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INTRODUCCIÓN

Principalmente, de la secuencia de aminoácidos nos referimos a la

obtención de éstos por medio de métodos experimentales, estudiando
cómo han evolucionado desde que Sanger propuso el primero de éstos,
investigando en qué consisten cada uno de ellos, características
específicas y cómo los podemos llevar a la práctica.

También plantearemos algunas de las enfermedades causadas por

daños en la secuencia de aminoácidos.

Básicamente el trabajo se centra en conocer los aminoácidos, su

estructura; cómo un cambio en sus secuencias puede provocar
alteraciones en el correcto funcionamiento del metabolismo de nuestro
cuerpo, que posteriormente se convertirá en enfermedad.
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CONTENIDO

COMPOSICIÓN DE LAS PROTEINAS EN CUANTO A AMINOACIDOS

Para determinar la cantridad de cada aminoaxido en una proteina

es preciso empezar por someterla a hidrólisis, con acidos, álcalis o
enzimas, según el aminoácido que vaya a determianrse. La hidrólisis
acida, en ausencia de aire, es el metodo que se prefiere de ordinario. El
álcalis hidroliza los grupos amidas de la Asparragina y la Glutamina,
destruye la Cisteina y la Arginina y conduce a racemizacion. Las enzimas
no solo son lentas en su accion, sino que la hidrólisis por ellas puede ser
incompleta y la presencia de proteina d ela enzima podria interferiri en el
análisis. A continuación se describen algunos de los metodos analíticos
que se han ideado:

METODOS PARA LA IDENTIFICACION DE AMINOACIDOS

METODOS QUÍMICOS. El primer metodo, y desde el punto de vist

cuantitativo el metodo mas burdo, consiste en aislamiento directo de los
aminoácidos o de sus derivados, a base de diferencias en sus
solubilidades.
La introducción de reacciones de color especificas para muchos
aminoácidos ha reemplazado los metodos de aislamiento, menos
cuantitativos, pero proporcionan metrodos muy especificos para todos los
aminoácidos.
METODOS MICROBIOLOGICOS. Muchos microorganismos proliferan en
medios francamente simples y cuya composición puede variarse a
voluntad. Estos microorganismos requieren a menudo dterminados
aminoácidos (aminoácidos esenciales) para su crecimiento.
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Con ciertas limitaciones puede llegar a demostrarse una ralcion directa

entre la cantidad de cada uno de estos aminoácidos en el medio y la
capacidad de crecimiento de microorganismos (su división). A veces,
puede medirse la manifestación de una ctividad metabólica especifica por
ejemplo, la producción de acido láctico.
Una curva de crecimiento patron (o curva de producción de acido) puede
construirse para mostrar esta relacion para cantidades especificas para el
aminoácido. Por comparación de esta curav patron con el crecimiento de
un microorganismo en un medio que carezca del aminoácido objeto de
examen, pero al cual se han agregado diversas cantidades de un
hidrolizado de proteinas neutralizado, se puede calcular la cantidad de
aminoácido contenido en el hidrolizado.
Este metodo ha sido muy util pero adolece de varias limitaciones. Los
aminoácidos de que se dispone para patrones no siempre son puros, los
microorganismos a menudo sustituyen para su metabolismo un
aminoácido por otro y la reaccion de un organismo a cantidades
especificadas de un aminoácido difiere frecuentemente en presencia de
otros aminoácidos.
METODO DE DISOLUCIÓN ISOTOPICO. Este metodo puede ser
extraordinariamente exacto, pero requiere de aminoácidos pueros
marcados isotopicamente, es muy laborioso y a veces, como en el caso
de isótopos estables, requiere del uso de equipo de ensayo costoso
(espectrómetro de masas). En principio, se diduelve un aminoácido, que
contenga un isótopo de actividad especifica conocida, en una cantidad
conocida de hidrolizado de proteina y luego se aisla y purifica el mismo
aminoácido, bien libre o como derivado. No es necesario aislar el
aminoácido cuantitativamente , si no mas bien tener la absoluta seguridad
de que esta puro.
Si suponemos que el aminoácido marcado que se agrego tiene la misma
solubilidad que el aminoácido no marcado isotopicamente en el
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hidrolizado, la comparación entre la actividad isotópica y especifica del

aminoácido que se agrego y la actividad del que se asidlo revelara el
grado de dilución, del acido agregado, por el presente el el hidrolizado.
Por ejemplo, la cantidad originalmente presente de Glicina en un
hidrolizado (Y) puede calcularse a partie de la cantidad de Glicina
agregada (X) y de su contenido N15 (Co) y del contenido de N15 de la

