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El agua
PH
Producto iónico del agua: escala de pH
La disolución iónica del agua es un proceso de equilibrio:
H2O = H+ + OH-
En las que los corchetes indican las concentraciones en moles por litro. La
magnitud de esta constante de equilibrio, a cualquier temperatura dada, puede calcularse
a partir de las medidas de conductividad del agua destilada. Puesto que la concentración
del agua, en el agua pura, es muy elevada (es igual al número de gramos de agua en un
litro divididos por el peso molecular gramo, o sea 1000/18 = 55,5 M) y la concentración
de iones H+ y OH- es muy pequeña (1 X 10-7 M a 25 °C) la concentración molar del
agua no cambia significativamente por su ligerísima ionización. La constante de equi-
libro puede simplificarse a la expresión siguiente:
y el término 55,5 X Keq puede sustituirse por una constante «global» Kw, llamada
producto iónico del agua,
KW=[H+][OH-]
pH = Iog10[H+]= -logl
Ph=7.0
El valor de 7,0 para el pH de una disolución exactamente neutra no es, por tanto, una
cifra escogida de manera arbitraria; deriva del valor absoluto del producto iónico del
agua a 25 °C.
El ph óptimo dentro del metabolismo es de 7.4 y los cambios en este pueden
afectar en los mecanismos biológicos ya que muchos de estos requieren estar en un pH
óptimo y otros al contrario requieren un medio más ácido.
Tampones
Son ácidos débiles con sus bases conjugadas que tienden a conservar un cierto
Ph = Pk ; estos sirven como primera defensa ante el cambio de ph en un organismo, un
ejemplo de estos es el tampón de bicarbonato que actúa ante una acidosis , y que es
producido por la misma cuando el CO2 interactúa o si hidroliza con H2O para dar H2CO3
= H+ +HCO3-.
AMINOACIDOS.
Son los componentes de las proteínas y están formados por un grupo amino y un
grupo carboxilo unidos a un carbono alfa y difieren entre si por las cadenas laterales
que les confieren características para clasificarlos como no polares o hidrofobicos, y
polares que a su vez se subdividen en los aminoácidos sin carga y los de con carga ya
sea negativa o positiva.
Estos aminoácidos se unen para formar las proteínas de las cuales hablaremos
mas adelante y esta unión se da por un enlace peptídico en el que se libera H 2O. Son 20
aminoácidos los que se consideran esenciales y se mencionan a continuación:
Por lo tanto estos aminoácidos realizan una función tanto de ácido como base ya
que se da un ion bipolar dependiendo del grupo r que tenga el aminoácido o pueden
funcionar como zwiterion con su carga neutra dependiendo del punto isoelectrico.
Estos aminoácidos tienen además de su nombre una sigla y un símbolo:
Las proteínas son macromoléculas que ocupan el 50% del peso de la célula
cuando esta ceca y son polipéptidos muy grandes además de ser una expresión de la
información genética.
Las proteínas globulares: que son solubles de forma esférica, presentan una
cadena compacta y tienen una función móvil y sus ejemplos más representativos son las
proteínas de nutrición, los anticuerpos y las enzimas.
Las proteínas fibrosas: son insolubles, finas y delgadas y tienen una función de
protección o de dar estructura como la queratina, la fibrina, colágena, etc.
Las proteínas tienes una estructura primaria que es lineal una secundaria dada
por los puentes de bisulfuro, la terciaria y cuaternaria.
Ciclo de la urea.
Este ciclo se regula gracias por medio de la carbamil fosfato sintetasa, ya que un
aumento en las reacciones de transaminación da lugar a un aumento en su actividad.
BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS
El hombre puede sintetizar 10 de los 20 aminoácidos requeridos como sillares de
construcción en la biosíntesis de las proteínas. Los restantes aminoácidos son
nutricionalmente indispensables y es preciso obtenerlos de otras fuentes. Las plantas
superiores y muchos microorganismos pueden sintetizar todos los aminoácidos
partiendo del amoniaco como fuente de nitrógeno. En el grupo de los no esenciales, o
nutricionalmente dispensables, el ácido glutámico se forma por aminación reductora del
«-oxoglutarato, y es el precursor directo de la glutamina y de la prolina. La alanina y el
ácido aspártico se forman por transaminación con el piruvato y el oxalacetato,
respectivamente. La tirosina se produce por hidroxilación de la fenil-alanina. La cisterna
se origina a partir de la metionina por una serie compleja de reacciones cuyos
intermediarios más significativos son la S-adenosil-metionina, la S-adenosil-
homocisteína y la cistationina. La cadena carbonada de la cisteína procede de la serina y
el átomo de azufre, de la metionina. La serina se sintetiza a partir del 3-fosfoglicerato.
La serina también es el precursor de la glicina; su carbono /3 es transferido al
tetrahidrofolato.
