PENGANTAR

ILMU NUTRISI TERNAK

DR. IR. WAHYU WIDODO, MS

i
 KATA PENGANTAR

Alahmdulillah, segala puji bagi Allah SWT.yang telah

memberikan kehidupan bagi makhluk hidup di alam semesta. Dengan
kebesaran-Nya manusia dapat menjadi khalifah di bumi dan dengan
keagungan-Nya manusia dapat berfikir. Sholawat bagi Kanjeng Nabi
Besar Muhammad SAW. Yang memberi penerangan bagi manusia
menuju jalan kesempurnaan hidup melalui kitab suci Al Qur’an dan
Sunnahnya. Semoga amal beliau tetap berlimpah dan berlanjut
selamanya.
Betapa beratnya merangkai ide, membentuk konsep,
memadukan kata dan menyusun kalimat menjadi sebuah buku.
Betapa bahagiannya ketika kata akhir dapat diselesaikan dan akhirnya
terkumpul ribuan kata yang berjudul “Pengantar Ilmu Nutrisi Ternak”.
Sebuah proses yang memerlukan perjuangan yang cukup melelahkan.
Tetapi tidak terlupakan jasa banyak fihak yang mendorong
penulisan buku ini sehingga menjadi bentuk seperti saat ini. Terima
kasih yang pertama saya sampaikan pada orang tua, mertua, istri dan
anak, saudara dan semua yang masih mempunyai hubungan
kekerabatan.
Kepada Pimpinan Universitas Muhammadiyah Malang,
Fakultas Peternakan UMM, Lembaga Penelitian UMM, dan semua
fihak yang telah mendorong selesainya penulisan buku ini. Semoga
amal baik semua fihak mendapat balasan yang lebih di hadirat Allah
SWT.
Akhirnya segala suatu perbuatan mestilah tidak sempurna.
Saya mohon maaf pada semua fihak apabila masih banyak kekurangan
yang terjadi, baik sebelum, selama dan setelah penulisan buku ini.
Insya Allah kekurangan tersebut akan selalu menjadi perhatian dan
perbaikan saya selanjutnya. Amin.

ii
Dorongan Istri dan Anak yang menyebabkan buku ini selesai
Sehingga layak penghargaan disampaikan pada mereka
Semoga lestari amal kebaikan di dunia

iii
 DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR..........................................................................ii
HALAMAN PERSEMBAHAN ..........................................................iii
DAFTAR ISI ....................................................................................... iv
DAFTAR TABEL .............................................................................viii
BAB 1. PENDAHULUAN................................................................... 1
BAB 2. KARBOHIDRAT DAN METABOLISMENYA.................... 5
2.1. Pengertian Karbohidrat ............................................................. 5
2.2. Pencernaan dan Penyerapan Karbohidrat.................................. 6
2.3. Metabolisme Energi dari Karbohidrat....................................... 8
BAB 3. LEMAK DAN METABOLISMENYA ................................ 15
3.1. Klasifikasi Lemak ................................................................... 15
3.2. Klasifikasi asam lemak............................................................ 16
3.3. Transport Lemak ke Jaringan.................................................. 17
3.4. Sintesa Lemak ......................................................................... 20
3.5. Oksidasi asam lemak............................................................... 22
3.6. Pengaruh Lemak pada Ternak................................................. 23
BAB 4. PROTEIN DAM METABOLISMENYA ............................. 26
4.1. Klasifikasi Protein ................................................................... 26
4.2. Pencernaan dan Penyerapan Protein ....................................... 29
4.3. Pembentukan Polipeptida........................................................ 31
4.4. Siklus Metabolisme Energi dari Protein.................................. 34
4.5. Siklus urea ............................................................................... 37
4.6. Kebutuhan dan Defisiensi Protein pada Ternak...................... 38
BAB 5. VITAMIN DAN METABOLISMENYA ............................. 41
5.1. Klasifikasi vitamin .................................................................. 41
5.2. Kegunaan, Sumber dan Defisiensi Vitamin ............................ 42
5.2.1. Vitamin B1 (Tiamin) ......................................................... 42
5.2.2. Vitamin B2 (Riboflavin).................................................... 43
5.2.3. Vitamin B5 (Asam pantotenat).......................................... 44
5.2.4. Vitamin B6 (Piridoksin) .................................................... 44
5.2.5. Vitamin B12 (Kobalamin).................................................. 45
5.2.6. Biotin ................................................................................ 46
5.2.7. Niacin (asam nikotinat)..................................................... 46
5.2.8. Asam folat (asam "pteroylglutamic") ............................... 47
5.2.9. Vitamin C (Asam askorbat) .............................................. 47
5.2.10. Vitamin A (antixeroptalmia)........................................... 48
5.2.11. Vitamin D (anti rakhitis)................................................. 49

iv
 5.2.12. Vitamin E (tokoferol)...................................................... 50
5.2.13. Vitamin K ....................................................................... 51
BAB 6. MINERAL DAN METABOLISMENYA ............................ 52
6.1. Klasifikasi Mineral.................................................................. 52
6.2. Kegunaan, Sumber dan Defisiensi Mineral............................. 53
6.2.1. Kalsium ............................................................................. 53
6.2.2. Fosfor ................................................................................ 54
6.2.3. Natrium ............................................................................. 55
6.2.4. Kalium .............................................................................. 56
6.2.5. Magnesium........................................................................ 57
6.2.6. Seng .................................................................................. 58
6.2.7. Besi ................................................................................... 58
6.2.8. Mangan ............................................................................. 59
6.2.9. Tembaga............................................................................ 60
6.2.10. Selenium ......................................................................... 61
6.2.11. Yodium ........................................................................... 62
6.2.12. Molibdenum.................................................................... 64
BAB 7. ANTI NUTRISI PADA UNGGAS ....................................... 65
7.1. Kasifikasi Anti Nutrisi ............................................................ 65
7.2. Klasifikasi Anti Nutrisi pada Unggas Berdasarkan Struktur
Kimia....................................................................................... 69
7.2.1. Alkaloid ............................................................................ 69
7.2.2. Glikosida ........................................................................... 69
7.2.3. Protein ............................................................................... 69
7.2.4. Asam amino dan turunan asam amino .............................. 70
7.2.5. Karbohidrat ....................................................................... 70
7.2.6. Lemak ............................................................................... 70
7.2.7. Glikoprotein ...................................................................... 70
7.2.8. Glikolipid .......................................................................... 70
7.2.9. Substansi metal-binding.................................................... 71
7.2.10. Resin ............................................................................... 71
7.2.11. Senyawa fenol................................................................. 71
7.2.12. Sesquiterpen lakton......................................................... 71
7.2.13. Mikotoksin ...................................................................... 71
7.2.14. Anti Nutrisi lain .............................................................. 72
7.3. Sumber, Biosintesa dan Pengaruh Anti Nutrisi Utama
pada Ternak ............................................................................ 72
7.3.1. Glukosida sianogenik........................................................ 72
7.3.2. Anti Tripsin....................................................................... 74

v
 7.3.3. Aflatoksin.......................................................................... 76
7.2.4. Cyclopropionid ................................................................. 79
7.3.5. Mimosin ............................................................................ 81
7.3.6. Gosypol ............................................................................. 82
7.3.7. Tannin ............................................................................... 85
7.3.8. Patulin ............................................................................... 87
7.3.9. Asam Penisilat .................................................................. 88
7.3.10. Solanin ............................................................................ 89
BAB 8. EVALUASI PAKAN ............................................................ 92
8.1. Evaluasi Pakan dengan Uji Fisis ............................................. 92
8.2. Uji kimiawi.............................................................................. 93
8.2.1. Analisa Energi................................................................... 94
8.2.2. Analisa proksimat ........................................................... 102
8.2.3. Analisa asam amino ........................................................ 107
8.2.4. Analisa mineral ............................................................... 108
8.2.5. Analisa serat (van Soest)................................................. 110
8.3. Uji Biologis pada Ternak ...................................................... 113
8.3.1. Cara pengamatan konsumsi pakan................................... 113
8.3.2. Cara pengamatan pertambahan bobot badan ................... 114
8.3.3. Cara pengamatan konversi pakan ................................... 114
8.3.4. Cara pengamatan imbangan efisiensi protein ................. 114
8.3.5. Cara pengamatan berat bulu............................................ 114
8.3.6. Berat karkas .................................................................... 115
8.3.7. Imbangan daging dan tulang........................................... 115
8.3.8. Kandungan protein daging............................................. 115
8.3.9. Kandungan lemak daging ............................................... 115
8.3.10. Cara pengamatan retensi nitrogen................................. 115
8.3.11. Cara pengamatan nilai biologis pakan .......................... 116
8.3.12. Cara pengamatan glukosa darah ................................... 116
8.3.13. Cara pengamatan protein darah .................................... 117
8.3.14. Cara pengamatan berat hati........................................... 119
8.3.15. Cara pengamatan SGPT (Serum Glutamat Piruvat
Transferase) .................................................................. 119
8.3.16. Cara pengamatan SGOT (Serum Glutamat Oksalat
Transferase) .................................................................. 121
8.3.17. Cara pengamatan berat ginjal ....................................... 123
8.3.18. Cara pengamatan kadar BUN (Blood Urea Nitrogen).. 123
8.3.19. Cara pengamatan kadar kreatinin.................................. 124
8.3.20. Cara pengamatan kandungan Hemoglobin (Hb)

vi
 menurut metode Sahli ................................................... 125
8.3.21. Lemak abdominal.......................................................... 125
DAFTAR PUSTAKA....................................................................... 126

vii
 DAFTAR TABEL

Tabel 3.1. Asam-asam lemak tidak jenuh.......................................... 16

Tabel 3.2. Asam-asam lemak jenuh................................................... 17
Tabel 3.3. Perbedaan oksidasi dengan biosintesis asam palmitat...... 23
Tabel 4.1. Posisi masing-masing asam amino dalam pembentukan
ikatan peptida.................................................................... 32
Tabel 6.1. Klasifikasi mineral esensial.............................................. 52
Tabel 7.1. Penggolongan anti nutrisi berdasarkan famili tanaman.... 65
Tabel 7.2. Penggolongan anti nutrisi berdasarkan fisiologis............. 66
Tabel 7.3. Penggolongan anti nutrisi berdasarkan asal tanaman....... 67
Tabel 7.4. Penggolongan anti nutrisi berdasarkan efek
metabolisme...................................................................... 68

viii
 BAB 1
PENDAHULUAN

Apa itu ilmu nutrisi, mengapa ada ilmu nutrisi, apakah

diperlukan oleh manusia? Pertanyaan-pertanyaan itu muncul dari rasa
skeptis terhadap kepentingan ilmu nutrisi. Hal-hal semacam inilah
yang harus dijelaskan sehingga dapat membuka wawasan setiap orang
tentang pentingnya ilmu nutrisi.
Dari tahun ke tahun, rahasia makanan semakin terkuak. Mula-
mula mereka secara sederhana dapat menemukan makanan yang
berguna bagi manusia maupun hewan dan mana yang tidak berguna.
Mereka mengamati bahwa manusia yang tidak atau kurang makan
akan sakit. Mereka mengamati juga apabila makanan tersebut pahit
pasti tidak baik bagi tubuh. Pertanyaanpun berkembang, mengapa
makanan ini berguna, sementara yang lain tidak ?. Mengapa buah
tertentu rasanya manis, sementara buah lain rasanya asam ? Mengapa
sayuran tersebut berwarna hijau, sementara yang lain berwarna putih
?. Mengapa-mengapa tersebut semakin mengumpul dan menggumpal
dalam bentuk tanda tanya yang semakin membesar.
Mula-mula ditemukanlah zat-zat makanan yang mempunyai
kegunaan besar bagi manusia maupun hewan. Penemuan tersebut
dimulai dari adanya karbohidrat, protein, lemak, vitamin dan mineral.
Kemudian menyusul penemuan zat-zat makanan yang lebih mikro lagi
yang biasanya merupakan bagian dari zat-zat makanan di atas.
Karbohidrat misalnya, setelah diteliti lebih dalam ternyata merupakan
kumpulan senyawa yang dapat diklasifikasikan lagi sebagai
monosakarida, disakarida, oligosakarida dan polisakarida. Demikian
juga setelah diperdalam oleh para peneliti ternyata turunan karbohidrat
tersebut masih juga dapat dipecah lagi menjadi senyawa yang lebih
kecil lagi. Seperti misalnya, monosakarida terdiri dari fruktosa,
galaktosa, manosa dan glukosa. Setelah diteliti lagi ternyata turunan
monosakarida tersebut masih dapat dibagi-bagi lagi, sehingga
diketemukanlah komponen dasar pembentuk karbohidrat. Sekarang
para ilmuwan maupun peneliti sudah dapat mengetahui bahwa
komponen dasar kimia karbohidrat adalah Karbon, Hidrogen dan
Oksigen.
Komponen dasar zat makanan lainnya umumnya terdiri dari
gabungan ketiga unsur kimia tersebut di atas ditambah dengan

