AMINOÁCIDOS

DR. ENRIQUE AVILA ZAMORA

2018
 ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?
• Las proteínas son biomóleculas formadas
básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno.
• Conservan su actividad biológica
solamente en un intervalo relativamente
limitado de pH y de temperatura.
• Las unidades monoméricas son los
aminoácidos y el tipo de unión que se
establece entre ellos se conoce como
enlace peptídico.
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 ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS

• El nombre proteína deriva del griego

“PROTEIOS”

• Alimentos ricos en proteínas son la carne,

las aves, el pescado, los huevos, la leche y
el queso .

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 PROTEINAS

• Forman estructuras de soporte y protección,

tales como el cartílago, la piel, las uñas, el pelo y
el músculo.

• Las proteínas están construidas a base de

unidades más pequeñas, los aminoácidos.

• Las proteínas pueden ser desdobladas para

crear formas intermedias de tamaños y
propiedades variables.
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 AMINOÁCIDOS
• Son los bloques estructurales químicos básicos de las
proteínas poseen un grupo amino otro carboxilo.
Estructuras cuaternarias, las confrman C, H, O y N. Pueden
poseer azufre.

• Existen más de 300 en la naturaleza, pero las proteínas se

generan a partir de únicamente 20 de ellos (que son
codificados para formar proteínas..

• Diez de los aminoácidos deben estar contenidos en la

alimentación por cuanto no se sintetizan en el organismo y
se los denomina esenciales.

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 AMINOÁCIDOS

• El hombre posee la habilidad necesaria para transformar los

aminoácidos esenciales en otros no esenciales pero
igualmente necesarios.

• Muchas proteínas contienen aminoácidos modificados y partes

no proteicas (grupos prostéticos)

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 AMINOÁCIDOS

Se caracterizan por poseer un
grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2).

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LOS AMINOÁCIDOS LADRILLOS DE LAS
PROTEÍNAS

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 Clasificación de los α-Aminoácidos
1.- Composición química del grupo R.
• Alifáticos
•Arómaticos
•Ácidos y sus amidas
•Básicos

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 AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS

Leucina, Leu, L Isoleucina, Ile, L

Metionina, Met, M
R no polar, hidrófobo. R no polar, hidrofóbico
R no polar, hidrofóbo.
Ac. 2 amino 4 dimetil Ac. 2 amino 3 metil pen-
ácido 2 amino-4 (metil-
butanoico. tanoico
tio) butamoico

-S-CH 3 metil tio

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 AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
En este grupo están también los aminoácidos cuya
cadena lateral posee un anillo aromático. La fenil
alanina es una alanina que lleva unida un
grupo fenílico . La tirosina es como la fenil alanina
pero tiene un hidroxilo en el grupo fenilo, lo que lo
hace menos hidrofóbico y más reactivo. El triptofano
tiene un grupo indol.

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 AMINOÁCIDOS BÁSICOS
Tienen cadenas laterales muy polares. imidazolil

5
1

Histidina, His, H
R básico, carga + a pH 6
Ac. 2 amino-(5-imidazolil)
Lisina, Lys, K propanoico.
R básico (carga +)
a pH 6. Arginina, Arg, R
Ac.2,6 diamino he- R básico (carga+)
xanoico. a pH 6,
ac. 2-amino-5-guanidín
pentanoico
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 AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y SUS AMIDAS
• En este grupo encontramos dos aminoácidos con
cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas
correspondientes. Estos son el ácido aspártico y el
ácido glutámico (a estos aminoácidos se les
denomina normalmente aspartato y glutamato para
resaltar que sus cadenas laterales están cargadas
negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin
carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y
la glutamina que contienen un grupo amida terminal
en lugar del carboxilo libre.

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AMINOÁCIDO ACIDOS Y SUS
AMIDAS
ácido aspártico, Asp, D
R polar cargado (-) a pH 6
ácido 2 amino butano dioico

asparragina, Asn, N
R polar, sin carga
ácido 2 amino 3 carbamoil
propanoico

carbamil=carbamoil=amida
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AMINOÁCIDO ACIDOS Y SUS
AMIDAS
Acido glutámico, Glu, E
2 aminopentano dioico
R polar, cargado (-) a pH 6

Glutamina, Gln, Q
R polar sin carga
2 amino 4 carbamoil butanoico

carbamil=carbamil=carbamoil

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 2. Polaridad de su grupo R.