Las rutas biosintéticas de los aminoácidos esenciales se han establecido
principalmente gracias a estudios realizados con bacterias. Los esqueletos carbonados
de la metionina y de la treonina proceden del ácido aspártico, mientras que el grupo
metilo de la metionina dimana del W-metil-tetra-hidrofolato. La lisina se produce por
dos caminos, el del ácido amino-adípico (bacterias) y el del ácido aminopimélico
(hongos). Las síntesis de la isoleucina, valina y leucina parten de los a-oxoácidos,
implican migraciones singulares de grupos alquilo, y transcurren por algunas etapas
corrientes. La arginina se forma a partir de la ornitina, la cual, a su vez, procede del
ácido aspártico. Los precursores de los aminoácidos aromáticos son compuestos
alifáticos que se ciclan a ácido siquímico, que constituyen un precursor esencial de
muchas biomoléculas aromáticas. El ácido siquímico rinde fenilalanina y tirosina por la
vía del ácido pre-fénico, y triptófano a través del ácido antranílico. La ruta conducente a
la histidina es de lo más complicada y orignal, e implica la cadena carbonada de una
pentosa y la fragmentación del anillo purínico del ATP.
La mayoría de las rutas biosintéticas de los aminoácidos se hallan sometidas a
inhibiciones alostéricas o de producto final; generalmente, el enzima regulador es el
primero de la secuencia. Algunos de los enzimas reguladores de las rutas ramificadas se
encuentran como isozimas y, por tanto, responden a más de un modulador. Los
aminoácidos son precursores de otras muchas e importantes biomoléculas, incluyendo
péptidos biológicamente activos como el glutatión y el antibiótico gramicidina, la
creatina (de la glicina y la metionina), las hormonas adrenalina y noradrenalina (de la
tirosina), la serotonina y el ácido indolacético (del triptófano) y las poliaminas
espermina y espermidina (de la lisina y la metionina). El anillo porfirínico del hemo y
de la clorofila deriva de la glicina y del succinil-CoA.
La fijación del nitrógeno molecular por las bacterias de los nodulos radicícolas
de las leguminosas es catalizada por el sistema de la nitroge-nasa, compuesto de una
ferroproteína y de una molibdo-ferroproteína. Los electrones necesarios para la
reducción vienen proporcionados por la ferredoxina reducida. Por cada electrón
utilizado para reducir el nitrógeno se requiere, por lo menos, un ATP. La nitrificación
del amoniaco por los organismos del suelo para formar nitrato, así como la desnitrifi-
cación del nitrato por parte de las plantas superiores para rendir NH3, completan el ciclo
del nitrógeno.
ENZIMAS
Las enzimas se clasifican basándose en la reacción que catalizan. Algunos enzimas son
proteínas simples; otros son proteínas conjugadas y contienen grupos prostéticos
constituidos por iones metálicos, por coenzimas, o por ambos. Las coenzimas y los
grupos prostéticos actúan como transportadores intermediarios de grupos funcionales
específicos, de átomos o de electrones. Muchos coenzimas contienen una molécula de
una vitamina determinada, nutriente orgánico del que sólo se precisan vestigios para la
función celular normal.
En las reacciones catalizadas por enzimas, un incremento de la concentración del
sustrato aumenta la velocidad de reacción hasta que se alcanza un punto en que dicha
velocidad se hace independiente de la concentración del sustrato. En este punto el
enzima se halla saturado y la reacción es de orden cero con respecto al sustrato. Para
cada enzima hay una concentración de sustrato característica (KM, la constante de
Michaelis-Menten) a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad
máxima. La relación cuantitativa entre la velocidad inicial de la reacción, la
concentración del sustrato KM y la velocidad máxima de un enzima vienen dadas por la
ecuación de Michaelis-Menten. Su deducción se basa en la suposición de que se forma
un complejo enzima-sustrato que es reversible, como etapa esencial de la catálisis. Los
enzimas exhiben también un pH óptimo y un intervalo de temperatura en el que son
estables y activos.
Los inhibidores competitivos de las enzimas son aquellos que reaccionan
reversiblemente con la encima libre en competencia con el sustrato para formar un
complejo enzima-inhibidor; su acción puede invertirse por incremento de la
concentración del sustrato.
Los inhibidores acompetitivos no reaccionan con el enzima libre, pero se
combinan reversiblemente con el complejo enzima-sustrato, impidiendo la formación de
los productos. Los inhibidores no competitivos reaccionan reversiblemente tanto con el
enzima libre como con el complejo enzima-sustrato. Los inhibidores irreversibles
producen una modificación química permanente de algún grupo funcional esencial en la
molécula del enzima. Las experiencias cinéticas se utilizan para distinguir entre los
diversos tipos de inhibición reversible de los enzimas; las representaciones doble
recíprocas son especialmente útiles para el análisis de estos datos cinéticos.
