¿Cómo hacer una pila de Golgi?

En casi todos los eucariotas el aparato de Golgi está formado por Cisternas apiladas. Las
cisternas contienen residentes.enzimas que procesan secuencialmente proteínas de carga
ylípidos, especialmente a nivel de glicosilación, ya quemoverse a través de la pila de una
manera vectorial. El mecanismoPor el cual la carga se transporta a través de la pila
GolgiSigue siendo polémico, pero la mayoría de la evidencia disponible apoyaLa idea de la
maduración cisternal. En este modelo, la carga se retiene dentro de las cisternas.que
progresivamente maduran a medida que migran a través de la pilaEn una dirección cis a
trans. La maduración de las cisternas es.Provocado por el continuo reciclaje de
Golgi.Enzimas en vesículas retrógradas que brotan de los bordes.de cisternas "posteriores"
y se fusionan con cisternas "anteriores" adyacentes.Modelos alternativos para el transporte
implican anterogrado.tráfico de vesículas intra-Golgi, o transporte a través deContinuidades
tubulares que conectan diferentes cisternas dentro.La pila de Golgi. Aunque la evidencia de
estosmecanismos de transporte es menos convincente, sigue siendoEs posible que
prevalezcan para ciertas cargas o tipos de celdas,Tal vez en coexistencia con la maduración
cisternal.
GRASPs como factores de apilamiento de Golgi
Independientemente de cómo la carga transite por la pila de Golgi, está claroque deben existir
mecanismos para generar y mantener elIdentidad e integridad estructural de este
compartimento. En línea con esta idea, los primeros estudios mostraron la existencia
deEstructuras proteicas que reticulan cisternas de Golgi adyacentes. Atractivos candidatos
para estos entrecruzamientos.Las proteínas son los GRASP (reensamblaje de Golgi
yApilamiento De Proteínas). Hay dos GRASPs en vertebrados,Denominados GRASP65 y 55,
que localizan a cis y medial.cisternas respectivamente, mientras que los eucariotas
"inferiores" sólo tienenuna sola proteína GRASP. Los GRASPs sonEnriquecido en una
fracción de matriz resistente al detergente aislada.A partir de membranas de Golgi
purificadas. Utilizando un in vitroensayo para el ensamblaje postmitótico de las pilas de Golgi
de hígado de rata,Se demostró que tanto GRASP65 como 55 participan.en el apilamiento de
cisternas, apoyando su papel como GolgiFactores de apilamiento. Experimentos iniciales de
interferencia de ARNapoyó esta conclusión ya que el agotamiento deGRASP65 dio una
pérdida parcial de apilamiento in vivo [20].Sin embargo, estudios posteriores informaron que
el agotamientode GRASP65 o 55 parecieron tener poco efecto en Golgiapilamiento, lo que
conduce a una pérdida de continuidad de la cinta de Golgiy provocando la hipótesis de que
GRASP lateralmentevincular cisternas adyacentes en la cinta de Golgi en lugarque apilar
cisternas [21,22]. Un estudio reciente ha intentado resolver estas discrepancias
combinandoAgotamiento de los GRASP de mamíferos con alta resolución.Microscopía
cuantitativa de análisis de Golgi.estructura [23]. Usando este enfoque se demostró queEl
agotamiento de cualquiera de los GRASP solo da un menor peroreducción constante en el
número de cisternas dentroUna pila, mientras que el agotamiento de ambos suprime
completamente.Formación de la pila, resultando en la generación de
vesiculados.Remanentes de Golgi. La reexpresión de cualquiera de los GRASP
puedeRescata parcialmente este fenotipo. Estos resultados fuertementeApoyar la idea de
que los GRASP de vertebrados tienen complementarios.y roles esenciales en el apilamiento
de las cisternas de Golgi.
¿Cómo pueden los GRASP contribuir al apilamiento de Golgi?