 Co 
Glicina aislada (C): Y=  −1 X
 C 

ANÁLISIS CROMATOGRAFICO. Con mucha diferencia, el método mas

útil y mas preciso para determinar la cantidad de cada aminoácido en un
hidrolizado de proteína es la separación de los aminoácidos en una
columna de adsorbente, seguida por la elusión consecutiva de cada ácido
(Stein y Moore).
Solamente se requiere 2 mg de proteína pura para un análisis completo.
La elusión de los aminoácidos se hace por separado, por soluciones
amortiguadoras de distinta composición. Las soluciones, a medida que
abandonan la columna, se separan en pequeñas fracciones y a cada
fracción se agrega el reactivo ninhidrina para la determinación
calorimétrica del contenido de aminoácido. Mediante el uso de
aminoácidos conocidos y normalización de las condiciones, se puede
determinar la composición de cada aminoácido en el efluente. La cantidad
de cada aminoácido se calcula por el área que queda baja cada curva.
METODO DE SANGER. Las proteínas pueden ser caracterizadas por un
análisis ulterior de los residuos N y C-terminal. La mayoría de las
proteínas tienen dos extremos: un amino (N-terminal) y un carboxilo (C-
terminal). Al identificar los residuo de aminoácidos de cada extremo, se
pueden identificar dos asideros de la proteína; los residuos del amino
terminal se identifica mediante uno de los métodos habituales. El análisis
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de Sanger es, históricamente el mas importante. La proteína se hace

reaccionar con 1- fluoro- 2,4-dinitrobenceno ( reactivo de Sanger ), forma
un producto estable con el grupo amino del extremo y marca la proteína.
Después de hidrolizar con HCl 6M la proteína seleccionada, el aminoácido
N-terminal se separa e identifica como su derivado 2,4 dinitrofenilo; el
resto de los aminoácidos de la mezcla de hidrólisis permanece sin
modificación química; sin embargo, el método de Sanger, no es el mas
adecuado porque el reactivo reacciona lentamente y los aminoácidos son
difíciles de detectar. Además, toda la proteína se destruye con la
hidrólisis, dificultando su caracterización posterior. Actualmente se han
desarrollado mas reactivos que son mas sensibles.

Los metodos para identificar los aminoácidos del C-terminal no son tan
sencillos como los que son para los residuos del N-terminal. El
procedimiento mas utilizado en la actualidad es la ruptura enzimatica del
enlace peptido mas cercano al C-terminal. La enzima carboxipeptasa, un
catalizador de la digestión, libera mediante hidrólisis el ultimo aminoácido
(C-terminal). El aminoácido libre puede aislarse e identificarse por
cromatografía.
METODO DE EDMAN En este procedimiento se utiliza el reactivo
fenilisotiocianato, que marca y libera tan solo el residuo N-terminalsin
destruir el resto de la proteina. El aminoácido del N-terminal liberado se
peuede aislar e identificar; el derivado del aminoacidose conoce como
una feniltiohidantoina. Esto deja al descubierto un nuevo residuo N-
terminal de la proteina; el producto proteico puede reciclarse varias veces
a traves de la reaccion de Edman, y en cada paso pierde un aminoácido
del N-terminal. En la actualidad se utiliza un analizador automatico o
secuenciador, que puede programarse para controlar la mezclka
adecuada de reactivos, la separación de los productos y la identificación
de los derivados feniltiohidantoinicos de los aminoácidos N-terminales.
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Para efectuar un análisis secuencial completo mediante el procedimiento