En las reacciones bisustrato de desplazamiento simple al azar, el enzima forma
un complejo ternario con ambos sustratos, los cuales pueden adicionarse en cualquier
orden. En las reacciones de desplazamiento simple ordenadas, existe una secuencia
obligatoria en la adición de los sustratos para formar el complejo ternario. En las
reacciones de doble desplazamiento, o ping-pong, un sustrato reacciona con el enzima y
su correspondiente producto se libera antes de que se combine el otro sustrato.
Las experiencias con enzimas se efectúan normalmente midiendo la velocidad
inicial de la reacción bajo condiciones en las que el enzima esté saturado con el sustrato
y el pH es óptimo. La existencia de complejos enzima-sustratos y de compuestos
covalentes se ha deducido de estudios cinéticos, de experiencias de captación, y de
mediciones espectrofotométricas.
La topografía del centro activo de los enzimas puede ser estudiada mediante la
determinación de la especificidad de sustratos, utilizando reactivos químicos específicos
capaces de modificar covalentemente los grupos funcionales esenciales para la catálisis,
por mareaje de afinidad y mediante análisis por rayos X de los complejos cristalizados
enzima-sustrato o enzima-inhibidor. Los grupos R de la serina, la histidina, la lisina y la
cisteína, presentes en las proteínas enzimáticas, intervienen frecuentemente en la
catálisis en el centro activo.
Las reacciones catalizadas por los enzimas son de 1020 veces más rápidas que las
correspondientes reacciones no catalizadas. Una parte principal del incremento de
velocidad depende probablemente de la colocación exacta del sustrato en la proximidad
y orientación apropiadas respecto al grupo catalítico, de modo que se alcance con
facilidad el estado de transición. En algunos enzimas se produce un incremento de
velocidad menor debido al funcionalismo de la catálisis covalente, en la cual un
compuesto covalente enzima-sustrato se forma y se destruye rápidamente. El
incremento de velocidad se hace también posible mediante la catálisis ácido-base de
carácter general promovida por los grupos dadores o acep-tores de protones situados en
el centro activo. La velocidad experimenta también un incremento en una medida que
por el momento no puede evaluarse debido a los cambios de conformación que se
producen cuando se combinan el enzima y el sustrato. Por otra parte, se está
comenzando a comprender el mecanismo de acción de algunos enzimas como la
quimotripsina y la lisozima.
Algunos enzimas están biológicamente adaptados para desempeñar una función
catalítica además de una reguladora. Los enzimas alostéricos resultan modulados por
enlace no covalente con algún metabolito específico. Por regla general, catalizan la
primera reacción de una secuencia mul-tienzimática y con frecuencia son inhibidos por
el producto final de la secuencia que se une a un centro regulador específico, o
alostérico de la molécula enzimática. Algunos enzimas alostéricos son estimulados por
su modulador, que puede ser el mismo sustrato. Los enzimas alostéricos muestran una
cinética atípica que no parece seguir la ecuación de velocidad clásica de Michaelis-
Menten. Algunos enzimas alostéricos muestran curvas sigmoidales en la representación
de la velocidad inicial frente a la concentración del sustrato, mientras que otros
muestran curvas hiperbólicas no rectangulares. Cuando la molécula del modulador se
halla unida a su centro específico, cambia el valor de KM aparente o de Vma, del enzima.
Casi todos los enzimas alostéricos conocidos poseen múltiples subunidades, que
en algunos casos son de dos tipos; catalíticas y reguladoras. Se han propuesto varios
modelos para explicar el mecanismo de la regulación alostérica. El modelo de simetría
propone que la molécula del enzima alostérico existe solamente en una de las dos
conformaciones posibles, activa o inactiva, mientras que el modelo secuencial postula
que las subunidades cambian de conformación en una secuencia determinada; es decir,
que no lo hacen simultáneamente, de modo que pueden existir estados intermedios con
diferente actividad catalítica.
Otra clase de enzimas reguladores experimenta su interconversión entre las
formas activa e inactiva por modificación covalente de algún grupo específico de la
molécula del enzima debido a la acción de otros enzimas. Constituye un ejemplo la
glucógeno-fosforilasa, que se convierte en su forma b, inactiva, por hidrólisis
enzimática de sus restos serina fosforilados y por disociación de su estructura
tetramérica en una forma dímera; esta última puede convertirse de nuevo en fosforilasa
a, activa, mediante fosforilación enzimática.
Algunos enzimas aparecen en formas múltiples, llamadas isozimas, dentro de
una especie determinada o tipo de célula. Contienen diferentes proporciones de dos o
más tipos de cadenas polipeptídicas lo que determina que las formas isozímicas difieran
en KM o Vmíx.
CARBOHIDRATOS O AZUCARES.
