PROBLEMARIO DE INGENIERIA BIOQUÍMICA I

PROF. JAVIER ISIDORO LÓPEZ CRUZ

PROBLEMAS VELOCIDAD DE REACCIÓN

1. Se puede hacer que el amoniaco arda de acuerdo a la reacción

4NH3+5O2Æ4NO+6H2O
Supóngase que en un momento determinado durante la reacción con amoniaco esta
reaccionando a una velocidad de 0.24 mol/L s.¿Cual será la velocidad a la cual se encuentra
reaccionando el oxígeno?. También calcule la velocidad a las que se forma el agua y el NO.
2. Se hallo la reacción NH3+O2ÆN2. En un instante dado el N2 se esta formando a una velocidad de
0.968 mol L-1 s-1. Balancee la reacción y prediga ¿a que velocidad se forman cada uno de los
componentes de la reacción?
3. La ecuación estequiométrica de una reacción es A+BÆ2R. ¿Cuál es el orden de reacción?
4. Para la reacción compleja con estequiometria A+3BÆ 2R+S y con una velocidad de reacción de
segundo orden − rA = κ 1[ A][B ] , ¿están las velocidades de reacción relacionadas por rA=rB=rR?, si
no es así, como están relacionadas?. Tener en cuenta los signos + y -.
2 mol
5. Cierta reacción tiene una velocidad dada por: − rA = 0.005C A ; . Si la concentración se
cm 3 min
expresa en mol/litro y el tiempo en horas, ¿Cuál será el valor numérico y las unidades de la
constante de velocidad de reacción?.
dPA 2 atm
6. La ecuación cinética para una reacción en fase gaseosa a 400K es − = 3.66 PA ; ¿Cuáles
dt h
son las unidades de la constante de velocidad?
7. Exprese para cada una de las siguientes reacciones, la velocidad de reacción en términos de la
desaparición de los productos (la concentración esta en mol L-1):
a. H2+O2 Æ H2O
b. NOCl Æ NO +Cl2
c. NO + O3 ÆNO2+O2
d. H2O2 +H2 Æ H2O
Determine el papel de los coeficientes de la ecuación global balanceada al determinar las
velocidades relativas de desaparición de los reactivos y formación de productos. Indique las
unidades dimensionales de la contante de reacción

8. Considere la reacción para la combustión del metano

CH4 + O2 Æ CO2 + H2O
Si el metano arde a una velocidad de 0.16 moles L-1 s-1 ¿a que velocidades se estarán formando
cada uno de los componentes de reacción (balancee la reacción).

9. Se hallo la reacción NH3 + O2 Æ N2 +H2O, que en un instante determinado, el N2 se estaba

formando a una velocidad de 0.68 mol L-1 s-1. Determine la velocidad con la que se forman los
demás componentes (balancee la reacción).

10.Cual es el orden con respecto a cada reactivo y el orden global de las reacciones descritas por
las siguientes leyes de velocidad?
a. Velocidad=k1[A][B]
b. Velocidad =k2[E]2
c. Velocidad =k3[G]2[H]2
11.Cuales son las unidades de cada una de las contantes de velocidad en la pregunta anterior, si la
velocidad tiene unidades de mol L-1s-1?
12.La constante de velocidad para la reacción: ICl + H2 Æ I2 +HCl, es 1.63x10-1. Indique las
unidades dimensionales de la contante de velocidad. Plantee la ecuación de velocidad
 (mol/L*h)y calcule ésta para cada una de las concentraciones dadas a continuación. (tip:
balancear la ecuación)

ICl [mol/L] H2 [mol/L]

0.25 0.25
0.25 0.50
0.50 0.50
13.Se halló que la ley de velocidad para una reacción era de:
Velocidad=(2.35 x10-6 L2 mol-2 s-1)[A]2[B]
Cual sería la velocidad de reacción si:
a. Las concentraciones de A y B son 1.0 mol/L
b. [A]=0.25M y [B]=1.30M
14.Se ha sugerido un mecanismo de dos etapas para la reacción
NO +2Br2Æ2NOBr, los cuales son:

Etapa 1: NO + Br2 Æ NOBr2

Etapa 2: NOBr2 +NO Æ 2NOBr
a. ¿Cuál será la ley de velocidad para la reacción se la primera etapa del mecanismo fuera
lenta y la segunda rápida?
b. Cual será la velocidad, si la primera reacción fuera un equilibrio dinámico establecido
rápidamente?.