1
Nitrogen untuk protein, ataupun unsur-unsur kimia lainnya yang akan
membentuk suatu senyawa. Kecuali mineral yang umumnya hanya
terdiri dari satu unsur kimia, tetapi dalam makanan ataupun di alam
umumnya berbentuk senyawa yang mengandung komponen-
komponen C, H, O dan N yang memang merupakan unsur kimia yang
banyak terdapat di alam.
Protein ternyata merupakan kumpulan dari peptida yang
apabila dipecah lagi akan ditemukan komponen-komponen asam
amino, suatu zat pembentuk dasar kehidupan. Lemak demikian juga,
ternyata lemak merupakan kumpulan dari asam-asam lemak ditambah
dengan gliserol. Maka semakin bersemangatlah para ahli nutrisi untuk
meneliti lebih jauh lagi.
Pertanyaan selanjutnya yang akan muncul adalah, zat-zat
makanan tersebut berguna untuk apa dalam tubuh ? Dari sini
berkembanglah penelitian tentang metabolisme zat makanan dalam
tubuh yang menjadi inti dari peredaran zat-zat makanan dalam tubuh.
Metabolisme terdiri dari katabolisme (pemecahan) dan anabolisme
(pembentukan). Pada prinsipnya ketiga zat makanan utama yaitu
karbohidrat, lemak dan protein akan mengalami proses pemecahan
menjadi bagian-bagian yang lebih kecil lagi melalui dua jalur
metabolisme utama. Jalur pertama karbohidrat adalah glikolisis, jalur
pertama lemak adalah oksidasi dan jalur pertama protein adalah
deaminasi. Setelah melewati jalur pertama tersebut, ketiganya akan
bertemu dalam satu siklus untuk menghasilkan energi. Energi tersebut
berguna untuk aktivitas makluk hidup seperti bergerak, bernafas,
bertelur, melahirkan dan lain-lain. Tanpa energi, makluk hidup tidak
akan dapat berbuat apa-apa dan tidak akan menjadi apa-apa. Siklus
tersebut dinamakan dengan siklus asam sitrat atau siklus Krebs.
Apabila pembentukan energi berlebihan, tubuh sudah mengatur
dengan cermat, energi dari karbohidrat disimpan dalam bentuk
glikogen dalam darah dan hati. Sementara itu energi lainnya disimpan
dalam bentuk timbunan lemak di seluruh tubuh. Apabila masih
berlebihan lagi tubuh akan terus menyimpan sehingga bentuk tubuh
akan menjadi tidak karuan, seperti tong. Ciri kemakmuran suatu
bangsa dapat dilihat dari timbunan lemak tubuh rakyatnya, apabila
timbunan semakin banyak bararti rakyat semakin makmur, karena
dapat mengkonsumsi makanan secara berlebihan.
Sementara itu, khusus untuk protein masih mempunyai jalan
sendiri untuk sistem metabolismenya selain yang di atas, yaitu sistem

2
metabolisme dalam ribosom sel untuk sintesis asam amino menjadi
protein jaringan-jaringan tubuh. Fungsinya adalah untuk tumbuh dan
berkembangnya makluk hidup. Apabila masukan (intake) protein
berlebihan, tubuh dengan bijaksana akan mengeluarkan sisa protein
tersebut melewati urine. Sama seperti timbunan lemak diatas, ciri
kemakmuran suatu bangsa juga dapat dilihat dari warna urine
rakyatnya. Warna kuning menandakan masih banyak sisa protein,
sedangkan warna semakin bening menunjukkan kekurangan protein.
Semakin kuning warna urine rakyat, semakin makmur rakyatnya,
karena rakyat tersebut mendapat makanan tinggi protein secara
berlebihan.
Selain jalur utama tersebut semuanya dinamakan dengan jalur
metabolime sekunder. Pada bagian metabolisme sekunder inilah pada
tanaman muncul hasil metabolit berupa anti nutrisi. Pada tanaman,
anti nutrisi ini biasanya berguna biasanya untuk sistem pertahanan dan
kelestarian hidup tanaman tersebut. Misalnya, allelopati pada alang-
alang berguna sebagai racun pada tanah supaya tanaman lain tidak
dapat tumbuh di sekitar alang-alang dan dalam tataran persaingan
adalah untuk menyingkirkan tanaman lain. Pada tanaman mawar yang
mempunyai minyak atsiri berbau harum, fungsinya adalah untuk
menarik perhatian serangga untuk datang dan mengisap zat-zat
makanan dari mawar tersebut. Diharapkan dari serangga tersebut
nantinya dapat mempertemukan putik dan serbuk sari mawar. Maka
lestarilah mawar tersebut dari generasi ke generasi selanjutnya.
Anti nutrisi adalah istilah zat-zat makanan yang ada dalam
tanaman yang apabila dikonsumsi hewan ataupun manusia
menyebabkan kekurangoptimalan fungsi hidup, produksi dan
reproduksi hewan ataupun manusia tersebut. Anti nutrisi adalah
lawannya nutrisi. Kerjanya adalah menghambat, menghancurkan,
mengusir nutrisi yang menjadi lawannya dengan berbagai cara.
Penyerangan tersebut sudah dapat dimulai pada waktu masih dalam
bahan makanan, waktu masuk dalam saluran pencernaan, dalam
sistem peredaran darah, dalam sistem metabolisme tubuh ataupun
pada saat nutrisi sudah menjadi bagian jaringan tubuh. Contoh-
contohnya antara lain, sewaktu nutrisi masih dalam bahan makanan
yang nekat menghambat ketersediaan nutrisi tersebut salah satunya
adalah lignin. Pada banyak tanaman, lignin menghambat ketersediaan
protein untuk dikonsumsi hewan ataupun manusia karena sebagian
molekul protein dikelilingi oleh lignin. Sementara lignin sendiri

3
susahnya bukan main untuk dicerna. Kalau tidak percaya, silakan
memakan kulit pohon mangga yang banyak mengandung lignin
sekaligus didalamnya mengandung protein. Contoh penghambatan
dalam saluran pencernaan adalah tannin yang banyak terdapat dalam
tanaman sorgum. Tannin tersebut apabila dalam saluran pencernaan
akan berikatan dengan protein sehingga protein tidak dapat diserap
oleh usus. Contoh anti nutrisi yang kerjanya dalam peredaran darah
adalah asam sianida yang banyak terdapat dalam bungkil biji karet
ataupun singkong. Asam sianida dalam darah akan berikatan dengan
hemoglobin membentuk ikatan sianoglobin. Akibatnya oksigen yang
mestinya diangkut darah untuk kegiatan metabolisme tubuh tinggal
menggigit jari. Anti nutrisi papain lebih kejam lagi, tubuh sudah
bersusah payah membangun jaringan-jaringan tubuh untuk hidup dan
berkembang yang umumnya terdiri dari ikatan-ikatan protein, sudah
begitu dengan ringannya papain mendegradasikan protein tersebut
menjadi bagian-bagian yang lebih kecil lagi.

4
 BAB 2
KARBOHIDRAT DAN METABOLISMENYA

2.1. Pengertian Karbohidrat

Karbohidrat mempunyai komposisi kimia yang mengandung
C, H dan O. Semakin kompleks susunan komposisi kimia, maka
akan semakin sulit dicerna. Hidrogen dan oksigen biasanya berada
dalam rasio yang sama seperti yang terdapat dalam molekul air yaitu
H2O (2H dan 1O). Klasifikasi karbohidrat menurut urutan
kompleksitas terdiri dari monosakarida, disakarida, trisakarida dan
polisakarida.
Monosakarida atau gula sederhana yang penting mencakup
pentosa (C5H10O5) yaitu gula dengan 5 atom C dan heksosa
(C6H12O6). Pentosa terdapat di alam dalam jumlah sedikit. Pentosa
dapat dihasilkan melalui hidrolisis pentosan yang terdapat dalam
kayu, janggel jagung, kulit oil, jerami. Pentosa terdiri dari arabinosa,
ribosa, dan xilosa. Heksosa bersifat lebih umum dan lebih penting
dalam pakan dibandingkan dengan monosakarida lainnya. Heksosa
terdiri dari fruktosa, galaktosa, manosa dan glukosa. Fruktosa
(levulosa) terdapat bebas dalam buah yang masak dan dalam madu.
Galaktosa berada dalam senyawa dengan glukosa membentuk laktosa
(gula susu). Glukosa (dekstrosa) terdapat dalam madu, dan bentuk
inilah yang terdapat dalam darah.
Disakarida dibentuk oleh kombinasi kimia dari dua molekul
monosakarida dengan pembebasan satu molekul air. Bentuk
disakarida yang umum adalah sukrosa, maltosa, laktosa dan selobiosa.
Sukrosa merupakan gabungan dari glukosa dan fruktosa dengan
ikatan α (1- 5) yang dikenal sebagai gula dalam kehidupan sehari-hari.
Sukrosa umumnya terdapat dalam gula tebu, gula bit serta gula mapel.
Maltosa merupakan gabungan glukosa dan glukosa dengan ikatan α (1
-4). Maltosa terbentuk dari proses hidrolisa pati. Laktosa (gula susu)
terbentuk dari gabungan galaktosa dan glukosa dengan ikatan β (1 -
4). Selubiosa merupaka gabungan dari glukosa dan glukosa dengan
ikatan β (1 - 4). Selubiosa adalah sakarida yang terbentuk dari
sesulosa sebagai hasil kerja enzim selulose yang berasal dari
mikroorganisme.

5
 Trisakarida terdiri dari melezitosa dan rafinosa. Rafinosa
terdiri dari masing-masing satu molekul glukosa, galaktosa dan
fruktosa. Dalam jumlah tertentu terdapat dalam gula bit dan biji
kapas. Melezitosa terdiri dari dua molekul glukosa dan satu molekul
fruktosa.
Polisakarida tersusun atas sejumlah molekul gula sederhana.
Kebanyakan polisakarida berbentuk heksosan yang tersusun dari gula
heksosa, tetapi ada juga pentosan yang tersusun oleh gula pentosa,
disamping juga ada yang dalam bentuk campuran yaitu kitin,
hemiselolusa, musilage dan pektin. Polisakarida heksosan merupakan
komponen utama dari zat-zat makanan yang terdapat dalam bahan asal
tanaman. Heksosan terdiri dari selulosa, dekstrin, glikogen, inulin dan
pati. Pati terdiri dari α amilosa [ikatan α (1 - 4)] dan amilopektin
[ikatan α (1 - 4) dan α (1 - 6)]. Pati merupakan persediaan utama
makanan pada kebanyakan tumbuh-tumbuhan, apabila terurai akan
menjadi dekstrin [glukosa, ikatan α (1 - 4) dan α (1 - 6)], kemudian
menjadi maltosa dan akhirnya menjadi glukosa. Pati merupakan
sumber energi yang sangat baik bagi ternak. Selulosa [glukosa, ikatan
β (1 - 4)] menyusun sebagian besar struktur tanaman, sifatnya lebih
kompleks dan tahan terhadap hidrolisa dibandingkan dengan pati.
Sebagian besar cadangan karbohidrat dalam tubuh hewan berada
dalam bentuk glikogen [glukosa, ikatan α (1 - 4) dan α (1 - 6)] yang
terdapat dalam hati dan otot. Glikogen larut dalam air dan hasil akhir
hidrolisa adalah glukosa. Glikogen dan pati merupakan bentuk
simpan atau cadangan untuk gula. Inulin [fruktosa, ikatan β (2 - 1)]
adalah polisakarida yang apabila dihidrolisa akan dihasilkan fruktosa.
Polisakarida ini merupakan cadangan (sebagai ganti pati), khususnya
dalam tanaman yang disebut artichke Yerusalem (seperti tanaman
bunga matahari). Inulin digunakan untuk pengujian clearance rate
pada fungsi ginjal karena zat tersebut melintas dengan bebas melalui
glomerulus ginjal dan tidak di sekresi atau diserap oleh tubuh ginjal.
Kitin merupakan polisakarida campuran yang terdapat dalam
eksoskeleton (kulit yang keras) pada berbagai serangga.

2.2. Pencernaan dan Penyerapan Karbohidrat

Karbohidrase merupakan enzim-enzim yang memecah
karbohidrat menjadi gula-gula yang lebih sederhana. Amilase
berfungsi merombak pati menjadi gula-gula yang lebih sederhana.

