UNIVERSIDADE NOVA DE LISBOA

Faculdade de Ciências e Tecnologia

Departamento de Química

Bioquímica Geral C – 1º EXAME

Identificar todas as folhas do Teste com nome, número e curso

Nome:
Nº:
Curso:

Data:

Cotação : Classificação:

1- 2.0 1-

2- 2.5 2-
3- 1.0
3-
4- 1.5
5- 1.5 4-
6- 2.0
5-
7- 1.5
8- 1.0 6-
9- 1.0
7-
10- 1.0
11- 2.0 8-
12- 2.0
9-
13- 1.0
__________ 10-

20.0 11-

12-

13-

_______________

Final :
 BIOQUÍMICA GERAL C
Licenciaturas em Conservação e Restauro e
Ensino das Ciências da Natureza
1º EXAME 28/06/2004
____________________________________________________________________________

1- Considere a curva de titulação da histidina e responda às questões que se seguem:

a) Indique quais as espécies presentes em cada um dos patamares.

b) Diga como poderia determinar, a partir da curva de titulação, o valor de pKa de cada um dos grupos
ionizáveis da histidina.

c) Qual é o ponto isoeléctrico da histidina? Justifique.

2- Considere o tripeptídeo: Gli-Ala-Val

a) Escreva a respectiva estrutura molecular

b) Qual o ponto isoelétrico aproximado deste tripeptídeo? Justifique.

2
c) Quando colocado num campo eléctrico diga para que direcção se move o peptídeo aos seguintes
valores de pH, justificando convenientemente a resposta:

pH=1
pH=2
pH=10
pH=12

3- a) Porque é que o aminoácido prolina destabiliza a estrutura secundária regular da hélice-α bem como da
folha-β?

b) Em que zona da estrutura secundária de uma proteína é mais frequente localizarem-se as prolinas?
Porquê?

4- Dê dois exemplos de:

a) Duas proteínas fibrosas

b) Duas proteínas globulares (que possuam estrutura quaternária)

c) Duas proteínas hémicas

d) Duas proteases

e) Duas coenzimas

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5- As curvas de saturação de oxigénio da hemoglobina variam com a concentração em BPG (2,3-
bisfosfoglicerato) e com o pH. Represente em dois diferentes gráficos, as curvas de saturação em oxigénio
para dois valores de concentração em BPG e para dois valores de pH. Explique o andamento das curvas
que esboçou.

6 - A cinética de uma dada enzima foi medida em função da concentração de substrato na presença e
ausência de um inibidor I, de concentração [I] = 2 × 10-3 M.

Substrato Velocidade (µmoles/min)

(M)
sem Inibidor com Inibidor

0,3 × 10-5 10,4 4,1

0,5 × 10-5 14,5 6,4

1,0 × 10-5 22,5 11,5

3,0 × 10-5 33,8 22,6

9,0 × 10-5 40,5 33,8

a) Calcule os valores de Vmax e Km na ausência e presença do inibidor

b) Classifique o tipo de inibição observada. Justifique.

c) Calcule a constante de ligação do inibidor à enzima. Justifique.

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7- Considere os seguintes di- e polissacáridos:
a) Identifique cada um atribuindo-lhe o nome correcto (lactose, amilopectina, celulose, frutose e heparina) :

b) Destes vários hidratos de carbono apenas um possui propriedades redutoras. Identifique-o e justifique.

c) Para os vários compostos, assinale com um círculo a(s) ligação(ões) glicosídica(s).

8- Estudou-se a composição química (em %) de três amostras de ácidos nucleicos isoladas de três
organismos diferentes:
A T U G C

Amostra 1 26 0 18 26 40
Amostra 2 38 25 0 29 39
Amostra 3 22 22 0 43 43

a) Identifique as amostras de ADN. Justifique.

b) Qual das amostras possui uma Tf mais elevada? Justifique.

9- Considere o caminho metabólico da Glicólise e responda às seguintes questões:

a) Porque razão é que os metabolitos que intervêm na glicólise são todos fosforilados?

b) Como é que o principal oxidante da glicólise (NAD +), uma vez reduzido é posteriormente regenerado?

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10- Considere a seguinte reacção (nota: [FAD] corresponde ao cofactor de flavoproteínas):

[FAD] + 2cit c (Fe2+) + 2H+ Æ [FADH2] + 2cit c (Fe3+)

a) Escreva as equações parciais. Diga qual é o par redox aceitador de electrões e qual o par redox doador
de electrões. Justifique.

b) Calcule o valor de ∆E0´ e determine a energia livre da reacção em condições padrão

(F=23.06 Kcal.V-1.mol-1)

11- Diga quais das seguintes afirmações são verdadeiras ou falsas:

(a) O ciclo dos ácidos tricarboxílicos é fundamental para gerar potencial redutor na forma de NADPH
(b) O ciclo dos ácidos tricarboxílicos hidrolisa ATP
(c) O ciclo dos ácidos tricarboxílicos produz percursores biossintéticos importantes

(d) Na fosforilação oxidativa o potencial redutor é transformado em potencial eléctrico e químico

(e) Na fosforilação oxidativa os electrões do NADH são tão “rentáveis “ como os do FADH2
(f) Na fosforilação oxidativa é consumido O2
(g) Na fosforilação oxidativa os electrões do NADH atravessam vários transportadores até serem cedidos
à ATP sintase

(h) Pela conversão de uma molécula de glucose em etanol obtêm-se 2ATP, e 1 etanol
(i) Pela conversão de uma molécula de glucose em etanol obtêm-se 2ATP, 2 NADH, 2 CO2 e 2 etanol
(j) Pela conversão de uma molécula de glucose em etanol obtêm-se 2ATP, 2 CO2 e 2 etanol

12- a) Diga quantas moléculas de ATP são produzidas por oxidação completa de uma molécula de
gliceraldeído-3-fosfato. Justifique.

b) Em relação à resposta dada na alínea anterior, diga qual a percentagem de ATP produzido por
fosforilação oxidativa e qual a percentagem de ATP formada por fosforilação a nível do substrato. Justifique.

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Para os alunos de Conservação e Restauro

13- Suponha que dispunha das seguintes enzimas:

a) E.C.3.4.16.5 Carboxipeptidase C. (pH óptimo 4.5-6.0

b) E.C.3.1.1.4 Fosfolipase A2
c) EC.3.4.23.1 Pepsina A (pH óptimo 4.5)
d) EC.3.1.1.3 Triacilglicerol lipase (pH óptimo 4.3)
e) EC.3.2.1.1 Alfa-amilase (pH óptimo 8.0)

E que tinha que proceder ao restauro de uma obra em que existiam resíduos de natureza diversa que se
pretendia remover.
a) Para cada uma das enzimas indique qual o tipo de resíduos que poderiam ser, em princípio, removidos
(considere materiais biológicos como colas de natureza proteica, colas vegetais, ceras, amido, etc).

b) Qual o significado da referência EC.3.1.x.x, EC.3.2x.x e EC.3.4.x ?

Para os alunos de Ensino das Ciências da Natureza

13- O colagénio é a proteína mais abundante nos animais vertebrados com uma função essencialmente de
suporte (tendões, pele, ossos, cartilagem, etc).
Indique quais as propriedades do colagénio que lhe conferem rigidez, considerando a respectivas estruturas
secundária e terciária, bem como a composição em amino-ácidos: