7.

- Funciones de las proteínas

Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi
todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada
una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de
agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las
proteinas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a
moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma
proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen
a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la
hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la
expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc...

A continuación se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que

desempeñan:

Función ESTRUCTURAL

-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

 Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan

como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
 Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión
de los genes.

-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

 El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

 La elastina del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis.

-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de
araña y los capullos de seda, respectivamente.

Función ENZIMATICA
-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo
celular.

Función HORMONAL

-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón

(que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la
hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la
síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del
calcio).

Función REGULADORA

-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la

división celular (como la ciclina).

Función HOMEOSTATICA

-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas

amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Función DEFENSIVA

 Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles

antígenos.
 La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias.
 Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
 Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

Función de TRANSPORTE

 La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

 La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
 La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
 Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
 Los citocromos transportan electrones.

Función CONTRACTIL
  La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la
contracción muscular.
 La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Función DE RESERVA

 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la

hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.
 La lactoalbúmina de la leche.

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de
enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos
dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínasestán compuestas
por: Carbono.

¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos
por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la
disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada
persona. Todas las proteínas están compuestas por:
 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del
organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo, además de
participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se producen.

Funciones de las proteínas

De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel
fundamental en el organismo. Son esenciales para el crecimiento, gracias
a su contenido de nitrógeno, que no está presente en otras moléculas como
grasas o hidratos de carbono. También lo son para las síntesis y
mantenimiento de diversos tejidos o componentes del cuerpo, como los
jugos gástricos, la hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y las enzimas
(estas últimas actúan como catalizadores biológicos haciendo que aumente
la velocidad a la que se producen las reacciones químicas del metabolismo).
Asimismo, ayudan a transportar determinados gases a través de la sangre,
como el oxígeno y el dióxido de carbono, y funcionan a modo de
amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base y la presión
oncótica del plasma.
Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de los anticuerpos,
un tipo de proteínas que actúan como defensa natural frente a posibles
infecciones o agentes externos; el colágeno, cuya función de resistencia lo
hace imprescindible en los tejidos de sostén o la miosina y la actina, dos
proteínas musculares que hacen posible el movimiento, entre muchas otras.

Propiedades
Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia
y el correcto desempeño de sus funciones son la estabilidad y la
solubilidad.
La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el
medio en el que estén almacenadas o en el que desarrollan su función, de
manera que su vida media sea lo más larga posible y no genere
contratiempos en el organismo.
En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una
temperatura y un pH que se deben mantener para que los enlaces sean
estables.
Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que
dependen de las características químicas que poseen. Es el caso de la
especificidad (su estructura hace que cada proteína desempeñe una función
específica y concreta diferente de las demás y de la función que pueden
tener otras moléculas), la amortiguación de pH (pueden comportarse como
ácidos o como básicos, en función de si pierden o ganan electrones, y hacen
que el pH de un tejido o compuesto del organismo se mantenga a los niveles
adecuados) o la capacidad electrolítica que les permite trasladarse de los
polos positivos a los negativos y viceversa.

Clasificación de las proteínas

Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y
en función de su composición química. Según su forma, existen proteínas
fibrosas (alargadas, e insolubles en agua, como la queratina, el colágeno y la
fibrina), globulares (de forma esférica y compacta, y solubles en agua. Este
es el caso de la mayoría de enzimas y anticuerpos, así como de ciertas
hormonas), y mixtas, con una parte fibrilar y otra parte globular.
 Tipos
Dependiendo de la composición química que posean hay proteínas simples
y proteínas conjugadas, también conocidas como heteroproteínas. Las
simples se dividen a su vez en escleroproteínas y esferoproteínas.

Nutrición
Las proteínas son esenciales en la dieta. Los aminoácidos que las forman
pueden ser esenciales o no esenciales. En el caso de los primeros, no los
puede producir el cuerpo por sí mismo, por lo que tienen que adquirirse a
través de la alimentación. Son especialmente necesarias en personas que
se encuentran en edad de crecimiento como niños y adolescentes y
también en mujeres embarazadas, ya que hacen posible la producción de
células nuevas.