Los GRASP de vertebrados son capaces de formar homo-oligómeros que pueden reticular
las cuentas de látex in vitro, o mitocondria in vivo cuando se dirige a este orgánulo. Por lo
tanto, la formación de oligómeros trans GRASP parecería una Buena forma de reticular las
membranas de Golgi durante la cisterna apilado. La oligomerización GRASP está mediada
por su primera Dominio PDZ, que solo es suficiente para reticular membranas. Para que esto
ocurra de manera eficiente, la PDZ El dominio debe estar correctamente orientado,
probablemente a través de un Doble mecanismo de anclaje en el que se encuentra el dominio
PDZ. Flanqueado por unión de membrana aguas arriba y aguas abajo. sitios. El primero de
estos es un terminal N sitio de miristoilación, mientras que el segundo sitio de archivo adjunto
corresponde a un segundo dominio PDZ, que en GRASP65 Se une de forma estable al
extremo C-terminal del golginGM130. Como otros golgins, GM130 es un predicho. Proteína
enrollada en espiral alargada que se extiende desde la membrana. GM130 se une a la
proteína p115 de acoplamiento de vesículas en su término N, y ha sido implicado en varias
membranas Tethering eventos en el cis-Golgi . Los estudios in vitro indican que el tethering
mediado por GM130 se requiere para el apilamiento cisternal durante el montaje de Golgi,
Actuando antes de GRASP65. Por lo tanto, podemos prever una Modelo en el que GM130
inicia tethering de largo alcance. seguido de trans-oligomerización de GRASP para formar
enlaces cruzados estables entre la aplicación de las cisternas de Golgi, dando como resultado
el apilamiento.
Funciones adicionales para GRASPs
Cuando se trata de apilar Golgi, GRASP no puede ser la Toda la historia, sin embargo.
Pérdida del single GRASP en la mosca de la fruta Drosophila melanogaster tiene un efecto
importante en el apilamiento de Golgi, mientras que en la levadura en ciernes Saccharomyces
cerevisiae, las cisternas están en gran parte sin apilar a pesar de la presencia de una proteína
GRASP conocida como Grh1p . Además de eso, las plantas han apilado Golgi cisternae
todavía parecen carecer de un GRASP en conjunto. Estas observaciones sugieren que
factores adicionales pueden apilar Golgi cisternae (discutido con más detalle más adelante),
y que los GRASP pueden tener otras funciones además de Apilamiento cisternal. Como se
mencionó anteriormente, los GRASP son involucrado en unir lateralmente las cisternas de
Golgi para formar una Cinta en vertebrados. GRASPs puede También juegan un papel en el
anclaje de las vesículas de transporte, Posiblemente a través del anclaje de GM130. En apoyo
de esta idea, la levadura en ciernes Grh1p y su socio Bug1p, un GM130 Homólogo,
interactuar genéticamente con ER al tráfico de Golgi. componentes. GRASPs también pueden
participar en El tráfico de determinados cargamentos mediante encuadernación directa. A
estas proteínas a medida que entran y transitan la pila de Golgi. Finalmente, varios estudios
recientes han revelado una papel de los GRASP en la secreción no convencional, es decir
Transporte a la superficie celular evitando la típica secreción. Ruta por el aparato de Golgi
[35,36]. Durante Drosophila desarrollo de melanogaster, GRASP se traslada a La membrana
plasmática donde es importante para la Entrega de integrinas durante la remodelación
epitelial. [36]. Aquí, se piensa que los intermediarios de transporte pasan por alto El Golgi y
el muelle con GRASP en la superficie celular. En lugar de los cis-golgi. En el molde de limo
Dictyostelium Discoideum y levaduras en ciernes, se requiere GRASP para la Secreción no
convencional de una unión de acil coenzima. Proteína, que se produce a través de un
intermedio autofagosomal [35,37, 38]. Cómo contribuye GRASP a este proceso. Actualmente
no está claro, pero es interesante observar que otros Las proteínas de Golgi han sido
implicadas en el autofagosoma. formación, lo que sugiere que el aparato de Golgi juega un
papel importante [39-41].
GRASPs están presentes en todos los eucariotas, con la aparenteExcepción de las plantas,
apuntando a un importante ancestral.Función para estas proteínas [42]. Las variadas
observaciones.Los descritos anteriormente son consistentes con el funcionamiento de
GRASP.para unir las membranas entre sí. Podemos especular que esto esuna función
conservada de GRASPs, una que ha sidoadaptado para diferentes propósitos dependiendo
de laOrganismo, tipo de célula o etapa del ciclo de vida. GRASPmediatedPor lo tanto, la unión
de membrana podría ser utilizadaPara el apilamiento cisternal, el tráfico vesicular, que une el
Golgi.Formación de cinta o autofagosoma. Otros roles paraGRASPs, tales como la unión a la
carga durante el tráfico de Golgi,como ocurre en los vertebrados, es probable que haya
aparecido Más tarde en la evolución. Ciertos eucariotas como las plantas soncapaz de apilar
sus Golgi sin usar un GRASP. Ya seaEl apilamiento en estos organismos utiliza un
fundamentalmente diferente.Mecanismo para la reticulación dependiente de GRASP.Visto en
vertebrados, o se emplea un mecanismo similar.utilizando proteínas distintas pero
funcionalmente equivalentes a laGRASPs.
