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MÉXICO
Química Industrial
Cinetica Quimica
Grupo:2551
Equipo #3:
● Chávez Abad Julian
● Hoyos Garcia Sophia Daniela
● Huerta Reyes Jonathan
● Torres Rafael Giovanni
● Valladares Hoppe Mabel Carmen
OBJETIVO.
OBJETIVOS ACADÉMICOS:
INTRODUCCIÓN.
La observación de la descomposición enzimática de la urea mediante ureasas es
muy interesante pues permite tener varios puntos de vista. En primer lugar, esta
reacción puede servir como ejemplo para una reacción de orden cero. Este orden de
reacción es mostrado en el aumento lineal de la concentración del producto.
En ella se puede observar la cinética de la catálisis: en primer lugar el sustrato y la
enzima se encuentran en equilibrio con un complejo de enzima-sustrato. Este
equilibrio ya puede ser comparado con la acumulación de un sustrato, determinado
por la difusión, en una superficie catalíticamente activa. En un segundo paso, el
complejo enzima-substrato es transformado rápidamente en los productos.
Además, la reacción puede ser utilizada como introducción a la cinética de enzimas:
a partir de varias mediciones se puede determinar la velocidad máxima de reacción,
la constante de Michaelis y la concentración de enzimas.
Como en el curso de la hidrólisis de la urea
Diagrama de Flujo.
RESULTADOS.
TEMPERATURA (°C)
TIEMPO (s)
30 °C 40 °C 50 °C 60 °C
Gráfica 1
b=0.0298
Gráfica 2
b=0.0251
Gráfica 3
b=0.0034
Gráfica 4
b=-0.0421
Tabla 2. R0 vs Temperatura
Temperatura r0
30 0.0298
40 0.0251
50 0.0034
60 -0.0421
Gráfica 5. R0 vs Temperatura
Con base en el gráfico 5 al graficar r0 vs temperatura pudimos determinar la
velocidad máxima de la reacción, obteniendo un valor de 0.0298.
Gráfico 6.
Gráfico 7.
Gráfico 8.
Gráfico 9.
Gráfico 10.
0.004 0.0329
0.008 0.0416
0.012 0.0135
0.016 0.062
0.02 0.0466
Gráfica 11.
30°C 1.49
40°C 1.255
50°C 0.17
60°C -2.105
Análisis de resultados.
La reacción se lleva a cabo bajo catálisis de la enzima ureasas. El mecanismo
puede ser descrito de la siguiente manera (E: Enzima ureasas, S: Sustrato urea, ES:
Complejo enzima-sustrato, P: Productos):
CONCLUSIONES.
Actividades complementarias.
2. Investiga por qué se utiliza corriente alterna en las mediciones de conductividad de iones
en solución
R=EI paso de la corriente a través de la solución se efectúa, como ya vimos, por el movimiento de los
iones. La capacidad de los iones para moverse en la disolución y la propiedad que tiene una solución
de conducir la corriente, debido a la carga asociada a los iones, este desplazamiento constituye una
corriente eléctrica (movimiento de carga), ya que finalmente se traducirá, en el circuito externo, en
una intensidad i de corriente, lo cual es evidencia de la propiedad conductora del electrolito.
3. Realiza una revisión hemerográfica de las enzimas más utilizadas en la industria química.
R=
1. LA AMILASA DE HONGOS Y PLANTAS cataliza la degradación del almidón en azúcares
sencillos.
2. PROTEASAS: Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de proteínas en
la harina
3. TRIPSINA: Para pre-digerir el alimento digerido a bebés
4. CELULASAS, PECTINASAS: Aclarador de zumos de frutos
5. RENINA, derivado del estomago de animales rumiantes jóvenes(terneros y ovejas):
Producción de queso, usada para hidrolizar proteínas.
6. ENZIMAS PRODUCIDAS POR BACTERIAS:Actualmente, cada vez más usadas en la
industria láctea.
7. LIPASAS: Se introduce durante el proceso de producción del queso roquefort para favorecer
la maduración
8. LACTASAS: Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa
9. PAPAINA: Ablandamiento de la carne utilizada para cocinar
10. AMILASAS, AMILOGLUCOSIDASAS Y GLUCOAMILASAS: Conversión del almidón en
glucosa y diversos azúcares invertidos
11. GLUCOSAS ISOMERASA:Conversión de glucosa en fructosa durante la producción de
jarabe de maíz partiendo de sustancias ricas en almidón. Estos jarabes potencian las
propiedades edulcorantes y reducen las calorías mejor que la sacarosa y manteniendo el
mismo nivel de dulzor.
12. CELULASAS: Utilizadas para degradar la celulosas en azúcares que pueden ser
fermentados
13. LIGNINASAS: Utilizada para eliminar residuos de lignina
Inhibición no competitiva:
Inhibición acompetitiva:
Por ejemplo, la anhidrasa carbónica posee un número de recambio de entre 400 000 y 600 000
moléculas de producto (iones bicarbonato) por molécula de enzima por segundo.
Mientras que la prueba de hidrólisis de la urea proporciona información valiosa, no es definitiva. Hay
varias bacterias que pueden descomponer la urea y se necesitan pruebas adicionales para
distinguirlas. Estas pruebas proporcionan información sobre la morfología y la estructura de los
organismos, los requerimientos de oxígeno y su capacidad para reaccionar con peróxido de
hidrógeno, sacarosa y citrato. Toda esta información tomada en su conjunto suele ser suficiente para
clasificar y nombrar a una bacteria desconocida.
BIBLIOGRAFÍA.
● Chang, R. (2000) Fisicoquímica para las ciencias químicas y biológicas, Mc Graw Hill. 3a Ed,
México.
● Vargas, M. & Obaya A. (2005). Cálculo de parámetros de rapidez en cinética Química y
enzimática. (1a Ed.) Universidad Nacional Autónoma de México, México.
● Lehninger, A. L. (1982). Bioquímica: “Las Bases Moleculares de la Estructura y Función
Celular”.Segunda edición. Ediciones Omega, Barcelona.