Alimentos ricos en proteínas

Están presentes sobre todo en los alimentos de origen animal como la carne,
el pescado, los huevos y la leche. Pero también lo están en alimentos
vegetales, como la soja, las legumbres y los cereales, aunque en menor
proporción. Su ingesta aporta al organismo 4 kilocalorías por cada gramo de
proteína.

Proteína
molécula biológica formada por cadenas lineales de aminoácidos

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[[Archivo:Myoglobin.png|thumb|Representación de la estructura tridimensional
digitalizada de la mioglobina. La figura corresponde a la Las proteínas (<
en francés: protéine < en griego: πρωτεῖος [proteios], ‘prominente, de primera calidad’?)[1]
o prótidos[2] son macromoléculasformadas por cadenas lineales de aminoácidos.
Por sus propiedades físicoquímicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples
(holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas
(heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y
proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las
anteriores. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica
(constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus
funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son
proteínas).[3]
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más
versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una
enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
 Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej.: colágeno)
 Contráctil (actina y miosina)
 Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina)
 Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón
químico)
 Inmunológica (anticuerpos)
 Producción de costras (Ej.: fibrina)
 Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibrinógeno)
 Transducción de señales (Ej.: rodopsina).

Las proteínas están formadas por aminoácidos. Las proteínas de todos los seres vivos están
determinadas mayoritariamente por su genética(con excepción de algunos péptidos
antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en
gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las
codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las
proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.
Índice

BioquímicaEditar
Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de unidades
estructurales simples repetitivas (monómeros) denominadas aminoácidos, unidas
por enlaces peptídicos. Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en
un disolventeadecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las
diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas. Muchas proteínas presentan
carga neta en ciertos rangos de pH del medio. Por ello pueden considerarse ionómeros.
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente
simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de
la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen
veinte especiesdiferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y
miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula
polimérica de una proteína.
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen
también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido
de nitrógeno representa, por término medio, 16 % de la masa total de la molécula; es decir,
cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad
de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices
de la información suministrada por los genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre
el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido
adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una
porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético específica los
20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina,
los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación
postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de
mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una
función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.
SíntesisEditar
BiosíntesisEditar
Artículo principal: Biosíntesis proteica
Las proteínas se ensamblan a partir de sus aminoácidos utilizando la información
codificada en los genes. Cada proteína tiene su propia secuencia de aminoácidos que está
especificada por la secuencia de nucleótidos del gen que la codifica. El código genético está
formado por un conjunto de tri-nucleótidos denominados codones.
Cada codón (combinación de tres nucleótidos) designa un aminoácido, por ejemplo AUG
(adenina-uracilo-guanina) es el código para la metionina. Como el ADN contiene cuatro
nucleótidos distintos, el número total de codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta
redundancia en el código genético, estando algunos aminoácidos codificados por más de un
codón. Los genes codificados en el ADN se transcriben primero en ARN pre-mensajero
mediante proteínas como la ARN polimerasa. La mayor parte de los organismos procesan
entonces este pre-ARNm (también conocido como tránscrito primario) utilizando varias
formas de modificación post-transcripcional para formar ARNm maduros, que se utilizan
como molde para la síntesis de proteínas en el ribosoma. En los procariotas el ARNm puede
utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirse al ribosoma después de haberse
alejado del nucleoide. Por el contrario, los eucariotas sintetizan el ARNm en el núcleo
celular y lo translocan a través de la envoltura nuclear hasta el citoplasma donde se realiza
la síntesis proteica. La tasa de síntesis proteica es mayor en procariotas que en eucariotas y
puede alcanzar los 20 aminoácidos por segundo.[4]
El proceso de sintetizar una proteína a partir de un molde de ARNm se denomina
traducción. El ARNm se carga en el ribosoma y se lee, tres nucleótidos cada vez,
emparejando cada codón con su anticodón complementario localizado en una molécula
de ARN de transferencia que lleva el aminoácido correspondiente al codón que reconoce.
La enzima aminoacil ARNt sintetasa "carga" las moléculas de ARN de
transferencia (ARNt) con los aminoácidos correctos. El polipéptido creciente se denomina
cadena naciente. Las proteínas se biosintetizan siempre del extremo N-terminal al extremo
C-terminal.
De esta forma, se consigue la estructura primaria de la proteína, es decir, su secuencia de
aminoácidos. Ahora ésta debe plegarse de la forma adecuada para llegar a su estructura
nativa, la que desempeña la función. Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A,
postuló su hipótesis que dice que toda la información necesaria para el plegamiento se
encuentra contenida enteramente en la estructura primaria. Esto dio pie a que en 1969
Levinthal sugiriese la existencia de una paradoja a la que se conoce como la paradoja de
Levinthal: si una proteína se pliega explorando al azar todas las conformaciones posibles
necesitaría un tiempo mayor que la edad del propio Universo. Dado que las proteínas se
pliegan en un tiempo razonable y de forma espóntanea, se ha resuelto esta paradoja
indicando que las proteínas no prueban todas las conformaciones posibles, sino que eligen
una vía de plegamiento específica con un número de pasos finitos, es decir, se reduce el
hiperespacio potencial de plegamiento. También cabe mencionar la existencia de
chaperonas moleculares, proteínas que ayudan a otras a plegarse con gasto energético
(ATP).[5]
 El tamaño de la proteína sintetizada puede medirse por el número de aminoácidos que
contiene y por su masa molecular total, que normalmente se expresa en daltons (Da)
(sinónimo de unidad de masa atómica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo,
las proteínas de la levadura tienen en promedio 466 aminoácidos y una masa de 53 kDa.
Las proteínas más largas que se conocen son las titinas, un componente de
el sarcómero muscular, con una masa molecular de casi 3.000 kDa y una longitud total de
casi 27 000 aminoácidos.[6]
Síntesis químicaEditar
Mediante una familia de métodos denominados de síntesis peptídica es posible sintentizar
químicamente proteínas pequeñas. Estos métodos dependen de técnicas de síntesis
orgánica como la ligación para producir péptidos en gran cantidad.[7] La síntesis
química permite introducir aminoácidos no naturales en la cadena polipeptídica, como por
ejemplo amino ácidos con sondas fluorescentes ligadas a sus cadenas laterales.[8] Estos
métodos son útiles para utilizarse en laboratorios de bioquímica y biología celular, no tanto
para aplicaciones comerciales. La síntesis química es ineficiente para polipéptidos de más
de 300 aminoácidos, y las proteínas sintetizadas puede que no adopten fácilmente su
estructura tridimensional nativa. La mayor parte de los métodos de síntesis química
proceden del extremo C-terminal al extremo N-terminal, en dirección contraria por tanto a
la reacción biológica.[9]
ProteomaEditar
El Proteoma son todas las proteínas expresadas por un genoma, célula o tejido.[10]
FuncionesEditar
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de
los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la
presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de
la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:
 La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la
contracción
 Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes
patógenos
 Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche
 El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén
 Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes
 La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre
 Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares
 Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una
respuesta determinada.

Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además cada
una de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo.
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de

realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que
 resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta
enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que
exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de
la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y
elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras.
Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Glicoproteínas que se
encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos
extraños, o la queratina que protege la piel, así como
el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.
5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del
organismo a donde sean requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva
el oxígeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan
a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función,
como acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.
EstructuraEditar
Artículo principal: Estructura de las proteínas

Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una
disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones
como temperatura o pH pierde la conformación y su función, proceso denominado
 desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por
la secuencia de aminoácidos, termodinámicamente solo una conformación es funcional.
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de
organización, aunque el cuarto no siempre está presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

 Estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria

Las proteínas adquieren su estructura instantáneamente, no pasan por cada una de las
estructuras.

Dentro de estos niveles estructurales también existen:

 Giros: están compuestos por tres o cuatro aminoácidos, son giros se encuentran en la
superficie de una proteína, formando curvas cerradas que redirigen el esqueleto del
polipéptido de vuelta hacia el interior, glicina y prolina son comúnmente presentes en los
giros, son estructuras definidas.[11]
 Bucles: pueden presentar diferentes formas, estos son partes del esqueleto polipeptídico,
son curvas más largas que los giros.[11]
 Motivos: o pliegues son combinaciones particulares de estructuras secundaria, se acumulan
en la estructura terciaria de una proteína. En algunos casos, los motivos son para una
función específica asociada, los tres principales motivos son:[11]
 Hélice-giro-hélice: caracteriza a la familia de factores transcripsionales.
 Dedo de cinc: encontrado en proteínas que enlazan ARN o ADN.
 Hélice superenrollada: presente en proteínas fibrosas.
 Dominios: es parte de la estructura terciaria de las proteínas de más de 15.000 MW, es una
región compacta plegada del polipéptido, pueden ser diferentes combinaciones de motivos,
por ejemplo, la membrana viral presenta dos tipos de dominios, un dominio globular y un
dominio fibroso.

