Bioquímica 6/11/2018

Metabolismo de aminoácidos

 La degradación de aminoácidos también contribuye a la generación de

energía metabólica
 El uso de aminoácidos como fuente energética varia enormemente
según el tipo de organismo y de las condiciones metabólicas
 Carnívoros: 90% energía
 Herbívoros: una pequeña fracción de la energía
 Plantas: en gral. No utiliza aa como fuente de energía

 La estructura de los aminoácidos esta formado por un carbono quiral,

un grupo r, grupo amino, un hidrogeno y un grupo carboxílico

En los animales podemos oxidar aminoácidos bajo 3 cirscuntancias

metabólicas distintas:

Dieta rica proteínas: los aminoácidos no se almacenan, el excedente se oxida

Inanición o diabetes: mal controladas: recambio normal de proteínas. Implica

eliminación y utilización de aminoácidos y los aminoácidos que no se utilicen
se degradan por oxidación

Durante la síntesis y degradación normal de proteínas: la no disponibilidad

de carbohidratos genera que el organismo recurra a las proteínas celulares
como fuente de energía
Aminoácidos de la dieta:

 Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no

puede sintetizar por si mismo
 Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos
organismo es la ingesta directa desde la dieta
 Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos
esenciales, se dice son de alto valor biológico
 Una bacteria E.coli, no posee aminoácidos esenciales pues los puede
sintetizar en su totalidad

Aminoácidos esenciales

Leucina, isoleucina y valina: junto con la hormona del crecimiento (HGH)

interviene con la formación y reparación del tejido muscular

Lisina: interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación

de tejidos, anticuerpos del sistema inmune y síntesis de hormonas

Metionina: colabora en la síntesis de proteínas

Fenilalanina: interviene en la producción del colágeno, fundamentalmente en
la estructura de la piel y el tejido conectivo y también e la formación de
diversas catecolaminas: noradrenalina, etc.

Triptófano: implicado en el crecimiento y en la producción hormonal,

interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada e la
relajación y el sueño.

Proteínas de la dieta

Calidad de las proteínas: valor biológico:

 Cantidad y variedad de aminoácidos esenciales presentes en el alimento

 Las proteínas de la carne, el pescado, los productos lácteos y los huevos
en su composición contiene todos los aa esenciales
 Las proteínas del reino vegetal son considerados incompletos por no
contener generalmente todos los aa esenciales
 Las combinaciones alimentarias permiten mejorar el valor biológico
 Por ejemplo, legumbres con cereales
 Proteínas completas de alto valor sin colesterol y con menos purinas.

8/11/2018

Digestión y absorción de proteínas

 Las proteínas ingeridas de la dieta se degradan enzimáticamente a aa

en el tracto gastrointestinal

En este proceso participa:

Jugo gástrico (pH- 1-2,5)

 Es un antiséptico y denaturante de las proteínas globulares

Hormona gastrina

 Estimula la secreción de HCl por células parietales

 Estimula secreción de pepsinogeno por células principales de glándula
gástrica

Pepsina

 Se forma a partir de pepsinogeno. En el estomago hidroliza proteínas

ingeridas en enlaces peptídicos de aa aromáticos (lado amino termina).
 La digestión de aa continua en el intestino delgado

 Cambio de pH entre estomago e intestino induce a la liberación de

secretina la cual estimula al páncreas a liberar bicarbonato, que en
intestino delgado sirve para aumentar el pH
 La entrada de aa al duodeno estimula la secreción de zimógenos
pancreáticos con actividad optima de ph 7-8
 Tripsinogeno, quimiotripsinogeno y procarboxipeptidasa A y B
  Formas inactivas de enzimas proteolíticas esenciales para la absorción
de aa
 La tripsinogeno se activa por enteropeptidasa secretada por células
intestinales.
 Enzima activa: tripsina
 La mezcla de aas resultante es absorbida por las células de la
vellosidades intestinales.

 En el intestino delgado actua tripsina, quimiotripsina, elastasa,

colagenasa, carboxipeptidasa, se absorben péptidos, aminoácidos y
oligopeptidos. En el intestino grueso ocurre la fermentación bacteriana
(formación de heces fecales).

