partícula dissolvida). Classificam-se as membranas, de acordo com a
permeabilidade, em 4 tipos:
a) Permeável: permite a passagem do solvente e do soluto;
b) Impermeável: não permite a passagem do solvente nem do soluto;
c) Semipermeável: permite a passagem do solvente, mas não do soluto;
d) Seletivamente permeável: permite a passagem do solvente e de alguns tipos de soluto.

52. Transporte passivo, facilitado e activo.

R: Transporte passivo: Ocorre sempre a favor do gradiente, no sentido de igualar as concentrações
nas duas faces da membrana. Não envolve gasto de energia (osmose, difusão simples, difusão
facilitada).

Transporte activo: Neste processo, as substâncias são transportadas com gasto de energia, podendo
ocorrer do local de menor para o de maior concentração (contra o gradiente de concentração). Esse
gradiente pode ser químico ou eléctrico, como no transporte de iãos. O transporte activo age como
uma “porta giratória”. A molécula a ser transportada liga-se à molécula transportadora (proteína da
membrana) como uma enzima se liga ao substrato. A molécula transportadora gira e liberta a
molécula carregada no outro lado da membrana. Gira, novamente, voltando à posição inicial.
A bomba de sódio e potássio liga-se em um ião Na+ na face interna da membrana e o libera na face
externa. Ali, se liga a um ião K+ e liberta-o na face interna. A energia para o transporte activo vem da
hidrólise do ATP.

Transporte facilitado: Certas substâncias entram na célula a favor do gradiente de concentração e

sem gasto energético, mas com uma velocidade maior do que a permitida pela difusão simples. Isto
ocorre, por exemplo, com a glicose, com alguns aminoácidos e certas vitaminas. A velocidade da
difusão facilitada não é proporcional à concentração da substância. Aumentando-se a concentração,
atinge-se um ponto de saturação, a partir do qual a entrada obedece à difusão simples. Isto sugere a
existência de uma molécula transportadora chamada permease na membrana. Quando todas as
permeases estão sendo utilizadas, a velocidade não pode aumentar. Como alguns solutos diferentes
podem competir pela mesma permease, a presença de um dificulta a passagem do outro.

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53. Distribuição não uniforme de transportadores ao longo da membrana ???????
R:

54. Estrutura base de nucleótido.

R: Grupo fosfato, açúcar e uma base (bases: adenina, guanina, citosina, timina e uracil).

55. Exemplos de funções de nucleótidos: ATP, AMPc, NAD, etc.

R:

56. Ácidos núcleicos de ribose e de desoxirribose.

R: DNA: uma cadeia dupla (armazenamento de informação a longo prazo), RNA: uma cadeia simples
(usado para transferir o código genético do núcleo para os ribossomas para formar proteínas).

57. Complementaridade entre nucleótidos.

R: AT, GC (AU).

58. Distinções entre nucleótidos do DNA e RNA.

59. DNA e cariótipo humano.

R: O DNA possui 23 pares de cromossomas.

60. Meiose e mitose.

R:

61. Tipos de RNA: ribossomal, transferência, mensageiro, silenciamento.

62. Replicação semi-conservativa.

R: A replicação é o processo de duplicação de uma molécula de DNA de dupla cadeia
(hélice). Os mecanismos de replicação dos procariotos e eucariotos não são idênticos.
Como cada cadeia de DNA contém a mesma informação genética, qualquer uma delas
pode servir como molde. Por isso a replicação do DNA é dita semi-conservativa – metade
da molécula de DNA é conservada a cada replicação.

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63. DNA e RNA polimerase.
R: Na biologia molecular, as polimerases de DNA são enzimas que
sintetizam moléculas de DNA de desoxirribonucleótidos, os blocos de
construção do DNA. Essas enzimas são essenciais para a replicação do
DNA e geralmente trabalham em pares para criar duas cadeias de DNA
idênticas a partir de uma única molécula de DNA original. Durante este
processo, a polimerase de DNA "lê" as vertentes de DNA existentes
para criar duas novas vertentes que combinam as existentes.

A RNA polimerase é uma enzima que catalisa a síntese de RNA a

partir de um molde de DNA. A RNA polimerase desenrola a hélice
dupla de DNA e inicia a síntese de RNA. A síntese da nova cadeia
de RNA decorre na direção 5’ → 3’, isto é, a RNA polimerase inicia
a síntese de RNA na extremidade 5’ da molécula de RNA a ser
sintetizada e continua a acrescentar nucleótidos à extremidade
3’da cadeia de RNA até estar estar completa. A síntese da cadeia
de RNA termina quando a RNA polimerase reconhece uma
sequência de DNA específica, conduzindo à separação da RNA
polimerase da cadeia molde de DNA e da cadeia de RNA recém
sintetizada.