Propiedades de las proteínasEditar

Cinco son las propiedades principales que permiten la existencia y aseguran la función de
las proteínas:

 Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH

debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando
electrones) o como bases (aceptando electrones).
 Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la
cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa
y viceversa.
 Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por
su estructura primaria.
 Estabilidad: La proteína debe ser estable en el medio donde desempeñe su función. Para
ello, la mayoría de proteínas acuosas crean un núcleo hidrofóbico empaquetado. Está
relacionado con su vida media y el recambio proteico.
 Solubilidad: Es necesario solvatar la proteína, lo cual se consigue exponiendo residuos de
similar grado de polaridad al medio en la superficie proteica. Se mantiene siempre y cuando
los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde
la solubilidad.

DesnaturalizaciónEditar
Artículo principal: Desnaturalización de proteínas
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en
la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura,
la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse
su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación
filamentosa se rompen y la proteína adopta la conformación globular. De este modo, la
capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales
tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus
propiedades biocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se
hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en
resumen, no son funcionales.
Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no
afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de
que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.
Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la
desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse
la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto
de calor sobre las queratinasdel pelo.[12]
Determinación de la estabilidad proteicaEditar
La estabilidad de una proteína es una medida de la energía que diferencia al estado nativo
de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de
estabilidad termodinámica cuando podamos hacer la diferencia de energía entre el estado
nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de
desnaturalización. Y hablaremos de estabilidad cinética cuando, dado que la proteína
desnaturaliza irreversiblemente, solo podemos diferenciar energéticamente la proteína
nativa del estado de transición (el estado limitante en el proceso de desnaturalización) que
da lugar al estado final. En el caso de las proteínas reversibles, también se puede hablar de
estabilidad cinética, puesto que el proceso de desnaturalización también presenta un estado
limitante. Se ha demostrado que algunas proteínas reversibles pueden carecer de dicho
estado limitante, aunque es un tema aún controvertido en la bibliografía científica.
La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La única
de ellas que mide directamente los parámetros energéticos es la calorimetría (normalmente
en la modalidad de calorimetría diferencial de barrido). En ésta se mide la cantidad de calor
que absorbe una disolución de proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la
temperatura se produce una transición entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que
lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor.
El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo
y en el estado desplegado. Entre ellas se pueden citar la fluorescencia
de triptófanos y tirosinas, el dicroísmo circular, radio
hidrodinámico, espectroscopia infrarroja y la resonancia magnética nuclear. Una vez hemos
elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalización de la proteína,
podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el
incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes químicos
(como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas últimas
relacionan la concentración del agente utilizado con la energía necesaria para la
desnaturalización. Una de las técnicas que han emergido en el estudio de las proteínas es la
microscopía de fuerza atómica, ésta técnica es cualitativamente distinta de las demás,
puesto que no trabaja con sistemas macroscópicos sino con moléculas individuales. Mide la
estabilidad de la proteína a través del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se
aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie.
La importancia del estudio de la estabilidad proteica está en sus implicaciones biomédicas y
biotecnológicas. Así, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson están relacionadas
con la formación de amiloides (polímeros de proteínas desnaturalizadas). El tratamiento
eficaz de estas enfermedades podría encontrarse en el desarrollo de fármacos que
desestabilizaran las formas amiloidogénicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por
otro lado, cada vez más proteínas van siendo utilizadas como fármacos. Resulta obvio que
los fármacos deben presentar una estabilidad que les dé un alto tiempo de vida cuando están
almacenados y un tiempo de vida limitado cuando están realizando su acción en el cuerpo
humano.
Su uso en las aplicaciones biotecnológicas se dificulta debido a que pese a su extrema
eficacia catalítica presentan una baja estabilidad ya que muchas proteínas de potencial
interés apenas mantienen su configuración nativa y funcional por unas horas.
ClasificaciónEditar
Según su formaEditar
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria
atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de
éstas son queratina, colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos
hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el
agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de
transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra
parte globular (en los extremos).
Según su composición químicaEditar
1.- Simples