6
Oligisakaride memecah trigliserida menjadi gula sederhana.
Disakarida sukrosa dan maltosa dihidrolisis oleh sukrase dan maltase.
Sekresi saliva umumnya mengandung enzim amilase. Pati yang tidak
dirombak dalam proventrikulus oleh amilase air liur, dalam
lingkungan netral usus dengan cepat diubah menjadi maltosa oleh
amilase pankreas. Dalam cairan usus mungkin terdapat juga sedikit
amilase. Disakarida maltosa, sukrosa dan laktosa dirombak oleh
enzim-enzim khusus yaitu maltase, sekrase dan laktase. Enzim-enzim
ini dan enzim-enzim yang lain yang dihasilkan oleh sel-sel usus tidak
sepenuhnya terdapat dalam keadaan bebas di dalam rongga usus. Hal
ini terbukti karena ekstrak bebas sel dari cairan usus hanya
mengandung sedikit enzim tersebut. Tetapi enzim-enzim tersebut
terdapat pada permukaan mikrovilus yang merupakan batas dari sel
absorpsi vilus tersebut. Pada waktu masuk ke batas ini, disakarida
tersebut dihidrolisis, semua menghasilkan glukosa, di samping itu
sukrosa menghasilkan juga fruktosa, dan laktosa menghasilkan
galaktosa. Monosakarida ini juga diabsorpsi oleh sel-sel absorpsi,
tetapi mekanisme transport aktifnya belum dapat dipastikan. Sebagian
besar penyerapan merupakan suatu proses aktif dan bukan sekedar
suatu proses yang pasif. Hal ini diperlihatkan dari kemampuan sel-sel
epitel untuk menyerap secara selektif zat-zat seperti glukosa, galaktosa
dan fruktosa dalam konsentrasi yang tidak sama. Glukosa diserap
lebih cepat dari fruktosa, sepanjang epitelnya masih hidup dan tidak
rusak. Akan tetapi, setelah unggas mati, ketiga macam gula sederhana
itu akan melintasi mukosa dengan kecepatan yang sama, karena yang
bekerja hanyalah kekuatan fisik dalam bentuk penyerapan pasif.
Glikogen, karbohidrat khas hewan, berfungsi sebagai simpanan
jangka pendek, yang dapat dipergunakan secara cepat jika gula yang
tersedia dalam darah atau tempat lain telah habis. Glikogen dapat
disimpan dalam kebanyakan sel, terutama dalam sel-sel hati dan otot.
Pada waktu melalui hati, kelebihan gula yang diserap dari usus
diambil oleh sel hati dan diubah menjadi glikogen. Hormon insulin
yang dihasilkan oleh kelompok-kelompok sel endokrin pankreas, yaitu
pulau Langerhans, mengontrol pengambilan glukosa oleh sel-sel dan
sintesis glikogen. Peningkatan gula dalam darah merangsang sel-sel
pankreas untuk memproduksi insulin. Insulin diangkut melalui darah
ke seluruh tubuh tempat zat ini merangsang sintesis glikogen dalam
sel otot dan hati. Reaksi kebalikannya, yaitu perombakan glikogen
menjadi glukosa diatur oleh enzim pankreas, glukagon, dan oleh

7
epinefrin. Tetapi sel-sel otot tidak mempunyai enzim untuk
mengubah glukosa-6-fosfat menjadi glukosa, sehingga glikogen otot
hanya dapat dipergunakan sebagai penimbunan energi untuk sel otot.
Setelah proses penyerapan melalui dinding usus halus,
sebagian besar monosakarida dibawa oleh aliran darah ke hati. Di
dalam hati, monosakarida mengalami proses sintesis menghasilkan
glikogen, oksidasi menjadi CO2 dan H2O, atau dilepaskan untuk
dibawa dengan aliran darah ke bagian tubuh yang memerlukannya.
Sebagian lain, monosakarida dibawa langsung ke sel jaringan organ
tertentu dan mengalami proses metabolisme lebih lanjut.

2.3. Metabolisme Energi dari Karbohidrat

Metabolisme karbohidrat untuk menghasilkan energi dimulai
dari masuknya glukosa asal darah ke dalam sel. Disini terjadilah
proses glikolisis tahap pertama yang dimulai dengan reaksi antara
glukosa dengan ATP (adenosin tri phosphat) dengan adanya enzim
glukokinase (yang memerlukan ion Mg2+ sebagai kofaktor) dalam
rangka melakukan fosforilasi (pemasukan satu gugus fosfat) glukosa
menjadi glukosa-6-fosfat, dengan menghasilkan ADP (adenosin di
phosphat).
Reaksi tahap kedua merupakan isomerisasi glukosa-6-fosfat
diubah menjadi fruktosa-6-fosfat, yang dikatalisis oleh
fosfoheksoisomerase. Reaksi tahap ketiga adalah pemasukan gugus
fosfat dari ATP, dikatalisis oleh fosfofruktokinase dengan ion Mg2+
sebagai kofaktor dan terbentuklah fruktosa-1,6-difosfat dengan
meninggalkan lagi ADP.
Reaksi tahap keempat merupakan pemecahan senyawa
karbohidrat beratom enam menjadi dua senyawa beratom tiga.
Fruktosa-1,6-difosfat dengan bantuan enzim aldolase, dipecah menjadi
dua molekul triosa fosfat yaitu 3, gliseraldehida 3-fosfat dan
dihidroksiaseton fosfat. Selanjutnya terjadi reaksi isomerisasi bolak-
balik antara kedua senyawa beratom tiga ini dikatalisis oleh
triosafosfat isomerase. Dalam keadaan normal dihidroksiaseton fosfat
diubah seluruhnya menjadi gliseraldehida 3-fosfat sehingga
kemungkinan hilangnya setengah dari energi molekul glukosa dapat
dicegah. Dapat dikatakan disini, pemecahan satu molekul fruktosa
1,6-fosfat menghasilkan dua molekul gliseraldehida 3-fosfat. Tahap-
tahap reaksi satu sampai empat memerlukan energi dan gugus fosfat
dari penguraian ATP menjadi ADP.

8
 Reaksi tahap kelima merupakan perubahan gliseraldehida 3-
fosfat menjadi asam 1,3-difosfogliserat, yang melibatkan reaksi
pemasukan satu gugus fosfat dari asam fosfat (buka dari ATP) dan
oksidasi molekul aldehida menghasilkan molekul asam karboksilat.
Reaksi ini dikatalisis oleh gliseraldehida 3-fosfat dehidrogenase dan
dirangkaikan dengan reaksi reduksi pembentukan NADH (bentuk
reduksi dari nikotinamid adenin dinukleotida) dari NAD+ (bentuk
oksidasinya). Reaksi tahap kelima dalam tahap glikolisis merupakan
reaksi pertama yang menghasilkan energi.
Tahap keenam, satu dari dua buah ikatan antara asam fosfat
dengan asam gliserat dalam molekul asam 1,3-difosfogliserat adalah
suatu ikatan anhidrida yang dalam proses pemecahannya
menghasilkan energi untuk pembentukan ATP dari ADP dan Pi.
Reaksi ini dikatalisis oleh fosfogliserat kinase (dengan ion magnesium
sebagai kofaktor) dengan menghasilkan asam 3-fosfogliserat.
Reaksi tahap ketujuh adalah isomerasi asam gliserat 3-fosfat
menjadi asam gliserat 2-fosfat, dikatalisis oleh fosfogliserat mutase
dengan ion magnesium atau ion mangan sebagai kofaktor.
Reaksi tahap kedelapan adalah enzim enolase melepaskan satu
molekul H2O dari asam gliserat 2-fosfat menghasilkan asam
fosfoenolpiruvat dengan ion magnesium atau ion mangan sebagai
kofaktor.
Reaksi tahap kesembilan atau terakhir dari glikolisis adalah
pembentukan asam piruvat dari asam fosfoenolpiruvat melalui
senyawa antara asam enolpiruvat. Dalam reaksi yang dikatalisis
oleh piruvat kinase (ion magnesium atau sebagaikofaktor) gugus
fosfat yang dilepaskan oleh fosfoenolpiruvat dipakai untuk
mensintesis ATP dari ADP. Perubahan enolpiruvat ke asam piruvat
terjadi secara spontan.
Tahapan glikolisis secara menyeluruh dibagi menjadi dua
bagian. Bagian pertama meliputi tahap reaksi enzim yang
memerlukan ATP, yaitu tahap reaksi dari glukosa sampai dengan
pembentukan fruktosa 6-fosfat, yang menggunakan dua molekul ATP
untuk tiap satu molekul glukosa yang dioksidasi. Bagian kedua
meliputi tahap reaksi yang menghasilkan energi (ATP dan NADH),
yaitu dari gliseraldehida 3-fosfat sampai dengan piruvat. Dari bagian
kedua ini dihasilkan dua molekul NADH dan empat molekul ATP
untuk tiap molekul glukosa yang dioksidasi (atau untuk dua molekul

9
gliseraldehida 3-fosfat yang dioksidasi). Karena satu molekul NADH
yang masuk rantai pengangkutan elektron dapat menghasilkan tiga
molekul ATP, maka tahap reaksi bagian kedua ini menghasilkan 10
molekul ATP. Dengan demikian keseluruhan proses glikolisis
menghasilkan 10 - 2 = 8 molekul ATP untuk tiap molekul glukosa
yang dioksidasi.
Selanjutnya asam piruvat diubah melalui salah satu jalur
berikut ini.
1. Dapat masuk ke mitokondria lalu ikut dalam siklus asam
trikarboksilat (siklus asam sitrat, siklus Krebs) untuk melakukan
oksidasi dan fosforilasi ADP menjadi ATP dalam sistem sitokrom
(ini adalah jalur yang paling sering terjadi pada asam piruvat).
2. Dapat direduksi membentuk asam laktat dan bersifat reversibel.
3. Dapat diubah kembali menjadi karbohidrat melalui
glikoneogenesis (kebalikan dari glikolisis).
4. Dapat direduksi kembali menjadi asam malat lalu masuk dalam
siklus Krebs.
5. Dapat dioksidasi menjadi asam oksaloasetat dalam siklus Krebs.
6. Dapat diubah menjadi asam amino alanin melalui transaminasi.
Hal ini semua adalah jalur yang mungkin dijalani oleh asam
piruvat, dan ini tergantung pada metabolisme sel waktu itu. Selama
proses glikolisis, setiap molekul glukosa membentuk dua molekul
asam piruvat yang kesemuanya terjadi di sito plasma sel.
Reaksi oksidasi piruvat hasil glikolisis menjadi atetil koenzim
A merupakan tahap reaksi penghubung yang penting antara glikolisis
dengan jalur metabolisme lingkar asam trikarboksilat (siklus Krebs).
Reaksi yang dikatalisis oleh kompleks piruvat dehidrogenase dalam
matriks mitokondria melibatkan tiga macam enzim (piruvat
dehidrogenase, dihidrolipoil transasetilase dan dihidrolipoil
dehidrogenase), lima macam koenzim tiaminpirofosfat, asam lipoat,
koenzim A, flavin adenin dinukleotida dan nikotinamid adenin
dinukleotida), dan berlangsung dalam lima tahap reaksi.
Piruvat + NAD+ + koenzim A asetilkoenzim A + NADH + CO2
Tahap reaksi pertama dikatalisis oleh piruvat dehidrogenase
yang menggunakan tiamin pirofosfat sebagai koenzimnya.
Dekarboksilasi piruvat menghasilkan senyawa α-hidroksietil yang
terikat pada gugus cincin tiazol dari tiamin pirofosfat. Pada tahap
reaksi kedua, α-hidroksietil didehidrogenase menjadi asetil yang

10
kemudian dipindahkan dari tiamin pirofosfat ke atom S dari koenzim
yang berikutnya, yaitu asam lipoat, yang terikat pada enzim
dihidrolipoil transasetilase. Dalam hal ini gugus disulfida dari asam
lipoat diubah menjadi bentuk reduksinya, yaitu gugus sulfhidril. Pada
tahap reaksi ketiga, gugus asetil dipindahkan dengan perantaraan
enzimdari gugus lipoil pada asam dihidrolipoat, ke gugus tiol
(sulfhidril pada koenzim A). Kemudian asetilkoenzim A dibebaskan
dari sistem enzim kompleks piruvat dehidrogenase. Pada tahap reaksi
keempat, gugus ditiol pada gugus lipoil yang terikat pada dihidrolipoil
transasetilase dioksidasi kembali menjadi bentuk disulfidanya dengan
enzim dihidrolipoil dehidrogenase yang berikatan dengan FAD (flavin
adenin dinukleotida). Pada tahap kelima atau terakhir, FADH2
(bentuk reduksi dari FAD) yang tetap terikat pada enzim, dioksidasi
kembali oleh NAD+ (nikotinamid adenin dinukleotida) menjadi FAD,
sedangkan NAD+ berubah menjadi NADH (bentuk reduksi dari
NAD+).
Siklus Krebs terjadi di dalam mitokondria dan membutuhkan
oksigen agar dapat berlangsung. Asam piruvat yang berasal dari
glikolisis, begitu masuk ke dalam mitokondria diubah menjadi asetil
koenzim A. Kemudian bersamaan dengan berlangsungnya proses
oksidasi dalam siklus Krebs, pasangan-pasangan atom hidrogen (2H)
dilepaskan bersama dengan CO2. Atom-atom hidrogen tersebut
menyajikan ion H+ atau proton dan elektron yang kemudian masuk ke
dalam sistem transport elektron mitokondria. Ion hidrogen dan
elektron di pungut oleh molekul NAD+ (nikotinamid adenin
dinukleotid), mereduksi NAD+ menjadi NADH. NADH merupakan
pengantara siklus Krebs dan enzim dalam membran dalam
mitokondria yang akan mengangkut elektron melalui sistem sitokrom
dari rantai respirasi.
NADH mentransfer proton dan elektron dan terbentuklah FMN
(flavin mononukleotid). Kemudian menurut teori kemiosmotik, MFN
mengambil proton dari bagian dalam membran, hingga tereduksi
menjadi FMNH2. Kemudian dua atom H-nya dilepaskan dan
ditransfer ke membran mitokondria eksterior dan dilepas berupa
proton (H+). Pada saat yang sama, dua elektron itu menggabung ke
molekul ubikuinon atau koenzim Q, yang kemudian mengambil atom-
atom H. Kemudian dilepaskanlah satu elektron ke sitokrom C1 dan
lainnya ke sitokrom b dari membran mitokondria. Elektron-elektron
kemudia ditransfer ke sitokrom a dan a3, dari sinilah elektron