Control hormonal de la digestión

1) Las células endocrinas del Intestino producen colecistoquinina y

secretina
2) La colecistoquinina inhibe la motilidad gástrica
3) La colecistoquinina estimula la secreción de enzimas pancreáticas y la
secreción de bilis por el hígado
4) La secretina estimula la secreción de bicarbonato por el páncreas

Degradación oxidativa de los aminoácidos

 El primer paso de la degradación de los l-aminoácidos es la eliminación

de los grupo alfa-amino
 Catalizado por aminotransferasas o transaminasas

Existen varios tipos de aminotransferasas, que difieren en la especificidad

para el L-aminoácidos:

Alanina aminotransferasa (ALT) (glutamato-piruvato transaminasa GPT)

Aspartato aminotransfersa (AST) (glutamato-oxalacetato transaminasa
(GOT))

 Reacciones de trasaminacion, transferencia de grupo amino de

cualquier aminoácido a una molécula aceptora: alfa- cetoglutarato
 Se forma L-glutamato que puede donar los grupos amino para
biosíntesis o puede entregar el grupo amino para su eliminación vía
formación de UREA.

 La eliminación del grupo amino de los distintos aminoácidos genera la

formación de diferentes alfa-cetoacidos
 Estos esqueletos carbonados experimentan oxidación hasta co2 y h20,
vía ciclo acido cítrico (energía).
 Importante es su aporte de precursores carbonados para procesos
como la gluconeogénesis

Ruta de degradación de los aminoacidos

 Representan el 10-15% de la producción de energía del cuerpo

humano.
 Existen 20 diferetes rutas degradativas para cada aa
 Convergen en 6 productos principales.
 Ingresan al ciclo del acido cítrico
 Los esqueletos carbonados de los aa pueden participar de la
gluconeogénesis, de la cetogenesis u oxidarse completa a H20 y
CO2

Aminoacidos cetogenicos y glucogénicos

 Los aminoacidos cetogenicos: aa que se degrdan total o parcialmente a

acetil-coa o acetoacetil-coa
  Fenilalanina, tirosina, isoleucina, leucina, triptófano, treonina y lisina
 Leucina y lisina son exclusivamente cetogenicos, los demás son ambos.

 AA cetogenico pasa por una trasaminacion (ruta degradativa) y forma

acetoacetil que pasa a formar aceto acetato o acetil coa (hacia el ciclo
del acido cítrico). Acetato da origen a hidroxibutirato o acetona.

12/11/2018

Metabolismo de compuestos nitrogenados

Degradación oxidativa de los aminoácidos

 La eliminación del grupo amino de los distintos aminoácidos genera la

formación de diferentes alfa-cetoacidos
 Estos esqueletos carbonados experimentan oxidación hasta CO2 y H20,
via ciclo del acido cítrico.
 Energía
 Importante es su aporte de precursores carbonados para procesos
como la gluconeogénesis

Aminoácidos cetogenicos y glucogénicos

 Los aa glucogénicos: se degradan total o parcialmente a piruvato o

intermediarios del ciclo del acido cítrico.

 Por simples desaminaciones o transaminasiones algunos aa

glucogénicos se conectan con el ciclo de Krebs. Tal es el caso de:
 asparagina, aspartato (producen oxalacetato) y glutamina,
glutamato (producen alfa-cetoglutarato).

 La glutamina se desamina formando glutamato.Reacción catalizada

por la glutaminasa.

 El glutamato puede desaminarse o trasaminarse formando alfa-

cetoglurato. Ingresa al ciclo del acido cítrico.

 Alanina por transaminacion y la serina por desaminacion forman

piruvato.

 Cisteína, glicina, treonina y triptófano también pueden producir

piruvato como producto final de su degradación.

Degradación de aminoácidos aromáticos

 Tirosina se sintetiza a apartir de la fenilalanina por hidroxiacion en

para- siendo importante para ello la enzima fenilalanina hidroxilasa
 Ambos aa comparten una via común de degradación.
 Luego, la tirosina se transamina a p-hidroxifenilpiruvato.
 Si hay deficiencia de la fenilalanina hidroxilasa, aumenta la
transaminacion de la fenilalanina, generando un aumento de los
niveles de los cetoacidos.

 Fenilcetonuaria
  Fenilcetonuria: Si no se transformar la fenilalanina en tirosina no se
producirá melanina ni L-dopa.

Destinos metabólicos de los grupos amino

 La mayoria de los aa obtenidos de la dieta se metabolizan en el hígado,

los grupos aminos generado en este proceso se reciclan y se utilizan
para las vías sintéticas y el exceso se excreta convirtiéndose en urea.
 En todos los tejidos extrahepáticos también se observa degradación de
proteínas, por lo que los grupos aminos deben ser transportados al
hígado para su eliminación.
 El glutamato y la glutamina desempeñan papeles fundamentales para
esta función.