ESCUELA DE QUÍMICA

LICENCIATURA EN QUÍMICA
QUÍMICA TOXICOLÓGICA

REVISION GENERAL SOBRE METABOLISMO

FACILITADORA
ALBERTINA MONTENEGRO

DAVID, MARZO DE 2018

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN

Adición de oxígeno
• Ganancia de oxígeno= oxidación

Deshidrogenación
• Eliminación de hidrógeno=
oxidación
Transferencia de electrones

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
Adición de oxígeno
• Ganancia de oxígeno= oxidación

Deshidrogenación
• Eliminación de hidrógeno= oxidación

Transferencia de electrones
• Eliminación de electrones con
aumento de carga positiva= oxidación
¿Quién se reduce y quién se oxida?

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN

• Los procesos bioquímicos se

desarrollan debido a la
presencia de enzimas.

• Algunas enzimas no funcionan

hasta que no se unan a las
coenzimas (o cofactores).

• Algunas de las vitaminas son

importantes coenzimas.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN

Diversidad de Moléculas
cadenas orgánicas, ion Las coenzimas se
laterales en pequeño que modifican en Vitaminas
proteínas Coenzimas colabora con la forma reversible hidrosolubles,
globulares: función o no se complejo B
diferentes sitios catalítica de la modifican.
catalíticos. enzima.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
COFACTOR
ENZIMÁTICO

INORGÁNICO ORGÁNICO

COENZIMAS

GRUPOS
PROSTÉTICOS

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
Fuerza o tipo de unión entre el cofactor y la proteína: una coenzima se une de forma débil
mientras que un grupo prostético se une fuertemente y generalmente no se puede separar de la
proteína si esta no se desnaturaliza.

Esta diferenciación entre coenzima y grupo prostético no es muy clara ya que no hay una
definición exacta entre que es una unión fuerte y unión débil. Además, un mismo cofactor puede
unirse débilmente a una proteína y hacerlo más fuertemente a otra. Incluso algunas sustancias
consideradas tradicionalmente como coenzimas tienen una unión covalente a su enzima, lo que
iría en contra de esta definición por ser un tipo de unión claramente fuerte.

La única diferencia obvia es que el término coenzima se refiere específicamente a cofactores

enzimáticos mientras que los grupos prostéticos pueden ser cofactores de proteínas sin actividad
enzimática.

Para terminar con esta confusión y tener una definición exacta, algunos autores han propuesto
abandonar el término coenzima en favor de grupo prostético para referirse a todos los cofactores
orgánicos en general y utilizar coenzima para referirse específicamente a cofactores orgánicos
enzimáticos.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
COENZIMAS

Participan mediante :

• Fijación a la proteína y salen sin ser modificados del ciclo catalítico

• Como un segundo substrato; salen modificados del ciclo catalítico y por
lo general requieren otra enzima para volver al estado original.

Suelen ser moléculas complejas, que nuestro organismo no

puede sintetizar.

Deben ser ingresados con la dieta; muchos de ellos son, por

lo tanto, vitaminas. 8
ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
Solamente se utilizan unas pocas
coenzimas como agentes oxidantes o
reductores para una gran variedad de
compuestos orgánicos.

Se usan 5 tipos de coenzimas en

oxidaciones y reducciones:

• Nucleótidos de nicotinamida
• Flavinas
• Ferro-sulfo-proteínas
• Oxidorreductoras citocromos

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
1. Piridín dependientes
Estas enzimas utilizan, según sea el caso NAD + o NADP+ como coenzima. Las
coenzimas NAD+ y NADP+ contienen nicotinamida

Nicotinamida

ribosa

adenosina

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
1. Piridín dependientes

La mayoría de las enzimas trasportadoras de electrones

son estereoespecíficas .

Sustrato reducido + NAD+ D sustrato oxidado + NADH + H+

Sustrato reducido + NADPH+ D sustrato oxidado + NADPH + H+

Transferencia reversible de 2 equivalentes reductores (H-

anion hidruro) a la posición 4 de la nicotinamida

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
1. Piridín dependientes
1.1. NAD+ y NADH
NAD+ dependientes: Intervienen en los procesos de la respiración: sus electrones van desde el
substrato hasta el O2.

