Debido a que todas las enzimas son de naturaleza proteica, las enzimas son

macromoléculas. Como grupo, ellas interactúan con substratos de muy diverso tamaño,
desde otras proteínas u otro tipo de macromoléculas, como ácidos nucleicos o lipoproteínas,
hasta metabolitos muy pequeños como el CO2 y el agua (recuérdese la reacción catalizada
por la anhidrasa carbónica).

Por ello, no toda la molécula enzimática se pone en contacto con el substrato al momento
de la catálisis de la reacción, sino apenas una parte de la enzima. A esa porción de la
molécula enzimática que entra en contacto con el substrato y al la cual el substrato se une,
íntimamente, pero de una forma reversible, para ser transformado químicamente, se
denomina sitio o centro activo.

El sitio activo y el substrato son complementarios en estereoquímica, forma y cargas

eléctricas (de una manera intuitiva, podemos suponer que si el por ejemplo, el substrato
presenta una conformación convexa, y tiene cargas negativas, el sitio activo tiene una
conformación cóncava y presenta cargas positivas.)

En el sitio activo pueden distinguirse diversos grupos con funciones definidas en el proceso
de la catálisis: aminoácidos que forman el esqueleto peptidico que determinan la
conformación del centro activo, grupos que participan en la orientación espacial del
substrato, de tal modo que se garantice la aproximación entre los grupos que reaccionaran,
los grupos “ambientales”, que garantizan el medio propicio, hidrofobico o hidrofilico,
necesario para garantizar la interacción entre el substrato y el sitio activo, y los grupos
propiamente catalíticos.

Grupos funcionales que se encuentran con frecuencia en el sitio activo incluyen las cadenas
laterales de los aminoácidos acido aspartico, acido glutamico, histidina y los grupos carboxilo
y amino terminales de la cadena peptidica de la enzima.

Durante muchos años se considero que el sitio activo y el substrato eran estructuras
geométricas complementarias pero rígidas, y que el centro activo se ajustaba al substrato
como una cerradura a la llave (“modelo de la llave y la cerradura). Posteriormente se ha
observado que la formación del complejo Enzima-Substrato es realmente el resultado de la
interacción entre el substrato y un sitio activo flexible. Este modelo se denomina Modelo
del Ajuste Inducido: este modelo postula que el substrato produce cambios en la
conformación de la enzima, provocando la alineación apropiada de los grupos funcionales
de la enzima para un mejor enlace entre la Enzima y el Substrato y a la vez, garantizar la
catálisis.
Ajuste inducido

Centro regulador: zona en la que se unen las sustancias que regulan la actividad de la enzima.

Centro activo: zona de la molécula a la que se une el sustrato y donde se realiza la catálisis
enzimática.

Mecanismo de la acción enzimática:

1) Se forma un complejo: enzima-coenzima-substrato substratos.

2) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello
debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja
temperatura y no se necesite una elevada energía de activación.

3) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta
para nuevas catálisis.

4) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones

(NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática

Inhibición competitiva
Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los
sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso
es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la
enzima.

Inhibición no competitiva
Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes
al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme
un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende
solamente de la concentración de inhibidor