”UNIVERSIDAD NACIONAL “SAN LUIS GONZAGA DE ICA”

FACULTAD DE
INGENIERIA
QUIMICA Y
ESCUELA DE INGNIERIA QUIMICA

PRÀCTICA Nº 05

POLISACARIDOS

PROFESOR DE ING.NIEVES CUADROS LUNA

LABORATORIO:

INTERGRANTES: RAMIREZ VASQUEZ YNDIRA GANDY

ALIAGA HUAMANTUPA MARILI

FECHA DE 12/11/18
EJECUCION:
FECHA DE 14/11/18
ENTREGA:
CICLO: IV-A

ICA-PERÙ
2018
 INFORME Nº5 :DESNATURALIZACION DE PROTEINAS Y REACCIONES

INDICE
I. INTRODUCCIÓN....................................................................................................................3
II. OBJETIVOS............................................................................................................................4
III. MARCO TEÓRICO..............................................................................................................4
IV. MATERIALES......................................................................................................................4
V. REACTIVOS...........................................................................................................................5
VI. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL.....................................................................................5
VII. DISCUSION DE RESULTADOS.............................................................................................5
VIII. CONCLUSIONES................................................................................................................5
IX. RECOMEDACIONES...........................................................................................................6
X. CUESTIONARIO.....................................................................................................................6
XI. BIBLIOGRAFIA...................................................................................................................6

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I. INTRODUCCIÓN

Muchas moléculas proteicas sólo retienen su actividad biológica dentro de una

fluctuación muy limitada de temperatura y de pH, a temperaturas elevadas que
consiste en el despegamiento de la estructura nativa, característica de cada cadena
polipeptídica de las moléculas. La consecuencia más significativa de la
desnaturalización es que las proteínas pierden su actividad enzimática y un cambio
conocido como desnaturalización, el efecto más visible consiste en un descenso de la
solubilidad, pues los grupos hidrofóbicos ubicados en el interior de la molécula quedan
expuesto al solvente acuoso puesto que en los enlaces químicos covalentes del
esqueleto peptídico de las proteínas no se rompe durante este tratamiento
relativamente suave, se ha llegado a la conclusión que la estructura primaria
permanece intacta. La mayor parte de las proteínas globulares experimentan el
proceso de desnaturalización cuando se calienta arriba de 60 y 70 °C.(Márquez 1999).

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II. OBJETIVOS
Reconocer experirnentalmente la existencia de la proteína en la materia orgánica
Estudiar los factores que afectan la desnaturalización de las proteínas del huevo.
Identificar los diversos factores que afectan la estructura y la estabilidad de las
proteínas y reconocer las pruebas más comunes en el reconocimiento de los
aminoácidos.

III. MARCO TEÓRICO

Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas

simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados;
proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos
acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por
desnaturalización y desdoblamiento delas anterior es. Las proteínas son
indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del
protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones
biorreguladores (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son
proteínas).Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una
enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

 Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej. Colágeno)

 Irimunotógica (anticuerpos),
 Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina)
 Contráctil (actina y miosina).
 Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un
lampón químico)
 Transducción de señales (Ej.: rodopsina)
 Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibrinógeno)

IV. MATERIALES

 Vaso de precipitados
 Clara de huevo
 Cocinilla eléctrica
 Gradillas
 02 tubos d ensayo
 02 pinzas de madera
 Papel filtro
 Agua destilada

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V. REACTIVOS
 HCL
HNO3
 Pb(CH3COO)2

VI. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

.