11
bergabung dengan atom oksigen dan dua proton untuk membentuk
molekul air.
Dalam urutan oksidasi reduksi yang terjadi di dalam membran
serta melintas membran mitokondria, tiap dua proton yang melintas
membran dan masuk, akan menyebabkan fosfat anorganik melekat
pada ADP karena adanya perbedaan potensial listrik, lalu terbentuklah
ATP. Kecepatan reaksi ini akan meningkat oleh adanya sistem enzim.
Secara lebih terperinci, tahap-tahap reaksi pada siklus Krebs
dapat diuraikan pada bagian berikut ini. Pada tahap pertama, enzim
sitrat sintase mengkatalisis reaksi kondensasi antara asetil koenzim A
dengan oksaloasetat menghasilkan sitrat. Reaksi ini merupakan suatu
reaksi kondensasi aldol antara gugus metil dari asetil koenzim A dan
gugus karbonil dari oksaloasetat dimana terjadi hidrolisis ikatan
tioester dan pembentukan senyawa koenzim A bebas.
Tahap reaksi kedua merupakan pembentukan isositrat dari
sitrat melalui cis-akonitat yang dikatalisis secara reversibel oleh enzim
akonitase. Enzim ini mengkatalisis reaksi reversibel penambahan
H2O pada ikatan rangkap cis-akotinat dalam dua arah, yang satu ke
pembentukan sitrat dan yang lain ke pembentukan isositrat.
Reaksi tahap ketiga adalah oksidasi isositrat menjadi α-
ketoglutarat yang berlangsung melalui pembentukan senyawa antara
oksalosuksinat yang yang berikatan dengan enzim isositrat
dehidrogenase dengan NAD berperan sebagai koenzimnya.
Tahap reaksi keempat adalah oksidasi α-ketoglutarat menjadi
suksinat melalui pembentukan suksinil koenzim A. Pembentukan
suksinil koenzim A dari α-ketoglutarat adalah reaksi yang irreversibel
dan dikatalisis oleh enzim kompleks α-ketoglutarat dehidrogenase.
Reaksi ini berlangsung dengan melibatkan koenzim pirofosfat, asam
lipoat, koenzim A, FAD dan NAD+.
Suksinil koenzim A adalah suatu senyawa tioester berenergi
tinggi. Selanjutnya suksinil koenzim A melepaskan koenzim A-nya
dengan dirangkaikan dengan reaksi pembentukan energi, GTP
(guanosin trifosfat) dari GDP (guanosin difosfat) dan fosfat. Reaksi
ini dikatalisis oleh enzim suksinil koenzim A sintetase yang khas
untuk GDP. Selanjutnya GTP yang terbentuk dari reaksi ini
digunakan untuk sintesis ATP dari ADP dengan enzim nukleotide
difosfat kinase.

12
 Pada reaksi tahap kelima, suksinat dioksidasi menjadi fumarat
oleh enzim suksinat dehidrogenase yang berikatan dengan FAD
sebagai koenzimnya. Enzim ini terikat kuat pada membran dalam
mitokondria. Dalam reaksi ini FAD berperan sebagai gugus penerima
hidrogen.
Reaksi tahap keenam merupakan reaksi reversibel penambahan
satu molekul H2O ke ikatan rangkap fumarat yang menghasilkan L-
malat dengan dikatalisis oleh enzim fumarase tanpa koenzim. Enzim
ini bersifat stereospesifik, bertindak hanya terhadap bentuk L-
stereoisomer dari malat. Dalam reaksi ini fumarase mengkatalisis
proses penambahan trans atom H dan gugus OH ke ikatan rangkap
fumarat.
Reaksi tahap ketujuh atau terakhir adalah L-malat dioksidasi
menjadi oksaloasetat oleh enzim L-malat dehidrogenase yang
berikatan dengan NAD. Reaksi ini adalah endergonik tetapi laju
reaksinya berjalan lancar ke kanan. Hal ini dimungkinkan karena
reaksi berikutnya, yaitu reaksi kondensasi oksaloasetat dengan asetil
koenzim A adalah reaksi eksergonik yang irreversibel. Malat
dehidrogenase adalah enzim yang bersifat stereospesifik untuk bentuk
L-stereoisomer dari malat.
Hasil neto dari siklus Krebs serta sistem transport sitokrom
adalah untuk menghasilkan tiga ATP lebih banyak dari ADP untuk
tiap pasang atom H yang dilepaskan selama siklus tersebut, dan hal ini
terjadi melalui fosforilasi oksidatif. Di sini juga dihasilkan tiga
molekul CO2 dan tiga molekul H2O.
Karena ada dua molekul piruvat yang terbentuk dari tiap
molekul glukosa, siklus Krebs bekerja dua kali untuk tiap molekul
glukosa yang dipecahkan. Oleh karena itu, pada dasarnya akan
diperoeleh empat pasang atom hidrogen untuk tiap siklus. Dua siklus
akan menghasilkan 8 x 3 = 24 ATP, dan dua ATP neto dari glikolisis,
ditambah empat ATP lagi dari pembentuk FAD yang tereduksi selama
siklus Krebs. Di samping itu juga dua lagi ATP dari fosforilasi
oksidatif pada tingkat substrat, yang kesemuanya menjadi 32 ATP,
enam lagi masih mungkin dari generasi glikolitik dari NADH2.
Jadi dapat dinyatakan 38 molekul ATP dihasilkan dari
degradasi satu molekul glukosa. ATP yang terbentuk itu merupakan
sumber energi yang siap untuk tiap kegiatan biologi termasuk
kontraksi otot, sekresi kelenjar, konduksi saraf, absorpsi aktif dan
transport membran.

13
 Piruvat, dengan adanya NADH, H+ dan enzim laktik
dehidrogenase, membentuk laktat dan NAD. Dengan pengubahan
yang bersifat enzimatis, laktat kemudian dikonversikan kembali
menjadi piruvat yang kemudian masuk siklus Krebs untuk oksidasi
lengkap seperti yang telah dikemukakan sebelumnya. Hasil akhirnya
selalu CO2, H2O dan energi yang siap digunakan dalam bentuk ATP.
Sebagian dari glukosa yang masuk ke dalam sel tidak mengalami
katabolisme menjadi piruvat oleh glikolisis, tetapi membentuk
glikogen secara anabolis melalui proses yang disebut glikoneogenesis,
sehingga glukosa untuk sementara dapat disimpan dalam hati. Proses
ini kemudian diikuti oleh proses kebalikannya, yaitu glikogenolisis
yang merupakan pemecahan cadangan glikogen menjadi glukosa-6-
fosfat pada beberapa sel, atau langsung menjadi glukosa seperti yang
terjadi di hati.
Glukosa tidaklah harus selalu masuk ke sel dari kapiler darah.
Beberapa sel terutama sel hati, dapat menghasilkan glukosa dari
substrat dan bukan dari karbohidrat. Hal ini adalah pembentukan
glukosa dari sel-sel lemak atau protein di dalam hati, untuk aliran
darah, yang disebut dengan proses glukoneogenesis. Hal ini pada
dasarnya ini terjadi ketika tingkat glukosa darah menurun, atau ketika
jumlah glukosa yang masuk ke dalam sel tidak mencukupi dan
cadangan glikogen terpakai habis.

14
 BAB 3
LEMAK DAN METABOLISMENYA

3.1. Klasifikasi Lemak

Lemak adalah kelompok senyawa heterogen yang berkaitan,
baik secara aktual maupun potensial dengan asam lemak. Lipid
mempunyai sifat umum yang relatif tidak larut dalam air dan larut
dalam pelarut non polar seperti eter, kloroform dan benzena. Dalam
tubuh, lemak berfungsi sebagai sumber energi yang efisien secara
langsung dan secara potensial bila disimpan dalam jaringan adiposa.
Lemak berfungsi sebagai penyekat panas dalam jaringan subkutan dan
sekeliling organ-organ tertentu, dan lipin non polar bekerja sebagai
penyekat listrik yang memungkinkan perambatan cepat gelombang
depolarisasi sepanjang syaraf bermialin.
Klasifikasi lemak terdiri dari : lemak sederhana, lemak
campuran dan lemak turunan (derived lipid). Lemak sederhana adalah
ester asam lemak dengan berbagai alkohol. Lemak sederhana terdiri
dari lemak dan lilin. Lemak merupakan ester asam lemak dengan
gliserol. Lemak dalam tingkat cairan dikenal sebagai minyak oli.
Lilin (waxes) adalah ester asam lemak dengan alkohol monohidrat
yang mempunyai berat molekul lebih besar.
Lipid campuran adalah ester asam lemak yang mengandung
gugus tambahan selain alkohol dan asam lemak. Lipid campuran
terdiri dari fosfolipid, glikolipid dan lipid campuran lain. Fosfolipid
merupakan lipid yang mengandung residu asam fosfat sebagai
tambahan asam lemak dan alkohol. Fosfolipid juga memiliki basa
yang mengandung nitrogen dan pengganti (substituen) lain. Pada
banyak fosfolipid, misalnya gliserofosfolipid, alkoholnya adalah
gliserol, tetapi pada yang lain, misalnya sfingofosfolipid, alkoholnya
adalah sfingosin. Glikolipid adalah campuran asam lemak dengan
karbohidrat yang mengandung nitrogen tetapi tidak mengandung asam
fosfat. Lipid campuran lain seperti sulfolipid dan aminolipid.
Lipoprotein juga dapat ditempatkan dalam katagori ini.
Lemak turunan adalah zat yang diturunkan dari golongan-
golongan diatas dengan hidrolisis. Ini termasuk asam lemak (jenuh
dan tidak jenuh), gliserol, steroid, alkohol disamping gliserol dan
sterol, aldehida lemak dan benda keton. Gliserida (asil-gliserol),
kolesterol dan ester kolesterol dinamakan lipid netral karena tidak
bermuatan.

15
3.2. Klasifikasi asam lemak
Asam lemak adalah asam karboksilat yang diperoleh dari
hidrolisis ester terutama gliserol dan kolesterol. Asam lemak yang
terdapat di alam biasanya mengandung atom karbon genap (karena
disintesis dari dua unit karbon) dan merupakan derivat berantai lurus.
Rantai dapat jenuh (tidak mengandung ikatan rangkap) dan tidak
jenuh (mengandung satu atau lebih ikatan rangkap).
Asam-asam lemak tidak jenuh mengandung lebih sedikit dari
dua kali jumlah atom hidrogen sebagai atom karbon, serta satu atau
lebih pasangan atom-atom karbon yang berdekatan dihubungkan oleh
ikatan rangkap. Asam lemak tidak jenuh dapat dibagi menurut derajad
ketidakjenuhannya, yaitu asam lemak tak jenuh tunggal
(monounsaturated, monoetenoid, monoenoat), asam lemak tak jenuh
banyak (polyunsaturated, polietenoid, polienoat) yang terjadi apabila
beberapa pasang dari atom karbon yang berdekatan mengandung
ikatan rangkap dan eikosanoid. Eikosanoid adalah senyawa yang
berasal dari asam lemak eikosapolienoat, yang mencakup prostanoid
dan leukotrien (LT). Prostanoid termasuk prostaglandin (PG),
prostasiklin (PGI) dan tromboxan (TX). Istilah prostaglandin sering
digunak Eikosanoid adalah senyawa yang berasal dari asam lemak
eikosapolienoat, yang mencakup prostanoid dan leukotrien (LT).
Prostanoid termasuk prostaglandin (PG), prostasiklin (PGI) dan
tromboxan (TX). Istilah prostaglandin sering digunakan dengan
longgar termasuk semua prostanoid. Contoh asal lemak tidak jenuh
dapat dilihat pada Tabel 3.1.

Tabel 3.1. Asam-asam lemak tidak jenuh

Asam-asam lemak Formula Titik cair (oC)
Palmitoleat (heksadesenoat) C16H30O2 Cair
Oleat (oktadesenoat) C18H34O2 Cair
Linoleat (oktadekadienoat) C18H32O2 Cair
Linolenat (oktadekatrienoat) C18H30O2 Cair
Arakidonat (eikosatetrienoat) C20H32O2 Cair
Klupanodonat (dokosapentaenoat) C22H34O2 Cair

Asam lemak jenuh mempunyai atom hidrogen dua kali lebih

banyak dari atom karbonnya, dan tiap molekulnya mengandung dua

16
atom oksigen. Asam lemak jenuh mengandung semua atom hidrogen
yang mungkin, dan atam karbon yang berdekatan dihubungkan oleh
ikatan valensi tunggal. Asam lemak jenuh dapat dipandang
berdasarkan asam asetat sebagai anggota pertama dari rangkaiannya.
Anggota-anggota lebih tinggi lainnya dari rangkaian ini terdapat
khususnya dalam lilin. Beberapa asam lemak berantai cabang juga
telah diisolasi dari sumber tumbuh-tumbuhan dan binatang. Asam-
asam lemak jenuh memiliki titik cair yang lebih tinggi dibandingkan
dengan asam yang tidak jenuh, untuk atom C yang sama banyaknya.
Rantai asam lemak jenuh yang lebih panjang, titik cairnya lebih tinggi
dibandingkan dengan yang rantainya lebih pendek. Contoh asam-
asam lemak jenuh dapat dilihat pada Tabel 3.2.