Microtúbulos y construcción de la cinta de Golgi.
En la mayoría de las células de vertebrados, las pilas de Golgi individuales son
lateralmenteconectado para formar una cinta [43]. La cinta de Golgia menudo se encuentra
adyacente al núcleo alrededor de lacentrosoma, lo que implica un enlace funcional con el
microtúbulocitoesqueleto De hecho, ha sido conocido por muchosaños que una red de
microtúbulos intacta y el menosdineina citoplásmica motor de microtúbulos dirigidos al final
sonrequerido para mantener una cinta de Golgi intacta [44]. Pérdida decualquiera de los dos
resulta en la dispersión de las pilas de Golgi, queAcumular junto a ER sitios de salida [45].
Parejas de dineincon ER a los portadores de Golgi e impulsa su movimiento haciaEl centro
celular, donde la fusión homotípica se produce lateralmente.Conecta las cisternas para formar
la cinta de Golgi. MantenimientoDe la cinta depende de la presencia continuaTanto de los
microtúbulos como de la actividad motora de la dineína.
Estudios recientes han revelado que el vertebrado Golgiaparato puede funcionar como un
organizador de microtúbulos en suderecho propio, capaz de nuclear microtúbulos a través de
un conjunto de gtubulinalocalizado en este compartimiento.Los microtúbulos derivados de
Golgi forman una red asimétrica.que se extiende preferentemente hacia el borde de ataque
deCélulas migratorias, eso es importante para el suministro polarizado.de portadores
derivados de Golgi a esta región del plasma.membrana. Derivado de GolgiLos microtúbulos
están más extensamente modificados que losnucleado en el centrosoma, lo cual es
probablemente importantePor su dinámica alterada e interacción con la trata.intermedios,
como los dirigidos a la vanguardiade células. La formación de microtúbulos en el trans-Golgi
depende del regulador CLASP, que esreclutado a la membrana a través de la interacción con
elGolgin GCC185 . También requiere dineína activa, como esEl caso de los microtúbulos
centrosómicos. Los microtúbulos puedentambién se forma en el cis-Golgi a través de un
mecanismo distinto que involucraAKAP450, un conocido interactor del anillo g-
tubulunComplejo encontrado en el centrosoma [48]. AKAP450 esreclutado para el cis-Golgi
mediante la unión a GM130,y los microtúbulos nucleados por este complejo son
importantes.Para la secreción polarizada.
Además de desempeñar un papel en el tráfico polarizado,Los microtúbulos nucleados
dependientes de CLASP sontambién requerido para el montaje de la cinta de Golgi .Durante
el montaje de Golgi, actúan en una "búsqueda y captura"la moda para reunir las pilas Golgi
individuales, queposteriormente son transportados desde la periferia hasta elcentro celular a
través del tráfico mediado por dineína a lo largo delArreglo de microtúbulos centrosomal.
Formación de la cinta de GolgiPor lo tanto, requiere dos juegos de nucleado
independientementeMicrotúbulos que actúan en concierto (Figura 2). El GolgiderivedLos
microtúbulos también son importantes para la cinta de Golgi.mantenimiento, muy
probablemente por mantener las pilas cercaBastante proximidad para unir mediante
conexiones tubulares. EnLos términos geométricos tienen sentido para las conexiones
tubulares.entre pilas dentro de la cinta de Golgi para usar los microtúbulos derivados de Golgi
dispuestos tangencialmente en lugar de que los de la central central nucleada formación.
La matriz de Golgi.
