Proteínas

Contenido
• Definiciones, importancia biológica, fuentes
• Aminoácidos: estructura y clasificación de los alfa-aminoácidos
• Carácter anfotérico de los aminoácidos
• El enlace peptídico
• Desnaturalización y modificaciones químicas de las proteínas
• Rol tecnológico de las proteínas en los sistemas alimenticios
 Proteínas
• Las proteínas junto con los ácidos nucleicos son
las moléculas de información de los seres vivos.
• Se almacenan en unidades (genes) en el ácido
desoxirribonucleico y se transcriben para formar
variaciones de ácido ribonucleico. En las
células, los ribosomas traducen el mensaje
formando proteínas.
• Las proteínas son polímeros formados por 20
tipos de aminoácidos, organizados siguiendo una
secuencia y formando una estructura, que son
específicos para cada proteína.
 Las proteínas juegan un
Importancia papel central en los
sistemas biológicos
En los organismos vivos:
• Estructura
• Transporte
• Motilidad
• Defensa
• Reconocimiento
• Almacenamiento
• Funciones catalíticas
En los alimentos: (enzimas)
• Propiedades nutritivas
• Ingesta de moléculas
nitrogenadas esenciales para
Funcionamiento/
Crecimiento/regeneración
• Propiedades de los alimentos
(estructura, textura)
 Importancia Fácilmente digeribles
A No tóxicas
R Nutricionalmente adecuadas
N Útiles en alimentos
D Disponibles en abundancia
C
α-aminoácidos

Q
E
G
H
I
L No digeribles
K Tóxicas
M Alergénicas
F Diferentes tipos de Interactúan negativamente
P proteínas con distinas: con otros nutrientes
S • carga
T • hidrofobicidad
W • estado de agregación
Y • etc.
V
Importancia
Fácilmente digeribles
No tóxicas
Nutricionalmente adecuadas
Útiles en alimentos
Disponibles en abundancia
 Las proteínas juegan un
Importancia papel central en los
sistemas biológicos

Hace dos décadas la desnutrición

proteínico-calórica era el principal
problema nutricional en países en
desarrollo; aunque se ha mitigado,
no se ha erradicado por completo.

En ciertos segmentos económicos

es fundamental contar con fuentes
de proteínas baratas y
accesibles.
 Las proteínas juegan un
Importancia papel central en los
sistemas biológicos

En relación con las proteínas hoy en

día los mayores retos son:
• La calidad de las proteínas
requeridas.
• El impacto ambiental de su
producción a grande escala, en
especial a través de pesca,
ganadería y de monocultivos
extensivos.
• Existe también una creciente
preocupación por las implicaciones
morales de la producción de
alimentos a través del
aprovechamiento de animales.
 Contenido típico de proteína de distintos tipos de alimento.
USDA Nutrient Database, 2009

S. S. Nielsen – Compositional Analysis of Foods (2010).

Aminoácidos: estructura y
clasificación de los alfa-
aminoácidos.
 Estructura de los aminoácidos
Carbono
Hidrógeno
α

Grupo Grupo
amino carboxilo

la cadena lateral (R) define las

Cadena propiedades de cada alfa-aminoácido:
lateral • carga neta,
(variable) • solubilidad, r
FORMA NO IÓNICA • reactividad química
• potencial para formar puentes de H.
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS CON BASE EN DIFERENTES CARACTERÍSTICAS
 Estructura de los aminoácidos
pK ~ 10
pK ~ 2

A pH neutro…
FORMA NO IÓNICA FORMA ZWITTERIÓN

Siempre será el enantiómero L aquél

que está presente en las proteínas…
 Estructura
de los
aminoácidos
Carácter anfotérico de los
aminoácidos.
 Carácter anfotérico de los
aminoácidos
Los aminoácidos presentan características que
se deben fundamentalmente a su naturaleza
iónica anfotérica ácido-base.

La palabra anfótero proviene del griego anfi,

que significa ambos.

Se debe a la presencia de funciones negativas

y positivas dentro de una misma molécula.
 Carácter anfotérico de los
aminoácidos
Su carácter anfotérico les confiere la
capacidad de recibir y de donar electrones y
alcanzar un punto isoeléctrico (pI).