Tabel 3.2. Asam-asam lemak jenuh

Asam-asam lemak Formula Titik cair (oC)
Butirat (butanoat) C4H8O2 Cair
Kaproat (hexanoat) C6H12O2 Cair
Kaprilat (oktanoat) C8H16O2 16
Kaprat (dekanoat) C10H20O2 31
Laurat (dodekanoat) C12H24O2 44
Miristat (tatradekanoat) C14H28O2 54
Palmitat (heksadekanoat) C16H32O2 63
Stearat (oktadekanoat) C18H36O2 70
Arakidat (eikosanoat) C20H40O2 76
Lignoserat (tatrakosanoat) C24H48O2 86

3.3. Transport Lemak ke Jaringan

Sebagian besar lemak dalam pakan adalah lemak netral
(trigliserida), sedangkan selebihnya adalah fosfolipid dan kolesterol.
Jika lemak masuk masuk ke dalam duodenum, maka mukosa
duodenum akan menghasilkan hormon enterogastron, atau
penghambat peptida lambung, yang pada waktu sampai di lambung
akan menghambat sekresi getah lambung dan memperlambat gerakan
pengadukan. Hal ini tidak saja mencegah lambung untuk mencerna
lapisannya sendiri, tetapi juga memungkinkan lemak untuk tinggal
lebih lama dalam duodenum tempat zat tersebut dipecah oleh garam-
garam empedu dan lipase.

17
 Lemak yang diemulsikan oleh garam empedu dirombak oleh
esterase yang memecah ikatan ester yang menghubungkan asam
lemak dengan gliserol. Lipase, yang sebagian besar dihasilkan oleh
pankreas, meskipun usus halus juga menghasilkan sedikit, merupakan
esterase utama pada unggas. Garam-garam empedu mengemulsikan
butir-butir lemak menjadi butir yang lebih kecil lagi, yang kemudian
dipecah lagi oleh enzim lipase pankreatik menjadi digliserida,
monogliserida, asam-asam lemak bebas (FFA = free fatty acid) dan
gliserol. Garam-garam empedu kemudian merangsang timbulnya
agregasi FFA, monogliserida dan kolesterol menjadi misal (micelle),
yang masing-masing mengandung ratusan molekul. Campuran garam
empedu, asam lemak dan lemak yang sebagian telah tercerna,
mengemulsikan lemak lebih lanjut menjadi partikel-partikel yang
sebagian besar cukup kecil untuk diserap secara langsung.
Cairan empedu adalah suatu cairan garam berwarna kuning
kehijauan yang mengandung kolesterol, fosfolipid lesitin, serta
pigmen empedu. Garam-garam empedu (garam natrium dan kalium)
dari asam glikokolat dan taurokolat adalah unsur-unsur terpenting dari
cairan empedu, karena unsur-unsur itulah yang berperan dalam
pencernaan dan penyerapan lemak. Trigliserida di dalam chyme
duadenum cenderung untuk menggumpal bersama-sama sebagai
kelompok atau gugus asam lemak berantai panjang yang tidak larut
dalam air. Empedu juga membantu dalam penyerapam vitamin yang
larut dalam lemak, serta membantu kerja lipase pankreatik. Garam-
garam empedu adalah garam-garam basa, oleh karana itu dapat
membentu juga dalam menciptakan suasana yang lebih alkalis dalam
chyme intestinal agar absorpsi berlangsung dengan lancar. Komponen
kolesterol dari cairan empedu berasal dari pembentukan di dalam hati
maupun dari bahan yang dikonsumsi. Kolesterol tidak larut dalam air,
tetapi garam-garam empedu dan lesitin menyebabkannya menjadi
bentuk yang mudah larut sehingga kolesterol itu dapat berada di dalam
cairan empedu.
Sekresi garam-garam empedu dari hati tergantung pada
konsentrasi garam empedu yang terdapat di dalam darah yang
melewati hati. Dengan meningkatnya konsentrasi plasma dari garam-
garam empedu yang terjadi selama pencernaan (karena garam-garam
empedu diserap kembali dari usus halus ke vena porta hati menuju
kembali ke hati), kemudian laju sekresi dari hati akan meningkat.
Garam-garam empedu secara langsung merangsang sel-sel sekretoris.

18
Sekresi larutan alkalis dari empedu tergantung pada sekresi gastrin
dari daerah antral lambung, dan tergantung juga pada laju sekresi
kolesistokinin dan sekretin dari sel-sel mukosa duadenal. Sementara
sekresi tersebut beredar di dalam darah selama mencerna makanan,
meningkatlah sekresi larutan empedu dari hati. Sekretin itu efektif
sekali dalam meningkatkan sekresi.
Absorpsi lemak dan asam lemak merupakan masalah khusus,
karena tidak seperti hasil akhir pencernaan, zat-zat ini tidak larut
dalam air. Penyerapan zat ini dipermudah oleh kombinasi dengan
garam empedu, karena kombinasi ini merupakan suatu kompleks
(misal/micelle) yang larut dalam air. Garam empedu itu kemudian
dibebaskan dalam sel mukosa dan dipergunakan lagi, dan asam lemak
serta gliserol bersenyawa dengan fosfat untuk membentuk fosfolipid.
Fosfolipid ini kemudian distabilisasi dengan protein dan dilepaskan
dalam sistem getah bening sebagai globul-globul kecil yang disebut
kilomikron yang kemudian di bawa ke aliran darah.
Ketika telah berada di dalam sel-sel epitel, terjadilah resintesis
menjadi trigliserida, dan kemudian dilepaskan ke dalam limfatik
lakteal melalui emiositosis (kebalikan dari pinositosis). Lakteal
merupakan pembuluh limfa yang menyerupai kapiler yang terdapat di
dalam villi intestinal. Trigliserida masuk ke dlam lakteal sebagai
kilomikron yang juga mengandung sejumlah kecil fosfolipid,
kolesterol dan protein. Ini dihantarkan dalam bentuk mchyle menuju
ke pembuluh limfa yang lebih besar. Akhirnya diteruskan ke sisterna
chyli yang terletak di antara dua krura dari diafragma. Dari sisterna
chyli, chyle bergerak melalui duktus torasik ke vena kava kranial atau
ke vena jugular dekat pintu menuju ke vena kava dan ke sirkulasi
vena. Bukti-bukti yang didapat secara biokimia dan penggunaan
mikroskop elektron menunjukkan bahwa butir-butir kecil yang
mengalami emulsifikasi dapat diserap secara pinositotik oleh sel-sel
epitel dari usus dan masuk ke dalam lakteal dalam bentuk yang sama.
Kira-kira 10 persen asam-asam lemak tidak mengalami rekonstitusi
menjadi trigliserida di dalam sel-sel absorpsi epitel, tetapi sebaliknya
bergerak langsung ke dalam darah portal bersama-sama dengan
gliserol.
Dalam waktu dua atau tiga jam setelah absorpsi makanan
berlemak, kilomikron lenyap dari dalam darah, beberapa diambil oleh
sel hati, yang lain dicerna dalam aliran darah oleh lipoprotein lipase.
Lipoprotein lipase dihasilkan dalam jumlah besar oleh depo lemak

19
dalam tubuh dan diperkirakan bahwa sebagian besar dari lemak yang
dihidrolisis secara cepat diabsorpsi dan disusun kembali oleh jaringan
ini. Lemak yang ditimbun dalam hati atau jaringan adiposa senantiasa
mengalami perombakan dan resintesis, meskipun jumlah keseluruhan
yang disimpan hanya berubah sedikit selama jangka waktu yang lama.

3.4. Sintesa Lemak

Biosintesis asam lemak dari asetil koenzim A terjadi di hampir
semua bagian tubuh hewan, terutama dalam jaringan hati, jaringan
lemak dan kelenjar susu. Biosintesis ini berlangsung melalui
mekanisme yang dalam beberapa hal berbeda dengan oksidasi asam
lemak. Secara keseluruhan biosintesis asam lemak terbagi menjadi
tiga tahap utama. Tahap pertama pembentukan malonil koenzim A
dari asetil koenzim A. Tahap kedua adalah pemanjangan rantai asam
lemak sampai terbentuknya asam palmitat secara kontinu dengan tiap
kali penambahan malonil keenzim A dan pelepasan CO2. Tahap ketiga
adalah pemanjangan rantai asam palmitat secara bertahap bergantung
pada keadaan dan komposisi faktor penunjang reaksi di dalam sel.
Tahap pertama dimulai dengan reaksi antara asetil koenzim A
dengan gugus SH (sulfhidril) dari molekul ACP (acyl carrier protein)
merupakan reaksi pemul dalam mekanisme biosintesisi asam lemak.
Reaksi ini dikatalisis oleh salah satu dari enam enzim sintetase
kompleks, ACP-asiltransferase, dengan persamaan reaksi :
Asetil-S-CoA + ACP-SH asetil-S-ACP + CoA-SH
Reaksi selanjutnya adalah pemindahan gugus asetil dari ACP
ke gugus SH dari enzim beta-ketoasil-ACP-sintase, menghasilkan
asetil S-beta-ketoasil-ACP-sintase, disingkat asetil-S-sintase.
Asetil-S-ACP + sintase-SH ACP-SH + asetil-S-sintase
Dengan telah terikatnya gugus asetil pada enzim pertama dari
enam enzim kompleks sintetase asam lemak tersebut, dapatlah dimulai
mekanisme pemanjangan rantai asam lemak dengan penambahan dua
atom karbon pada malonil koenzim , secara berturut-turut sampai
terbentuknya asam palmitat.
Tahap kedua adalah reaksi kondensasi pembentukan aseasetil-
S-AC. Reaksi kondensasi didahului dengan reaksi pembentukan
malonil-S-ACP dari malonil-S-CoA, yaitu pemindahan gugus malonil
dari ACP ke CoA. Reaksi ini dikatalisis oleh enzim ACP-malonil-
transferase :
Malonil-S-CoA + ACP-SH malonil-S-ACP + CoA-SH

20
 (malonil koenzim A) (koenzim A)
Reaksi berikutnya adalah kondensasi antara asetil-S-sintase
dengan malonil-S-ACP menghasilkan asetoasetil-S-ACP. Reaksi ini
dikatalisis oleh enzim beta-ketoasil-ACP-sintase dan laju reaksinya
didorong oleh terlepasnya CO2 dari malonil-S-ACP, yaitu reaksi
eksergonik dekarboksilasi gugus malonil, yang memberikan dorongan
termodinamik ke arah pembentukan aseto-asetil-S-ACP.
Pada tahap ketiga ini, terdapat dua reaksi reduksi asetoasetil-S-
ACP. Pada reaksi reduksi yang pertama, aseoasetil-S-ACP diredukis
dengan NADPH dan enzim beta-ketoasil-ACP-reduktase
menghasilkan D-β-hidroksibutiril-S-ACP, yang selanjutnya
mengalami dehidratasi dengan enzim enoil-ACP-hidratase
menghasilkan krotonil-ACP. Reaksi reduksi yang kedua adalah
hidrogenasi krotonil-ACP dengan enzim enoil-ACP-reduktase yang
menghasilkan butiril-ACP. Seperti juga reaksi reduksi yang pertama,
reaksi ini menggunakan NADPH-NADP+ (bukan NADH-NAD+
seperti yang dipakai pada proses oksidasi asam lemak) sebagai sistem
koenzimnya.
Dengan terbentuknya butiril-ACP, selesailah satu dari tujuh
daur yang dilakukan oleh enzim kompleks sintetase untuk
menghasilkan palmitoil-CoA. Untuk memulai daur yang berikutnya,
gugus butiril dipindahkan dari ACP ke enzim β-ketoasil-ACP-sintase
dan ACP mengambil satu gugus malonil dari molekul malonil Co-A
yang lainnya. Selanjutnya daur diulangi dengan reaksi kondensasi
antara malonil-ACP dengan butiril-S-β-ketoasil-ACP sintase
menghasilkan β-ketoheksanoil-S-ACP dan CO2. Demikianlah setelah
tujuh kali mekanisme daur berlangsung dengan enzim kompleks
sintetase asam lemak, terbentuklah palmitoil-ACP sebagai hasil akhir.
Selanjutnya gugus palmitoil ini dapat mengalami beberapa
kemungkinan, tergantung kondisi dalam sel dan jenis jasadnya.
Kemungkinan itu adalah, pertama, gugus palmitoil dilepaskan dari
enzim sintetase kompleks, dengan bantuan enzim tioesterase,
menghasilkan asam palmitat bebas, kedua, gugus palmitoil
dipindahkan dari ACP ke CoA, ketiga, gugus palmitoil digabungkan
langsung ke dalam asam fosfatidat dalam proses biosintesis fosfolipid
dan triasil gliserol. Gambar 5.3. menunjukkan mekanisme reaksi
keseluruhan proses biosintesis asam palmitat dari asetil-CoA.