de Edman, se requiere de un microgramo de polipéptido.
Las reacciones del procedimiento de Edman no producen un rendimiento
del 100% por consiguiente, cada ciclo produce la cantidad de proteina
disponible para reciclrase y, ademas, la solucion de reaccion llega a
contaminarse con mezclas de proteinas. El limite del proceso es de unos
50 ciclos por esta razon, los polipéptidos y proteinas con mas de 50
aminoacidos no pueden secuenciarse directamente, primero se deben
cortar en pequeños fragmentos. Las cadenas de proteinas se pueden
fragmentar con reactivos y enzimas que escinden enlaces peptidicos en
lugares conocidos. El bromuro de cianogeno (CNBr), un reactivo para
cortar muy selectivo, rompe el enlace peptídico del lado del C de cda
residuo de metionina presente en una proteina.

ENFERMEDADES POR DEFICIENCIA DE AMINOÁCIDOS

Los Aminoácidos son los componentes primordiales de las
proteínas. Las alteraciones en su metabolismo se producen por la
ausencia de origen genético de las enzimas que intervienen en él. El
desarrollo de técnicas modernas para la detección y cuantificación de los
aminoácidos en productos biológicos ha expandido las posibilidades de
diagnóstico de laboratorio y de tratamiento de estos problemas, raros pero
importantes. Son muchos, el más conocido es la Fenilcetonuria.

El catabolismo de la fenilalanina puede ser defectuoso

genéticamente. Se han detectado muchos defectos genéticos en el
metabolismo de los aminoácidos en humanos. La mayoría de estos
defectos causan la acumulación de intermediario específicos, esta
condición causa defectos en el desarrollo neural y retardo mental.
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La primera enzima en el catabolismo de la fenilalanina, la

fenilalanina hidroxilasa cataliza la hidroxilación de fenilalanina a tirosina.
Un defecto genético en esta enzima es el responzable de la enfermedad
FENILCETONURIA (PKU; primera enfermedad genética humana
descubierta), esta enfermedad es la principal responzable de
hiperfenilalaninemia. La fenilalanina hidroxilasa es una monooxigenasa.
La enzima requiere de un cofactor para su catálisis la tetrahidrobiopterina,
la cual transporta electrones del NADH al O2 en la hidroxilación de la
fenilalanina. Durante este proceso, la coenzima es oxidada a
hidrobiopterina; finalmente es reducida por la dihidrobiopterinareductasa
en una reacción que requiere NADH.

Papel de la tetrahidrobiopterina en la reacción catalizada por la

fenilalanina hidroxilasa.

Cuando la fenilalanina hidroxilasa es defectuosa genéticamente

una segunda vía del metabolismo de la fenilalanina que normalmente se
utiliza muy poco, entra en acción. En este proceso, la fenilalanina sufre de
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transaminación con el piruvato formando fenilpiruvato; tanto la

fenilalanina como el fenilpiruvato se acumulan en sangre y otros tejidos y
se excretan en la orina, de ahí el nombre de la enfermedad
FENILCETONURIA. El fenilpiruvato puede ser descarboxilado formando
fenilacetato o reducido formando fenillactato. El primero da un olor
característico a la orina, lo cual es parte de la sintomatología.
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Caminos alternativos del catabolismo de la fenilalanina en los

fenilcetonurios.

El fenilpiruvato se acumula en los tejidos, sangre y orina. El fenilacetato y

el fenillactato tambien se pueden encontrar el la orina.

La acumulación de estos metabolitos en infantes tempranos produce

desarrollo anormal del cerebro y causa retrazo mental, lo cual puede ser
evitado con un estricto control de la dieta (evitando tirosina y fenilalanina).
La tetrahidrobiopterina es necesaria para producir L-3,4-
dihidroxifenilalanina (L-DOPA) y 5-hidroxitriptofano (precursores
esenciales para la síntesis de norepinefrina y serotonina respectivamente)
se pueden agregar a la dieta.