VII. DISCUSION DE RESULTADOS

En el ensayo de desnaturalización térmica se tomaron como pruebas clara de huevo,
las dos muestras se coagularon al someterlas a temperatura, esto es debido a que
cuando hay un aumento de temperatura se rompen muy fácilmente los puentes débiles
de hidrogeno y las interacciones hidrolíticas a causa del aumento en la energía
cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las
proteínas, y se desnaturalizan se desorganiza la estructura de la proteínas ,de forma
que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación
y precipitación de la proteína desnaturalizada .
La alteración del pH puede alterar el patrón de ionización de los grupos carboxilo y
amino en las cadenas laterales de los aminoácidos desorganizando el patrón de
atracciones y repulsiones de los iones H+ y OH que contribuyen a la estructura
terciaria normal de los prótidos ,afectando su envoltura acuosa su carga eléctrica de
los ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos.

VIII. CONCLUSIONES
 Las proteínas pierden su estructura nativa al sufrir un cambio en su interacción
con el disolvente y se pierden sus estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria, quedando la cadena polipetidica reducida a un polímero sin
estructuras tridimensionales fijas.
 Los agentes físicos y químicos desnaturalizantes de las proteínas son el calor,
detergentes, solventes orgánicos, pH y fuerza iónica.
 Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el solvente
disminuye su estabilidad en la disolución y provoca una precipitación.
 En cualquier proteína, la estructura nativa y la desnaturalización tienen en
común la estructura primaria.

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IX. RECOMEDACIONES

 Para el uso de los instrumentos se debe estar limpios y secos.

 Debe medir correctamente las soluciones para que haya fallas

X. CUESTIONARIO

1. ¿Cuáles son los factores que desnaturalizan una proteína?

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes
orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es
reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

 La polaridad del disolvente.

 La fuerza iónica.
 El pH.
 La temperatura

2. ¿Mediante que reacciones se producen la hidrolisis de una

proteína?
La hidrólisis de proteínas es un proceso en el cual se produce la ruptura de la
estructura primaria, es decir la ruptura de la secuencia normal de una proteína; lo cual
termina por fragmentar las proteínas para convertirlas en aminoácidos.
Las proteínas están formadas por múltiples aminoácidos que se unen entre si por
enlaces peptídicos.
En cada enlace se eliminan un ion hidroxilo de un aminoácido y un ion de hidrógeno
del aminoácido siguiente; así pues los aminoácidos sucesivos de la cadena proteica
están unidos por condensación, y su digestión se debe al efecto opuesto: La
hidrolizarían

3. ¿En la reacción xantoproteica que nos da la reacción como

positiva? Como actúa el nitrógeno. Escribir la reaccione químicas.

Reactivo a base de ácido nítrico que sirve para la identificación de proteínas con
grupos aromáticos que son derivados del benceno como la fenilalanina, tirosina y
triptófano, mediante la formación de compuestos nitrados amarillos. La intensidad del
color amarillo se intensifica cuando la reacción ocurre en una solución básica. Los
aminoácidos tirosina y triptófano contienen anillos de benceno activados y se someten
fácilmente a la nitración, mientras que la fenilalanina no se somete fácilmente a la
nitración, debido a que el anillo no está activado.

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4. ¿Qué tipos de proteínas detecta la reacción de Biuret.Escribir la

reacción química?

Reactivo formado por una solución de sulfato de cobre en medio alcalino, este reacciona con el
enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación entre
los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los
enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta presentando un máximo de
absorción a 540 nm (2–4).

5. ¿Cómo se determina la presencia de azufre en las proteínas?

6. Que es la ovoalbúmina? Composición química y su importancia en

el cuerpo humano
7. Como se clasifican las proteínas de acuerdo a su morfología y
solubilidad?

XI. BIBLIOGRAFIA
https://es.scribd.com/document/289912291/Informe-5-Polisacaridos-doc
https://docs.google.com/document/d/1GahnYvZE-
DJYo_e4ObJu_aHilzd42l22vYeh_rqFL6Y/edit
http://centros.edu.xunta.es/iesdequiroga/inicio/depart/bioloxia/materialbio/labbio2bac/gl
uci.pdf
https://www.academia.edu/25733622/Polisacaridos
http://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/quim/article/viewFile/4685/3758

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