NADP+: procesos catabólicos y sus electrones por tanto se utilizan para los procesos de
biosíntesis.

Muchas de estas enzimas contienen iones metálicos para catalizar la transferencia de electrones,
por ejemplo la enzima alcohol deshidrogenasa.

Otra característica importante de estas enzimas, es que sus cinéticas son michaelianas, teniendo
una saturación por su substrato y se pueden encontrar tanto citoplásmicas como mitocondriales.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
NAD: El anillo de la
Nucleótido Nucleótido: Es el
piridina en la
nicotinamida y agente oxidante
nicotinamida es
adenina unidos más enérgico que
donde se da la
por enlaces la misma
oxidación-
pirofosfato. nicotinamida libre.
reducción.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
1.1. NAD+ y NADH
PRINCIPAL FUNCIÓN NAD+: TRANSFERENCIA DE
ELECTRONES DE UNA MOLÉCULA A OTRA.
Deshidrogenasas o reductasas.

En contraste, la función principal del NADH

es la de agente reductor en el anabolismo,
estando la coenzima implicada en rutas
como la biosíntesis de ácidos grasos y
la fotosíntesis.

¿Qué función desempeñan en la

biosíntesis de ácidos grasos?

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
1.1. NAD+ y NADH

La energía lumínica se
transforma en energía
química estable, siendo
el NADPH y el ATP las
primeras moléculas en la que
queda almacenada esta energía
química. Con posterioridad, el
poder reductor del NADPH y el
potencial energético del grupo
fosfato del ATP se usan para la
síntesis de hidratos de carbono a
partir de la reducción del dióxido
de carbono.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
Reacciones como agente oxidante en la conversión de
alcoholes en aldehídos o cetonas.

En la acción de la alcohol deshidrogenasa hepática.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
1.2. NADP+ y NADPH
Grupo fosfato adicional esterificado en el
grupo hidroxilo 2 de la porción del adenín
nucleótido, lo cual hace que identifique
grupos enzimáticos diferentes al NAD+

Interviene en numerosas vías anabólicas. ​

Proporciona parte del poder

reductor necesario para las reacciones
de reducción de la biosíntesis.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
1.2. NADP+ y NADPH
Interviene en la fase oscura de
la fotosíntesis en la que se fija el dióxido de
carbono (CO2); el NADPH+H+ se genera
durante la fase luminosa.
Las rutas catabólicas suministran energía
química en forma
+
de ATP, NADH+H , FADH2.

Se utilizan en las rutas anabólicas: moléculas

pequeñas en macromoléculas celulares.
Procesos anabólicos: actúa como cofactor de
las reductasas.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
1.2. NADP+ y NADPH

El NADPH+H+ suele estar presente en concentración más

elevada que su forma oxidada, NADP+.

Esto favorece la transferencia de hidruro desde el NADPH a un

sustrato.

Se refleja así el papel metabólico especializado de

esta coenzima, habitual en las reducciones de una reacción
anabólica.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
1.2. NADP+ y NADPH
Glucosa para generar ribosa, que es necesaria para la
biosíntesis de nucleótidos y ácidos nucleicos.

La primera fase: dos oxidaciones que convierten la glucosa 6-

fosfato en ribulosa 5-fosfato y reducen el NADP+ a NADPH+H+.

El NADPH+H+ formado en la fase oxidativa es utilizado para

reducir glutatión (GSSG) y para sostener la biosíntesis de otras
moléculas con su poder reductor.
El producto esencial de la ruta de las pentosas fosfato es el
dador electrónico NADPH+H+, necesario para las reacciones de
reducción en la biosíntesis de otras moléculas.

Depende de las necesidades momentáneas de la célula y de la

concentración de NADP+ en el citoplasma.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
2. Flavín dependientes
Contienen bien
flavín adenín dinucleótido (FAD)
o flavin mononucleótido (FMN)
como grupo prostético.

La reacción de oxidorreducción
para estas enzimas se puede
resumir de la siguiente manera:

SH2 + FMN  S + FMNH2

SH2 +FAD S+FADH2.