Los glúcidos son acétales o cetales polihidroxílicos con la fórmula empírica
(CH2O)n. Las pentosas (CsHwOs) y las hexosas (CeHuOs) son los glúcidos simples más
abundantes, o azúcares. Poseen éstos uno o más átomos de carbono asimétrico y
existen, por tanto, en forma de estereoisó-meros; la mayor parte de los azúcares que se
encuentran en la naturaleza, por ejemplo la ribosa, la glucosa, la fructosa y la manosa,
pertenecen a la serie D. Los azúcares con cinco o más átomos de carbono pueden existir
en dos formas anoméricas, las cuales son hemiacetales cíclicos es-tereoisómeros
formados entre un grupo hidroxilo del azúcar y el grupo carbonilo. Los anillos de cinco
y de seis miembros así formados se llaman furanosas y piranosas, respectivamente. Las
piranosas pueden aparecer en conformaciones de nave y de silla.
En la reacción de las pentosas y las hexosas con los alcoholes se forman
glucósidos anoméricos. Los grupos hidroxilo libres de los azúcares pueden acetilarse
por completo o metilarse; sus anillos pueden ser también escindidos por el ácido
periódico. Los azúcares pueden reducirse a azúcares-alcoholes; pueden oxidarse en el
átomo de carbono aldehídico a ácidos aldónicos; si lo hacen en el grupo hidroxilo
primario, a ácidos uronicos y si en ambos átomos de carbono terminales, a ácidos
aldáricos.
Los disacáridos están constituidos por dos monosacáridos unidos mediante
enlace glucosídico. La maltosa contiene dos restos de glucosa unidos, por enlace
(14), la celobiosa contiene dos restos de glucosa, la lactosa contiene galactosa y
glucosa y la sacarosa contiene glucosa y fructosa. En la sacarosa, los átomos de carbono
anoméricos de ambos monosacáridos se hallan mutuamente unidos y no pueden
experimentar oxidación.
Los polisacáridos (glucanos) se clasifican químicamente, como homo-
polisacáridos, que contienen una unidad monosacárida simple que se repite (por
ejemplo, el glucógeno, polímero de la glucosa) y heteropoli-sacáridos, que contienen
dos o más unidades monosacáridas que se repiten (por ejemplo, el ácido hialurónico, un
polímero en el que alternan el ácido D-glucurónico y la .ZV-acetil-D-glucosamina). Se
clasifican también funcio-nalmente bien como polisacáridos de reserva o como
estructurales. Los polisacáridos de reserva más importantes son el almidón y el
glucógeno; son polímeros ramificados de la glucosa con enlaces a (l4) en las cadenas
y enlaces a (16) en los puntos de ramificación. El polisacárido estructural más
importante es la celulosa, constituido por unidades de D-glucosa con enlaces /3(14).
Las paredes de las células bacterianas contienen peptidoglucanos (mu-reínas),
heteropolisacáridos del ácido N-acetilmurámico y N-acetilgluco-samina, con péptidos
cortos que enlazan transversalmente y que contienen D-aminoácidos. Las paredes
celulares de las plantas superiores contienen celulosa, otros polisacáridos y proteína.
Las células animales poseen cubiertas flexibles que contienen mucopolisacáridos-ácidos
acoplados a las proteínas. Existen tres clases de glucoproteínas, distinguidas por los
restos aminoácidos a los que se hallan unidas las cadenas laterales de oligosacáridos.
DEGRADACION DE CARBOHIDRATOS
BIOSINTESIS DE CARBOHIDRATOS
La ruta central común de la biosíntesis de la mayoría de los glúcidos a partir de
precursores no glúcidos es la ruta que va desde el piruvato a la glucosa-6-fosfato. La
mayor parte de las reacciones reversibles de la glucólisis son utilizadas en la dirección
de la biosíntesis. Sin embargo, existen dos reacciones irreversibles de la glucólisis que
se hallan sustituidas por reacciones de rodeo energéticamente favorables para la síntesis.
En la primera de ellas, el piruvato se convierte en fosfoenolpiruvato, según la
siguiente secuencia mitocondrial
ATP Piruvato + CO2——> oxalacetato —— >malato
que va seguida de la secuencia citoplasmática
Malato ——> oxalacetato ——> fosfoenolpiruvato + CO:
El segundo rodeo es la hidrólisis de la fructosa-l,6-difosfato a fructosa-6-fosfato,
por la hexosa-difosfatasa. La glucosa-6-fosfato formada a partir del piruvato por esta
ruta central puede ser desfosforilada para formar glucosa libre, por la acción de la
glucosa-6-fosfatasa. El ritmo de la gluconeogénesis está fundamentalmente regulado
por la primera reacción de la secuencia (piruvato-carboxilasa), y en segundo lugar por la
hexosa-difosfatasa» Tanto la glucólisis como la gluconeogénesis están reguladas
independientemente dando asi lugar a unos ciclos llamados ciclos fútiles, en los que se
pierde energía de ATP.
