ESCUELA SUPERIOR POLITÉCNICA DE CHIMBORAZO

FACULTAD DE RECURSOS NATURALES

ESCUELA DE INGENIERÍA EN RESURSOS NATURALES RENOVABLES

BIOQUÍMICA

NOMBRE: Andrea Carolina Melena Vallejo CÓDIGO: 74

FECHA: 18-10-2018
SEMESTRE: Tercero “A”

TRABAJO INVESTIGATIVO
TEMA: ENZIMAS, COENZIMAS Y COFACTORES.

1. ENZIMAS

Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen
lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad
de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y además son
altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia
y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción. (HORTON, 2008)

No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que
espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan
lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o
pH. (HORTON, 2008)
Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi
siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción
catalizada por un enzima:
a) La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

b) El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamado centro activo. El centro
activo comprende un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto
directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente
implicados en el mecanismo de la reacción.

c) Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción.
(HORTON, 2008)

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores.
Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones
posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la
actividad catalítica. (STRYER, 2001)

Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:

 pH
 Temperatura
 Cofactores

2. COENZIMAS
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos
entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas moléculas son sustratos de las enzimas y
no forman parte permanente de la estructura enzimática. Esto distingue a las coenzimas de los
grupos prostéticos, que son componentes no protéicos que se enlazan estrechamente a las enzimas,
tales como los centros hierro-azufre, la flavina o los grupos hemo. (STRYER, 2001)
Tanto coenzimas como grupos prostéticos pertenecen a un grupo más amplio, los cofactores, que
son moléculas no protéicas (por lo general, moléculas orgánicas o iones metálicos) que requieren
las enzimas para su actividad. (STRYER, 2001)
A. MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS COENZIMAS
El mecanismo de acción básico de las coenzimas es el siguiente:

1. La coenzima se une a una enzima.

2. La enzima capta su sustrato específico.
3. La enzima ataca a dicho sustrato, transfiriendo algunos de sus electrones. En realidad la
unión de sustrato y enzima produce una nueva sustancia. Esta sustancia es inestable, lo
que provoca su separación en diferentes partes: enzima, producto, y la forma reducida de
la coenzima, que se quedó con algunos electrones (al oxidar el sustrato esta se reduce)
por presentar mayor fuerza de atracción molecular.
4. La enzima cede a la coenzima dichos electrones provenientes del sustrato.
5. La coenzima acepta dichos electrones y se desprende de la enzima.
6. La coenzima reducida va a la cadena de transporte de electrones, en la cual se genera ATP
y H2O (respiración celular), al "dejar" allí sus electrones esta mediante una lanzadera,
vuelve a su estado inicial. (LEHNINGER, 1995)

B. CLASIFICACIÓN DE LAS COENZIMAS

Las moléculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de vitaminas. Muchas
coenzimas contienen el nucleótido adenosina como parte de su estructura, como el ATP, la
coenzima A y el NAD+. Esta estructura común puede reflejar un origen evolutivo como parte de
los ribozimas en un antiguo mundo de ARN. (HORTON, 2008)

Existen dos clasificaciones:

 NO VITAMINAS

Grupo químico
Coenzima Distribución
transferido
Bacterias, arqueas y
Adenosina trifosfato (ATP) Grupo fosfato
eucariotas
Bacterias, arqueas y
S-Adenosil metionina Grupo metilo
eucariotas
3'-Fosfoadenosina-5'- Bacterias, arqueas y
Grupo sulfato
fosfosulfato eucariotas
Bacterias, arqueas y
Coenzima Q Electrones
eucariotas
 Átomo de oxígeno y Bacterias, arqueas y
Tetrahidrobiopterina
electrones eucariotas
Diacilgliceroles y grupos Bacterias, arqueas y
Citidina trifosfato
lipídicos eucariotas
Bacterias, arqueas y
Azúcares nucleótidos Monosacáridos
eucariotas
Algunas bacterias y la
Glutatión Electrones
mayoría de eucariotas
Coenzima M Grupo metilo Metanógenos
Coenzima B Electrones Metanógenos
Metanofurano Grupo formilo Metanógenos
Tetrahidrometanopterina Grupo metilo Metanógenos