Existe otra variedad de defecto en la utilización de la fenilalanina,

en la cual hay defectos en la enzima homogentisato dioxigenasa, esta
enfermedad es mucho menos severa que la PKU. Estos pacientes que no
tienen efectos serios excretan orina obscura por la oxidación del
homogentisato. Esta enfermedad se denomina ALCAPTONURIA. Su
descubridor, Archibald Garrod a principios del siglo XX fue el primero en
hacer una conexión directa entre la falta de una enzima y un
padecimiento.

Algunos desordenes genéticos humanos que afectan el catabolismo

de los aminoácidos
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*Letargo (gr. lethe, olvido + argós, inactivo). Estado patológico de

somnolencia profunda y prolongada de la cual es difícil despertar.
+ cetoaciduria de cadenas ramificadas

TRASTORNOS DE AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son los componentes de las proteínas, pero cuando hay
un exceso de ellos son muy tóxicos. En estas enfermedades, algunos de
ellos no se pueden degradar; la toxicidad resultante puede ser crónica o
aguda.

FENILCETONURIA. Se produce por la deficiencia de la enzima llamada

Hidroxilasa que interviene en el metabolismo del aminoácido llamado
Fenilalanina. A consecuencia de esta deficiencia, la fenilalanina se
acumula en sangre y luego se oxida hacia una fenilcetona, que es
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excretada en orina, dándole nombre a la enfermedad. La fenilcetona tiene

efectos destructivos a nivel del sistema nervioso central, llevando a
retardo mental que es la expresión más importante de la enfermedad.
Otras manifestaciones incluyen un olor característico de la orina,
complexión delgada, eczema y convulsiones. La forma de transmisión es
autosómica recesiva, su incidencia es 1 en 10 mil nacidos vivos.

El diagnóstico se confirma por la presencia aumentada de fenilalanina en

sangre y por la eliminación de fenilcetona en orina (test de PKU).

El tratamiento es la eliminación de la fenilalanina de la dieta. Si esta dieta

es instituida temprano (antes del 3er mes de edad) el pronóstico es
bueno, aunque algunos presentan cierto déficit intelectual.

ENFERMEDAD DE ORINA DE JARABE DE ARCE O “MAPLE”. Defecto

en el metabolismo de los llamados “aminoácidos de cadena ramificada”
(leucina, isoleucina y valina), que se acompaña del olor al jarabe del que
recibe su nombre. Frecuentemente ocasiona crisis muy graves en las
primeras semanas de vida, que fácilmente se confunden (e incluso
pueden asociarse) con un proceso séptico. Pueden llevar a la muerte al
recién nacido, o a un gran deterioro. La enfermedad se trata con una dieta
restringida en proteínas y, en especial, en esos aminoácidos, mediante un
alimento especial.

OTROS TRASTORNOS DE AMINOACIDOS: Además de los anteriores,

el tamiz neonatal ampliado puede detectar un número de defectos
adicionales en el metabolismo de otros aminoácidos (por ejemplo,
homocistinuria, tirosinemia, aciduria piroglutámica, trastornos del ciclo de
la urea como, citrulinemia, argininemia, deficiencia de ornitina
transcarbamilasa). Clínicamente pueden presentarse en forma aguda o
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crónica; además de sepsis, a veces pueden dar origen a un síndrome de

Reyé. Su tratamiento consiste también en restringir aquellos aminoácidos
que el niño no puede metabolizar, empleando productos alimenticios
especiales. En el caso de los defectos del ciclo de la urea, la
hiperamonemia resultante se trata con benzoato de sodio o, más
efectivamente, con fenilbutirato.

Mas específicamente estas enfermedades se describen asi.

HIPERAMONIEMIA. El déficit de ornitina transcarbamilasa (OTC)

pertenece al grupo de enfermedades hereditarias del ciclo de la urea.
Estas enfermedades se deben a una deficiencia en una de las enzima
(sustancia proteica capaz de activar una reacción química definida)s
necesarias para la incorporación del amoníaco en la urea, que se excreta
normalmente en la orina. Las deficiencias causan una hiperamoniemia
(nivel elevado y tóxico del amoníaco en la sangre). Esta enfermedad es el
trastorno más frecuente del ciclo de la urea. Afecta más gravemente a los
varones, que a las mujeres.