PROBLEMAS ENERGIA DE ACTIVACIÓN

15.Se ha hallado que las constantes de velocidad para la reacción entre el ICl y el H2 a 230 y 240ºC
(pregunta 13) son 0.163 y 0.348 L mol-1 s-1, respectivamente. ¿Cuáles son los valores de EA (en
KJ/mol) y A para esta reacción. Cuanto aumentaría la velocidad a estas dos temperaturas.
16.La EA para la descomposición de HI es de 192 KJ/mol. Si la reacción es:
HI (g) Æ H2 (g) + I2(g)
A 200ºC la constante de velocidad tiene un valor de 1.32 x 10-2 L mols-1. ¿Cuál será la
constante de velocidad a 300ºC? (balancee la reacción).
17.Un Ingeniero Bioquímico pudo determinar que la velocidad de una reacción en particular a
100ºC, era cuatro veces más rápida que a 30ºC. Las concentraciones de los reactivos eran las
mismas a ambas temperaturas. Calcule la energía aproximada de activación para la reacción en
kJ/mol.
18.La descomposición de C2H5Cl es una reacción de primer orden con k=3.2x10-2 s-1 a 550ºC y
k=9.3x 10-2s-1 a 575ºC. ¿ cual será la energía de activación, en KJ/mol para esta reacción?.
19.La constante de velocidad para la reacción H2(g)+I2 (g)Æ HI (g). Fue medida en una serie de
temperaturas. Los datos se dan a continuación:
T(ºC) k (L/mol s)
283 1.2 x10-4
302 3.5 x10-4
355 6.8 x10-3
393 3.8 x10-2
430 1.7 x10-1

Determine gráficamente el valor de EA en kJ/mol para esta reacción.

20.Para la enzima hexoquinasa, se realizaron experimentos para determinar la V a diferentes
temperaturas. Calcular la energía de activación y de desactivación, así como la Q10.

TºC V(µmol/L*min)
10 1.93 E-4
20 6.42 E-4
25 3.47 E-3
30 9.63 E-3
35 8.67 E-3
40 3.47 E-3
45 2.02 E-4
50 1.06 E-4
21.A 1100K el n-nonano se descompone térmicamente (se rompe en moléculas menores), 20 veces
más rápido que a 1000K. Encontrar la energía de activación para esta descomposición.
22.La pirolisis del etano se realiza con una energía de activación de cerca de 300KJ/mol. ¿Cuántas
veces es mayor la descomposición a 650º C que a 500º C?
23.A mediados del siglo XIX, se estudio la rapidez con la que las hormigas realizan sus tareas en
climas fríos. Los resultados fueron los siguientes

Movimiento (m/h) 150 160 230 295

T (ºC 13 16 22 24
Calcula la energía de activación para este cambio de rapidez
24.La temperatura máxima permisible en un reactor es de 800K. En este momento el reactor opera
a 780K, el margen de seguridad de 20K es para tener en cuenta las fluctuaciones de
alimentación y demás condiciones. Si se dispusiera de un sistema de control más elaborado se
podría aumentar la temperatura de trabajo hasta 792K con el mismo margen de seguridad
actual. En cuanto aumentaría la velocidad de reacción y por consiguiente la velocidad de
producción con este cambio si la reacción que se efectúa en el reactor tiene una energía de
activación de 175KJ/mol
25.Se cultivan sandias de temporada de forma anual y se ha visto que la temperatura afecta el
periodo de crecimiento, a pesar de los cuidados y administración de riego/nutrientes. Calcule la
energía de activación y a demás que periodo de crecimiento fue el que se obtuvo en 1980.
¿Afecta la temperatura la velocidad de crecimiento?
Año 1976 1977 1982 1984 1985 1988
Días de Crecimiento 87 85 74 78 90 84
T (ºC) 22.0 23.4 26.3 24.3 21.1 22.7
PROBLEMAS DE VELOCIDAD ENZIMÁTICA

1. ¿Cuál es la fracción de VMAX observada, cuando la concentración de sustrato es igual a KM, 2 KM y

4 KM ?

2. ¿Qué cantidad de sustrato hay que aumentar para que la velocidad máxima aumente de 0.1 a
0.9?

