CUESTIONARIO BIOQUIMICA

1. MENCIONE CUAL ES LA CAUSA DE LOS ERRORES CONGENITOS DEL METABOLISMO

Los errores congénitos del metabolismo, errores metabólicos o enfermedades

metabólicas congénitas son un conjunto de enfermedades hereditarias que implican
alteraciones del metabolismo. La mayoría son debidas a la alteración de un gen que
codifica una enzima que cataliza una de las miles de reacciones químicas de la célula.
El primer error metabólico congénito fue identificado por Archibald Garrod en 1923; se
trata de la alcaptonuria, una deficiencia en la enzima homogentisato oxidasa implicado
en el metabolismo de la tirosina.

2. DEFINA QUE ES UNA ENZIMA O CATALIZADOR BIOLOGICO

Las enzimas son polimeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen
posible la vida tal como la conocemos. La presencia y el mantenimiento de un
conjunto completo y equilibrado de enzimas son esenciales para la desintegración de
nutrientes a fin de que proporcionen energía y bloques de construcción químicos, el
montaje de esos bloques de construcción hacia proteínas, DNA, membranas, células y
tejidos, y la utilización de energía para impulsar la motilidad celular, la función neural y
la contracción muscular.

3. MENCIONE LAS PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

- Son biocatalizadores(aceleran la velocidad de las reacciones)
- Actúan por presencia en pequeñas cantidades.
- Son específicos
- Trabajan mejor con un PH particular
- Trabajan mejor a una temperatura particular
- Se les dan nombres específicos
4. A QUE SE DENOMINA SISTEMA ENZIMATICO
Conjunto de varias enzimas cuyas actividades catalíticas están coordinadas, por ej.,
para actuar sucesivamente sobre los diferentes eslabones de una cadena de
degradación o de síntesis metabólica.

5. DESCRIBA EL CONCEPTO DE COENZIMA,APOENZIMA, HOLOENZIMA

Holoenzimas são enzimas conjugadas. A unidade é formada por Apoenzima (porção protéica)
+ Coenzima (porção não protéica ou radical prostético).
Enzimas são estruturas biocatalizadoras de importante função no organismo. São constituídas
de duas partes independentes: A parte proteíca, apoenzima e a parte não-proteica, coenzima.
A combinação das duas estruturas forma a Holoenzima ou simplesmente enzima.
O bom funcionamento do organismo se deve a possibilidade de separação
da apoenzima e coenzima para fins específicos.
 Coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a
una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Tienen
en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el
mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales,
que transportan de una enzima a otra.
A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican durante la reacción química; por
ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protón) y por tanto se
agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar
como coenzima.
Apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a
cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos
(Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prostético,
dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es por tanto,
catalíticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor adecuado.

6. MENCIONE LAS COEZIMAS BIOLOGICAMENTE IMPORTANTES

Dividem-se en dois grupos principais: vitaminas liposolubles (A, D, E, K) e vitaminas
hidrosolubles (complexo B,C,H)

7. DESARROLLE EL SISTEMA DE NOMENCLATURA DE LA UNION INTERNACIONAL DE

BIOQUIMICA
En forma sistematica el nombre de una enzima se construye con la siguiente
información: Nombre del sustrato(o sutrato)
Nombre del cambio quimico que realizan las enzimas sobre el sustrato
NADH-H+CoQ enzimas NAD+CoQH2

8. DESCRIBE LA CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS Y DESSAROLLAR CADA UNA DE ELLAS

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro,
según la reacción general:

AH2 + B A + BH2

Ared + Box Aox + Bred

Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.

Clase 2: TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:
 A-B + C A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de la derecha:

glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

Clase 3: HIDROLASAS

Catalizan las reacciones de hidrólisis:

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

lactosa + agua glucosa + galactosa

Clase 4: LIASAS

Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

A-B A+B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:

ácido acetacético CO2 + acetona

Clase 5: ISOMERASAS

Catalizan la interconversión de isómeros:

A B

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tabla
inferior:
 Clase 6: LIGASAS

Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:

piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi

9. DESSARROLA A QUE SE DENOMINA ESPECIFICIDAD ENZIMATICA

Una de las principales caracteristicas de las enzimas es su alta especificidad.

