“Año del Diálogo y la Reconciliación Nacional”

UNIVERSIDAD NACIONAL AGRARIA LA MOLINA

FACULTAD DE AGRONOMÍA

DEPARTAMENTO DE FITOTECNIA

FITOMEJORAMIENTO GENERAL

Trabajo encargado N° 3

“Dogma central de la Biología molecular: Replicación, transcripción y

traducción”

Profesor : Ing. Mg. Sc. Rolando Percy Egúsquiza

Bayona

Alumno : Mario Javier Ganoza Morales

Cód. matrícula : 20140069

La Molina – Perú
2018
 DOGMA CENTRAL DE BIOLOGÍA MOLECULAR

En 1958, Francis Crick compendió los delineamientos amplios de este proceso en un esquema de flujo que
denomino Dogma Central de la Biología molecular: el DNA dirige su propia replicación y su transcripción
para formar RNA, que a su vez, dirige la traducción para formar las proteínas. Aquí, el término
"transcripción" indica que en la transferencia de la información de RNA a las proteínas el "lenguaje" cambia
del de secuencias de bases nitrogenadas al de secuencias de aminoácidos. La maquinaria requerida para
llevar a cabo las tareas complejas de la expresión y la replicación génicas del DNA de una manera organizada
y con alta fidelidad ocupa una porción importante de cada célula.

I) Replicación del ADN

La replicación del ADN requiere de tres pasos fundamentales (Audesirk et al, 2008):
- Primero, la doble cadena parental, la cual se ha de duplicar, deberá abrirse para poder ser “leída”.
- Segundo: deberá sintetizarse las nuevas cadenas de ADN a partir de cada hebra parental que
conforma la doble cadena a duplicar. Las nuevas hebras deberán sintetizarse con bases nitrogenadas
complementarias a las hebras de la doble cadena parental.
- Tercero: en las células eucarióticas, las nuevas cadenas se replican por fragmentos los cuales
deberán unirse.
Cada uno de estos pasos (figura 1), se realizará por acción de conjunto especifico de enzimas.

1) Separación de las cadenas del DNA. La enzima DNA helicasa ayuda a romper los enlaces
puente de hidrogeno establecidos entre los pares de bases complementarias; gracias a estos enlaces
se han mantenido juntas las dos cadenas de DNA parentales. Dicha enzima separa y desenrolla la
doble hélice parental y forma una “burbuja” de duplicación (figura 1a, b). Dentro de esta burbuja
de duplicación, las bases de nucleótidos de estas cadenas de DNA parentales ya no forman pares
entre sí. Cada burbuja de duplicación contiene dos “horquillas” de duplicación donde las dos
cadenas de DNA parentales dejan sus nucleótidos expuestos que van a servir de molde para la
síntesis de las nuevas cadenas hijas de DNA.

2) Síntesis de nuevas cadenas de DNA.