21
3.5. Oksidasi asam lemak
Asam palmitat (C16:0) merupakan salah satu asam lemak yang
paling banyak diketahui proses metabolismenya, oleh karena itu untuk
memudahkan pembahasan selanjutnya akan dipakai asam lemak ini.
Proses penguraian asam lemak dimulai dengan tahap β-oksidasi.
Proses oksidasi ini berlangsung dalam mitokondria. Tahap pertama
adalah menggiatkan asam palmitat bebas dengan asetil koenzim A
dalam sitoplasma, oleh enzim asil koenzim A sintetase menghasilkan
palmitoil koenzim A. Pada reaksi ini sebagai sumber energi
digunakan satu molekul ATP untuk satu molekul palmitil koenzim A
yang terbentuk. Dalam hal ini terjadi dua reaksi pemecahan ikatan
fosfat berenergi tinggi, yaitu terhidrolisisnya ATP menjadi AMP + PPi
dan terurainya PPi menjadi 2 Pi oleh enzim pirofosfattase. Dengan
demikian untuk menggiatkan satu molekul asam lemak dalam tahap
reaksi ini, digunakan energi yang didapatkan dari pemecahan dua
ikatan fosfat berenergi tinggi dari satu molekul ATP.
Tahap reaksi kedua, palmitoil koenzim A diangkut dari
sitoplasma ke dalam mitokondria dengan bantuan molekul pembawa
yaitu karnitin yang terdapat dalam membran mitokondria.
Reaksi tahap ketiga adalah proses dehidrogenasi palmitoil
koenzim A yang telah berada di dalam mitokondria dengan enzim asil
koenzim A dehidrogenase yang menghasilkan senyawa enoil koenzim
A. Pada reaksi ini FAD (flavin adenin dinukleotida) yang bertindak
sebagai koenzim direduksi menjadi FADH2. Dengan mekanisme
fosforilasi bersifat oksidasi melalui rantai pernafasan suatu molekul
FADH2 dapat menghasilkan dua molekul ATP.
Pada tahap reaksi keempat, ikatan rangkap pada enoil koenzim
A dihidratasi menjadi 3-hidroksipalmitoil koenzim A hidratase.
Reaksi tahap kelima adalah dehidrogenase dengan enzim 3-
hidroksianil koenzim A dehidrogenase dan NAD+ sebagai
koenzimnya. Pada reaksi ini 3-hidroksipalmitoil koenzim A
dioksidasi menjadi 3-ketopalmitoil koenzim A, sedangkan NADH
yang terbentuk dari NAD+ dapat dioksidasi kembali melalui
mekanisme fosforilasi bersifat oksidasi yang dirangkaikan dengan
rantai pernafasan menghasilkan tiga molekul ATP.
Reaksi tahap terakhir adalah mekanisme oksidasi-β adalah
pemecahan molekul dengan enzim asetil koenzim A asetiltransferase
atau disebut juga tiolase. Pada reaksi ini satu molekul koenzim A

22
(CoA) bebas berinteraksi dengan 3-ketopalmitoil keenzim A
menghasilkan satu molekul asetil koenzim A dan sisa rantai asam
lemak dalam bentuk koenzim A-nya, yang mempunyai rantai dua
atom karbon lebih pendek dari palmitoil koenzim A semula.
Proses degradasi asam lemak selanjutnya adalah pengulangan
mekanisme oksidasi-β secara kontinu sampai rantai panjang asam
lemak tersebut habis dipecah menjadi molekul asetil koenzim A.
Dengan demikian satu molekul asam palmitat (C16) menghasilkan 8
molekul asetil koenzim A (C2) dengan melalui tujuh kali oksidasi-β.
Reaksi keseluruhan dari β-oksidasi asam palmitat dapat dilihat pada.
Setelah semua reaksi β-oksidasi berakhir maka dilanjutkan
dengan masuk dalam siklus Krebs. Reaksi keseluruhan dari
katabolisme asam lemak palmitat.
Reaksi oksidasi dan biosintesis asam palmitat mempunyai
perbedaan yang cukup penting. Perbedaan tersebut terdapat pada
Tabel 3.3.

Tabel 3.3. Perbedaan oksidasi dengan biosintesis asam

palmitat
No. Komponen Oksidasi Biosintesis
1. Tempat Mitokondria Sitoplasma
2. Sistem pembawa CoA ACP
3. Molekul Asetil-CoA (beratom Malonil-CoA
pemanjang rantai karbon dua) (beratom karbon
tiga)
4. Sistem koenzim NAD+/NADH & NADPH/NADP
+
dalam reaksi FAD/FADH2
hidrogenasi

3.6. Pengaruh Lemak pada Ternak

Fakta-fakta menunjukkan bahwa kegemukan mempunyai basis
genetik yang kuat yang meliputi perbedaan diantara individu yang
kurus dan gemuk dalam aktivitas enzim jaringan yang berhubungan
dengan sintesis lipid dan oksidasi. Sel-sel lemak dari tikus-tikus yang
bergenetik gemuk mengubah lebih banyak piruvat atau glukosa pada
gliserida-gliserol dibandingkan dengan tikus-tikus kurus yang

23
membuat gemuk dengan luka hipotalamus yang disebabkan oleh
masukan pakan.
Enzim jaringan adiposa pada babi gemuk yang berhubungan
dengan lipogenesis lebih tinggi dibandingkan dengan babi kurus dan
lipolisis jaringan adiposa dalam merespon kerja epineprin kurang
pada babi gemuk dibandingkan dengan babi kurus. Enzim
glukoneogenik lebih tinggi pada babi gemuk dan respon enzim pada
pemuasaan dan pemberian pakan lagi lebih besar pada babi kurus.
Deposisi lemak bersih pada tubuh seimbang diantara proses
lipogenesisi dan lipolisis yang terjadi terus-menerus pada berbagai
varietas ternak. Tingkat kejenuhan lemak tubuh bervariasi diantara
dan dalam spesies ternak. Ruminan cenderung mempunyai lebih
banyak lemak jenuh dibandingkan dengan non ruminan dan komposisi
lemak tubuh ruminan kurang responsif pada pakan. Babi mempunyai
tingkat lemak jenuh tubuh yang bervariasi tergantung pada latar
belakang genetik yang mekanismenya belum diketahui, kemungkinan
berhubungan dengan seleksi mereka untuk merubah metabolisme
lemak atau untuk tingkat kegemukan. Babi gemuk cenderung
mempunyai lebih banyak lemak jenuh dibandingkan babi kurus.
Deposisi lemak berhubungan dengan jumlah adipose sel dan
ukuran tubuh ternak. Terdapat hubungan yang erat dan temporal
antara jaringan adipocytes dan jaringan pembuluh darah yang
ditunjukkan pada suplai nutrisi pada adipocyte. Hal tersebut beralasan
untuk mengasumsikan bahwa pembuluh darah akan mendahului
penyusunan adipocytes pada tempat khusus.
Asal mula histologi pada adipocyte masih tidak tentu , tetapi
sekarang nampak bahwa preadipocytes (selsel yang berliku-liku
mengakumulasi lemak untuk menjadi adipocytes) dapat berkembang
biak setelah lahir, bahkan selama kedewasaan. Peningkatan pada
jumlah adipocyte setelah lahir ini kemungkinan bervariasi diantara
spesies. Pada babi, terdapat perbedaan distribusi pada adipocytes
kecil dan besar pada babi gemuk dan babi kurus. Babi gemuk
mempunyai lebih banyak adipocytes kecil ( diameter 20 - 30 mikron)
dibandingkan babi kurus walaupun diameter sel maksimum lebih
besar pada babi gemuk (190 mikron) dibandingkan babi kurus (140
mikron).
Deposisi lemak tubuh pada ternak jelas adalah fenomena
dinamis, baik pada anatominya (ukuran dan jumlah adipocyte)
maupun pada biokimianya (lipogenesisi dan lipolisis). Aturan nutrisi

24
pada pengaruh ukuran dan jumlah adipocyte dan pada kontrol sintesis
dan oksidasi lemak belum dimengerti sepenuhnya. Ahli nutrisi harus
berhati-hati dan memperhatikan tentang pentingnya kegemukan dalam
kesehatan dan harus melanjutkan penyelidikan interaksi antara genetik
dan nutrisi dengan kekhusussan pada komposisi tubuh dan
metabolisme.

25
 BAB 4
PROTEIN DAM METABOLISMENYA

4.1. Klasifikasi Protein

Protein berasal dari kata "proteios" yang berarti "pertama" atau
kepentingan primer". Protein merupakan senyawa organik yang
sebagian besar unsurnya terdiri dari Karbon, Hidrogen, Oksigen,
Nitrogen, Sulfur dan Fosfor. Ciri khusus protein adalah adanya
kandungan Nitrogen. Berdasarkan bentuknya, protein dapat
diklasifikasikan dalam tiga bagian, yaitu : protein berbentuk bulat,
serat dan gabungan keduanya.
Protein berbentuk bulat (globular), diantaranya adalah : (1)
albumin adalah protein yang larut dalam air dan menggumpal apabila
terkena panas. Umumnya albumin menjadi komponen pada albumin
telur, albumin serum, leucosin pada gandum dan legumelin pada
kacang-kacangan; (2) globulin umumnya tidak larut dalam air tetapi
larut dalam asam kuat dan menggumpal apabila terkena panas.
Globulin terdapat sebagai komponen globulin serum, fibrinogen,
myosinogen, edestin pada biji hemp, legumin pada kacang-kacangan,
concanavalin pada jack bean dan excelsin pada kacang Brazil. (3)
glutelin tidak larut dalam air dan pelarut netral, tetapi lebih cepat larut
dalam larutan asam atau basa. Contoh yang umum terdapat pada
glutelin pada jagung yang lisinnya tinggi, dan oxyzenin pada padi, (4)
prolamin atau gliadin adalah protein sederhana yang larut dalam 70
sampai dengan 80 persen etanol tetapi tidak larut dalam air, alkohol
dan pelarut netral. Contohnya terdapat pada zein dalam jagung dan
gandum, gliading pada gandum dan rye serta hordein pada barley, (5)
histon adalah protein dasar yang larut dalam air, tetapi tidak larut
dalam larutan amonia. Histon sebagian besar bergabung dengan asam
nukleat pada sel makluk hidup. Contoh yang umum adalah globin
pada hemoglobin dan scombron pada spermatozoa mackerel, dan (6)
protamin adalah molekul dengan bobot rendah pada protein, larut
dalam air, tidak menggumpal terkena panas berbentuk garam stabil.
Contohnya adalah salmine dari sperma ikan salmon, sturine dari ikan
sturgeon, clupeine dari ikan herring, dan scombrine dari ikan
mackerel. Protamin umumnya bersatu dengan asam nukleat dalam
sperma ikan. Protein berbentuk serat (fibrous), diantaranya adalah :
(1) kolagen adalah protein utama pada jaringan penghubung skeletal.
Umumnya collagen tidak larut dalam air dan tahan pada enzim

26
pencernaan hewan, tetapi berubah cepat dalam bentuk larutan, dalam
bentuk gelatin lebih mudah dicerna apabila dipanaskan dalam air atau
larutan asam atau basa. Kolagen mempunyai karakteristik struktur
asam amino unik diantaranya adalah hidroksiprolin yang molekulnya
besar, hidroksilisin sistein, sistin dan triptofan, (2) elastin adalah
protein pada jaringan elastis seperti pada tendon dan arteri. Meskipun
penampakannya sama dengan kolagen, elastin tidak dapat diubah
menjadi gelatin, (3) keratin merupakan protein yang suka dilarutkan
dan tidak dapat dicerna. Umumnya menjadi komponen rambut, kuku,
bulu, tanduk dan paruh. Keratin mengadung 14 sampai dengan 15
persen sistin, dan (3) protein gabungan (conjugated) diantaranya
adalah : (1) nuleoprotein adalah satu atau lebih molekul protein yang
berkombinasi dengan asam nukleat, yang dalam sel dikenal sebagai
deoksiribonukleatprotein, ribonukleatprotein ribosom dan lain-lain,
(2) mukoid atau mukoprotein, bagian karbohidrat dalam protein
adalah mukopolisakarida yang mengandung N-asetil-heksosamin
seperti glukosamin atau galaktosamin yang berkombinasi dengan
asam uronik, galakturonik atau asam glukoronik, banyak juga yang
mengandung asam sialik, (3) glikoprotein adalah protein yang
mengandung karbohidarat kurang dari 4 persen, sering kali dalam
bentuk heksosa sederhana, seperti manosa sebesar 1,7 persen dalam
albumin telur, (4) lipoprotein adalah protein larut dalam air yang
bergabung dengan lesitin, cepalin, kolesterol, atau lemak dan
fosfolipid lain, dan (5) kromoprotein adalah kelompok yang
mempunyai bentuk karakteristik yang merupakan gabungan dari
protein sederhana dengan kelompok prospetik pewarna. Komoprotein
meliputi hemoglobin, sitokrom, flavoprotein, visual purple pada retina
mata dan enzim katalase.
Berdasarkan kekomplekskan strukturnya, protein dibagi
menjadi : (1) protein sederhana, yaitu protein yang apabila mengalami
hidrolisis akan menghasilkan hanya asam-asam amino atau
derivatnya, contohnya adalah : albumin, globulin, glutelin, albuminoid
dan protamin, (2) protein gabungan, yaitu protein sederhana yang
bergabung dengan radikal protein, contohnya adalah : nukleoprotein
(protein bergabung dengan asam nukleat), glikoprotein (protein
bergabung dengan zat yang mengandung gugusan karbohidrat seperti
mucin), fosfoprotein (protein bergabung dengan zat yang mengandung
fosfor seperti kasein), hemoglobin (protein bergabung dengan zat-zat
sejenis hematin seperti hemoglobin) dan lesitoprotein (protein