2.- Conjugadas

1.- Simples u holoproteínas: en su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas

son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas), albúminas.Proteína simple
 2.-Conjugadas o heteroproteínas: estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y un
grupo prostético. La porción no aminoacídica se denomina grupo prostético, estos pueden
ser un ácido nucleico, un lípido, un azúcar o ion inorgánico. Ejemplo de estas son
la mioglobina y los citocromo. Las proteínas conjugados o heteroproteínas se clasifican de
acuerdo a la naturaleza de su grupo prostético:
Nucleoproteínas: Su grupo prostético son los ácidos nucleicos.

Lipoproteínas: Su grupo prostético son los fosfolípidos, colesterol y triglicéridos.

Metaloproteínas: El grupo prostético está formado por metales.}

Cromoproteínas: Son proteínas conjugadas por un grupo cromóforo (sustancia coloreada

que contiene un metal).

Glucoproteínas: El grupo prostético está formado por los carbohidratos.[13]

Fosfoproteinas: Son proteínas conjugadas con un radical que contiene fosfato, distinto de
un ácido nucleico o de un fosfolipido.

NutriciónEditar
Fuentes de proteínasEditar
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos,
cereales, verduras y productos lácteos tales como quesoo yogur. Tanto las fuentes proteínas
animales como los vegetales poseen los 20 aminoácidos necesarios para la alimentación
humana.
Calidad proteicaEditar
Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo
humano. Muchos alimentos han sido introducidos para medir la tasa de utilización y
retención de proteínas en humanos. Estos incluyen valor biológico, NPU (Net Protein
Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected
Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein
Efficiency Ratio). Estos métodos examinan qué proteínas son más eficientemente usadas
por el organismo.

Reacciones de reconocimientoEditar
 Reacción de Biuret

El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en

medio alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de
un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos
del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración
rojo-violeta.
 Reacción de los aminoácidos azufrados
 Se pone de manifiesto por la formación de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se
basa esta reacción en la separación mediante un álcali, del azufre de los aminoácidos, el
cual al reaccionar con una solución de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.

 Reacción de Millon

Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las proteínas
se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado
blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.
 Reacción xantoproteica

Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina,
con las cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados amarillos
Requerimientos proteicos de la dieta por edad y sexo
Cantidades dietéticas recomendadas de proteínas (g/día) en función de la edad y el sexo.[14]

Edad Peso Proteínas

(años) (Kg) (g/día)

0-0.5 6 13
Lactantes 0.5 9 14

1-3 13 16
4-6 20 24
Niños
7-10 28 28

11-14 45 45
15-18 66 59

19-24 72 58
Hombres
25-50 79 63

más de 50 77 63

11-14 46 46
15-18 55 44

19-24 58 46
Mujeres
25- 50 63 50

más de 50 65 50
 Food and Nutrition Board, National Academy of

Science/National Research Council 1989

Deficiencia de proteínasEditar
Deficiencia de proteínas en países en vías de desarrollo.
La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer
mundo. La deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida
como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la sobrepoblación y otros factores
incrementaron la tasa de malnutrición y deficiencia de proteínas. La deficiencia de proteína
puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutrición proteico
calórica afecta a 500 millones de personas y más de 10 millones anualmente[cita requerida]. En
casos severos el número de células blancas disminuye, de la misma manera se ve reducida
drásticamente la habilidad de los leucocitos de combatir una infección.
Deficiencia de proteínas en países desarrollados La deficiencia de proteínas es rara en
países desarrollados pero un pequeño número de personas tiene dificultad para obtener
suficiente proteína debido a la pobreza. La deficiencia de proteína también puede ocurrir en
países desarrollados en personas que están haciendo dieta para perder peso, o en adultos
mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperándose
de cirugía, trauma o enfermedades pueden tener déficit proteico si no incrementan su
consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia también puede
ocurrir si la proteína consumida por una persona está incompleta y falla en proveer todos
los aminoácidos esenciales.
Exceso de consumo de proteínasEditar
Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es
digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira el nitrógeno de
los aminoácidos, una manera de que éstos pueden ser consumidos como combustible, y el
nitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riñones. Estos
órganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional, pero si existe
enfermedad renal, una disminución en la proteína frecuentemente será prescrita.
El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de calcio corporal, lo
cual puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos
proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por ración, de manera
que pueden contrarrestar el efecto de la pérdida de calcio.
Algunos médicos sospechan[¿quién?] que el consumo excesivo de proteínas está ligado a
varios problemas:
 Disfunción hepática debido a incremento de residuos tóxicos.
 Hiperactividad del sistema inmune.
 Pérdida de densidad ósea; la fragilidad de los huesos se debe a que el calcio y
la glutamina se filtran de los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la
ingesta de ácidos a partir de la dieta. Este efecto no está presente si el consumo de
minerales alcalinos(a partir de frutas y vegetales [los cereales son ácidos como las
proteínas; las grasas son neutrales]) es alto.