Las manifestaciones clínicas son las de una hiperamoniemia grave. Las

formas más leves se caracterizan por los síntomas episódicos, con brotes
de hiperamoniemia que comienzan en la primera infancia o al final de la
niñez, y cursan con vómitos y alteraciones neurológicas como ataxia
(carencia de la coordinación de movimientos musculares), confusión
mental, agitación y combatividad, separados por periodos de normalidad.
Los episodios suelen aparecer tras tomar una dieta rica en proteínas, o
tras una infección o periodos de stress. En alguno de los ataques puede
haber un coma hiperamoniémico y producirse la muerte. Es frecuente que
aparezca un retraso mental de ligero a moderado y presentan cálculos
biliares frecuentes, cuyo origen no está aún aclarado.
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Los datos de laboratorio revelan hiperamoniemia, sin aumento especial de

ningún aminoácido en concreto y la excreción urinaria de ácido orótico
suele estar muy elevada. El tratamiento con citrulina y en algunos
pacientes el trasplante hepático, ha sido de utilidad.

Se hereda como un rasgo genético, dominante ligado al cromosoma X.

ACIDURIA. La hiperoxaluria primaria (tipo I) es una enfermedad

hereditaria caracterizada por un error innato del metabolismo del ácido
glicoxílico. La formación excesiva del ácido oxálico ocurre en el hígado, el
bazo, y los riñones, dando por resultado los niveles excesivos del ácido
en la orina. El oxalato de calcio no se disuelve y por lo tanto se forman
cálculos en la zona urinaria.

CARNOSINEMIA. Es una enfermedad metabólica hereditaria muy rara

caracterizada por el deterioro de la función neurológica y retrasos del
desarrollo. Los síntomas que comienzan durante la infancia pueden
incluir: somnolencia, convulsiones, mioclonías (movimientos involuntarios
del músculo que mueven de un tirón los brazos o las piernas, y retraso
mental.

CITRULINEMIA (o Déficit de Sintetasa del Acido Argininosuccínico). Es

una enfermedad del grupo de enfermedades hereditarias del ciclo de la
urea. Estas enfermedades se deben a una deficiencia en una de las
enzimas necesarias para la incorporación del amoníaco en la urea, que se
excreta normalmente en la orina. Las deficiencias causan una
hiperamoniemia (nivel elevado y tóxico del amoníaco en la sangre). En la
citrulinemia la enzima deficiente es la sintetasa del ácido argininsuccínico.

Las manifestaciones clínicas y bioquímicas varían, en función de la

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intensidad de la alteración, desde las formas graves a las asintomáticas.

Las manifestaciones neonatales son graves y se deben a la
hiperamonemia severa. Puede existir vómitos, letargia (carencia de
energía), convulsiones y coma, disfunción neuro psiquiátrica e intolerancia
alasproteínas.

Las formas leves son de comienzo gradual; los niños enfermos presentan
vómitos frecuentes, insuficiente ganancia ponderal, retraso en las etapas
del desarrollo (ej. sentarse, gatear, andar) y cabello seco o frágil,
pudiendo presentarse en forma de episodios, permaneciendo
prácticamente asintomáticos entre los mismos. El retraso mental ligero a
moderado es una secuela frecuente, incluso en los enfermos bien
tratados.

En algunas ocasiones la enfermedad no se manifiesta hasta la edad

adulta. El diagnóstico de sospecha es por datos de laboratorio: cifras
elevadas de amonio y citrulina en plasma y niveles moderadamente
elevados de ácido orótico en la orina, confirmándose midiendo la actividad
enzimática que existe en los fibroblastos cultivados.