3. Una enzima cataliza una reacción con una velocidad máxima de 5 µmoles por minuto, siendo su
KM para el sustrato de 0.5 mM. Si la ponemos en presencia de una concentración 500 mM de
sustrato. ¿Qué cantidad de sustrato se logrará transformar en 10 min?

4. La KM de una hexoquinasa para la glucosa es 10-4M. Si la concentración de glucosa en el medio

de reacción es 1.8 µg/mL, ¿cuál será la relación CE/CES? (PM glucosa=180 g/mol).

5. La KM para el etanol de la enzima alcohol deshidrogenada de levadura es de 1.3x10-2M. Si la

concentración de alcohol en el medio de reacción es de 59.8 µg/mL, ¿Qué proporción de enzima
estará libre y que proporción estará combinada con el sustrato? (PM etanol 46 g/mol)

6. Calcular que velocidad se obtendrá en una reacción enzimática si la velocidad máxima es igual a
100 y la concentración de sustrato es igual a) 10 KM y b) KM/3

7. Calcular que concentración de sustrato expresada en función de KM nos dará una velocidad de
reacción enzimática al 60% de la velocidad máxima. (solución: Cs= 1.5K KM)

8. Una enzima cuya KM= 2.4x10-4M, se ensaya con las siguientes concentraciones de sustrato: a)
2x10-7M, b) 6.3x10-5 y c) 1x10-4M. La velocidad medida en la reacción con 5x10-2M de sustrato
fue de 0.128µmoles/min. Calcular las velocidades iniciales en los otros casos. (solución b)
0.02674µmoles /min, c) 0.037 µmoles/min)

9. Una enzima cataliza una reacción a una velocidad de 35µmoles/min cuando la concentración de
sustrato es 0.01M. La KM para el sustrato es 2x10-5M. ¿Cuál será la velocidad inicial a las
concentraciones de sustrato: a) 3.5x10-3M, b)4x10-4M, c) 2x10-4M, d) 2x10-6M y e)1.2x10-6 M?.

10.A partir de los siguientes datos obtenidos para una reacción catalizada enzimáticamente.
¿calcular KM y VMAX obtenida por Lineaweaver & Burk y por el método de Eadie & Hofstee de los
siguientes problemas (a), (b) y (c). Además obtenga la grafica en papel milimétrico de cada uno
de los métodos.

a.
Cs (mM) 0.5 1.0 1.5 2.0 2.5 3.0
γs (µmol/min) 1.00 1.67 2.40 2.50 2.78 3.0

b. 25 µL de una preparación de Ribonucleasa A se lleva a ensayo a un volumen de reacción

estándar de 1 mL y a temperatura y pH óptimos, pero con distintas concentraciones
iniciales de sustrato obteniéndose las velocidades iniciales que se indican

Cs x10-3(mM) 303 149 128 100 80

γs (nmol/min) 120 98 92.6 83.3 74.6
Determínese la KM y VMAX y exprese también la cantidad de enzima en UI/mL y UI/mg.

c. La descarboxilación enzimática de β-cetoácido procede con las velocidades iniciales para

las concentraciones que se citan
 [cetoácido] (mM) 2.500 1.000 0.714 0.526 0.250
γs (µmol CO2/2 min) 0.588 0.500 0.417 0.370 0.252
Determínese la KM y VMAX

d) Un sustrato fue hidrolizado por una enzima y la velocidad inicial de desaparición fue
medida para distintas concentraciones del mismo. Calcular la KM y VMAX a partir de los
datos que se resumen a continuación:

Cs (mM) 2.3 3.0 4.5 12.0 38.0

γs (µmol/min) 0.95 1.13 1.42 2.14 2.64

11.¿Qué información puede obtenerse a partir de una representación gráfica del método de
Lineaweaver & Burk cuando la recta obtenida, convenientemente extrapolada, corta el eje de las
abscisas en -40 Litros/mol?.

12. Calcular la la KM y VMAX de una enzima sabiendo que la recta obtenida en una representación de
Lineaweaver & Burk corta el eje de ordenadas en 5x103 (moles/min)-1 y que la pendiente de
dicha recta es de 120 min/L. Además varíe la concentración de sustrato y represente la curva de
Michaellis & Menten en papel milimétrico, a través de la ecuación del mismo nombre.