•No Polares (no interactúan con el

agua)

•Polares (si interactúan con el agua)

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 Propiedades físico – químicas de los
aminoácidos
•Solubilidad
•Isomería
•Actividad óptica
•Comportamiento de los aminoácidos
frente al pH de la solución

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 ISOMERIA
D – ALANINA L – ALANINA

COOH COOH

H C NH2 H2 N C H

CH3 CH3

Los aminoacidos del hombre son L: se refiere a la luz polarizada

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Comportamiento de los aminoácidos frente al pH de
la solución (propiedades iónicas)

R R
OH-
H C COO- H C COO-

NH3+ NH2

ZWITTERION ANION
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 R R

H C COO- H C COOH

NH3+ NH3+

ZWITTERION CATIÓN
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 OTRAS PROPIEDADES IMPORTANTES

- Puntos de fusión elevados

- Difícilmente solubles en disolventes
orgánicos

- - La solubilidad en agua es bastante buena

- - -Los aminoácidos son sustancias anfóteras (se comportan

- como ácido y como base.

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 Importancia biológica y médica de
los aminoácidos
• Son monómeros
• Proteínas 20 Lα-aminoácidos
• Para dietas
• Funciones catalíticas, hormonales,
estructurales.
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 AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES

ESENCIALES : NO ESENCIALES
Metionina Glicina
Valina Alanina
Leucina Tirosina
Isoleucina Aspártico
Fenilalanina Asparragina
Triptofano Glutámico
Treonina Histidina
Lisina Prolina
Histidina Hidroxiprolina
Arginina Cistina
Cisteina
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Arginina
IMPORTANCIA DE LOS AMINOÁCIDOS NO
ESENCIALES
• Síntesis de proteínas y aminoácidos no esenciales.
• Metabolismo intermediario
• Ciclos de Krebs y de la urea
• Proceso gluconeogénico
• Formación de heme, colina, etanolamina, ATP, ADN-ARN,
aminas biogénicas y otros metabolitos.

POR ESTAS RAZONES DEBEN OBLIGATORIAMENTE

SINTETIZARSE

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Curva de titulación de la gli-
cina 0.1 M a 25ºC.
Las especies iónicas en puntos
clave de la titulación se mues-
encima de la gráfica. Los recua-
dros sombreados, centrados al-
rededor de pK1= 2,34 y pK2 =9,6
indican las regiones de máximo
poder tamponado.

1
pK = log
Ki

Ki= constante de ionización

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• AISLAMIENTO Y SEPARACIÓN

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 CROMATOGRAFÍA EN CAPA FINA

• Por cromatografía en capa fina se entiende la técnica capaz de

separar los componentes de una muestra entre dos fases, una móvil,
que suele ser líquida y otra estacionaria, que puede ser líquida o
sólida, y que está dispuesta como una capa de material poroso de un
espesor determinado, colocada sobre un soporte plano inerte, de
vidrio o de aluminio.
• La cromatografía en capa fina de aminoácidos que puede realizarse
en en el laboratorio es la de reparto, por la cual los aminoácidos
glicina (Gly), leucina (Leu), ácido aspártico (Asp) y lisina (Lys), se van
a separar en función de sus diferentes solubilidades entre la fase
móvil líquida, constituida por n-butanol/acetona/ácido acético/agua
(35/35/20/10), y la fase estacionaria, también líquida al estar
constituida por el agua adsorbida por el material sólido de la capa
fina, en este caso celulosa.

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 ELECTROFORESIS EN PAPEL
Por electroforesis se entiende el método basado en el
movimiento de iones o moléculas cargadas por la acción de
un campo eléctrico. En la Bioquímica y Biología Molecular
sirve para la separación e identificación de biomoléculas.
El parámetro que controla el movimiento de las partículas es la
movilidad electroforética (n), que es proporcional a la fuerza
del campo eléctrico aplicado (E/d) y a la carga de la molécula
(q), pero es inversamente proporcional a su tamaño (r) y a la
viscosidad de la solución (h), según la ecuación:
n = E q /d 6pr h
donde E es la diferencia de potencial entre los electrodos y d es
la distancia entre ellos.

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Los aminoácidos contenidos en la muestra problema se
identifican mediante la comparación de los
desplazamientos de las manchas con los
correspondientes a los de los iminoácidos patrones.

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F I N

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