27
bergabung dengan lesitin, seperti jaringan fibrinogen) dan (3) protein
asal, adalah protein yang terdegradasi yang meliputi protein primer
(misal : protean) dan protein sekunder (misal : proteosa, pepton dan
peptida).
Fungsi protein meliputi : (1) struktur penting untuk jaringan
urat daging, tenunan pengikat, kolagen, rambut, bulu, kuku dan bagian
tanduk serta paruh, (2) sebagai komponen protein darah, albumin dan
globulin yang dapat membantu mempertahankan sifat homeostatis dan
mengatur tekanan osmosis, (3) terlibat dalam proses pembekuan darah
sebagai komponen fibrinogen, tromboplastin, (4) membawa oksigen
ke sel dalam bentuk sebagai hemoglobin, (5) Sebagai komponen
lipoprotein yang berfungsi mentransportasi vitamin yang larut dalam
lemak dan metabolit lemak yang lain, (6) sebagai komponen enzim
yang bertugas mempercepat reaksi kimia dalam sistem metabolisme
dan (7) sebagai nukleoprotein, glikoprotein dan vitellin.
Protein merupakan gabungan asam-asam amino dengan cara
ikatan peptida, yaitu suatu ikatan antara gugus amino (NH2) dari suatu
asam dengan gugus karboksil dari asam yang lain, dengan
membebaskan satu molekul air (H2O). Protein disusun oleh 22 macam
asam amino, tetapi dari ke 22 macam asam amino tersebut yang
berfungsi sebagai penyusun utama protein sebanyak 20 macam. Dari
20 macam asam amino tersebut ternyata ada sebagian yang dapat
disintesis dalam tubuh ternak, sedang sebagian lainnya tidak dapat
disintesis dalam tubuh unggas sehingga harus didapatkan dari pakan.
Asam amino yang harus ada atau harus didapatkan dari pakan disebut
asam amino esensial dalam pakan (dietary essential amino acid atau
indespensible amino acid). Asam amino yang termasuk dalam
kelompok ini adalah metionin, arginin, treonin, triptofan, histidin,
isoleusin, leusin, lisin, valin dan fenilalanin. Asam amino yang dapat
disintesis dalam tubuh disebut asam amino non esensial dalam pakan,
tetapi apabila esensial untuk metabolisme maka disebut pula sebagai
asam amino esensial metabolik (metabolic essential amino acid atau
dispensible amino acid). Asam amino yang termasuk kelompok ini
adalah : alanin, asam aspartat, asam glutamat, glutamin,
hidroksiprolin, glisin, prolin dan serin. Disamping itu ada
pengelompokan asam amino setengah esensial (semi essential amino
acid atau semi dispensible amino acid) karena asam amino ini hanya
dapat disintesis dalam tubuh dalam jumlah yang terbatas dari substrat
tertentu. Asam amino yang termasuk dalam kelompok ini adalah

28
tirosin, sistin dan hidroksilisin. Beberapa hasil sintesa asam amino
dibawah ini merupakan gambaran terjadinya penguraian dan
pembentukan asam amino non esensial.

4.2. Pencernaan dan Penyerapan Protein

Pencernaan pada unggas dimulai dari paruh dan diakhiri pada
kloaka. Sementara pencernaan pada non unggas dimulai dari mulu
sampai anus. Setelah makanan melewati paruh akan disimpan
sementara dalam tembolok , kemudian makanan akan menuju bagian
proventrikulus yang akan mengalami proses pencernaan
hidrolitis/enzimatis. Semnetara pada non unggas, makanan yang
masuk langsung menuju lambung. Pencernaan tersebut dimulai
dengan kontraksi otot (proventrikulus pada unggas atau lambung pada
non unggas) yang akan mengaduk-aduk makanan dan
mencampurkannya dengan getah lambung yang terdiri dari HCl dan
pepsinogen (enzim yang tidak aktif). Pepsinogen apabila bereaksi
dengan HCl akan berubah menjadi pepsin (enzim aktif). HCl dan
pepsin akan memecah protein menjadi senyawa yang lebih sederhana
seperti polipeptida, protease, pepton dan peptida. Aktivitas optimum
pepsin dijumpai pada pH sekitar 2,0. Apabila makanan sudah berubah
menjadi kimus (bubur usus dengan warna kekuningan dan bersifat
asam) maka akan didorong masuk ke ventrikulus pada unggas atau
langsung masuk usus halus pada non ungggas. Keasaman (pH)
ventrikulus berkisar antara 2,0 sampai dengan 3,5. Dalam ventrikulus,
kimus akan mengalami proses pencernaan mekanis dengan cara
penggilasan dan pencampuran oleh kontraksi otot-otot ventrikulus.
Setelah itu, kimus kemudian didorong ke ke dalam usus halus. Usus
halus terdiri dari duodenum, jejenum dan ileum. Kimus kemudian
akan bercampur dengan empedu yang dihasilkan oleh sel hati. Fungsi
empedu adalah untuk menetralkan kimus yang bersifat asam dan
menciptakan pH yang baik (sekitar 6 sampai dengan 8) untuk kerja
enzim pankreas dan enzim usus.
Pankreas menghasilkan endopeptidase berupa enzim
tripsinogen dan kimotripsinogen. Enzim tripsinogen apabila bereaksi
dengan enterokinase akan berubah menjadi tripsin. Setelah terbentuk,
tripsin akan membantu meneruskan aktivasi tripsinogen, dan tripsin
sendiri mengaktifkan kimotripsinogen menjadi kimotripsin. Berbagai
enodpeptidase yaitu, pepsin, tripsin dan kimotripsin akan memecah
ikatan-ikatan di dekat asam amino tertentu. Kerja sama enzim ini

29
diperlukan dalam proses fragmentasi molekul protein. Pepsin hanya
memecah ikatan yang dekat dengan fenilalanin, triptofan, metionin,
leusin atau tirosin. Tripsin hanya memecah ikatan yang dekat dengan
arginin atau lisin dan kimotripsin akan memecah ikatan yang dekat
dengan asam amino aromatik, atau metionin. Eksopeptidase yang
terdiri dari karboksipeptidase dan aminopeptidase yang disekresikan
oleh pankreas dan usus halus akan bekerja pada ikatan peptida
terminal, dan memisahkan asam amino satu demi satu.
Karboksipeptidase memecah asam amino terminal dengan gugus
karboksil bebas sedangkan aminopeptidase memisahkan asam amino
terminal dengan gugus amino (NH2) bebas. Produk akhir dari
pencernaan protein adalah asam amino dan peptida. Lebih dari 60
persen protein dicerna dalam duodenum sisanya dicerna dalam
jejenum dan ileum. Makanan yang tidak dicerna akan didorong
memasuki usus besar.
Penyerapan dimulai dengan membesarnya usus karena adanya
kimus, otot yang teregang bereaksi karena kontraksi. Beberapa
kontraksi menyebabkan kontraksi lokal, disebut segmentasi, yang
membantu dalam mencampurkan kimus. Kontraksi lain yang disebut
peristalsis lebih menyerupai gelombang. Satu lapisan otot dinding
usus berkontraksi sepanjang beberapa sentimeter dan diikuti dengan
lapisan lainnya. Kontraksi demikian ini menggerakkan makanan
melalui jarak pendek. Mukosa usus terdiri dari lapisan otot licin,
jaringan ikat dan akhirnya epitel kolumnar sederhana dekat lumen.
Pada epitel pelapis tersebut terdapat banyak sel goblet yang
menghasilkan lendir dan sekresinya membantu melicinkan makanan
dan melindungi lapisan usus terhadap kelecetan dan luka-luka karena
zat-zat kimia. Pada mukosa terdapat banyak vilus (jonjot) kecil
berbentuk jejari tempat terdapat pembuluh darah dan pembuluh limfa
kecil. Lipatan sirkular dalam mukosa usus, vilus dan mikrovilus
membentuk suatu permukaan yang sangat luas untuk absorpsi
(penyerapan). Pasa dasar vilus terdapat bagian yang berbentuk tabung
yang disebut kripta Lieberkuhn. Pembelahan mikotik sel-sel epitel
pada dasar kripta akan terus menerus menghasilkan sel baru yang
pindah keluar melalui vilus dan terlepas. Dalam perjalanan keluar,
sel-sel itu berubah menjadi sel-sel goblet yang menghasilkan lendir
dan sel-sel absorpsi. Lapisan epitel ini akan menyerap air dan zat-zat
makanan. Eksopeptidase usus terdapat juga pada permukaan
membran sel absorpsi dari vilus dan sel-sel yang sama ini juga

30
merupakan tempat absorpsi asam amino. Beberapa hasil penelitian
menunjukkan bahwa asam-asam amino L-isomer lebih siap diabsorpsi
dibandingkan dengan asam-asam amino D-isomer. Perbedaan ini
ditandai dengan tingkat absorpsi diantara asam-asam amino itu
sendiri. Tingkat absorpsi pada 18 L-asam amino tergantung pada
berat molekul, tetapi asam amino dengan ujung rantai non polar
seperti metionin, valin, dan leusin lebih siap diabsorpsi dibandingkan
dengan asam amino dengan rantai polar. Dijumpai juga bahwa L-
metionin dan L-histidin diabsorpsi lebih cepat dibandingkan dengan
D-isomer.
Transport asama amino dari lumen usus halus ke sel mukosa
melalui proses aktif dengan menggunakan gradien konsentrasi.
Mekanisme transport membutuhkan energi khusus untuk bentuk L
dari asam amino. Bentuk D dari asam amino lebih lambat diserap
dibandingkan dengan bentuk L. Tiga mekanisme transport dideteksi
dalam mukosa intestinal. Sistem pertama khusus untuk monoamino-
monokarboksilat atau asam amino netral, sistem kedua untuk arginin,
lisin dan asam amino basic seperti sistin, dan sistem ketiga untuk
dikarboksilat atau asam amino acidic.
Secara umum asam-asam amino setelah diserap oleh usus akan
masuk ke dalam pembuluh darah, yang merupakan percabangan dari
vena portal. Vena portal membawa asam-asam amino tersebut
menuju sinusoid hati, dimana akan terjadi kontak dengan sel-sel epitel
hati. Darah yang berasal dari sinusoid hati kemudian melintas menuju
ke sirkulasi umum melalui vena-vena sentral dari hati menuju ke vena
hepatik, yang kemudian masuk ke vena kava kaudal.

4.3. Pembentukan Polipeptida

Proses metabolisme protein didahului dengan proses
katabolisme (penguraian) protein menjadi asam amino. Dalam sel,
asam amino akan dibentuk kembali menjadi protein dengan melalui
beberapa tahapan. Tahapan tersebut meliputi proses pembukaan
(inisiasi), perpanjangan (elongasi) dan pengakhiran (terminasi).
Proses sintesis protein melibatkan asam amino, transfer RNA (tRNA),
massanger RNA (mRNA) dan ribosom. Dalam sel yang tidak aktif,
terdapat asam amino bebas, tRNA, ribosom dan prekursor mRNA
(yaitu nukleosisde trifosfat bebas). Bila sel memerlukan protein,
maka akan terjadi rangkaian aktivitas yang dimulai dengan : (1)
transkripsi mRNA dalam inti sel, kemudian mRNA masuk ke dalam

31
sitoplasma, (2) asam amino bebas akan berikatan dengan tRNA
membentuk asam amino asil tRNA, (3) amino asil tRNA akan
menempel pada mRNA yang cocok di ribosom, yang selanjutnya akan
menyebabkan asam-asam amino saling berikatan membentuk
polipeptida, dan (4) setelah terjadi proses sintesis protein berakhir,
mRNA akan terurai menjadi ribonukleosisdetrifosfat dan ribosom
akan kembali terpisah menjadi unit-unitnya.