Estudios bioquímicos y morfológicos apoyan la existencia.de una matriz de Golgi para el
ensamblaje de los andamios y manteniendo su integridad estructural [11-13,19,31, 50].Los
estudios indican una llamada 'zona de exclusión de ribosomas'que rodea el aparato de Golgi,
sugiriendo que La matriz se extiende hacia el citoplasma que rodea el orgánulo.[31, 51,52]
(Figura 3). La composición de esta matriz circundante queda por definir, pero excelentelos
candidatos son miembros de la familia golgin de bobina enrolladaProteínas, de las cuales
existen al menos 20 tipos en vertebrados.(revisado en [29]). La función predominante de los
golgins.parece estar en el anclaje de tethering o de largo alcance deLas membranas, un
proceso coordinado por las rab GTPasas.La atadura se puede seguir por fusión de
membrana, como esel caso de los intermediarios de transporte o en la vinculación deCinta
de Golgi, o no, como en el caso del apilamiento cisternal.Se piensa que diferentes golgins
participan en diferentesReacciones de tethering que incluyen tethering intra-GolgiVesículas o
portadores de transporte que llegan de otros compartimentos.a las cisternas de Golgi,
uniendo las cisternas para formar unCinta, o contribuyendo al apilamiento cisternal. Algunos
golginsTambién vincular el aparato de Golgi al citoesqueleto. Dadosu estructura alargada
predicha, y el hecho de que la mayoríalos golgins están anclados en la membrana de Golgi
por un extremo,Podemos imaginar un escenario en el que el Golgi está recubiertocon una red
de tentáculos que sobresalen que son capaces deatar los intermedios de transporte entrantes
en un rango relativamente largo [29,53]. En el caso del transporte intra-Golgi, esEs tentador
especular que durante su formación, o muyPoco después, las vesículas se atan a las
adyacentes.cisternas a través de archivos adjuntos mediado por golgin para limitar suDifusión
y garantizar un transporte altamente eficiente dentro de laapilar. En apoyo de esta idea, las
pilas de Golgi están rodeadas.por numerosas vesículas muy cercanas [43,54](Figura 3).
Inspección detallada de vesículas intra-Golgi.Muestra la presencia de extensiones proteicas
similares a varillas.que sobresale de su superficie que bien puede corresponder agolgins [55].
Según el modelo de maduración cisternal cisternas de Golgi.Se moverán a través de la pila a
medida que maduran. Estainvoca una matriz altamente dinámica, en la que los contactos
entrecisternas necesitan ser rotos y reformados como elCisternas progresan a través de la
pila. Uno de los pocosestudios para observar la dinámica de la proteína de la matriz de Golgi
hase muestra que el GRASP65 etiquetado con GFP está asociado dinámicamenteCon el
aparato de Golgi, en rápido intercambio.con el citosol [56]. Esto es consistente con la noción
deuna matriz dinámica, pero si se aplica a otra matrizLos componentes quedan por mostrar.
Tampoco está claro cómoSe llevaría a cabo la remodelación de la matriz de Golgi.
AtractivoLos candidatos a "remodeladores de matriz" son los RabGTPasas, que interactúan
con la mayoría si no todos los golgins[29,57]. Destacados entre estos Rab GTPasas son
Rab1, 2, 6 y 33b. El estado de activación de Rab es bajocontrol por parte de los FMAM y las
BPA, lo que permite un alto grado deRegulación espacial y temporal [58]. Además
deReclutando algunos golgins a la membrana, atando a Rab.Probablemente es importante
para atar al transporte recubierto de Rabvesículas o dominios de membrana, y puede
desempeñar un papelen el control de la conformación y disponibilidad de golginlas correasEn
células de mamíferos, la remodelación de la matriz de Golgi tieneobservado durante la
polarización para la migración celular oen la entrada mitótica. Fosforilación de GRASP65
porSe requiere ERK (quinasa regulada por señal extracelular)para el desapilado cisterna y el
reposicionamiento de Golgi haciala vanguardia en la migración de fibroblastos [59].
CuandoLas células de vertebrados entran en la mitosis, fosforilación de muchos.proteínas de
la matriz incluyendo los GRASP y golgins tomaLugar, permitiendo el desmontaje completo
del aparato de Golgi.y su partición igual en las células hijas [60].Si se produce fosforilación
de las proteínas Golgimatrixen los no vertebrados no está claro. Es poco probable que
ocurraDurante la mitosis en estas especies, que no se fragmentan.Su aparato de Golgi
durante la división celular. De todos modos, esoSigue siendo posible la fosforilación u otra
post-traducción.modificaciones tales como la metilación de arginina puedenRegular los
aspectos del comportamiento de la matriz de Golgi en todos los eucariotas.[61].