PROBLEMAS DE INHIBICIÓN

13.Una reacción enzimática se lleva a cabo a diferentes concentraciones de sustrato en ausencia y

presencia de dos inhibidores diferentes: (Ia)=(Ib)=1.5 mM. La siguiente tabla muestra los datos
obtenidos:

Cs (mM) γs γs a γs b
(µmol/min) (µmol/min) (µmol/min)
0.2 1.67 0.625 0.83
0.4 2.86 1.176 1.43
0.8 4.44 2.110 2.22
1.6 6.15 3.480 3.08
3.2 7.62 5.160 3.81
a) determinar todos los parámetros cinéticos de la enzima
b) ¿Qué tipo de inhibidor es Ia y Ib?

14.Una reacción enzimática se lleva a cabo con distintas concentraciones de sustrato en ausencia y
presencia de un inhibidor. Los datos obtenidos se representan en unos ejes de coordenadas
según en métodos de Lineaweaver&Burk. Las rectas obtenidas cortan a los ejes en coordenadas
en lo siguientes puntos, en ausencia y presencia del inhibidor, respectivamente,
corte de abscisas (mM-1)= -3.7 y -0.2
corte en ordenadas (µmoles/min)-1=0.01 y 0.01.
¿De que tipo de inhibición se trata? ¿Calcular la KM y VMAX en ausencia y presencia del
Inhibidor?. Determinar la concentración de inhibidor sabiendo que KI= 2.6x10-1mM.
15.Al estudiar la cinética de la inhibición de cierta enzima, se han obtenido los resultados de la
tabla siguiente:

γs (µmol/min)
Cs [mM] [I]=0 [I]=0.1 mM [I]=1 mM
0.02 2.90 2.52 1.18
0.05 5.00 4.02 1.43
0.10 6.67 5.02 1.54
0.20 8.13 5.72 1.60
0.50 9.09 6.25 1.64

Determinar gráficamente
a) El tipo de inhibidor
b) El valor de KM y VMAX de la enzima
c) El valor de KI

16.Calcular KM y VMAX de una enzima sabiendo que la recta obtenida en una representación de
Lineaweaver y Burk corta el eje de ordenadas en 5x103 (moles/min)-1, y que la pendiente de
dicha recta es 120 min/L

17.A partir de un representación de Lineaweaver y Burk para una reacción enzimática cuya recta
corta al eje de ordenadas en 1/V=25 h/mol y extrapolando al eje de las abscisas en 1/S= -1.3 x
102 (moles/L)-1, calcular KM y VMAX.
18.La glutamina sintetasa (GS) cataliza la siguiente reacción:
L-Glu + NH3 +ATP Æ L-Gln + ADP +Pi
Cuando las concentraciones de NH3 y de ATP son saturantes, la enzima manifiesta una cinética
Michaeliana respecto al ácido glutámico. Sin embargo, cuando a un preparado enzimático se le
añade L-serina de modo que su concenración resulte ser 16 mM, se observa que tanto KM y VMAX
disminuyen hasta alcanzar 1/3 del valor primitivo. Indicar a)¿Qué tipo de inhibición ejerce la
serina? B)¿Cuál será su valor de KI?

19.Se ensaya una enzima con su sustrato específico en presencia de un inhibidor competitivo. Sila
velocidad máxima de la reacción no inhibida es de 55 µmoles/min, Calcular la velocidad inicial
de la reacción inhibida, sabiendo que Cs= KM=2 x10-4M y que [I]=Ki 2.5 x 10-3 M.
20.Una cierta enzima cataliza la transformación de 0.4 mmoles de sustrato en 5 minutos, cuando la
concentración de este se encuentra en la saturación. Si se ensaya la enzima con una
concentración de sustrato de 60 µM, la velocidad de reacción es de 40 µmoles/min y si además
se añade inhibidor competitivo a concentración de 30µM, el grado de inhibición resulta ser del
75%. Calcular KM de la enzima y la KI del inhibidor
(Tip Para la Inhibición competitiva el grado de inhibición se define como:)
100[ I ] γ inhibida
i% = , además i % = (1 − a ) * 100 con a =
 [ S ]  γ sin inhibida
Ki1 +  + [I ]
 KM 