Las burbujas de duplicación son esenciales porque permiten a la DNA polimerasa, tener acceso a
las bases de cada cadena de DNA. En cada horquilla de duplicación, un complejo de DNA
polimerasa y otras proteínas se enlazan a cada cadena parental. Por lo tanto, habrá dos complejos
de DNA polimerasa, uno en cada cadena parental. La DNA polimerasa reconoce una base no
apareada en la cadena parental y la combina con una base complementaria de un nucleótido libre.
Por ejemplo, la DNA polimerasa aparea un nucleótido libre de timina a la base expuesta de adenina
de la cadena parental.
Figura 1. Duplicación del DNA a) Las enzimas DNA helicasas separan las cadenas parentales de un cromosoma
para formar burbujas de duplicación. b) Cada burbuja de duplicación consiste en dos horquillas de duplicación, con
cadenas de DNA “desenrolladas” entre horquillas. c) La DNA polimerasa cataliza la síntesis de nuevos segmentos de
DNA. d) La DNA helicasa y la DNA polimerasa se desplazan a lo largo de la burbuja de duplicación. e) La DNA
ligasa une los fragmentos de Okazaki pequeños de DNA en una sola cadena hija.
Fuente: Audesirk, T.; Audesirk, G.; Byers, B. Biología: La vida en la Tierra. Pearson Educación de México, 2008
 Luego, la DNA polimerasa cataliza la formación de nuevos enlaces covalentes, uniendo el fosfato
del nucleótido libre entrante (el extremo 5’) con el azúcar del nucleótido que se agregó
recientemente (el extremo 3’) de la cadena hija en crecimiento. De esta forma, la DNA polimerasa
cataliza la unión en el esqueleto de azúcar-fosfato de la cadena hija.
La DNA polimerasa siempre se aleja del extremo 3’ de una cadena DNA parental (el extremo con
un grupo azúcar libre) y va hacia el extremo 5’ (con un grupo fosfato libre); los nuevos nucleótidos
siempre se agregan al extremo 3’ de la cadena hija. En otras palabras, la DNA polimerasa se mueve
de 3’ a 5’ en una cadena parental y de forma simultánea de 5’ a 3’ en la cadena hija. Finalmente,
puesto que las dos cadenas de DNA parentales de doble hélice están orientadas en sentido
contrario, las moléculas de DNA polimerasa se mueven en sentidos opuestos en las dos cadenas
parentales (figura 1c).

Por lo tanto, se puede decir que la enzima DNA polimerasa “fabrica” un polímero de DNA

¿Por qué una molécula de DNA polimerasa no puede unir el DNA desde un extremo de la doble
hélice hacia el otro extremo?
Los cromosomas eucarióticos son muy largos: los cromosomas humanos van desde “sólo” 23 millones
de bases en el caso del cromosoma Y, que es relativamente pequeño a comparación de los 246 millones
de bases presentes en el cromosoma 1. El DNA eucariótico se copia con una rapidez de 50 nucleótidos
por segundo; esto parece bastante rápido, sin embargo, tomaría de 5 a 57 días copiar los cromosomas
humanos en una pieza continua. Para duplicar un cromosoma completo en un tiempo razonable, muchas
enzimas DNA helicasa abren numerosas burbujas de duplicación, permitiendo que una gran cantidad de
enzimas DNA polimerasa copien las cadenas parentales en segmentos pequeños. Las burbujas crecen
conforme progresa la duplicación del DNA y se fusionan cuando hacen contacto entre ellas.

3) Unión de los segmentos de DNA.

La DNA helicasa y la DNA polimerasa trabajan juntas (figura 1d). La DNA helicasa “aterriza” en
la doble hélice y se desplaza a lo largo de ella para desenrollarla y separarla en cadenas. Como las
dos cadenas de DNA van en sentidos opuestos, conforme se mueve la enzima DNA helicasa hacia
el extremo 5’ de una cadena parental, se mueve de forma simultánea hacia el extremo 3’ de la otra
cadena parental. Ahora visualiza las dos DNA polimerasas “aterrizando” en las dos cadenas
separadas de DNA. Una DNA polimerasa (llamada polimerasa I) sigue detrás de la helicasa hacia
el extremo 5’ de la cadena parental y puede sintetizar una cadena DNA hija, completa y continua,
llamada cadena guía. Sin embargo, en la otra cadena parental la DNA polimerasa II se aleja de la
helicasa, por lo que sólo puede catalizar la síntesis de un fragmento de la nueva cadena de DNA,
llamada cadena rezagada, la cual se sintetiza de manera discontinua.