En tales casos, el consumo de proteínas es anabólico para el hueso. Algunos

investigadores[¿quién?] piensan que un consumo excesivo de proteínas produce un
incremento forzado en la excreción del calcio. Si hay consumo excesivo de proteínas, se
piensa que un consumo regular de calcio sería capaz de estabilizar, o inclusive incrementar,
la captación de calcio por el intestino delgado[cita requerida], lo cual sería más beneficioso en
mujeres mayores[cita requerida].
Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a
ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de proteína es ligeramente
diferente. Algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune,
mientras que otras permanecen perfectamente seguras. Muchas personas son alérgicas a
la caseína (la proteína en la leche), al gluten (la proteína en el trigo) y otros granos, a la
proteína particular encontrada en el maní o aquellas encontradas en mariscos y otras
comidas marinas.
Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a más de dos
tipos diferentes de proteínas, debido a la diversidad entre los tipos de proteínas
o aminoácidos. Aparte de eso, las proteínas ayudan a la formación de la masa muscular.
Análisis de proteínas en alimentosEditar
Artículo principal: Análisis de proteínas en alimentos
Las proteínas en los alimentos, es un parámetro de importancia desde el punto de vista
económico y de la calidad y cualidades organolépticas y nutricionales. Debido a ello su
medición está incluida dentro del Análisis Químico Proximal de los alimentos (en el cual se
mide principalmente el contenido de humedad, grasa, proteína y cenizas).[15]
El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en alimentos es el método de
Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrógeno total en una muestra. El único componente de
la mayoría de los alimentos que contiene nitrógeno son las proteínas (las grasas, los
carbohidratos y la fibra dietética no contienen nitrógeno). Si la cantidad de nitrógeno es
multiplicada por un factor dependiente del tipo de proteína esperada en el alimento, la
cantidad total de proteínas puede ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la
proteína es expresada como el nitrógeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de
nitrógeno promedio de las proteínas es de aproximadamente 16 %. El método de Kjeldahl
es usado porque es el método que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es
usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.
Digestión de proteínasEditar
La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando
el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la
acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son
degradadas a péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus derivados,
que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de los aminoácidos
individuales es altamente dependiente de la fuente de proteínas. Por ejemplo, la
digestibilidad de muchos aminoácidos en humanos difiere entre la proteína de la soja y la
proteína de la leche[16] y entre proteínas de la leche individuales, como beta-
lactoglobulina y caseína.[17] Para las proteínas de la leche, aproximadamente el 50 % de la
proteína ingerida se absorbe en el duodeno o el yeyuno,[18] y el 90 % se ha absorbido ya
cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.[19]
Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante
fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen
cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y
los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un
proceso llamado gluconeogénesis.
Métodos de estudio[20]Editar
Artículo principal: Métodos de proteína
Las estructuras y actividades de las proteínas pueden ser estudiadas in vitro, in vivo e in
silico. Los estudios in vitro de proteínas purificadas en ambientes controlados son útiles
para comprender de qué manera una proteína lleva a cabo su función: por ejemplo, los
estudios de cinética enzimática exploran los mecanismos químicos de la actividad catalítica
de una enzima y su afinidad relativa por diferentes sustratos moleculares. Por su parte, los
experimentos in vivo pueden aportar información sobre el papel fisiológico de una
determinada enzima en el contexto de la célula o incluso de todo un organismo. Los
