UNIVERSIDAD TÉCNICA DE AMBATO

FACULTAD DE CIENCIA E INGENIERÍA EN ALIMENTOS

INGENIERIA EN ALIMENTOS

TEMA: Enzimas
Todas las enzimas son proteínas, tienen una estructura tridimensional globular y sólo
presentan actividad cuando tienen una conformación espacial que permite establecer una
disposición óptima de los aminoácidos de su centro activo o sitio catalítico. Las aplicaciones
de la tecnología enzimática actual se enumeran a continuación:
 El uso de enzimas en medios no acuosos para la producción de compuestos quirales
y para Ja síntesis de polímeros especiales.
 La síntesis de edulcorantes como el aspartamo, empleando Ja reacción inversa de una
proteasa.
 La producción de cidodextrinas a partir de almidón.
 El diseño de enzimas ·a la medida·, de acuerdo con los requerimientos del proceso
ingeniería de proteínas y evolución dirigida- logrando modificar su estabilidad
térmica o su especificidad.
 La producción a gran escala de enzimas por medios de ingeniería genética. La
quimosina recombinante fue pionera en esta área.
 El uso de enzimas o de células inmovilizadas en la producción de materias primas de
aplicación en alimentos. como en la producción de jarabes fructosados, de trehalosa
y de isomaltulosa; de ácido furnárico; o de aminoácidos como el ácido aspártico o la
alanina.
Para su función catalítica, en muchos casos las enzimas están integradas por una parte de
naturaleza proteínica y otra que no lo es; la primera se conoce como apoenzima y la segunda
como cofactor.
Debido a su naturaleza química, a las enzimas les afectan los mismos factores que alteran a
las proteínas; para actuar de manera óptima, cada una requiere de condiciones definidas de
temperatura, pH, fuerza iónica, etc.; condiciones en las que la estructura tridimensional es
estable y su carga adecuada para interactuar con el sustrato.
Las enzimas como catalizadores
Las reacciones químicas pueden ocurrir con o sin la ayuda de catalizadores, pero el poder
catalítico de las enzimas es sorprendente. La catalasa, ya que es una sola molécula de enzima
que puede oxidar varios millones de moléculas de H20 2 cada segundo.
Otra forma en que puede lograrse la estabilización del estado de transición es formando un
enlace covalente entre la enzima y el sustrato, consecuencia de un ataque nucleofílico. De
acuerdo con la ley de Arrhenius la energía de activación nos permite establecer la relación
que existe entre las constantes de velocidad de reacción y la temperatura.
Especificidad
Las enzimas tienen la capacidad de catalizar reacciones químicas de manera muy específica.
Su especificidad, propiedad que las hace muy diferentes a muchos catalizadores no
biológicos, se puede abordar de diferentes maneras. La especificidad estereoquímica se puede
explicar a partir de la especificidad de las glucosidasas.
Existe también la llamada quimio selectividad o especificidad de grupo, que se presenta
cuando las enzimas actúan sobre un sustrato que contiene un determinado enlace y un grupo
químico especifico a un lado. Existen enzimas con especificidad, también llamadas
promiscuas porque tienen una especificidad muy relajada; tal es el caso de las lipasas, que
hidrolizan enlaces éster entre una gran variedad de alcoholes y ácidos grasos, pero también
pueden hidrolizar amidas.
Sitio Activo
El sitio activo de una enzima es aquella porción de la proteína que participa directamente en
la unión y transformación del sustrato; está constituido por ciertos aminoácidos que integran
un microambiente característico dentro de la proteína y que llevan a cabo la catálisis. Por lo
general sólo existe un sitio activo por molécula de enzima.
Las enzimas adquieren su poder catalítico cuando presentan una estructura secundaria,
terciaria o cuaternaria específica, de tal manera que los aminoácidos correspondientes del
sitio activo se encuentran en posición vecinal estableciendo un microambiente específico.
Como en cualquier proteína, las estructuras que conforman las enzimas están estabilizadas
por puentes de hidrógeno, interacciones iónicas e hidrófobas.
Las enzimas proteolíticas papaína, ficina y bromelina tienen un grupo sulfhídrico en su sitio
activo, mientras que la tripsina y la quimo tripsina contienen una serina; la a-amilasa actúa
gracias a tres grupos carboxilo.

Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas

Efecto del pH
La mayoría de las enzimas disponen de rango de pH relativamente estrecho en el que
presentan una actividad óptima y se desactivan en pH extremos; aunque existen excepciones,
como la a-amilasa de Bacillus amyloliquefaciens que presentan un rango de actividad óptima
muy amplio en presencia de iones calcio.
Efecto de la temperatura
La velocidad de las reacciones en general, incluidas las enzimáticas, se incrementará con la
temperatura al aumentar la energía cinética de las moléculas, propiciando un mayor número
de colisiones en el intervalo en que la enzima es estable y retiene su capacidad catalítica; en
los casos en que el incremento de temperatura es muy grande, se favorece la
desnaturalización irreversible y, en consecuencia, la proteína pierde su capacidad catalítica.
Efecto de la concentración de sustrato
Una enzima funciona de manera más eficiente cuando la concentración de sustrato está en
exceso con relación a la concentración de enzima. debido a que son más probables las
colisiones "exitosas" entre moléculas de sustrato con moléculas de enzima. En estas
condiciones, el producto se obtiene a Ja máxima velocidad posible para la cantidad de enzima
presente. Si Ja concentración de sustrato disminuye, la velocidad de reacción también se
reducirá.
Efecto de la actividad acuosa
Los alimentos se deshidratan para evitar el crecimiento microbiano; sin embargo, aun en
estas condiciones perdura la acción de muchas enzimas. Las verduras y las frutas
deshidratadas están sujetas a reacciones de deterioro cuando no se desactivan sus enzimas
con un tratamiento de escaldado previo a la deshidratación. De hecho, algunas enzimas llegan
a actuar con un mínimo de agua, como ocurre con las lipasas.
Para alcanzar valores de aw bajos, la enzima liofilizada se puede equilibrar en un ambiente
con menor aw como podría ser en disolventes orgánicos no miscibles con el agua.

Bibliografía
Badui, S. (2012). Quimica de los alimentos. Mexico: Pearson Educación, S.A.