Conforme la helicasa continúa desenrollando más la doble hélice, DNA polimerasas adicionales
(III, IV, etc.), deben “aterrizar” en esta cadena y sintetizar más fragmentos de DNA. A estos
segmentos de DNA que se sintetizan en la cadena rezagada se les conoce como fragmentos de
Okazaki. De esta forma, múltiples DNA polimerasas catalizan la síntesis de fragmentos de DNA
de diversas longitudes. Cada cromosoma puede formar cientos de burbujas de duplicación. Dentro
de cada burbuja hay una cadena guía, de decenas a cientos de miles de pares de nucleótidos de
longitud, y de docenas a miles de fragmentos de Okazaki en las cadenas rezagadas, cada uno quizá
con 100 a 200 pares de nucleótidos de longitud. De esta forma, una célula sintetiza millones de
fragmentos de DNA mientras duplica un solo cromosoma: estos fragmentos son unidos por acción
de la DNA ligasa (figura 1e). Muchas de estas enzimas unen los fragmentos de DNA hasta que
cada cadena hija contenga un polímero DNA largo y continuo.

II. La transcripción: del DNA al RNA (Curtis et al, 2008)

La transcripción es el proceso por el cual se sintetiza RNA a partir de un molde de DNA. El mRNA lleva
la información que dicta qué aminoácidos formarán la proteína que se va a sintetizar. El tRNA y el rRNA
forman parte de la maquinaria de síntesis proteica. Los tres tipos de RNA están codificados por genes
distintos.

La síntesis de RNA mensajero como mecanismo de transcripción:

Las moléculas de mRNA son secuencias largas –de 500 a 10.000 nucleótidos– copiadas a partir de una
de las dos cadenas de DNA. La información más importante que lleva el mRNA está codificada en
forma de tripletes de nucleótidos o codones, que indican que aminoácidos formarán la nueva proteína.
Cada nueva molécula de mRNA se transcribe, a partir de una cadena de DNA –la cadena molde– cadena
molde cadena molde- según el mismo principio de apareamiento de bases que gobierna la replicación
del DNA (figura 2) En cada evento de la transcripción, sólo una de las dos cadenas se transcribe y, según
el gen, se transcribe una cadena o la otra, pero nunca las dos. Al igual que una cadena de ADN, cada
molécula de RNA tiene un extremo 5' y un extremo 3' .

Figura 2. Transcripción del DNA. En la región del promotor, punto de unión de la enzima RNA polimerasa,
la doble hélice de DNA se abre y, a medida que la RNA polimerasa avanza a lo largo de la molécula de DNA, se
separan las dos cadenas. Los ribonucleótidos, que constituyen los bloques estructurales, se ensamblan en la
dirección 5' a 3' a medida que la enzima lee la cadena molde de DNA. Nótese que la cadena de RNA recién
sintetizada es complementaria, no idéntica, a la cadena molde a partir de la cual se transcribe; su secuencia, sin
embargo, es idéntica a la cadena codificante de DNA (no transcrita), excepto por un detalle: en el RNA, la timina
(T) se reemplaza por uracilo (U). El RNA recién sintetizado se separa de la cadena molde de DNA.
Fuente: Curtis H., Barnes N., Massarini A., Schnerck A., Biologia. Edición 7º. Editorial Médica Panamericana
(2008).

Como también ocurre en la síntesis del DNA, los ribonucleótidos presentes en la célula como trifosfatos
son añadidos por una enzima, en este caso, la RNA polimerasa. Esta enzima cataliza la adición de
ribonucleótidos, uno a uno, al extremo 3' de la cadena de RNA en crecimiento. Se mueve en dirección
3' a 5' a lo largo de la cadena molde da DNA, sintetizando la nueva cadena complementaria de
ribonucleótidos en la dirección 5' a 3' . La cadena de mRNA es antiparalela a la cadena molde de DNA
de la cual es transcrita. El RNA tiene una secuencia complementaria a la cadena molde de DNA, que es
igual a la otra cadena del DNA denominada codificante codificante, salvo el reemplazo de T por U. Para
simplificar y por convención, cuando se informa la secuencia de un gen, se escribe, de izquierda a
derecha, la secuencia de la cadena codificante en dirección 5' a 3' .