Las enzimas son especificas para:

a) el substrato
b) la reaccion

Ello significa que las enzimas pueden catalizar la transformacion de apenas un

substrato o una familia de substratos relacionados estructuralmente, catalizando solo
una de las posibles reacciones que ese substrato puede experimentar.

10. QUE ES UNA ISOENZIMA

Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos,
pero que catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen mostrar diferentes
parámetros cinéticos o propiedades de regulación diferentes.

11. CUALES SON LOS FACTORES QUE AFECTAN A LA CINETICA ENZIMATICA

Efecto del pH, Temperatura y Concentración de sustrato

12. A QUE SE DENOMINA SITIO ACTIVO

El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser
catalizado. La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su
estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades
con otras moléculas.

13. DESCRIBE Y GRAFICA LA UNION ENZIMA SUSTRATO ENUNCIADO POR FISHER

Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima,
denominado sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de
este sitio activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus
isómeros) es lo que determina la especificidad de las enzimas. El acoplamiento es tal
que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una
enzima como una llave a una cerradura".
 Orienta a los sustratos: parte de la energía de activación se utiliza para que los
sustratos roten y se enfrenten con los átomos correctos para formar los enlaces.
 Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales (R) de los aminoácidos de las
enzimas pueden participar directamente haciendo a los sustratos químicamente más
reactivos.
 Inducen la deformación en el sustrato: cuando una sustancia se une al sitio activo, la
enzima puede causar que los los enlaces se estiren, poniéndolo en un estado de
transición inestable.
 Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el modelo de llave- cerradura de
Fisher fue actualizado cuando se descubrió que las enzimas son flexibles y sus sitios
activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus sustratos. Este cambio de
forma causado por la unión al sustrato se denomina ajuste inducido.
En la Hexoquinasa puede observarse este ajuste inducido, con el sustrato (glucosa) y
sin él. El ajuste inducido alinea las cadenas laterales reactivas del sitio activo de la
enzima con los sustratos.

14. DESCRIBE Y GRAFICA EL MODELO PROPUESTO POR KOSHLAND

Fue Linus Pauling en 1946 quien propuso que el verdadero encaje llave-cerradura no
ocurría entre el sustrato y la enzima, sino entre el estado de transición y la enzima.
Posteriormente, Daniel Koshland postuló un mecanismo que permitía explicar el
aumento en la eficiencia de las interacciones no covalentes que se establecen entre la
enzima y el sustrato. El modelo propone que la interacción entre ambas moléculas hace
que la proteína sufra un cambio de conformación que permite la formación de
interacciones adicionales entre la enzima y el estado de transición y se conoce como el
modelo de encaje inducido. Los estudios sobre la estructura tridimensional de
proteínas han confirmado que esta situación ocurre realmente.
15. A QUE SE DENOMINA MODIFICADOR NEGATIVO O INHIBIDOR
Los catalizadores negativos o inhibidores son aquellos encargados de reducir o
disminuir la velocidad o rapidez de las reacciones químicas; es decir son sustancias que
desaceleran la velocidad de las reacciones. Su utilización no es mayor a la utilización de
los catalizadores positivos, que por otro lado, estos son los encargados de acelerar
el proceso de las reacciones químicas, son sustancias que aumentan la actividad de los
catalizadores. Por lo tanto se puede decir que los catalizadores son sustancias, que bien
sea, pueden incrementar o disminuir la velocidad de una reacción química, pero que sin
embargo al final no se realiza ningún cambio de tipo químico.

16. CUAL ES LA IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS PLASMATICAS EN LA CLINICA MEDICA

Las enzimas son empleadas en los laboratorios clínicos y en las investigaciones
biomédicas como reactivos biológicos para la determinación de analitos, y la medición
de sus niveles de actividad en el suero u otras muestras biológicas constituyen
herramientas eficaces en el diagnóstico y pronóstico de una enfermedad.