64. Ribossomas.

R: Os Ribossomas, são pequenas estruturas em forma de grânulos que estão presentes nas células
procariotas e eucariotas. São fundamentais para o crescimento, a regeneração celular e o controle
metabólico. A função dos ribossomas é auxiliar na produção e na síntese das proteínas nas células.
Além dele, participam desse processo as moléculas de DNA e RNA. Os ribossomas reúnem diversos
aminoácidos durante a síntese proteica através de uma ligação química chamada de ligação peptídica.

65. Código genético universal.

R: O código genético é praticamente o mesmo para todos os seres vivos e, por isso, dizemos que ele é
quase universal. Além de universal, ele é considerado "degenerado", pelo facto de que praticamente
todos os aminoácidos são determinados por mais de um códon.
Código genético é a relação entre a sequência de bases no DNA e a sequência correspondente
de aminoácidos, na proteína. Ele é equivalente a uma língua e é constituído basicamente por um
dicionário de palavras, a tabela do código genético, e por uma gramática, correspondente às
propriedades do código, que estabelece como a mensagem codificada no material genético é
traduzida em uma sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica.
O código genético forma os modelos hereditários dos seres vivos. É nele que está toda
a informação que rege a sequência dos aminoácidos codificada pelo encadeamento de nucleotídeos.
Estes são compostos de desoxirribose, fosfato e uma base orgânica, do
tipo citosina, adenina, guanina ou timina.

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66. Noção de codão e anti-codão, codão iniciador e stop.
R: Codão: sequência de 3 bases nitrogenadas de RNA mensageiro que codificam um determinado
aminoácido ou que indicam o ponto de ínicio ou fim de tradução da cadeia de RNAm. Isto significa
que cada conjunto de 3 bases consecutivas é responsável pela codificação de um aminoácido.
Anticodão: é uma sequência de 3 nucleótidos numa região de RNAt que reconhece um conjunto
complementar de 3 nucleótidos no RNAm durante a translação pelos ribossomas na biosíntese das
proteínas. Ligação covalente.
O codão iniciador é o primeiro códão do RNAm traduzido pelo ribossoma. O codão iniciador mais
comum é AUG.
O codão stop é uma sequência de 3 nucleótidos dentro do RNAm que sinaliza a terminação da
tradução.

67. Noção de síntese de proteínas de estrutura quaternária a partir de vários genes?????

R: A estrutura quaternária de uma proteína refere-se à união de várias moléculas proteicas enoveladas
num complexo multi-proteico. A interação entre as moléculas é realizada através de ligações não
covalentes.

68. Árvores filogenéticas a partir da sequência de proteínas ou de genes.

R: Filogenia é o estudo da relação evolutiva entre grupos de organismos que é descoberto por meio
de sequenciamento de dados moleculares e matrizes de dados morfológicos.
Uma árvore filogenética é uma representação gráfica, em forma de árvore, apresentando as relações
evolutivas entre várias espécies ou outras entidades que possam ter um ancestral comum.

69. Conceito de mutação, por exemplo, na hemoglobina.

R: Anemia Falciforme é uma doença genética com sintomas severos, que incluem anemia e dor. A
doença é causada por uma versão mutante do gene que ajuda a produzir hemoglobina – a proteína
que carrega o oxigénio nas células vermelhas do sangue. Pessoas com duas cópias do gene falciforme
têm a doença. Pessoas que carregam apenas uma cópia do gene não têm a doença, mas podem
transmitir o gene para seus filhos. A diferença na forma da hemoglobina é devido a uma diferença
num aminoácido.

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70. Noção de intrões e exões.
R:

71. Localização celular da glicólise, ciclo dos ácidos tricarboxílicos e respiração celular.
R: A glicólise ocorre no citoplasma. O ciclo dos ácidos tricarboxílicos (Ciclo de Krebs) ocorre na
mitocôndria.
O metabolismo consiste no fornecimento de oxigénio para as células a fim de ocorrer a respiração
celular (exemplo: células musculares).
Açúcar + O2  ATP + CO2 + H2O

72. Rendimento em ATP na glicólise e da cadeia respiratória.

R: Para cada molécula de glicose, a respiração aeróbica produz um máximo de 38 moléculas de ATP
(rendimento de ATP da oxidação completa de glicose).
Na glicólise: a glicose é oxidada produzindo 2 moléculas de piruvato, 2 moléculas de ATP e 2
equivalentes reduzidos de NADH+ que serão introduzidos na cadeia respiratória ou na fermentação.