Derivados vitamina B2
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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
2. Flavín dependientes

La entidad química responsable de la diversidad

funcional de las flavinas es el anillo de isoaloxazina que
Las enzimas oxidoreductoras que están ligadas a la
existe en 3 estados redox: totalmente oxidado o
respiración y el transporte de electrones se hallan
quinona; reducido con un electrón o semiquinona y
localizadas en la mitocondria.
totalmente reducido o hidroquinona, las formas
completamente reducidas se abrevian FMNH2 y FADH2

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
2. Flavín dependientes

Anillo de isoaloxazina que existe

en 3 estados redox: totalmente
oxidado o quinona; reducido con un
electrón o semiquinona y totalmente
reducido o hidroquinona, las formas
completamente reducidas se abrevian
FMNH2 y FADH2

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 ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
2. Flavín dependientes
2.1. FAD
FAD (y también el NAD) se reduce en el
ciclo de Krebs y se oxida en la cadena
respiratoria (respiración aeróbica).

La función bioquímica general del FAD es

oxidar los alcanos a alquenos. Esto es debido
a que la oxidación de un alcano (como el
succinato) a un alqueno (como el fumarato)
es suficientemente exergónica como para
reducir el FAD a FADH2.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
2. Flavín dependientes
2.1. FAD
La reoxidación del
FADH2 tiene lugar en la
cadena respiratoria, lo
que posibilita la
formación de ATP
(fosforilación oxidativa).

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
2. Flavín dependientes
2.1. FMN
Esta molécula funciona como grupo prostético y cofactor
en varios tipos de oxidorreductasas, incluyendo a la NADH
deshidrogenasa.

Durante el ciclo catalítico, dentro de varias

oxidorreductasas se produce la interconversión reversible
entre la forma oxidada (FMN), semiquinona (FMNH•) y
reducida (FMNH2) de este cofactor.

El FMN es un agente oxidante más poderoso que el NAD,

y resulta particularmente útil para los organismos ya que
puede tomar parte tanto en transferencias de uno como de
dos electrones.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
3. Citocromo

Los citocromos contienen ferroporfirina

Todos contienen Fe(II) o Fe(III); el
(grupo hemo), se encuentran en la
Fe(III), no puede ser reducido por el O2,
membrana interna mitocondrial
con excepción del
donde secuencialmente transportan
a3 o citocromo c oxidasa que se
electrones a partir de
encuentra en la membrana interna en
diferentes deshidrogenasas hasta el O2.
mitocondrial y contiene además un
Otros se ubican en el
átomo de cobre (Cu).
retículo endoplásmico.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
3. Citocromo
En la
membrana interna
mitocondrial de
animales
superiores, hay por
lo menos 5
citocromos: b,c,c1,
a, a3.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
Una de los mayores preocupaciones es la influencia de las sustancias tóxicas.

El mayor mecanismo de toxicidad es la alteración o la interrupción de las enzimas por los receptores
tales como el cianuro, los metales, o los compuestos orgánicos, como el insecticida paratión.

Una enzima que ha sido alterada no puede realizar su función en absoluto o que puede actuar
incorrectamente.

Los tóxicos pueden afectar las enzimas en varias maneras.

Paratión, por ejemplo, en los enlaces covalentes de la enzima acetilcolinesterasa, que ya no podrá
detener los impulsos nerviosos.

Las enzimas desnaturalizadas no tendrán su forma específica y por ende no realizarán su función.

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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN
XENOBIÓTICOS son biotransformados
principalmente en el hígado, en
procesos donde participan enzimas, en
donde parecieran estar situadas
estratégicamente dispuestas a proteger
el cuerpo de los efectos adversos.

En el retículo endoplásmico de los

hepatocitos, principalmente oxidasas
de función mixta microsomal, mediante
procesos de hidroxilación u
oxigenación.

También participan las glucoronil-

transferasas, conjugación con el ácido
glucurónido y enzimas del citocromo P-
450.
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ENZIMAS Y COENZIMAS DE OXIDO-REDUCCIÓN

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