El lactato y los productos intermedios del ciclo de los ácidos tricar-boxílicos
pueden experimentar su conversión neta en glucosa, así como también los aminoácidos
glucogénicos. Por otra parte, ni el acetil-CoA ni el CO2 pueden experimentar su
transformación neta en glucosa en los tejidos animales. Sin embargo, en las plantas y en
los microrganismos, el acetil-CoA sí se convierte en glucosa por funcionamiento del
ciclo del glioxilato.
En la fotosíntesis de la mayoría de plantas de las zonas templadas, el CO2
consigue penetrar en el esqueleto de la glucosa por una reacción oscura con la ribulosa-
l,5-difosfato, formando 3-fosfoglicerato; a ésta se la denomina la ruta C3. A expensas
del ATP y del NADPH producidos por las reacciones luminosas, seis moléculas de CO 2
pueden, finalmente, convertirse en glucosa gracias al ciclo de Calvin, que incluye
reacciones de las rutas del fosfogluconato y de la glucólisis. En algunas plantas
tropicales (plantas C4), el CO2 se fija primeramente en las células mesó-filas formando
ácidos C4, los cuales son después transportados a las células túnico-vasculares y
descarboxilados, mientras el CO2 vuelve a ser refijado por la ruta C3. Las plantas C3
muestran una fotorrespiración considerable, la oxidación del ácido glicólico procedente
de una reacción del oxígeno (en vez del CO2) con la ribulosa-difosfato. Las plantas C4
son mucho menos activas en fotorrespiración pero mucho más eficientes en actividad
fotosintética neta que las plantas C3.
Los nucleósido-difosfo-azúcares, particularmente los derivados del uridín-
difosfato, son precursores de otros monosacáridos, tales como la D-galactosa, de
disacáridos como la lactosa y la sacarosa, y de varios polisacáridos. La formación de
glucógeno por la glucógeno-sintasa requiere uridín-difosfato-glucosa como donador de
glucosa. La glucógeno-sintasa se encuentra en una forma fosforilada, o forma D, que es
relativamente inactiva, pero que se ve algo estimulada por la glucosa-6-fosfato, y en
otra forma desfosforilada, o forma I, que despliega una actividad máxima y es
independiente de la glucosa-6-fosfato como modulador. El grupo fosfato de la D-
glucógeno-sintasa es escindido por una fosfoproteína-fosfatasa. La forma I puede ser
refosforilada por la proteína-quinasa, cuya forma inactiva se convierte en activa por el
adenilato cíclico. Las actividades de la glucógeno-fosforilasa y de la glucógeno-sintasa
están independientemente controladas en los músculos y en el hígado. Los nucleósido-
difosfo-azúcares son donadores de glucosilo en las biosíntesis de polisacá-ridos
estructurales extracelulares tales como la celulosa y los xilanos de las paredes de las
células vegetales, en la del ácido hialurónico y las cadenas laterales oligosacáridas de
las glucoproteinas de los tejidos animales, y en la de los péptido-glucanos de las paredes
celulares bacterianas. Ciertos pasos de la biosíntesis de las paredes celulares de las
bacterias son inhibidos por antibióticos específicos. Por ejemplo, la penicilina inhibe la
reacción final de formación de enlaces transversales en la biosíntesis del retículo de
peptidoglucano de la pared celular.
LIPIDOS
Los lípidos son unos componentes de las células, insolubles en el agua que
pueden extraerse mediante disolventes no polares como el cloroformo o el éter. Los
lipidos complejos, o saponificables contienen ácidos grasos, generalmente con un
número par de átomos de carbono de 12 a 22 átomos de carbono de longitud. Los dobles
enlaces de los ácidos grasos insaturados poseen en general, la configuración cis. En la
mayor parte de los ácidos grasos insaturados, un doble enlace se halla en posición 9,10.
Los ácidos grasos pueden separarse y analizarse por cromatografía de partición gas-
líquido.
Los triacilglicéridos (triglicéridos) contienen tres moléculas de ácido graso
esterificadas con los tres grupos hidroxilos de la glicerina. Los triacilglicéridos
desempeñan primordialmente el papel de combustibles de reserva en forma de gotitas de
grasa en las células. Los fosfoglicéridos contienen dos moléculas de ácido graso, que
esterifican a los dos grupos hidroxilo libres del gliceril-3-fosfato y un grupo alcohólico
esterificado por el ácido fosfórico. Sus grupos de cabeza polares difieren en polaridad y
en carga. Se encuentran, principalmente, en las membranas. Los esfingolípidos no
contienen glicerina, pero poseen dos largas cadenas hidro-carbonadas, una de ellas
aportada por un ácido graso, y la otra por la esfingosina, un aminoalcohol alifático de
cadena larga. La esfingomielina es el único esfingolípido que contiene ácido fosfórico.