21.Calcule Vi y el grado de inhibición causado por un inhibidor competitivo bajo las siguientes
condiciones.
a. [S]=2 x 10-2M y [I]=2x10-3 M
b. [S]=4 x 10-3M y [I]=2x10-3 M
c. [S]=7.5 x 10-3M y [I]=1x10-5 M
d. [S]=4 x 10-2M y [I]=2x10-4 M
e. [S]=4 x 10-2M y [I]=5x10-4 M
Asuma que KM=2 x10-6 y KI= 1.5 x 10-4 y VMAX=270nM/min
22.Que concentración de inhibidor acompetitivo se requiere para producir un 45% de inhibición a
una concentración de sustrato de 5 x 10-2mM si KM= 2.9 µM y Ki=2 x 10-5M y a que
concentración debe incrementarse el sustrato para reestablecer la velocidad original sin
inhibidor
23.Calcule Ki para un inhibidor competitivo, si una concentración de inhibidor es [I]=2 x 10-4 M a
una [S]=5.1µM y KM=250nM, produce un 50% de inhibición de una reacción catalizada
enzimáticamente.

24.En un experimento se midió la tasa inicial de una reacción enzimática v a varias concentraciones
de sustrato[S]. La concentración de la enzima es 1 x 10-10 M. Se graficó 1/V vs 1/S y se observó
una línea recta en la cual el intercepto a el eje y, es de 5 x 10-9 M-1 min y la pendiente es 3.3
min.
f. ¿Cuál es el valor de KM y de VMAX para esta reacción enzimática?.
g. Determine la ξcat y kcat.
h. Si se adicionó [I]= 30µM y se observó que el intercepto al eje y es 6.5 x 10-9 M-1 min y la
pendiente es 3.3 min. ¿De que inhibidor se trata y cual sería su Ki?.
25.Considere una reacción enzimática en presencia de un inhibidor competitivo. La constante de
afinidad por el sustrato es 3.5x10-4, la constante de inhibición es de 1.7 x 10-5M y la
concentración del inhibidor es 7.5 x 10-5M. Calcule la concentración de sustrato a la cual la
velocidad observada en presencia de inhibidor es de ¾ de la velocidad observada sin inhibición.
26.Cual es la actividad relativa y el grado de inhibición causado por un inhibidor competitivo
cuando la concentración de inhibidor es [I]=2Ki

27.Fueron obtenidos los siguientes datos de velocidad. Determine la naturaleza del inhibidor (I, X y
Z)y calcule Ki
S[mM Vo[µM/min] Vi[µM/min] Vx[µM/min] Vy[µM/mi
] n]
0.2 16.67 6.25 5.56 10.0
0.25 20.0 7.69 6.67 11.11
0.33 24.98 10.0 8.33 12.50
0.50 33.33 14.29 11.11 14.29
1.00 50.00 25.00 16.67 16.67
2.00 66.67 40.00 22.22 18.18
2.50 71.40 45.45 23.81 18.52
3.33 76.92 52.63 25.64 18.87
4.00 80.00 57.14 26.67 19.00
5.00 83.33 62.50 27.77 19.23
28.Utilice datos experimentales para obtener la concentración de sustrato [S] en el cual se obtiene
un grado de inhibición del 60% para la reacción enzimática en presencia de un inhibidor R a una
concentración 6 µM
S[mM] Vo[µM/min] VR[µM/min]
0.2 16.67 6.25
0.25 20.0 7.69
0.33 24.98 10.0
0.50 33.33 14.29
1.00 50.00 25.00
2.00 66.67 40.00
2.50 71.40 45.45
3.33 76.92 52.63
4.00 80.00 57.14
5.00 83.33 62.50

29.De los siguientes datos de una cinética de inhibición por sustrato, calcule las constantes
cinéticas VMAX, KS y Ki, por los tres métodos
S[mM] Vo[µM/min]
10 0.44
50 2.17
100 4.26
200 8.15
250 9.93
350 13.14
500 17.05
1000 23.44
2000 22.39
2500 20.38
3330 17.28
4000 10.05

30.De los siguientes datos de una cinética de inhibición por sustrato, calcule las constantes
cinéticas VMAX, KS y Ki, por los tres métodos
S[mM] Vo[µM/min]
10 1.39
50 6.86
100 13.43
200 25.67
250 31.34
350 41.79
500 55.26
1000 84.00
2000 97.67
4000 81.55
6000 64.62
8000 56.66
10000 44.21