Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).

Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas, juegan en
casi todos los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la base de las proteínas.

Las liasas son enzimas que catalizan procesos de ruptura de enlaces por medio de mecanismos diferentes a la
oxidación o hidrólisis. Se encuentran clasificadas por el número EC 4. Esta clasificación comprende a las
siguientes subcategorías deliasas: EC 4.1, actúan sobre enlaces carbono-carbono.

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:

ácido acetacético CO2 + acetona

ligasas

Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP,
etc.):

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:

piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi

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En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones
químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción
se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley
general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se
llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de
esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido
a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad
enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
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La cataslaza es una enzima que acelera o retarda el proceso de fermentación de la leche por
ejemplo, para obtener lo que se llama cuajo o caseína, princial proteína de la leche. El valor
de ph debe ser ácido, es decir entre 4 o5,
y la temperatura casi ideal sería de 65ºC a 70ºc

la alfa-amilasa provee de fragmentos menores que pueden ser utilizados por la enzima beta-
amilasa. La enzima alfa-amilasa requiere de un activador como, por ej., cloruro de sodio. Es
sensible a una acidez elevada y se vuelve inactiva a pH 3,3 . El pH óptimo de acción está
dentro del rango 5-7, siendo de 6,5 para la alfa-amilasa bacteriana y pancreática.
La beta-amilasa no necesita de activador para actuar, pero es menos estable al calor, y el pH
óptimo de la beta-amilasa es de 4,5.

Los coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una
apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Tienen en
general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el
mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales,
que transportan de una enzima a otra.

A diferencia de las enzimas, los coenzimas se modifican y consumen durante la reacción

química; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protón)
y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de
nuevo puede actuar como coenzima.

La apoenzima es la parte proteica de una enzima, desprovista de los cofactores o coenzimas

que puedan ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente activa. La apoenzima es
catalíticamente inactiva; cuando se le une la coenzima o cofactor adecuados, constituye la
holoenzima.

Una enzima completa se denomina holoenzima, y está formada por una parte proteica
(apoenzima) y un cofactor no proteico (coenzima).

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA

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Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol,
etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener
carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte,
de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la activida
catalítica (Figura de la derecha). Este es el llamado pH óptimo.

La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los

cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por
encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar
drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene
un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa
lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros
cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de
la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más
o menos complejos para mantener estable el pH
intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.

mira, el estomago secreta pepsinogeno, es la forma inactiva de la pepsina, para activarse necesita de un ph
acido, esto se logra por la formacion de acido clorhidrico HCL, luego al pasar al intestino se desactiva ya qu
no el ph alcalino no permite su actividad,

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Concentración de sustrato
La concentración de sustrato, desempeña un papel importante en diversas enzimas.
Obviamente, esto se debe a una mayor concentración de sustrato, lo que significa,
que una mayor cantidad de moléculas de sustrato están involucradas en la actividad
de la enzima. Considerando que, una baja concentración de sustrato significa, que
una menor cantidad de moléculas estará asociada a las enzimas. Esto a su vez,
reduce la actividad de la enzima. Cuando la velocidad de una reacción enzimática es
máxima y la enzima se encuentra en su estado más activo, un aumento en la
concentración de sustrato, no hará ninguna diferencia en la actividad de la enzima. En
esta condición, el sustrato es continuamente sustituido por un nuevo lugar activo de la
enzima y no hay alcance para añadir esas moléculas adicionales.
Concentración de enzima
En cualquier reacción enzimática, la cantidad de las moléculas de sustrato que se
trata es mayor, en comparación con la cantidad de las enzimas. Un aumento de la
concentración de las enzimas, aumenta la actividad enzimática por la sencilla razón,
de que más enzimas participan en la reacción. La velocidad de la reacción, es
directamente proporcional a la cantidad de enzimas disponibles. Sin embargo, esto no
quiere decir, que un aumento constante en la concentración de las enzimas dará luga
a un aumento constante de la velocidad de reacción. Más bien, una muy alta
concentración de enzimas, en donde todas las moléculas de sustrato ya se
utilizan, no tiene ningún impacto sobre la velocidad de reacción. Para ser más
exactos, una vez, que la velocidad de reacción haya alcanzado la estabilidad, un
aumento en la cantidad de enzimas no afectará a la velocidad de reacción.
Inhibidores
Como el nombre sugiere, los inhibidores són las sustancias, que tienen una tendencia
de evitar las actividades de las enzimas. Los inhibidores de la enzima, interfieren con
las funciones de la enzima de dos maneras diferentes. Basado en esto, se dividen en
dos categorías: los inhibidores competitivos y los inhibidores no competitivos. Un
inhibidor competitivo, tiene una estructura que es la misma, que la de una molécula de
sustrato, y por lo que se une al centro activado de la enzima fácilmente y restringe la
formación de enlace del complejo enzima-sustrato. Un inhibidor no competitivo, es el
que produce el cambio (o cambios), en la forma de las enzimas por la reacción con su
lugar activo. En esta condición, la molécula del substrato, no puede unirse a la enzima
y, por tanto, las actividades posteriores se bloquean.
Factores alostéricos
Hay algunas enzimas, que tienen un lugar activo y uno o más lugares de regulación, y
són conocidas como las enzimas alostéricas. Una molécula que se une con los
lugares de la regulación, se conoce como el factor de alostérico. Cuando esta
molécula en el entorno celular, forma un enlace no covalente débil en el lugar de la
regulación, la forma de la enzima y su centro de activación se modifican.
Generalmente, este cambio disminuye la actividad de la enzima, ya que inhibe la
formación de un nuevo complejo enzima-sustrato. Sin embargo, hay algunos
activadores alostéricos, que promueven la afinidad entre la enzima y el sustrato e
influyen en el comportamiento enzimático positivamente.
https://lasaludi.info/los-factores-importantes-que-influyen-en-la-actividad-enzimatica.html

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Oxirreductasas

Catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimas de

oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes; tras la acción
catalítica, estas coenzimas quedan modificados en su grado de oxidación por lo que deben ser
transformadas antes de volver a efectuar la reacción catalítica.

Ejemplo: Deshidrogenasas.

Transferasas
Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras.
Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc.

Ejemplos: transaminasas, quinasas.

Hidrolasas
Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan
en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación.

Ejemplo: glucosidasas, lipasas

Isomerasas

Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición. Suelen
actuar en procesos de interconversión.

Ejemplo: epimerasas.(mutasa)

Liasa
Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o
añadirse a un doble enlace, capaces de catalizar la reducción en un sustrato. En la parte de enzimas
Sustrato es una molecula que sobre actua en una enzima, el sustrato se une al sitio activo de la enzima, y s
forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por acción de la enzima es transformado en producto y es
liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato.

Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

Ligasas
Realizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante al acoplamiento a
sustancias de alto valor energético (como el ATP).