Actina y proteínas de unión a actina

Actina y numerosas proteínas de unión a actina han sido localizados en el aparato de Golgi,
y muchos de estos tienen demostrado ser importante para la función de Golgi. Está claro que
los motores de miosina basados en actina son importantes para el movimiento de las pilas de
Golgi en plantas y hongos, mientras que en los vertebrados esto se logra mediante
microtúbulos. Proteínas motoras asociadas. Sin embargo, la miosina Los motores también
juegan un papel en la organización de Golgi en animales. células [64]. Un ejemplo reciente
es proporcionado por el Golgi. proteína GOLPH3 (también conocida como GMx33, o Vps74p
en levadura) que se une a la miosina 18A [65]. La interacción entre GOLPH3 y miosina 18A
se requiere para la extensión De la cinta de Golgi y la formación del transporte. portadores,
probablemente proporcionando tensión a través de la Superficie de la membrana de Golgi.
Análisis de la Drosophila Melanogaster aparato de Golgi ha demostrado que se duplica. y
existe como una estructura pareada durante la fase G1 / S de El ciclo celular [66]. El
emparejamiento de las pilas de Golgi es dependiente sobre un subconjunto de filamentos de
actina que a su vez Requieren las proteínas reguladoras Abi y Scar / WAVE para Su
polimerización. Curiosamente, esta organización también Parece aplicarse a células de
mamíferos, con emparejamiento de pilas. ocurriendo dentro del contexto de la cinta de Golgi,
Sugiriendo un papel conservado para este proceso en Golgi. duplicación.
Estructura de Golgi versus función
Una pregunta que se ha preguntado durante mucho tiempo es por qué el Golgi¿Existen
cisternas apiladas en la mayoría de los eucariotas? Varioseucariotas unicelulares han
perdido Golgi cisterna apiladosMorfología durante la evolución, sin embargo, conservan el
tráfico eficiente.a través de este compartimiento [42]. Además, duranteciertas etapas del
desarrollo Drosophila melanogaster elGolgi no está apilado pero la secreción tiene lugar
[67]. MientrasNo hay una explicación definitiva para el apilamiento de Golgi,Existen varias
razones posibles. La compartimentación.del Golgi en cisternas debe promover la carga
eficienteprocesamiento garantizando la exposición secuencial de la carga aLas enzimas
modificadoras, con niveles enzimáticos óptimos.y ambientes para las reacciones
enzimáticas presentes encada cisterna Es interesante observar que ciertas especiesque
carecen de pilas de Golgi tienen menos glicosilasas quefamiliares con un Golgi apilado, lo
que sugiere que una correlaciónEntre el apilamiento y el grado de glicosilación.Puede existir
(discutido en [42]). Los Golgi apilados también.permite la clasificación iterativa de la carga,
como se sugirió originalmentepor la hipótesis de destilación de James Rothman [68].Por lo
tanto, el apilamiento debería mejorar la eficiencia de la clasificación de la carga.Otra ventaja
potencial conferida por el apilamiento de Golgi.Se ha mejorado la eficiencia del tráfico entre
cisternas,que puede ser de relevancia para células más grandes. Sosteniendo
cisternasjuntos significa que hay poca distancia físicapara viajar dentro de las vesículas de
Golgi, mientras que el apego continuoa la matriz aseguraría la captura eficiente porEvitando
la difusión en el citoplasma circundante.El apilamiento también puede ofrecer un medio para
regular el flujo a través deLa vía secretora desde la pérdida de apilamiento puede
estimular.la tasa de formación de vesículas intra-Golgi, al menos in vitro[69]. Al reticular las
cisternas, el apilamiento parece limitarLa cantidad de membrana disponible para la
incorporación enVesículas de transporte.
La cinta de Golgi solo se encuentra en vertebrados, una consecuenciade la asociación íntima
entre golgiMembranas y microtúbulos que existen en estos niveles superiores.eucariotas [44].
La pérdida de la cinta de Golgi tiene solo un menor.Efecto sobre la tasa de tráfico secretor.
Ha sidopropuso que la formación de la cinta de Golgi se requiere paraGlicosilación óptima de
la carga [21]; sin embargo está claroQue los organismos que carecen de la cinta como las
plantas son capaces.Glicosilar eficazmente grandes cantidades de carga. QuizásLa
glicosilación uniforme de la carga proporcionada por el Golgi.La cinta es especialmente
importante en las células de vertebrados paraRazones que actualmente no están claras.
Formación de los golgiLa cinta es claramente importante para la secreción dirigida, la
mayoríanotablemente al borde de ataque de las células migratorias [70].