A diferencia de la DNA polimerasa, la RNA polimerasa no requiere de un cebador para comenzar la

síntesis de RNA e inicia una nueva cadena simplemente uniendo dos ribonucleótidos.
Para iniciar la transcripción, la RNA polimerasa se une al DNA en una secuencia específica denominada
promotor. Esta secuencia define el punto exacto de inicio de la transcripción y la dirección hacia la cual
avanzará la RNA polimerasa. Una vez definida la dirección, queda automáticamente establecido cuál de
las dos cadenas de la doble hélice de ese gen será la cadena molde y cuál la codificante. Es posible
orientarse a lo largo de un gen: en la terminología de los biólogos moleculares se dice que toda región
que se encuentra hacia el extremo 5' de la hebra codificante se encontrará “río arriba” de otra región
ubicada hacia el extremo 3' de la hebra codificante (es decir, la segunda se encuentra “río abajo” de la
primera).

En el promotor de los eucariontes, en una región localizada unos 30 nucleótidos “río abajo” del
nucleótido en el que comienza la transcripción, hay una secuencia conocida como caja TATA cuyo
nombre se debe a qyue es rica en adenina (A) y timina (A). La caja TATA (5' –TATAAAA – 3') es
importante para determinar con precisión el sitio donde se inicia la transcripción.
Una vez unida al DNA, la RNA polimerasa abre una pequeña región de la doble hélice de manera que
quedan expuestos unos pocos nucleótidos. La enzima va añadiendo ribonucleótidos, moviéndose a lo
largo de la cadena molde, desenrollando la hélice y exponiendo así nuevas regiones con las que se
aparearán los ribonucleótidos complementarios.

En procariontes, el proceso de elongación de la nueva cadena de mRNA continúa hasta que la enzima
encuentra una secuencia especial en la molécula naciente, la señal de terminación señal de terminación
señal de terminación de la transcripción. En eucariontes, el proceso finaliza cuando el RNA es cortado
en una secuencia específica.

Cuando finaliza la transcripción, la RNA polimerasa se detiene, libera la cadena de DNA molde y
también la recién sintetizada cadena de mRNA. Las RNA polimerasa no corrigen errores como ocurre
con las DNA polimerasas cuando replican el DNA. Esto no resulta un problema, ya que de una misma
secuencia de DNA se producen varias copias de RNA; los posibles errores que pudieran aparecer en
alguna molécula de RNA afectarían exclusivamente a la molécula proteica sintetizada a partir de la
molécula defectuosa de mRNA y no serían heredables.

El mRNA transcripto a partir del DNA es la copia activa de la información genética. Con la
incorporacion de las instrucciones codificadas en el DNA, el mRNA contiene la informacion de la
secuencia de aminoacidos que tendran las proteinas.

El procesamiento del RNA mensajero

En eucariontes las moléculas de mRNA, llamadas transcritos primarios transcritos primarios, son
modificadas. Esto ocurre antes de que sean transportadas al citoplasma, que es el sitio donde ocurre la
traducción. Las modificaciones son:
 Adición del CAP. Un nucleótido modificado (CAP) se Adición del CAP añade al extremo
5' del mensajero. Este “casquete” es imprescindible para la unión del mRNA al ribosoma
y protege al mRNA de la degradación.
 Poliadenilación. En el extremo 3' del mRNA hay una secuencia señal (AAUAAA) a la
que se unen factores específicos y la enzima poli-A polimerasa. Esta enzima estimula la
escisión en un sitio ubicado 10 a 35 nucleótidos hacia el extremo 3' de la señal. La enzima
agrega, de a uno, una cola de ribonucleótidos de A (cola poli-A) y así se genera el extremo
3' del mRNA maduro. Esta cola de poli-A, contiene 200 – 250 nucleótidos y parecería que
influye en la estabilidad y en la capacidad de que los mRNA sean traducidos en el
citoplasma.
 Corte y empalme o splicing. Durante la transcripción, el mRNA sufre un proceso de
corte y eliminación de secuencias, llamadas intrones y el posterior empalme de las
secuencias restantes, los exones. En un primer paso se unen al mRNA inmaduro unas
pequeñas partículas de RNA nucleares asociadas con proteínas denominadas snRNP (del
inglés, small nuclear ribonucleo-protein particles). Las snRNP se unen a secuencias cortas
ubicadas entre los intrones y los exones. Luego se añaden más proteínas y forman un gran
complejo con el RNA que se denomina spliceosoma. Además de desempeñar funciones
de reconocimiento, de esas secuencias, las snRNP llevan a cabo funciones catalíticas (figura
4).