Los glucoesfingolípidos neutros, contienen un grupo de cabeza hidrocarbonado;
los cerebrosidos que son los más sencillos, contienen o bien D-glucosa, o D-galactosa.
Siendo los glucocerebrocidos y galactocerebrocidos respectivamente. Los gangliósidos
son glucoesfingolípidos ácidos que contienen uno o más restos de ácido N-
acetilneuramínico; son elementos importantes en las superficies celulares. Las ceras son
esteres de los ácidos grasos con alcoholes de peso molecular elevado.
Los lípidos simples, o no saponificables, comprenden a los terpenos y a los
esteroides. Los terpenos son compuestos lineales o cíclicos constituidos por dos o más
unidades de isopreno. Los esteroides derivan del terpeno escualeno. Los esteróles son
alcoholes esteroides; el colesterol es el esterol más abundante en los tejidos animales
presente en la membrana celular y que le da la estructura y la fluidez. Otros esteroides
incluyen a las hormonas sexuales, las hormonas adrenocorticales y los ácidos biliares.
Las prostaglandinas, que son derivados cíclicos de ácidos grasos insaturados de
20 átomos de carbono, actúan en la regulación biológica.
PGE: estimula el adenilato ciclasa e inhibe la secrecion gastrica.
PGF2: elevador de niveles de cGMP.
PGH Sintetasa: inividor de la ciclo oxigenasa.
Tromboxano A2: induce agregación plaquetaria.
PGF2a: inhibe la secreción de progesterona y regula al cuerpo luteo.
PGF2a y PGE2: induce abortos en el segundo trimestre.
PGI2: reduce el riesgo de la formación de coágulos sanguíneos.
DEGRADACION DE LÍPIDOS
OXIDACION DE ACIDOS GRASOS.
El proceso de la B-oxidación se realiza en la matriz mitocondrial para lo cual se
requiere que el acido graso se una a un grupo CoA dando como resultado después de la
acción de una ligasa el acilo-CoA graso que traspasa del medio citosolico hacia la
matriz mitocondrial por medio de la ayuda de dos enzimas que son la carnitintransferaza
I y II que se encargan de intercambiar el CoA por carnitina que en los humanos se
sintetiza a partir de la lisina en el espacio intermembranal y de cambiarlo nuevamente
dentro de la matriz mitocondrial para así poder cortar los fragmentos de acetil-CoA
respectivamente; todo esto se describe a continuación con mayor detalle.
Los ácidos grasos libres de los tejidos animales son activados, en primer lugar,
por esterificación para formar tioésteres acílicos del CoA en la membrana mitocondrial
externa, convirtiéndose después en esteres O-acilicos grasos de la carnitina, que pueden
atravesar la membrana mitocondrial interna y penetrar en la matriz, en donde se vuelven
a formar de nuevo los tioésteres de los acilos grasos y del CoA, acil-(graso)-CoA. Todas
las etapas subsiguientes de la oxidación de los ácidos grasos tienen lugar en forma de
esteres del CoA dentro de la matriz mitocondrial. La eliminación de sucesivas unidades
de acetil-CoA por oxidación del acil-(graso saturado de cadena larga)-CoA, recibe el
nombre de B-oxidación. Se necesitan cuatro etapas de reacción para separar cada resto
de acetil-CoA: la deshidrogenación de los átomos de carbono 2 y 3 por acción de las
deshidrogenases de acil-(gráso)-CoA dependientes del FAD, la hidratación del doble
enlace A2-trans resultante por la enoil-hidratasa, la deshidrogenación del L-B-hidroxi-
acil-(graso)-CoA mediante una deshidrogenase NAD+-dependiente, y una escisión
(tiólisis) que necesita CoA, del B-oxoacil-(graso)-CoA, para formar acetil-CoA y el
tioéster del CoA de un ácido graso acortado en dos átomos de carbono, el cual puede
reincorporarse a la secuencia. Para la oxidación completa del ácido palmítico, de 16
átomos de carbono, se necesitan siete ciclos a través del sistema, produciéndose en
conjunto ocho moléculas de acetil-CoA. Los electrones que se separan en las dos etapas
de deshidrogenación fluyen hacia el oxígeno a lo largo de la cadena respiratoria,
acompañados de la fosforilación oxidativa del ADP. El acetil-CoA formado durante la
oxidación del ácido graso se oxida después a CO2 y H2O mediante el ciclo de los ácidos
tricarboxílicos. La ecuación global para la oxidación del ácido palmítico es
Enfermedades lisosomales:
GLUCOLISIS
Es un proceso oxidativo que no requiere oxígeno, que degrada la glucosa en
lactato, con ganancia de ATP. Es muy común en microorganismos anaerobios como
bacterias nitrificantes, bacterias productoras de metano, entre otros (principalmente
organismos anaerobios). En las levaduras, la glucosa se degrada a 2 moléculas de etanol
y dos de CO2.
