Procesos de separación II Lopez Chi Ruben Esteban 15211776 25/04/2018

Ensayo: “Catálisis enzimática en procesos biológicos”

Las enzimas son moléculas biológicas y son casi en su totalidad proteínas
que catalizan reacciones bioquímicas, siempre que sean termodinámicamente
posibles. Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación
de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la
velocidad de la reacción.
Casi todas las reacciones químicas de las células son catalizadas por enzimas, con
la particularidad de que cada enzima solo cataliza una reacción, por lo que existirían
tantas enzimas como reacciones, y no se consumen en el proceso. Éstas hacen
que una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a
una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, que trascurra a una
velocidad mayor que sin utilizar la enzima.
En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S),
es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado
químicamente y se convierte en uno o más productos (P). Como esta reacción es
reversible se expresa de la siguiente manera:
ENZIMA + SUSTRATO ------ENZIMA – ----------SUSTRATO ENZIMA + PRODUCTO

MALTAZA + MALTOSA- -- MALTAZA---------MALTOZA MALTAZA + 2 MOLÉCULAS DE GLUCOSA

La enzima libre se encuentra en la misma forma química al comienzo y al final de la

reacción. Las enzimas reciben su nombre en función de su actividad específica, así,
por ejemplo, la enzima "ureasa" cataliza con eficiencia la hidrólisis de la urea, las
proteasas actúan sobre las proteínas, las amidasas sobre las amidas, etc. Todas
las enzimas desde el punto de vista químico son proteínas, pero pueden asociarse
con substancias no proteínicas, llamadas coenzimas o grupos prostéticos, que son
esenciales para la acción de la enzima. A veces las enzimas son inactivas
catalíticamente, si no se encuentran en presencia de ciertos iones metálicos. A la
luz de muchos estudios se ha logrado establecer que no toda la molécula de
proteína presenta actividad catalítica, sino únicamente una región relativamente
pequeña, la cual se denomina centro activo.
De entre las propiedades de las enzimas merece un comentario la especificidad. La
especificidad enzimática se refiere a la capacidad de cada enzima para diferenciar
sustancias que tienen características semejantes (especificidad de sustrato) o para
realizar una transformación concreta (especificidad de acción). La especificidad de
sustrato es absoluta cuando un enzima sólo puede catalizar la transformación de
una sustancia (en algunos casos sólo puede unirse a uno de los isómeros D o L de
una misma sustancia, pero no a los dos); se habla de especificidad de grupo cuando
una misma enzima puede catalizar la transformación de un grupo de sustancias que
tienen un tipo de enlace determinado (por ejemplo, la α-glucosidasa tiene acceso a
glúcidos con enlace α), o que son portadoras de determinado grupo (las fosfatasas
separan los grupos fosfatos de cualquier tipo de molécula).
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Los mecanismos de reacción de las enzimas son muy complejos, implicando un

número de etapas elementales cada una de las cuales puede incluir interacciones
complejas entre varios grupos de las moléculas de la enzima y el sustrato. En las
reacciones catalizadas por enzimas las velocidades de reacción, así como los
mecanismos se ven afectados por cambios en la concentración, el pH y la
temperatura.

Cualquier reacción química se inicia con la rotura de ciertos enlaces entre los
átomos que constituyen las moléculas de los reactivos para formar, posteriormente,
los nuevos enlaces que originan las moléculas de los productos. Ese estado en el
que los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos, aún no se han formado
los nuevos, se conoce como estado de transición o estado activado.

Para alcanzar el estado de transición y, en definitiva, para que la reacción química

tenga lugar, es preciso comunicar a los reactivos cierta cantidad de energía,
denominada energía de activación. Esto ocurre tanto en las reacciones
endotérmicas como en las exotérmicas.

En las llamadas reacciones espontáneas, la energía de activación es tan baja que

se obtiene de la propia energía cinética de las moléculas o incluso de la luz que
incide en el lugar de reacción. En las reacciones no espontáneas, sin embargo, esta
energía es tan alta que no se producen si no se aplica calor.

La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación

para llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a
cabo. En definitiva, sin la presencia del catalizador no es posible alcanzar el estado
de transición espontáneamente, y con él, sí es posible.

Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos.
Son indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación,
normalmente por medio de quinasas y fosfatasas. También son capaces de producir
movimiento, como es el caso de la miosina al hidrolizar ATP para generar la
contracción muscular o el movimiento de vesículas por medio del citoesqueleto. Otro
tipo de ATPasas en la membrana celular son las bombas de iones implicadas en
procesos de transporte activo. Además, las enzimas también están implicadas en
funciones mucho más exóticas, como la producción de luz por la luciferasa en las
luciérnagas. Los virus también pueden contener enzimas implicadas en la infección
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celular, como es el caso de la integrasa del virus HIV y de la transcriptasa inversa,

o en la liberación viral, como la neuraminidasa del virus de la gripe.
Una importante función de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo
de los animales. Enzimas tales como las amilasas y las proteasas son capaces de
degradar moléculas grandes (almidón o proteínas, respectivamente) en otras más
pequeñas, de forma que puedan ser absorbidas en el intestino. Las moléculas de
almidón, por ejemplo, que son demasiado grandes para ser absorbidas, son
degradadas por diversas enzimas a moléculas más pequeñas como la maltosa, y
finalmente a glucosa, la cual sí puede ser absorbida a través de las células del
intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos
de alimentos. Los rumiantes que tienen una dieta herbívora, poseen en sus
intestinos una serie de microorganismos que producen otra enzima, la celulasa,
capaz de degradar la celulosa presente en la pared celular de las plantas.72
Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden específico, creando así
una ruta metabólica. En una ruta metabólica, una enzima toma como sustrato el
producto de otra enzima. Tras la reacción catalítica, el producto se transfiere a la
siguiente enzima y así sucesivamente. En ocasiones, existe más de una enzima
capaz de catalizar la misma reacción en paralelo, lo que permite establecer una
regulación más sofisticada: por ejemplo, en el caso en que una enzima presenta
una actividad constitutiva, pero con una baja constante de actividad y una segunda
enzima cuya actividad es inducible, pero presenta una mayor constante de
actividad.
Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metabólicas. Sin las
enzimas, el metabolismo no se produciría a través de los mismos pasos, ni sería lo
suficientemente rápido para atender las necesidades de la célula. De hecho, una
ruta metabólica como la glucolisis no podría existir sin enzimas. La glucosa, por
ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP de forma que quede fosforilada
en uno o más carbonos. En ausencia de enzimas, esta reacción se produciría tan
lentamente que sería insignificante. Sin embargo, si se añade la enzima
hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y se mide la concentración de
la mezcla en un breve espacio de tiempo se podrá encontrar únicamente glucosa-
6-fosfato a niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas metabólicas dentro de
la célula dependen del conjunto de enzimas funcionales que presenten.
Bibliografia:
1. http://biologiacursocbtis111ekchi.blogspot.mx/2012/01/funcion-de-la-
enzimas-en-los-procesos.html
2. http://soploncientifico.blogspot.mx/2013/09/las-enzimas-catalizadores-
biologicos.html
3. http://bibliotecadigital.ilce.edu.mx/sites/ciencia/volumen2/ciencia3/059/htm/s
ec_7.htm
4. https://quimica.laguia2000.com/general/catalisis-enzimatica
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