El diagnóstico prenatal se basa en analizar la enzima en células

amnióticas (que provienen al menos en parte de membranas fetales)
cultivadas. El tratamiento es común al de los trastornos del ciclo de la
urea: dieta pobre en proteínas y tratamiento farmacológico con
fenilacetato, arginina y citrulina. Esta enfermedad se hereda como un
rasgo autosómico recesivo. El gen se encuentra en el brazo largo del
cromosoma 9.

ALCAPTONURIA. Es una enfermedad hereditaria muy rara caracterizada

por una tríada típica: excreción de grandes cantidades de orina de color
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oscuro, ocronosis (pigmentación del tejido conjuntivo) y artrosis.

La orina obscurecida es el resultado de la exposición al aire (oxidación

espontánea) del ácido homogentísico que se acumula en la misma.

El ácido homogentísico también se acumula en los tejidos del organismo.

En condiciones normales, el aminoácido llamado tirosina, se metaboliza
en el ácido homogentísico, y más adelante en el ácido maleil-
acetoacético. En la alcaptonuria, esta vía metabólica no se completa
debido a un déficit de la enzima oxidasa del ácido homogentísico, por lo
tanto, el metabolismo posterior del ácido homogentísico se detiene. El
acúmulo de este ácido conduce a la degeneración severa del cartílago
tanto al nivel de la columna como de otras articulaciones importantes, y
en última instancia al desarrollo de artrosis.
Se hereda como un rasgo genético autosómico recesivo.

ACIDEMIA ISOVALÉRICA. Es una enfermedad metabólica hereditaria.

Se caracteriza por una deficiencia de la enzima isovaleril CoA
deshidrogenasa. La enfermedad se presenta de modo intermitente y
existen dos formas clínicas: aguda y crónica. En la forma aguda los
pacientes presentan generalmente vómitos, anorexia (disminución del
apetito), y apatía (falta de interés), letargia (carencia de energía) y coma,
en muchos casos fallecen en la primera semana de vida. Con el
tratamiento con glicina, carnitina y una dieta baja en proteínas, los
enfermos evolucionan a la forma crónica intermitente, caracterizada por
presentar episodios recurrentes de vómitos y letárgia, pudiendo hacer una
vida prácticamente normal.

ACIDURIA GLUTARICA TIPO I (o Defecto de Transporte Glutarato

Aspartato.) El ácido glutárico es un producto intermediario del
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catabolismo de la lisina, la hidroxilisina y el triptófano (aminoácidos

esenciales). La aciduria glutárica tipo I es una enfermedad metabólica
hereditaria rara, causada por la deficiencia de la enzima Glutaril-CoA-
deshidrogenasa.

Los pacientes pueden desarrollarse normalmente hasta los dos años de

edad. Los niños presentan discinesia (dificultad para los movimientos) y
distonía (cualquier alteración del tono muscular) progresivas, que origina
movimientos coreoatetósicos (contracciones musculares rítmicas,
involuntarias, con movimientos lentos, irregulares, y continuos
fundamentalmente de dedos y manos). La hipotonía y la coreoatetosis
pueden evolucionar gradualmente a rigidez, distonía y retraso mental de
severidad variable. Se suceden episodios de vómitos, cetosis (niveles
elevados de acetona y otros cuerpos cetónicos en sangre), convulsiones y
coma, junto con hepatomegalia (hígado anormalmente grande),
hiperamoniemia (nivel elevado y tóxico del amoníaco en la sangre), y
elevación de las transaminasas, que es una combinación de síntomas que
recuerda al síndrome de Reye, y que puede aparecer bruscamente
después de una pequeña infección.

