08/06/2015

Catálisis
Un catalizador es una sustancia que acelera la reacción pero no
experimenta un cambio químico neto.

El catalizador acelera una reacción que se producía lentamente

porque reduce la energía de activación suministrando un mecanismo
alternativo para la reacción.

El catalizador afecta la cinética de la reacción pero no afecta la

termodinámica de la reacción.
Afecta No afecta
k directa ∆G, ∆H y ∆S
k inversa K equilibrio
Energía de activación

Dra. Olga S. Herrera

El mecanismo de acción de los catalizadores

consiste en la disminución de la energía de
activación

En una reacción reversible, las energías de

activación directa e inversa están disminuidas
y las velocidades de las reacciones directa e
inversa están igualmente aumentadas.

Con catalizador

Sin
catalizador
Physical Chemistry, Atkins , De
Paula. Novena Edición.

Dra. Olga S. Herrera

1
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−
OH + CH 3 Br → CH 3 OH + Br
-

−
I + CH 3 Br → CH 3 I + Br
-

−
OH + CH 3 I → CH 3 OH + I
-

Dra. Olga S. Herrera

Tipos de catálisis

Catálisis homogénea.
El catalizador está en la misma fase que la mezcla de
reacción. (Ej. un ácido en una solución, o un gas en
una mezcla gaseosa).

Catálisis heterogénea.
El catalizador está en una fase distinta de la mezcla de
reacción. (Ej. un catalizador metálico (sólido) en una
mezcla gaseosa).

Dra. Olga S. Herrera

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Catálisis homogénea

Catálisis en solución

Catálisis ácida

Catálisis básica

Catálisis en fase gaseosa

Autocatálisis

Reacciones oscilantes

Catálisis enzimática
Dra. Olga S. Herrera

Mecanismo general de catálisis

k1 k2
S + C X P + C
k-1

En instantes iniciales de la reacción

v= k 2 k1[C o][S o]
k1[S o] + k1[C o] + k −1 + k 2

Dra. Olga S. Herrera

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Catálisis ácido-base
Mecanismo general

k1
S + HX SH+ + X-
k -1

k2
SH+ + B Productos

[B] [S][HX ]
v = k 2 k− 1
Se pueden presentar situaciones distintas de

[ ]
k −1 X + k 2 [B]
acuerdo a los valores relativos de las
velocidades

Dra. Olga S. Herrera

La catálisis ácido-base no solamente tiene lugar mediante el

concurso de H+ y OH- sino, en general, por cualquier ácido o base.
Suele llamarse en el primer caso catálisis específica ácido-base y en
los otros general.

( [ ] [ ] [ ])
v = k o + k H + H + + k OH − OH − + k AH [ AH ] + k A− A− [S ]

Catálisis ácida (Catálisis por H+)

Hidrólisis de la sacarosa
C12H22O11 + H2O + H+ → C12H12O6 + C12H12O6 + H+
Sacarosa Glucosa Fructosa

Catálisis básica (Catálisis por OH-)

Hidrólisis de compuestos nitrogenados
NH2NO2 + HO– → H2O + [NHNO2–] → N2O + HO–
Nitramina Gas hilarante
Dra. Olga S. Herrera

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Catálisis enzimática

Mecanismo de Michaelis-Menten
(1913)

Physical Chemistry, Atkins , De

Paula. Novena Edición.

k1 k2
E + S ES P + E
k-1

Dra. Olga S. Herrera

Aplicando el método del estado estacionario al intermediario ES

d [ES ]
= k1 [E ][S ] − k −1 [ES ] − k 2 [ES ] = 0
dt
[ES ]= k1 [E ][S ]
k −1 + k 2
Si [E0] es la concentración total de enzima [E0 ] = [E ] + [ES ]
Si [S0] es aproximadamente igual a Si [S]