estudios in silico usan métodos computacionales para el estudio de las proteínas.
Purificación de proteínasEditar
Para realizar el análisis in vitro de una proteína, esta debe ser separada de otros
componentes celulares. Este proceso generalmente empieza con la lisis de la célula, en la
cual se destruye la membrana celular y su contenido se libera formando una solución
llamada lisado crudo. La mezcla resultante puede ser purificada
utilizando ultracentrifugación, que separa los distintos componentes celulares en fracciones
que contienen proteínas solubles; lípidos y proteínas de membrana; orgánulos celulares
y ácidos nucléicos. La precipitación por un método que se basa en la utilización de elevadas
concentraciones salinas puede concentrar las proteínas del lisado. Diversos tipos
de cromatografía se usan para aislar la proteína o proteínas de interés basándose en
propiedades como la masa molecular, carga neta o afinidad de unión. El nivel de
purificación puede ser monitorizado empleando varios tipos de electroforesis en gel si se
conocen la masa molecular y el punto isoeléctrico de la proteína estudiada,
por espectroscopía si la proteína tiene características espectroscópicas distinguibles, o bien
por ensayos de enzimas si la proteína tiene una actividad enzimática. Además, las proteínas
pueden ser aisladas según su carga por medio de la técnica de isoelectroenfoque.
Para las proteínas naturales, pueden ser necesarios varios pasos de purificación para obtener
proteína suficientemente pura para su uso en laboratorios. Para simplificar este proceso se
utiliza a menudo la ingeniería genética para añadir características químicas a la proteína
que faciliten su purificación, sin alterar su estructura o función. Como ejemplo, se le puede
unir al final de la proteína una etiqueta consistente en una secuencia de aminoácidos
específica, a menudo una serie de residuos de histidina. Como resultado, cuando el lisado
se hace pasar por una columna de cromatografía que contenga níquel los residuos de
histidina se unen al níquel y anclan la proteína a la columna mientras que los componentes
no etiquetados del lisado pasan sin impedimento.
Localización celularEditar
[[File:Localisations02eng.jpg|Localisations02eng|miniatura|300px|derecha|Proteínas
localizadas en distintos compartimentos celulares y estructuras etiquetadas con proteína
verde fluorescente (que aquí se ve blanca).]] El estudio de las proteínas in vivo trata de
conocer cual es la localización y el lugar de síntesis de la proteína en la célula. Aunque
muchas proteínas intracelulares se sintetizan en el citoplasma y las proteínas de membrana
o secretadas en el retículo endoplasmático, los detalles de cómo las proteínas son dirigidas
a orgánulos o estructuras celulares específicas no se conocen bien. Una técnica útil para
estimar la localización celular utiliza la ingeniería genética para expresar en la célula
una proteína de fusión o quimera formada por la proteína natural de interés unida a
un reportero como la proteína verde fluorescente. La localización en la célula de la proteína
fusionada puede ser visualizada de forma clara y eficiente por microscopía, como se ve en
el ejemplo de la figura.
Otro método para elucidar la localización celular de las proteínas de marcadores de
compartimento conocidos para regiones como el retículo endoplasmático, aparato de
golgi, lisosomas, vacuolas, mitocondrias, cloroplastos, membrana plasmática, etc. Con el
uso se versiones etiquetadas con fluorescencia de estos marcadores o de anticuerpor para
marcadores conocidos se facilita la localización celular de una proteína de interés. Por
ejemplo, la inmunofluorescencia indirecta permite la colocalización por fluorescencia y la
demostración de la localización. Las tinciones fluorescentes se usan para etiquetar
compartimentos celulares con un propósito similar.
Existen otras posibilidades. Por ejemplo, la inmunohistoquímica utiliza un anticuerpo
específico de una o varias proteínas de interés que están conjugadas a enzimas que
producen señales por luminiscencia o cromogénicas que pueden detectarse y compararse
entre muestras, lo que permite obtener información sobre la localización celular de las
proteínas. Otra técnica aplicable es la cofraccionación en gradientes de sacarosa (u otro
material) utilizando la centrifugación isopícnica o diferencial.