La glucólisis es catalizada por la acción de 11 enzimas, localizadas en el
citoplasma celular
Se divide en 2 Fases:
En la primera fase, la glucosa se “ceba” produciendo Gliceralaldehido-3-fosfato
En la segunda fase, consta de reacciones “redox”, donde el producto de la primera fase
fosforila a 2 moléculas de ADP formando dos moléculas de ATP
PRIMERA ETAPA:
En esta etapa apreciamos como se fosforila la glucosa con la ayuda de una
molécula de ATP, donde intervien 2 enzimas, la glucoquinasa y la hexoquinasa, donde
la segunda es más rápida que la primera
En esta etapa se convierte a la glucosa 6 fosfato en fructosa 6 fosfato con la
ayuda de la glucosa-fosfato-isomerasa, que con ayuda de la etapa anterior inician la
primera etapa de “cebado” de la glucosa.
Aquí se fosforila la fructosa 6 fosfato con la ayuda de la de la 6-fosfofructo-
quinasa, para convertirla en fructosa 1,6 difosfato, esta es la segunda etapa de “cebado”.
La fructosa-difosfato-adolasa se encarga de la obtención de gliceraldehído-3-
fosfato, para ahora si introducirlo en la segunda etapa de la glucólisis.
Para aprovechar el segundo producto de la reacción anterior, la enzima triosa-
fosfato-isomerasa, se encarga de convertir a la dihidroxiacetona en gliceraldehido-3-
fosfato
SEGUNDA ETAPA:
Se oxida el fosfogliceraldehido con la ayuda de gliceraldehído-fosfato-
deshidrogenasa para así formar el 3-fosfogliceril-fosfato.
La enzima fosfoglicerato se encarga de la obtención del ATP adicionando el
grupo fosfato que se obtiene de la 3-fosfogliceril fosfato.
La fosfoglicero-mutasa se encarga de mover el fosfato de la tercera a la segunda
posición
En estas reacción participa la enolasa, la cual se encarga de producir un fosfato
de alto contenido energético.
Esta reacción produce otro ATP a partir de la desfosforilación del
fosfoenolpiruvato, la enzima que trabaja en la reacción es la piruvato-quinasa, dando
como resultado el piruvato.
Esta reacción el piruvato es reducido a lactato a través de la lactato-
deshidrogenasa, donde los electrones son transportados por el NADH que se obtuvo de
la reacción de 3-fosfogliceraldehido, estas reacciones se dan más en bacterias y en
algunas plantas
El lactato es excretado ó almacenado, para hidrogenarlo y producir piruvato.
El piruvato en células eucariontes, entra en la mitocondria, se degrada a acetil-CoA para
entrar así al ciclo de las pentosas.
GLUCONEOGENESIS
Es muy similar a la glucólisis pero en sentido contrario.La gluconeogenesis es lo
contrario de la glucólisis o más bien el proceso mediante el cual se saca una fuente de
energía alternativa para después realizar la glucólisis.
Se obtiene glucosa 6-fosfato a partir de piruvato. por medio de 12 reacciones
diferentes aunque según el requerimiento de energía si es demasiado la gluconeogenesis
puede tomar una vía mas rápida y sin tantas reacciones enzimáticas y que va desde
piruvato hasta fosfoetanol piruvato en la que la enzima que actúa será la piruvato
ortofosfato diquinasa
FAD-ribitol-P-P-ribosa
I I
Flavina Adenina
Esta enzima está unida a la membrana interna mitocondrial, el FAD actúa como
un aceptor de hidrógenos en la reacción.
Formación de L-malato
La hidratación reversible del fumarato a L-malato es catalizada por la fumarasa, que es
una enzima hidratasa.
Formación de oxalacetato
Es la última reacción del ciclo. La malato deshidrogenasa NAD+ dependiente
cataliza la oxidación del L-malato a oxaloacetato. Es una enzima estereoespecífica, se
encuentran 2 isoformas en animales, una mitocondrial y otra citoplásmica.
6-fosfogluconato
í ë
ribulosa 5-fosfato gluconolactona 6-fosfato
íì
ribulosa 5-fosfato
eritrosa 4-fosfato éê
fructosa 1,6-bisfosfato
èdihidroxiacetonafosfa
to
Formación de NADH
El NAD+ es reducido a NADH por deshidrogenasas las cuales remueven dos
átomos de Hidrógeno de su substrato. Ambos electrones pero sólo un protón (ion
hidruro: H-) son transferidos al NAD+, formando NADH mas un protón libre, H+, el
cual es liberado al medio.
