ENZIMAS ENDÓGENAS DE LA LECHE

Las enzimas endógenas en la leche han sido objeto de investigación desde 1881 cuando el
primer informe sobre enzima endógena (lactoperoxidasa (LPO)) apareció (P.F .Fox & A.L.
kelly, 2006).

Estas enzimas se originan en el plasma sanguíneo de un animal, los leucocitos (células

somáticas) y la membrana apical o el citoplasma de las células secretoras. A principios del
siglo XX, se habían identificado siete enzimas autóctonas en la leche: LPO, catalasa,
xantina oxidasa, proteasa, lipasa, saloosa (arilesterasa) y amilasa. Estas fueron
probablemente las enzimas más ampliamente reconocidas en ese momento y, además,
algunas de ellas se analizaron con relativa facilidad o fueron tecnológicamente importantes
(P.F .Fox & A.L. kelly, 2006).

Entre 1924 y alrededor de 1970, muchas enzimas endógenas fueron identificadas en la

leche. Estos fueron importantes como indicadores de la pasteurización adecuada de la
leche (fosfatasa alcalina, γ-glutamil transferasa) o de la mastitis (N
acetilglucosaminidasa, fosfatasa ácida) y algunos se consideraron importantes para la
estabilidad de la leche (superoxidasa dismutasa, sulfhidriloxidasa). (P.F .Fox & A.L.
kelly, 2006).

En la actualidad se han identificado más de 60 enzimas que actúan en la leche; estas

pueden ser originarias de la leche (endógenas). producidas por microorganismos o bien
agregadas intencionalmente por el hombre (Valderrama, 2014).

La actividad de las diferentes enzimas que se encuentran en la leche puede provocar

diferentes efectos dependiendo de la enzima de la que se trate y el producto para el cual se
destine la leche (Valderrama, 2014).

Hoy en día se han encontrado nuevos usos para las proteasas en la industria lechera, como
la aceleración de la maduración de quesos, la modificación de propiedades funcionales de
las proteínas y la preparación de productos dietéticos. Las proteasas endógenas como la
plasmina, trombina o catepsina D pueden reducir la estabilidad del sistema proteico de la
leche provocando precipitación, cambios en la viscosidad y defectos texturales; pero al
mismo tiempo, la hidrólisis de las proteínas las hace más fácilmente digeribles y asimilables.
Además, debido a que forman péptidos con alto contenido de prolina producen sabores
amargos, los cuales son de gran ayuda en la maduración de algunos quesos, ya que los
péptidos que resultan de la hidrólisis de las caseínas corresponden a algunas de las notas
de sabor más importantes en este tipo de quesos, además de que ayudan en el desarrollo
de la textura de los mismos . De igual forma la actividad de las lipasas producen sabores a
rancio indispensables en algunos quesos madurados (Valderrama, 2014).

Otras enzimas también representan ventajas tecnológicas, como la sulfidrioxidasa que oxida
los grupos —SH que se generan por la desnaturalización de las proteínas del suero
ayudando a eliminar los sabores a cocido producidos por el tratamiento térmico de la leche,
o la superóxido dismutasa, que actúa como antioxidante, apagador de radicales libres, y por
lo tanto evita el desarrollo de la rancidez oxidativa en la leche, que es un problema muy
común en leches homogeneizadas (Valderrama, 2014).