[ES ]= k1 ([E0 ] − [ES ])[S0 ]

k −1 + k 2
k1 [E0 ][S 0 ]
[ES ] =
k−1 + k2 + k1 [S 0 ]
Reordenando

Dra. Olga S. Herrera

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 08/06/2015

= k [E ][S ]
2 0 0
kM =
k 2 + k −1
v o
k + [S ]
M 0 k1

Si [S0] >>kM

d [P ]
v= = k 2 [E 0]
dt
Si [S]] << kM

d [P ] k [E ][S ]
v= = 2
0 0
dt kM

Dra. Olga S. Herrera

Ecuación de Lineweaver-Burk
1
=
1
+ k M

v v
o máx v [S ]
máx 0

vo -1

pendiente = kM k 2 [E 0]

Ordenada en el origen = v −1
máx

Absisa en el origen = − k −M1 [S0] -1

Dra. Olga S. Herrera

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Inhibición del enzima

k1 k2
E + S ES P + E
k-1
+ +
I I
KEI KESI

EI + S ESI
El estudio de los efectos de los inhibidores puede dar información
acerca de los centros activos de un enzima.

1
=
1 
1+
[I ]  KM 
+ 1 + [I ]  1

v o vmax  K ESI  vmax  K EI  [S ]
 

Dra. Olga S. Herrera

Tipos de inhibición reversible

E + I EI

Inhibición competitiva
La interacción del enzima con el inhibidor en el lugar de enlace del sustrato
produce un complejo EI

La velocidad de la reacción global (proporcional a [ES]) disminuye y como

el inhibidor y el sustrato compiten por los sitios catalíticos del enzima el
grado de inhibición depende de la relación de concentraciones de inhibidor
y sustrato.

Dra. Olga S. Herrera

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k 2 [E o][S ] = vmax [S ] v [S ]
vo = =
k M + [S ] k M + [S ]
max
v o
 [I ] 
k M 1 +  + [S ]
 K i
1
=
1 
1+
[I ]  KM 
+ 1 + [I ]  1

v o vmax  K ESI  vmax  K EI  [S ]
 

[I]

1 + [I ]  1
  vo-1
1
=
1
+ K M

v v
o max v 
max  K EI  [S ]

O.o. = v −1
máx
1 + [I ] 
k  
pendiente = M

v max  K i 
Absisa en el origen = − k −M1 [S] -1

Dra. Olga S. Herrera

Inhibición no competitiva
Los inhibidores no competitivos se combinan con varias formas del enzima en un
lugar que no es el catalítico. Por lo tanto el enzima puede estar en las formas E,
ES, EI y IES. Estos últimos dos no pueden disociarse para dar productos.

Si KESI=KEI 1
=
1 
1+
[I ]  + K M 1 + [I ]  1
v o vmax  K EI  vmax  K EI  [S ]


La unión del S al enzima no afecta a la unión del inhibidor

con inhibidor

1 
1 +
[I ]  Sin inhibidor
vmax  K EI  1
vmax

Dra. Olga S. Herrera

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Inhibición acompetitiva (poco competitiva)

El inhibidor se combina sólo con el complejo ES

Si KEI=∞
1
=
1 
1+
[I ]  KM 1
+
v o vmax  K ESI  vmax [S ]
Con inhibidor

Tanto KM como 1 
1 +
[I ] 
vmax  K ESI 
vmáx resultarán
afectadas. 1 Sin inhibidor
vmax

Dra. Olga S. Herrera

BIBLIOGRAFÍA

-QUÍMICA FÍSICA, P. Atkins, J. de Paula. Editorial Médica

Panamericana (2008).

-PHYSICAL CHEMISTRY, Atkins , De Paula. Oxford University

Press. Ninth Edition.(2010)

- FISICOQUÍMICA, David W. Ball. Thomson (2004)

- FISICOQUÍMICA, Keith J. Laidler, John H. Meiser. CECSA (2005)

-QUÍMICA FÍSICA, Thomas Engel, Philip Reid. Pearson Educación

S.A. (2006)

- FISICOQUÍMICA, Raymond Chang.Mc Graw Hill Interamericana.

(2008)