 VITAMINAS Y DERIVADOS

Componente Grupo químico

Coenzima Vitamina Distribución
adicional transferido
Bacterias,
NAD + y NADP
Niacina (B3) ADP Electrones arqueas y
+
eucariotas
Ácido Grupo acetilo y Bacterias,
Coenzima A pantoténico ADP otros grupos arqueas y
(B5) acilo eucariotas
Grupos metilo,
Bacterias,
Ácido Ácido fólico Residuos de formilo,
arqueas y
tetrahidrofólico (B9) glutamato metileno y
eucariotas
formimino
Filoquinona (K1) Bacterias,
Menaquinona Grupo carbonilo arqueas y
Vitamina K Ninguno
(K2) y electrones eucariotas
Menadiona(K3)* * Sintética
Bacterias,
Ácido ascórbico Vitamina C Ninguno Electrones arqueas y
eucariotas
Metanógenos y
Riboflavina
Coenzima F420 Aminoácidos Electrones algunas
(B2)
bacterias
 3. COFACTORES ENZIMÁTICOS

Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesaria para

la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y
el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima. (LEHNINGER, 1995)

El cofactor puede ser un ion metálico, o bien una molécula orgánica llamada coenzima: algunos
enzimas necesitan de ambos. Los cofactores son generalmente estables frente al calor, mientras
que muchas proteínas enzimáticas pierden la actividad por calefacción. El complejo enzima-
cofactor catalíticamente activo recibe el nombre deholoenzima. Cuando se separa el cofactor, la
proteína restante, que por sí misma es inactiva catalíticamente, se designa con el nombre
de apoenzima. (LEHNINGER, 1995)

A. FUNCIÓN
Una de las principales funciones de los cofactores es sufrir las transformaciones químicas
necesarias (oxidación y reducción entre otras) para llevar a cabo la catálisis enzimática. De este
modo la enzima queda intacta pudiendo llevar a cabo la catálisis de nuevas reacciones
simplemente reemplazando el cofactor modificado por otro nuevo o devolviendo el cofactor a su
estado inicial. A los cofactores que se unen fuertemente a la enzima se les conoce como grupos
prostéticos. (STRYER, 2001)
B. COFACTORES METÁLICOS
Entre los cofactores metálicos son cationes, como Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros.
Los iones metálicos puede actuar como:

 Centro catalítico primario.

 Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de coordinación.
 Agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su forma
catalíticamente activa. (STRYER, 2001)
Las enzimas que precisan de iones metálicos se llaman a veces metaloenzimas.
 C. TIPOS DE COFACTORES:
Iones: manejan las cargas de los sitios activos. Ej.: Mg es cofactor de las enzimas que transfieren
grupos fosfato. (HORTON, 2008)

Coenzimas: produce interacciones débiles y colaboran con los procesos anexos a las funciones
catalíticas en sí. Ej.: NAD, NADH y ATP.
Grupos prostéticos: Son sustancias que se unen en forma covalente con la enzima siendo
imposible separarlas.

Haloenzima = Apoenzima + Grupo prostético

Ejm: En las catalasas y peroxidasas de los peroxisomas, es el Hemo.

Las flavinas (FAD, FMN).
BIBLIOGRAFÍA:
HORTON, L. (2008). Principios de Bioquímica (Cuarta ed.). México: Pearson Educación.
LEHNINGER, A. (1995). Bioquímica: las bases moleculares de la estructura y función
celular (Segunda ed.). Barcelona: Omega S.A.
STRYER, L. (2001). Bioquímica (Cuarta ed.). Barcelona: Reverté S.A. Páginas 181-186