Curiosamente,Cuando se evita la remodelación de la cinta, orientación.del centrosoma hacia
el borde de ataque es tambiénprevenido, lo que indica que la cinta de Golgi puede
determinarPosicionamiento del centrosoma [59]. Así el vertebrado.Golgi depende del
centrosoma para su posicionamiento.Pero lo contrario también es cierto.
El estado de la cinta de Golgi se monitoriza en células de vertebrados, ya que Pasar por la
fase G2 del ciclo celular. Típicamente el Las pilas de Golgi están desvinculadas en la fase G2
como preludio a Desmontaje completo que se produce cuando las células entran. mitosis. Si
no se produce la desvinculación de las pilas, las celdas no Entra en la mitosis, indicando la
existencia de un ciclo celular. «Punto de control de Golgi» [71,72]. Los mecanismos
subyacentes de este punto de control quedan por descubrir, pero es probable que para
implicar conversaciones cruzadas entre el aparato de Golgi y el centrosoma Curiosamente
GM130 ha sido recientemente demostrado tener un papel en la integridad centrosoma
durante interfase, lo que indica que puede existir tal interferencia [73].
La estructura del aparato de Golgi es indisoluble. Vinculado al tráfico de membrana. Tasas
de tráfico cambiantes. Dentro o fuera de Golgi tiene profundos efectos en su estructura
(revisada en [74]). Muchos de los estructurales. proteínas descritas anteriormente también
son jugadores importantes en Tráfico de membrana. Los golgins por ejemplo enlazan
membranas. durante el tráfico, y esta vinculación también es importante Para el
mantenimiento de la estructura de Golgi [29]. Asi nosotros No debería pensar en el Golgi
como una estructura estática, pero Más bien uno que está en equilibrio dinámico con la
membrana. y carga fluyendo a través de él. La capacidad del Golgi sufrirá desmontaje
reversible bajo un número de condiciones indica que tiene una alta propensión a
autoorganizarse, Con proteínas de matriz, citoesqueleto y tráfico. Todos los factores que
contribuyen a la generación de un organizado y aparato funcional de Golgi.
Observaciones finales
En esta revisión he descrito jugadores moleculares yMecanismos asociados que son
importantes para la generación.de la organización característica del aparato de Golgi.Aunque
se ha avanzado mucho en los últimosaños quedan una serie de cuestiones pendientes. Las
claves entre estas son cómo se produce el apilamiento cisternal. En vertebradosLa
oligomerización GRASP parece capaz de hacerlo, sin embargo, hay unaMala correlación
entre GRASP y apilamiento en otrosorganismos Si los GRASP no están involucrados en el
apilamiento cisternalEn estas especies, ¿entonces qué es? Tal vez los golgins juegan
unpapel, posiblemente en conjunción con factores adicionales queestabilizar las correas y
promover una aposición más cercana de las cisternas.Una posible forma de abordar esto
sería reconstituirapilamiento utilizando componentes purificados, similar alDemostración
reciente del anclaje de vesículas por el golgin.GMAP210 [75]. Imágenes de alta resolución
combinadascon immunolabelling también debe resultar informativo,ya que podríamos
predecir que las proteínas de apilamiento debenResiden dentro de los espacios
intercisternales. Combinando imagenesCon estudios knockout en organismos genéticamente
manejables.También es probable que sea de beneficio. Otro importanteLa pregunta se
relaciona con la importancia funcional de los golgins.La pérdida de un solo golgin a menudo
produce un fenotipo leve oninguno en absoluto, lo que sugiere un alto nivel de redundancia
entreestas proteinas Sin embargo, estudios recientes en modelos animales.sugiere que este
podría no ser el caso de todos los golgins [76, 77].En cambio, parece que el tethering mediado
por golgin esImportante para mantener la función óptima de Golgi.requerido para el correcto
procesamiento y tráfico de la carga,Lo que en el contexto de todo un organismo es
importante.Para el desarrollo normal y la fisiología. Por fin, ciertatipos de células vertebradas
diferenciadas (por ejemplo, neuronas, mioblastos)son capaces de generar compartimentos
de Golgi especializados,Pero los mecanismos aún no han sido aclarados.[78,79]. Al abordar
estas y otras cuestiones estamos segurosPara desarrollar una comprensión coherente de
este más complejoOrganelo, el aparato de Golgi.