73. Objectivo e produto da fermentação.

R: A fermentação consiste na degradação anaeróbica de glicose ou outros nutrientes orgânicos para
obtenção de energia, como ATP.
Fermentação por microrganismos: pode produzir etanol, ácido acético, entre outros.
Em condições anaeróbicas, muitos tipos de células podem usar a glicólise apenas para produzir
pequenas quantidades de ATP mas essas células devem ter uma forma para reabastecimento de NAD+,
a qual consiste na Fermentação Láctica (onde o piruvato é o recetor final de eletrões gerando o lactato.

74. Noção do controlo de actividade enzimática através da ligação de inibidores e activadores

alostéricos.
R: A regulação enzimática é feita por:
• Concentração do substrato
• Feedback negativo – controlo alostérico
• Feedforward positivo – controlo alostérico

75. Controlo geral do metabolismo energético.

R:

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76. Importância do ciclo dos ácidos tricarboxílicos no metabolismo energético celular e na biossíntese
de muitos precursores de macromoléculas.
R: O ciclo de Krebs é uma série de 8 reações em que enzimas eliminam eletrões e H+ de cada grupo
acetil, gerando moléculas de NADH e FADH2. Trata-se de uma parte do metabolismo dos organismos
aeróbicos (utilizando oxigénio da respiração celular). Este ciclo oxida a acetil coenzima A, que se obtém
da degradação de carbohidratos (glícidos), ácido gordos e aminoácidos, a duas moléculas de CO2.

Resumo do Ciclo de Krebs: O ciclo de Krebs inicia-se quando o piruvato, que é sintetizado durante a
glicólise, é transformado em acetil coenzima A por ação da enzima piruvato desidrogenase. Este
composto vai reagir com o oxaloacetato, que é um produto do ciclo anterior, formando-se citrato. O
citrato vai dar origem a um composto de cinco carbonos, o alfa-cetoglutarato com libertação de
NADH2 e de CO2. O alfa-cetoglutarato vai dar origem a outros compostos de quatro carbonos com
formação de ATP, FADH2 e NADH e oxaloacetato. Após o ciclo de Krebs ocorre outro processo
denominado fosforilação oxidativa.

77. Compreensão da cadeia respiratória e da função do oxigénio e do NADH e FADH.

R:

78. Importância dos venenos e de desacopladores da cadeia respiratória com a fosforilação oxidativa.
R: A energia proveniente da oxidação de combustíveis é convertida em ligações de fosfato de alta
energia de ATP por fosforilação oxidativa.
O desacoplamento dissipa o gradiente de protões pela membrana mitocondrial pelo que o transporte
de eletrões continua mas o ATP não é sintetizado. No entanto, pode ser induzido por desacopladores.

Desacopladores fisiológicos: termogenina encontrada no tecido adiposo castanho  o

desacoplamento da cadeia de eletrões da fosforilação oxidativa aumenta a taxa de transporte de
eletrões e consequentemente gera mais calor (cobertura de aquecimento biológico).
Desacopladores parciais: salicilato (produto de degradação da aspirina, como no envenenamento com
salicilato); hormona da tiróide e exercício.
O salicilato, produto de degradação da aspirina, é lipossolúvel assim como um protão dissociado.

Exercício e aumento do calor corporal:

A estimulação do transporte de eletrões, devido ao acoplamento com a fosforilação oxidativa,
aumenta o consumo de O2 para manter-se a procura para a produção de ATP.

79. Relação entre catabolismo e anabolismo.

R: Catabolismo: Parte sempre de moléculas que contêm quantidades importantes de energia,
como os polissacarídeos, lipídios, ácidos nucleicos e proteínas que são degradadas em unidades
menores e com menor quantidade energética, isto é, vão ser degradadas em monossacarídeos, ácidos
gordos, nucleótidos e aminoácidos, respetivamente. No catabolismo, obtêm-se produtos finais
pobres em energia tais como CO2, H2O e NH3.

Anabolismo: Conduz à síntese de moléculas complexas a partir de moléculas mais simples.

Basicamente, consiste na síntese das macromoléculas a partir dos seus monómeros. O anabolismo só
ocorre com a energia alta, caso contrário ocorre o catabolismo.

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