El proceso de splicing, catalizado por spliceosomas, ocurre solo en organismos eucariotas.

Las secuencias que se eliminan son intrones, mientras que las secuencias que permanecen
y forman parte del mRNA son los exones (figura 3). En muchos casos un solo transcrito
primario puede ser procesado por splicing en más de una forma. Este empalme alternativo
permite obtener moléculas de mRNA maduro diferentes a partir de moléculas de mRNA
inmaduro, igualmente idénticas, lo cual da por resultado polipéptidos con distintas
funciones (figura 5). En estos casos, unos o varios exones son eliminados junto con los
intrones.
Figura 3. Procesamiento del mRNA en eucariontes. La información genética codificada en el DNA se transcribe
a una copia de RNA (transcripto primario). Esta copia se modifica en forma cotranscripcional con la adición del
casquete 5' (CAP), el corte de los intrones y el empalme de los exones (splicing) y, finalmente con la adición de la cola
de poli-A. A ambos extremos del mensajero hay secuencias no traducibles, denominadas extremos 5´UTR (región no
traducible que abarca desde el CAP hasta el codón de iniciación) y extremos 3´UTR (región no traducible que abarca
desde el codón de terminación hasta la cola de PoliA). En esta figura, el splicing se produce luego de la adición de la
cola de poli-A, sin embargo, muchas veces el proceso de corte y empalme ocurre antes de que haya concluido la
transcripción. El mRNA maduro luego se dirige al citoplasma, donde se traduce a proteínas.
Fuente: Curtis H., Barnes N., Massarini A., Schnerck A.. Biologia. Edición 7º. Editorial Médica Panamericana (2008).

Figura 4. Mecanismo de corte y empalme o

splicing de los eucariontes. (a) Secuencias
consensa involucradas en el splicing, el sitio de
corte y empalme 5’, el sitio de ramificacion y el de
corte y empalme 3’. (b) Ensamblado del
spliceosoma. (c) Corte en el sitio 5’ y formulacion
de un lazo. (d) Cote en el sitio 3’ y empalme de
exones. (e) Degradacion de los intrones y
desensamblado del spliceosoma.
Fuente: Curtis H., Barnes N., Massarini A.,
Schnerck A., Biologia. Edición 7º. Editorial
Médica Panamericana (2008).
 Figura 5. Empalme alternativo de un mismo transcirto primario. El splicing de un transcrito primario
puede dar resultados diferentes mRNA maduros, segun que secuencias sean eliminadas durante el proceso. En
el primer ejemplo de la figura se escinden solo los intrones, mientras que en el segundo ejemplo se escinde
ademas un exon (en este caso, el exon 3). Este proceso se denomina splicing alternativo y da por resultado la
sintesis de polipeptidos diferentes a partir de la informacion codificada por un gen.
Fuente: Curtis H., Barnes N., Massarini A., Schnerck A., Biologia. Edición 7º. Editorial Médica Panamericana
(2008).

La traducción agrega otro nivel de complejidad al proceso de transferencia de información porque

implica la conversión del código de tripletes de bases del ácido nucleico al alfabeto de 20 aminoácidos
de los polipéptidos.

La traducción requiere el funcionamiento coordinado de más de 100 tipos de macromoléculas,

incluyendo la proteína y los componentes ARN de los ribosomas, ARNm, y los aminoácidos unidos a
los ARNt. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos para formar proteínas. Estos enlaces
unen a los grupos amino y carboxilo de aminoácidos adyacentes.