Desidrogenasas de NADH
El protón libre más el ion hidruro acarreado por el NADH son ahora transferidos
a una deshidrogenasa de NADH, un complejo enzimático embebido en la membrana
interna mitocondrial. Este complejo tiene una molécula de flavín mononucleótido
(FMN) unido fuertemente que acepta los dos átomos de Hidrógeno (2e- + 2H+),
reduciéndose a FMNH2. La deshidrogenasa de NADH también contiene átomos de
fierro apareados con átomos de azufre lo que hace centros fierro-azufre. Estos centros
son necesarios para la transferencia de átomos de Hidrógeno al siguiente miembro de la
cadena, la ubiquinona.
Coenzima Q
Esta coenzima es un derivado de quinona con un largo tallo isoprenoide. Es
ubicua en los sistemas biológicos por ello se denomina también ubiquinona. La CoQ
puede aceptar átomos de Hidrógeno tanto del FMNH2 producido por la NADH
deshidrogenasa y del FADH2 producido por la succinato deshidrogenasa en el ciclo del
ácido cítrico y la acil-CoA deshidrogenasa en el metabolismo lipídico.
Citocromos
Los demás miembros del la cadena de transporte de electrones son citocromos.
Cada uno contiene un grupo hemo hecho de un anillo porfirínico que contiene un átomo
de fierro. A diferencia del hemo de la hemoglobina, el átomo de fierro del citocromo es
reversiblemente transformado mediante oxido reducciones en su forma férrica (Fe3+) y
ferrosa (Fe2+). Los electrones son pasados a los citocromos b, c y a + a3 desde la CoQ.
Transporte electronico
El flujo de electrones en las reacciones de oxido-reducción es responsable,
directa o indirectamente de todo el trabajo realizado en los organismos vivientes. En los
organismos no fotosintéticos, las fuentes de electrones son compuestos reducidos (los
alimentos); en los organismos fotosintéticos, el donador inicial de electrones es una
especie química excitada por la absorción de la luz solar. El flujo de los electrones en el
metabolismo es un proceso complejo, los electrones se mueven a partir de varios
metabolitos intermedios a acarreadores de electrones especializados en las reacciones
catalizadas por enzimas. Posteriormente, los acarreadores donan los electrones a
aceptores con elevadas afinidades por los electrones, este último proceso, genera
energía. Las células contienen una variedad de transductores de energía, los cuales
convierten la energía del flujo de electrones en trabajo.
FOSFORILACION OXIDATIVA
Este proceso forma parte del transporte electrónico y se realiza en el complejo
V de esta cadena respiratoria y se da gracias a la ATPsintasa que se mueva a causa de
la oxidación de NADH y de FADH2 e incorpora el Pi al ADP dando como resultado la
formación de ATP; a continuación se describe el funcionamiento por completo.
La transferencia de electrones en la cadena de transporte de electrones es
energéticamente favorable porque el NADH es un poderoso donador de electrones y el
Oxígeno molecular es un potente aceptor de electrones. De hecho el flujo neto de
electrones desde el NADH hasta el Oxígeno resulta en la síntesis de ATP. La
fosforilación oxidativa es una serie de eventos químicos que llevan a la síntesis de ATP:
El total se cuenta con 30 ATP´s por cada piruvato por lo que por cada molécula
de glucosa se obtendrá un total de 60 ATP´s y dependiendo de de la vía y del producto
que se degrade se darán variantes desde 32 a 38 ATP´s
La integración del metabolismo es tomar en cuenta las necesidades de la célula y
ver por que medios va a satisfacer estas necesidades desde los productos de los
organismos autótrofos como los carbohidratos así como las proteínas que consumimos y
los lípidos que al degradarse en compuestos sillares mas simples sirvan tanto para
producir los compuestos que requiere la célula tanto para la producción de la energía
que se requiere para mantener viva a la célula y para sintetizar los productos que la
forman esto es mediante el ATP que ya vimos como es que se da su producción y que
en el caso de la degradación de todo lo que consumimos en catabolismo es convergente.
Estas rutas son convergentes a la tercera etapa de la cadena respiratoria que es el
ciclo de krebs del que ya se ha hablado y que después de este se da la cadena de
trasporte electrónico, que por medio de la fosforilación oxidativa se da la formación de
ATP a partir del ADP que se da del gasto de ATP ya sea por la producción de otros
compuestos de importancia vital para la célula, o para el transporte activo o para las
proteínas que se encuentran en la célula que son dependientes del ATP para su
funcionamiento.
A partir de lo que consume nuestro sistema se produce lo que requerimos como
nuestros propios aminoácidos para la formación de las proteínas que nuestro cuerpo
requiere para su estructura o como enzimas así como los lípidos que conformaran las
membranas de las células del cuerpo y la glucosa que se convierte en glucogeno para
dar una reserva de energía ante una actividad física mediante las rutas anabólicas que a
diferencia de las rutas anabólicas estas son divergentes para dar diferentes compuestos
macromoleculares.