1-Los factores que afectarían una actividad enzimática serian el pH, la temperatura y la

concentración del sustrato

2- Las coenzimas son moléculas orgánicas que están unidas débilmente a una enzima y el cofactor
son cationes metálicos unidos débilmente a una enzima

3-complejo enzima-sustrato: es la estructura que se forma de la unión de una enzima con su

sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima), Su función es acelerar en varios órdenes de
magnitud el ajuste del equilibrio químico y la velocidad de reacciones químicas, que sin ellas
podrían tardar una eternidad

-Centro activo: es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción
específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se
llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio
activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio
activo, donde tiene lugar la catálisis.

4-Los enzimas alostéricos, a diferencia de lo que ocurre con los demás enzimas, poseen más de un
centro de actividad: el centro activo y el centro alostérico o centro regulador; ambos centros son
diferentes y realizan funciones distintas. El centro activo de un enzima alostérico es, al igual que
en cualquier otro enzima, la zona de la superficie del enzima por donde este se une al sustrato. En
este centro es donde se produce la acción catalítica. El centro alostérico o centro regulador es una
zona del enzima alostérico, diferente del centro activo, por donde estos enzimas se unen de forma
no covalente a unas moléculas denominadas moduladores o efectores.

5-En la inhibición competitiva, el inhibidor es similar al sustrato; se puede unir al centro activo del
enzima e impide que lo haga el sustrato. Por consiguiente, en este tipo de inhibición, inhibidor y
sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima, de ahí su nombre. Esta inhibición puede
superarse aumentando la concentración de sustrato. En la inhibición no competitiva, el inhibidor
no compite con el sustrato por el centro activo del enzima. En este tipo de inhibición, el inhibidor
puede actuar de dos formas: Puede unirse con el enzima por una zona diferente de la del centro
activo: al hacerlo modifica su conformación, y, con ello, dificulta que el enzima se pueda unir con
el sustrato. Puede unirse con el complejo E-S una vez formado, y esto impide o dificulta la
formación del producto. Este tipo de inhibición no se supera aumentando la concentración del
sustrato.