El proceso de traducción asegura tanto la formación de enlaces peptídicos como la unión de los
aminoácidos en la secuencia correcta que especii can los codones en el ARNm. Un aminoácido se une
al ARNt antes de su incorporación en un polipéptido

Los aminoacidos se alinean en la secuencia adecuada para poder unirse, gracias a la accion del ARNt. El
ADN contiene genes que se transcriben para formar los ARNt. Cada tipo de molécula ARNt se une a
un aminoácido específico. Los aminoácidos se unen covalentemente a sus respectivas moléculas de
ARNt mediante enzimas, llamadas aminoacil-ARNt sintetasas, que utilizan ATP como fuente de energía
(figura 6). Los complejos resultantes, llamados aminoacil ARNt, se unen a la secuencia codificante
ARNm, a fin de alinear los aminoácidos en el orden correcto para formar la cadena polipeptídica.

Figura 6. Unión de un aminoácido especifico al ARNt apropiado. Los aminoácidos estan covalentemente
acoplados a sis respectivas moleculas de ARNt mediante las aminoacil ARNt sintetasas, que utilizan ATP como
fuente de energia.
Fuente: Solomon E., Berg L., Martin D. 201). Biología. Novena Edición. MC Graw–Hill Interamericana.
Los ARNt son cadenas polinucleótidas de 70 a 80 nucleótidos de largo, cada una con varias secuencias
de bases únicas y también con algunas secuencias que son comunes a todas. A pesar de ser
considerablemente más pequeñas que las moléculas de ARNm o ARNr, las moléculas de ARNt
presentan una estructura complicada.

Una molécula de ARNt tiene varias propiedades esenciales para su función:

(1) contiene un anticodón, una secuencia de unión complementaria para el correcto codón de ARNm;
(2) es reconocida por un aminoacil-ARNt sintetasa que agrega el correcto aminoácido;
(3) tiene un sitio de unión para el particular aminoácido que especifica el anticodón (el sitio está a cerca
de 180 grados del anticodón); y
(4) es reconocida por los ribosomas.

El emparejamiento de bases complementarias dentro de cada molécula de ARNt, provoca su

doblamiento hacia atrás y su plegamiento. Por causa de esto, se forman tres o más lazos de nucleótidos
no emparejados, uno de los cuales contiene el anticodón. El sitio de unión para el aminoácido está en el
extremo 3’ de la molécula. El grupo carboxilo del aminoácido se une covalentemente al grupo hidroxilo
3’ expuesto del nucleótido terminal, dejando libre al grupo amino del aminoácido para participar en la
formación de enlaces peptídicos. En el ARNt el patrón para plegarse se mantiene a una distancia
constante entre el anticodón y el aminoácido, permitiendo un posicionamiento preciso de los
aminoácidos durante la traducción.

Los componentes de la maquinaria de traducción se unen en los ribosomas

Los ribosomas consisten en dos

subunidades, ambas hechas de
proteína (casi el 40% del peso) y de
ARNr (60% del peso). A diferencia
del ARNm y ARNt, el ARNr tiene
funciones catalíticas y no transfiere
información. La subunidad mayor
contiene una depresión sobre una
superficie en la cual encaja la
subunidad pequeña (figura 7a).
Durante la traducción, el ARNm
encaja en un surco entre las
superficies de contacto de las dos
subunidades.

El ribosoma tiene cuatro sitios de

enlace, uno para el ARNm y tres para
los ARNt. Así, el ribosoma mantiene
el molde de ARNm, las moléculas de
aminoacil ARNt, y la cadena de
polipéptidos en crecimiento en la
correcta orientación para que el
código genético se pueda leer y
formar el siguiente enlace peptídico.
Las moléculas de ARN de
transferencia se adhieren a tres
depresiones en el ribosoma, los sitios
de unión A, P y E (figura 7b). El sitio
P, o sitio peptidilo, llamado así Figura 7. Estructura del ribosoma.
porque el ARNt sostiene la cadena Fuente: Solomon E., Berg L., Martin D. 201). Biología. Novena
polipeptídica en crecimiento que Edición. MC Graw–Hill Interamericana.
ocupa el sitio P. El sitio A se llama
sitio aminoacil porque el aminoacil ARNt que entrega el siguiente aminoácido en la secuencia se une en
esta ubicación. El sitio E (por exit: salida) es en donde los ARNt que han cedido sus aminoácidos a la
cadena polipeptídica en crecimiento salen del ribosoma.