1) pH ˂ pI: Forma protonada o catiónica

2) pH = pI: Carga neta = 0

3) pH > pI: Forma deprotonada, aniónica

Carácter anfotérico de los
aminoácidos
(Ala)
El enlace peptídico.
 En la unión anterior se
deja aún un grupo –H3N+
disponible en un extremo
del dipéptido, y un grupo
–COO- sin reaccionar en
el otro
Dipéptido (Glicil-alanina)

Como consecuencia de
esto, la reacción podría
continuar, por ejemplo
agregando Glu a un
extremo y Lys al otro
(tetrapéptido)
 Péptidos
• La porción de cada aminoácido que permanece
en la cadena se denomina residuo de
aminoácido.

• Las cadenas que contienen pocos residuos de

aminoácidos se denominan oligopéptidos

• Las cadenas más largas, se denominan

polipéptidos.
 Organización estructural de las
proteínas
Estructura primaria
• El primer nivel de organización de una
proteína es la secuencia de aminoácidos
dictada por la secuencia de ADN del gen
que la codifica:
– El orden o secuencia de aminoácidos

Glu-Gly-Ala-Lys Glu-Lys-Ala-Gly
1
Organización estructural de las
proteínas

2
GIROS β

2
Organización estructural de las
proteínas

MIOGLOBINA
 Organización estructural de las
proteínas
Estructura terciaria

• En la estructura terciaria generalmente

los aminoácidos apolares se sitúan hacia
el interior de la proteína y
los polares hacia el exterior, de manera
que puedan interactuar con el agua
circundante.
3
 Organización estructural de las
proteínas
Estructura cuaternaria
• A diferencia de las anteriores, esta estructura
no necesariamente existe en todos los
polipéptidos y se refiere a la asociación de
dos o más cadenas.
• por ejemplo, la β-lactoglobulina existe como
dímero en el intervalo de pH entre 5 y 8, y
como un octámero en el intervalo de 3 a 5, y
como un monómero arriba del pH 8.
4
 4
http://www.asturnatura.com/articulos/proteinas/estructura-cuaternaria.php
Desnaturalización y modificaciones
químicas de las proteínas.
 Desnaturalización
• La proteína se aleja de la forma nativa
debido a un cambio significativo en su
conformación tridimensional.
 Desnaturalización
• pérdidas en estructura secundaria, terciaria o
cuaternaria, pero no cambios en la estructura
primaria, es decir, que la desnaturalización no implica
una hidrólisis del enlace peptídico.

– Cambios térmicos (calentamiento, enfriamiento)

– Cambios químicos (presencia sustancias como úrea,
cloruro de guanidinio, tiocianato de sodio)
– Efectos mecánicos (agitación, cizalla, presión hidrostática)
– Cambios de pH
– Cambios en la fuerza iónica
– Presencia de solventes orgánicos
Desnaturalización térmica

Influencia del agua en la desnaturalización de la ovoalbúmina

(∆: temp. de desnat; ○: entalpía de desnat.)

Fennema’s Food Chemistry, 4th Ed.

Efecto de sales y otros compuestos

β-lactoglobulina // pH 7.0
 Modificaciones químicas
• El procesamiento de los alimentos,
especialmente a través de aplicación de calor
a alimentos
– Cocción
– Evaporación
– Secado
– Pasteurización
– Esterilización
• O en aquellos donde se modifica el pH como
– Fermentación alcohólica
– Fermentación láctica
…Inducen cambios en las proteínas
 Modificaciones químicas
Tratamientos térmicos moderados
• Generalmente, estos tratamientos son benéficos y deseables
debido a que la desnaturalización de las proteínas facilita su
digestión y se logran inactivar enzimas como la
polifenoloxidasa para evitar un oscurecimiento no deseable
(lipoxigenasas) o estabilizar el alimento en relación con el
crecimiento de microorganismos.
– Escaldado
– Pasteurización
– Cocción rápida al vapor
 Modificaciones químicas
Pirólisis
• Aplicación de temperaturas entre 190 y 200°C. los aminoácidos
sufren pirólisis convirtiéndose en mutágenos. Entre los más tóxicos
están las carbolinas producidas a partir de Trp y los tóxicos a partir
de Glu
– Asado de carnes
– Cocción a la parrilla
– Horneado
• Ojo: La formación de estos productos puede moderarse si se siguen
los procedimientos recomendados para reducir su producción.