UNIVERSIDAD NACIONAL INTERCULTURAL DE LA AMAZONIA

FACULTAD DE INGENIERIA Y CIENCIAS AMBIENTALES

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

MONOGRAFIA N°1
Fuentes de enzima
CURSO: TECNOLOGIA DE LA FERMENTACION

DOCENTE:

Ing. JAMES LORENZO SILVA

ALUMNOS:

JORGE HENRY CHAVEZ LOZANO

PAOLO PEREZ CACHIQUE

CICLO: X

YARINACOCHA-PUCALLPA

2018-II

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INDICE

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I. INTRODUCCION

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 II. REVISION LITERARIA

2.1. Enzima
Son agentes que aceleran la velocidad de las reacciones sin sufrir ellos mismos ninguna
modificación química, reducen la barrera energética que es necesario superar para
transformar un reactante en un producto, (Damodaran, Parkin, & Fennema, 2008).

2.2. Mecanismos de biosíntesis de enzimas

A nivel molecular, las enzimas poseen sitios activos que unen sustratos (S) y que
estabilizan a los sustratos de transición activados (𝑆 ‡). Los aminoácidos que forman el
sitio activo y cualquier cofactor que sea necesario interaccionan colectivamente con el
sustrato a través de interacciones covalentes y/o no covalentes, (Damodaran, Parkin, &
Fennema, 2008).

2.2.1. Mecanismos de biosíntesis específicos

Los mecanismos por los que las enzimas funcionan como catalizadores se pueden
reducir a cuatro categorías generales:

Cuadro 1. Mecanismos de biosíntesis enzimática.

Residuos y cofactores
Mecanismo Fuerzas implicadas potencialmente
implicados
Residuos del sitio activo
Catálisis intra-frente a
Aproximación y residuos que
intramolecular
reconozcan al sustrato.

SER, THR, TYR, CYS,

Nucleofílicas
HIS (base), LYS (base),
ASP-, GLU-.
Catálisis covalente

LYS (base de Schiff)

Electrofílicas piridoxal, tiamina,
metales (cationes).

4
 Asociación/disociación de
Catálisis general HIS, ASP, GLU, CYS,
protones, estabilización de
acido-base. TYR, LYS.
cargas.
Ajuste inducido,
deformación inducida, Residuos del sitio activo
Deformación/distorsión
mecanismo de cremallera y residuos que
molecular
y flexibilidad reconocen al sustrato.
conformacional.

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III. CONCLUSIONES

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IV. BIBLIOGRAFIA