El proceso de síntesis proteínica tiene tres distintas etapas: iniciación, ciclos de elongación repetidos, y
terminación.

1) Iniciación de la traduccion
La iniciación de la síntesis proteínica es esencialmente la misma en todos los organismos. La iniciación
de la traducción utiliza proteínas llamadas factores de iniciación, que se adhieren a la subunidad
ribosómica pequeña. En las bacterias, tres diferentes factores de iniciación se adjuntan a la subunidad
pequeña, la cual entonces se une a la molécula de ARNm en la región del codón iniciador AUG (figura
8). Una secuencia líder ascendente (hacia el extremo 5¿) del AUG ayuda al ribosoma a ai identificar la
secuencia AUG que indica el inicio del ARNm codificante de proteína.

Figura 8. Inicio de la traduccion en bacterias

Fuente: Solomon E., Berg L., Martin D. 201). Biología. Novena Edición. MC Graw–Hill Interamericana.

El ARNt que transporta el primer aminoácido del polipéptido es el iniciador ARNt. El aminoácido
metionina se une al iniciador ARNt, y como resultado, el primer aminoácido en los nuevos polipéptidos
es metionina. (Muy frecuentemente, la metionina es posteriormente eliminada).

En las bacterias, el iniciador metionina se modifica agregando un grupo de un carbono derivado del
ácido fórmico y se llama fMet, de N formilmetionina. El fMet iniciador del ARNt, que tiene el anticodón
3’ –UAC–5’, se une al codón iniciador AUG, liberando uno de los factores de iniciación en el proceso.
El complejo de iniciación se completa cuando se une la subunidad ribosómica grande a la subunidad
pequeña y se liberan los factores de iniciación residuales

En las eucariotas, el inicio de la traducción difiere en tres aspectos. Primero, la metionina del iniciador
ARNt no se modifica. Segundo, en lugar de una secuencia líder para ayudar a identificar el codón
iniciador en el ARNm, el codón iniciador está inmerso dentro de una corta secuencia (como
ACCAUGG) que indica el sitio (el AUG subrayado) de inicio de la traducción. Tercero, el complejo de
iniciación, que contiene quizás 10 factores de proteína, es diferente del de las bacterias.

2) Elongacion

La figura 9 esboza las cuatro etapas en un ciclo de elongación, la etapa de traducción en la cual se agregan
los aminoácidos uno por uno a la cadena polipeptídica en crecimiento. La elongación es esencialmente
igual en bacterias y eucariotas. El aminoacil-ARNt apropiado reconoce el codón en el sitio A y se une
ahí mediante el emparejamiento de las bases de su anticodón con el codón de ARNm complementario.
Esta etapa de unión requiere varias proteínas llamadas factores de elongación. También requiere energía
del trifosfato de guanosina (GTP), una molécula de transferencia de energía similar al ATP.

Figura 9. Ciclo de elongación en la traducción. Esta ilustración inicia después de que se ha formado una corta
cadena de aminoácidos.
Fuente: Solomon E., Berg L., Martin D. 201). Biología. Novena Edición. MC Graw–Hill Interamericana.