Entre los ataques, los datos de laboratorio suelen ser anodinos. El

diagnóstico debe hacerse midiendo la actividad enzimática en leucocitos o
glóbulos blancos y cultivo de fibroblastos (células procedentes de las
células conjuntivas en vías de proliferación). La muerte suele producirse
en el primer decenio de la vida, durante uno de estos episodios. Existen
algunos casos en los que un tratamiento con dieta pobre en proteínas y
tratamiento farmacológico consigue notable mejoría clínica. El gen de este
trastorno se localiza en el brazo corto del cromosoma 19. Se hereda como
un rasgo autosómico recesivo.
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ACIDURIA GLUTARICA TIPO II. Hay dos formas de aciduria glutárica

tipo II que ocurren durante diversas etapas de la vida, ambas se
consideran acidemias orgánicas (grupo de enfermedades metabólicas
caracterizadas por exceso de ácido en la sangre y orina). La primera es la
aciduria glutárica tipo IIA (GA IIA), o forma neonatal, esta es una
enfermedad hereditaria muy rara, de herencia materna, caracterizada por
grandes cantidades de ácido glutárico en sangre y orina. Algunos
investigadores creen que la enfermedad se debe a un defecto en la
ruptura de los compuestos de acil-CoA. La segunda forma es la aciduria
glutárica tipo IIB (GA IIB) o forma del adulto en la que los primeros
síntomas pueden aparecer entre el año y medio y los 30 años de edad.
Durante la infancia se observa sólo un leve retraso psicomotor (retraso en
la adquisición de las habilidades que requieren la coordinación de la
actividad muscular y mental), posteriormente ataxia (carencia de la
coordinación de movimientos musculares) cerebral y deterioro mental
progresivos. Pueden presentar convulsiones y macrocefalia (cabeza
inusualmente grande); esta es la forma más leve de la enfermedad y se
hereda como un rasgo autosómico recesivo. Se caracteriza por una
marcada acidosis (estado metabólico en el que existen cantidades
anormales de cuerpos cetónicos) metabólica en sangre y tejidos, y una
hipoglucemia (niveles bajos de glucosa, azúcar, en sangre) sin cetosis
(niveles elevados de acetona y otros cuerpos cetónicos en sangre). Las
grandes cantidades de ácido glutárico en la sangre y orina son debidas a
la deficiencia de la enzima acil-CoA deshidrogenasa. La supervivencia es
prolongada y no existe tratamiento.

HOMOCISTINURIA. Es un desorden metabólico en el que el aminoácido

metionina no se metaboliza correctamente debido a un defecto en la
enzima cistationin beta-sintetasa, produciendo altos niveles de
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homocisteina y metionina en la orina. Las manifestaciones clínicas son

principalmente en los ojos, en el sistema nervioso central y en el sistema
vascular. La Homocistinuria fue descubierta independientemente por
Gerritsen en Madison, Wisconsin, y por Carson y Neill en Belfast, Irlanda
del Norte. Los pacientes de ambos grupos fueron estudiados por retraso
mental.

Los síntomas asociados a los huesos se diagnostican como Sindrome de

Marfan, pero con limitaciones en la movilidad de las articulaciones.
Incluyen también retraso mental, retardos en alcanzar las etapas de
desarrollo (ej. gatear, caminar, sentarse), ectopia lentis (dislocación de la
lente del ojo), osteoporosis (afinamiento y debilidad anormales de los
huesos), y trombos (formación de coágulos de sangre) en diversas venas
y arterias que pueden dar lugar a complicaciones peligrosas para la vida.
Se cree que la homocistinuria se hereda como un rasgo genético
autosómico recesivo.

La causa principal de esta enfermedad es el defecto en el metabolismo de

la vitamina B-12.
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CONCLUSIONES

 Existen varios métodos de obtención de los aminoácidos como son

los químicos, microbiológicos, de incluisión isotópica, análisis
cromatografico, el metodo de Sanger, y el metodo de Edman. A
partir de los procesos como la hidrólisis de las proteínas se pueden
diferenciar las secuencias de aminoácidos.

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BIBLIOGRAFÍA

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TABLA DE CONTENIDO

INTRODUCCIÓN..................................................................................................1

CONTENIDO.........................................................................................................2
COMPOSICIÓN DE LAS PROTEINAS EN CUANTO A AMINOACIDOS...2
METODOS PARA LA IDENTIFICACION DE AMINOACIDOS...................2
ENFERMEDADES POR DEFICIENCIA DE AMINOÁCIDOS.......................6
CONCLUSIONES................................................................................................19

BIBLIOGRAFÍA..................................................................................................20