El grupo amino del aminoácido en el sitio A es ahora alineado con el grupo carboxilo del aminoácido
precedente adherido a la cadena polipeptídica en crecimiento, en el sitio P. Se forma un enlace peptídico
entre el grupo amino del nuevo aminoácido y el grupo carboxilo del aminoácido precedente. De esta
manera, se libera el polipéptido del ARNt en el sitio P y se adhiere al aminoacil-ARNt en el sitio A. Esta
reacción es espontánea (no requiere energía adicional) porque el ATP transi rió energía durante la
formación del aminoacil ARNt. Sin embargo, la formación de enlaces peptídicos sí requiere la enzima
peptidil transferasa. Notablemente, esta enzima no es una proteína sino un ribozima que es un
componente ARN de la subunidad ribosómica grande.

Las cadenas polipeptídicas tienen dirección, o polaridad. El aminoácido en un extremo de la cadena

polipeptídica tiene libre un grupo amino (el amino extremo), y el aminoácido en el otro extremo tiene
libre un grupo carboxilo (el carboxilo extremo). La síntesis proteínica siempre procede del amino
extremo hacia el carboxilo extremo de la cadena polipeptídica en crecimiento:
En la translocación, el ribosoma se mueve hacia abajo del ARNm por un codón. Como resultado, el
codón de ARNm que especifia el próximo aminoácido en la cadena polipeptídica se sitúa en el sitio A
desocupado.

El proceso de translocación requiere energía, que de nuevo es aportada por la GTP. El ARNt
descargado, es decir, el ARNt sin un aminoácido adherido, se mueve del sitio P al sitio E. De ahí sale
del ribosoma y se une a la matriz citosólica de ARNt. Como la translocación implica el movimiento del
ribosoma en la dirección 3’ a lo largo de la molécula de ARNm, entonces la traducción siempre procede
en la dirección 5’  3’. Cada enlace peptídico se forma en una fracción de segundo; repitiendo el ciclo
de elongación, una proteína de tamaño promedio con cerca de 360 aminoácidos se forma por una
bacteria en aproximadamente 18 segundos y por una célula eucariota en un poco más de 1 minuto.

3) Terminación de la traducción
La terminación es la etapa final de la traducción. En la terminación, la síntesis de la cadena polipeptídica
se finaliza con un factor de liberación, una proteína que reconoce el codón de parada en el extremo de
la secuencia codificante. (Como ninguna molécula de ARNt se une a un codón de parada, el codón está
disponible para unirse al factor de liberación). Cuando el factor de liberación se une al sitio A, entonces
se rompe el enlace entre el ARNt en el sitio P y el último aminoácido de la cadena polipeptídica (figura
10). Esta reacción de hidrólisis libera los polipéptidos recién sintetizados y también separa la estructura
de traducción en sus partes: la molécula de ARNm, el factor de liberación, la molécula de ARNt en el
sitio P, y las subunidades ribosómicas (grande y pequeña). Las dos subunidades ribosómicas se pueden
utilizar para formar una nueva estructura de iniciación con otra molécula de ARNm. Cada ARNm se
traduce sólo un limitado número de veces antes de ser destruido. Las proteínas especializadas asociadas
a los ribosomas, llamadas chaperonas moleculares, apoyan el plegado de la cadena polipeptídica recién
sintetizada en su forma activa tridimensional (vea el capítulo 3). La secuencia de aminoácidos en la
cadena polipeptídica determina la configuración que finalmente se formará. Sin embargo, sin la ayuda
de las chaperonas moleculares, las interacciones entre las diferentes regiones de la cadena de
aminoácidos podrían evitar el proceso de plegamiento.

Figura 10. Terminación de la traducción.

Fuente: Solomon E., Berg L., Martin D. 2013. Biología. Novena Edición. MC Graw–Hill
Interamericana.
BIBLIOGRAFIA
Audesirk, T.; Audesirk, G.; Byers, B. 2008. Biología: La vida en la Tierra. Pearson Educación de
México
Curtis H., Barnes N., Massarini A., Schnerck A. 2008. Biologia. Edición 7º. Editorial Médica
Panamericana.
Solomon E., Berg L., Martin D. 2013. Biología. Novena Edición. MC Graw–Hill Interamericana.