Tabel 4.1. Posisi masing-masing asam amino dalam

pembentukan ikatan peptida
5'OH Middle base 3'OH
terminal U C A G terminal
base base
U Fenilalanin Serin Tirosin Sistin U
Fenilalanin Serin Tirosin Sistin C
Leusin Serin Terminal Terminal A
Leusin Serin Terminal Triptofan G
C Leusin Prolin Histidin Arginin U
Leusin Prolin Histidin Arginin C
Leusin Prolin Glutamin Arginin A
Leusin Prolin Glutamin Arginin G
A Isoleusin Treonn Asparagin Serin U
Isoleusin Treonn Asparagin Serin C
Isoleusin Treonn Lisin Arginin A
Metionin Treonn Lisin Arginin G
fMetionin
G Valin Alanin Asam Glisin U
aspartat
Valin Alanin Asam Glisin C
aspartat
Valin Alanin Asam Glisin A
glutamat
Valin Alanin Asam Glisin G
glutamat
fMetionin

32
 Langkah pertama dalam proses inisiasi (pembukaan) dibuka
oleh N-formil-L-methionine-transfer RNA complex (fMet-tRNAfMet).
Kompleks ini dapat mengenal initiator kodon (kodon pembuka) AUG
(atau GUG) yang merupakan tanda untuk memulai pengkodean
rangkaian protein dalam mRNA dan dapat membedakan dari AUG
internal, yang juga kode dari metionin (atau GUG internal yang
merupakan kode dari valin). oleh N-formil-L-methionine-transfer
RNA complex (fMet-tRNAfMet) dapat memulai sintesis protein
karena ada dua sebab, yaitu : (1) hanya fMet-tRNAfMet yang dapat
langsung mengikat P site (permukaan P) di ribosom sedangkan semua
aminoacyl-tRNA hanya dapat mulai mengikat pada A site (permukaan
A) dan (2) hanya fMet-tRNAfMet yang dapat berikatan dengan
hidrogen pada kodon pembuka.
Permukaan P (P site) akan tepat berada pada fMet-tRNAfMet ,
sedangkan permukaan A (A site) akan berhadapan dengan kodon yang
ada di hilir kodon awal. Permukaan A siap menerima tRNA yang
cocok, yaitu yang mempunyai antikodon yang antiparalel terhadap
kodon pada permukaan tersebut. Suatu tRNA dengan antikodon yang
tidak sesuai akan ditolak menempati permukaan A. Bila sudah
terdapat tRNA yang cocok pada permukaan P (yaitu fMet-
tRNAfMet ) maka akan dibentuk ikatan polipeptida, yaitu dengan
melepaskan asam amino yang terdapat pada permukaan P dan
mengaitkannya pada ujung -NH3+ asam amino pada permukaan A.
Tugas pembentukan ikatan peptida dilakukan oleh enzim peptide
transferase. Setelah ikatan peptida terbentuk, ribosom akan bergesar
satu kodon ke arah ujung 3' OH mRNA. Transfer RNA yang asalnya
terdapat pada permukaan A akan pindah ke permukaan P, dan tRNA
yang asalnya berada pada permukaan P akan keluar bebas dalam
sitoplasma. Permukaan A akan menjadi kosong dan siap untuk
menerima tRNA yang lain.
Ikatan aminoasil-tRNA yang tepat pada permukaan A
memerlukan pengenalan kodon yang tepat. Elongation faktor 1 (EF-
1) membentuk kompleks dengan GTP (guanin tri phospat) dan
aminoasil-tRNA yang masuk. Kompleks ini kemudian
memungkinkan aminoasil-tRNA untuk memasuki permukaan A.
Gugus α-amino dari aminoasil-tRNA yang baru pada permukaan A
melakukan serangan nukleofilik terhadap gugus karboksil yang
diesterkan dari peptidil tRNA yang menduduki permukaan P. Reaksi

33
ini dikatalis oleh komponen protein, peptidil transferase. Karena
asam amino pada aminoasil-tRNA sudah "aktif", tidak ada energi
yang selanjutnya diperlukan untuk reaksi ini. Reaksi menghasilkan
pengikatan rantai peptida yang sedang tumbuh pada tRNA pada
permukaan A. Pada pembuangan bagian peptidil dari tRNA pada
permukaan P, tRNA yang dikeluarkan dengan cepat mengosongkan
permukaan P. Elongation faktor 2 (EF-2) dan GTP bertanggung
jawab untuk translokasi peptidil-tRNA yang baru terbentuk pada
permukaan A ke dalam permukaan P yang kosong. GTP yang
diperlukan untuk EF-2 dihidrolisis menjadi GDP (guanin di
phospat) dan fosfat selama proses translokasi. Translokasi
peptidil-tRNA yang baru terbentuk dan kodonnya yang sesuai ke
dalam permukaan P kemudian membebaskan permukaan A untuk
siklus pengenalan dan elongasi kodon aminoasil-tRNA selanjutnya.
Setelah elongasi yang menghasilkan polimerasasi asam-asam
amino spesifik ke dalam molekul protein diulang berkali-kali, kodon
nonsense atau terminasi mRNA timbul pada permukaan A. Tidak
terdapat tRNA dengan antikodon untuk mengenal signal terminasi
tersebut. Releasing faktors mampu mengetahui bahwa signal
terminasi terdapat pada permukaan P. Releasing faktors dalam
hubungan dengan GTP dan peptidil transferase, menghidrolisis ikatan
antara peptida dan tRNA yang menduduki permukaan P. "Releasing
factor" adalah protein yang menghidrolisis ikatan peptidil-tRNA bila
suatu kodon nonsense menduduki permukaan A.

4.4. Siklus Metabolisme Energi dari Protein

Metabolisme protein tidak secara langsung terlibat dalam
memproduksi energi. Tetapi metabolisme protein terlibat dalam
produksi enzim, hormon, komponen struktural, dan protein darah dari
sel-sel badan dan jaringan. Metabolisme energi yang berasal dari
protein didahului dengan degradasi protein menjadi asam-asam amino.
Kemudian asam-asam amino dilepas gugus aminonya melalui
deaminasi oksidatif di sel-sel hati. Hasil deaminasi akan masuk dalam
siklus Krebs guna pembentukan energi, atau melalui piruvat dan asetil
koenzim A sebelum masuk siklus Krebs.
Kerangka karbon dari asam-asam amino alanin, sistein, sistin,
glisin, treonin, serin dan hidroksiprolin diubah menjadi piruvat.
Pembentukan piruvat dari glisin dapat terjadi dengan konversi menjadi
serin yang dikatalisis oleh enzim serin hidroksimetiltransferase.

34
 Reaksi alanin transaminase dan serin dehidratase, keduanya
memerlukan piridoksal fosfat sebagai koenzim. Reaksi serin
dehidratase berlangsung melalui pembuangan H2O dari serin,
membentuk suatu asam amino tidak jenuh. Kemudian disusun
kembali menjadi asam α-amino yang terhidrolisis spontan menjadi
piruvat dan amonia.
Jalan katabolik utama dari sistin adalah konversi menjadi
sistein yang dikatalisis oleh enzim sistin reduktase. Setelah itu akan
bergabung dengan katabolisme sistein.
Sistein dikatabolisme melalui dua jalan katabolisme utama
yaitu jalan oksidasi langsung (sistein sulfinat) dan jalan transaminasi
(3-merkaptopiruvat). Kedua jalan tersebut memerlukan enzim
transaminase.
Treonin dibelah menjadi asetaldehida dan glisin oleh treonin
aldolase. Kemudian asetaldehida membentuk asetil koenzim A,
sementara glisin sudah dibicarakan diatas.
Tiga dari lima karbon 4-hidroksi-L-prolin dikonversi menjadi
piruvat, dua sisanya membentuk glikosilat. Kemudian tahap akhir
reaksi melibatkan aldolase yang memecah hidroksiprolin menjadi
piruvat dan glioksilat.
Semua asam amino yang membentuk piruvat dapat dikonversi
menjadi asetil koenzim A. Disamping itu ada lima asam amino yang
membentuk asetil koenzim A tanpa membentuk piruvat lebih dahulu.
Asam-asam amino tersebut adalah fenilalanin, tirosin, triptofan, lisin
dan leusin. Fenilalanin mula-mula dikonversi menjadi tirosin oleh
fenilalanin hidroksilase. Lima reaksi enzimatik berurutan
mengkonversi tirosin menjadi fumarat dan asetoasetat, yaitu (1)
transaminasi menjadi p-hidroksifenilpiruvat, (2) oksidasi dan migrasi
sekaligus dari rantai samping 3-karbon dan dekarboksilasi yang
membentuk homogentisat, (3) oksidasi homogentisat menjadi
maleilasetoasetat, (4) isomerasi maleiasetoasetat menjadi
fumarilasetofumarat dan (5) hidrolisis fumarilasetoasetat menjadi
fumarat dan osetoasetat. Asetoasetat selanjutnya dapat mengalami
pembelahan tiolitik menjadi asetat dan asetil koenzim A.
L-lisin dikonversi menjadi α-aminoadipat dan α-ketoadipat.
L-lisin pertama kali berkondensasi dengan α-ketoglutarat yang
memecah air dan membentuk basa Schiff. Kemudian direduksi
menjadi sakaropin oleh dehidrogenase dan kemudian dioksidasi oleh

35
dehidrogenase kedua. Penambahan air membentuk L-glutamat dan L-
α-aminoadipat-δ-semialdehida. Katabolisme lebih lanjut dari α-
aminoadipat memerlukan transaminasi menjadi α-ketoadipat, yang
mungkin diikuti oleh dekarboksilasi oksidatif menjadi glutaril-KoA.
Triptofan oksigenase (triptofan pirolase) mengkatalisis
pembelahan cincin dengan inkorporasi 2 atom oksigen yang
membentuk N-formilkinurenin. Oksigenasenya adalah metaloprotein
besiforfirin. Pengeluaran gugus formil dari N-formilkinurenin secara
hidrolitik dikatalisis oleh kinurenin formilase yang menghasilkan
kinurenin. Kemudian dideaminasi dengan transaminase gugus amino
rantai samping ke ketoglutarat. Metabolisme lebih lanjut dari
kinurenin melibatkan konversi menjadi 3-hidroksikinurenin.
Kinurenin dan hidroksikinurenin dikonversi menjadi
hidroksiantranilat oleh enzim kiruneninase suatu enzim piridoksal
fosfat (Gambar 6.17). Leusin sebelum diubah menjadi asetil koenzim
A diubah dahulu menjadi asetoasetat, sama dengan pengubahan
tirosin.
Suksinil koenzim A merupakan hasil akhir amfibolik dari
katabolisme metionin, isoleusin dan valin yang hanya sebagian rangka
dikonversi. Empat per lima karbon valin, tiga per lima karbon
metionin dan setengah karbon isoleusin membentuk suksinil koenzim
A. l-metionin berkondensasi dengan ATP membentuk S-
adenosilmetionin atau "metionin aktif". Pengeluaran gugus metil
membentuk S-adenosil-homosistein. Hidrolisis ikatan S-Peserta
menghasilkan L-homosistein dan adenosin. Homosistein selanjutnya
berkondensasi dengan serin, membentuk sistationin. Pembelahan
hidrolitik sistationin membentuk L-homoserin dan sistein. Kedua
reaksi ini oleh karenanya juga terlibat dalam biosintesis sistein dan
serin. Homoserin dikonversi menjadi α-ketobutirat oleh homoserin
deaminase. Konversi α-ketobutirat menjadi propionil-KoA
selanjutnya terjadi dengan cara biasa untuk dekarboksilasi oksidatif
asam α-keto membentuk derivat asil KoA.
Sebagaimana diharapkan dari kemiripan strukturnya,
katabolisme L-valin dan L-isoleusin pada awalnya memerlukan reaksi
yang sama. Jalan ini kemudian memisah dan masing-masing rangka
asam amino mengikuti jalan unik menjadi zat antara amfibolik.
Kerangka karbon dari asam-asam amino glutamin, glutamat,
arginin, histidin, dan prolin memasuki siklus Krebs melalui α-

36
ketoglutarat. Katabolisme glutamin dan glutamat berlangsung dengan
bantuan enzim glutaminase dan transaminase.
Prolin dioksidasi menjadi dehidroprolin yang dengan
penambahan air akan membentuk glutamat γ-semialdehida.
Selanjutnya dioksidasi menjagi glutamat dan ditransaminasi menjadi
α-ketoglutarat. Arginin dan histidin juga membentuk α-ketoglutarat,
satu karbon dan baik 2 (histidin) maupun 3 (arginin) pertama-tama
harus dikeluarkan dari asam amino 6 karbon ini. Arginin hanya
membutuhkan hanya satu langkah yaitu pengeluaran gugus guanidino
secara hidrolisis yang dikatalisis oleh arginase yang menghasilkan
ornitin. Ornitin mengalami transaminasi gugus ∂-amino, membentuk
glutamat γ-semialdehida, yang dikonversi menjadi α-ketoglutarat.
Bagi histidin, pengeluaran karbon dan nitrogen yang berlebih
membutuhkan empat reaksi. Deaminasi histidin menghasilkan
urokanat. Konversi urokanat menjadi 4-imidazolon-5-propionat, yang
dikatalisis oleh urokanase melibatkan penambahan H2O dan oksidasi-
reduksi interna. Reaksi selanjutnya adalah 4-imidazolon-5-
propionat dihidrolisis menjadi N-formiminoglutamat yang diikuti oleh
pemindahan gugus formimino pada karbon alfa ke tetrahidrofolat yang
membentuk N5-formiminotetrahidrofolat. Kemudian dengan bantuan
enzim glutamat formimino transferase, N5-formiminotetrahidrofolat
diubah menjadi L-glutamat dan akhirnya menjadi oksaloasetat dengan
bantuan enzim transaminase.
Secara umum katabolisme masing-masing asam amino yang
digunakan sebagai sumber energi dapat dilihat pada Gambar 6.24.

4.5. Siklus urea

Setiap saat makhluk hidup baik manusia maupun binatang
mengekskresikan nitrogen dengan pembagian 95% dibuang oleh
ginjal dan sisanya sebesar 5% dibuang oleh feses. Jalan utama
ekskresei nitrogen adalah sebagi urea yang disintesis dalam hati,
dilepas dalam darah dan ditarik oleh ginjal.
Terdapat lima tahap reaksi dalam siklus urea. Reaksi pertama
adalah sintesis karbomoil fosfat. Kondensasi 1 mol masing-masing
ion amonium, karbon dioksida, dan fosfat (yang berasal dari ATP)
untuk membentuk karbamoil fosfat dikatalisis oleh karbamoil fosfat
sintase, enzim yang terdapat dalam mitokondria hati organisme
ureotelik. Dua mol ATP yang dihidrolisis selama reaksi ini

37
menyediakan tenaga penggerak untuk sintesis 2 ikatan kovalen-ikatan
amida dan ikatan campuran asam karboksilat-asam fosfat anhidrida
dari karbamoil fosfat. Di samping Mg2+, suatu asam dikarboksilat,
lebih disukai N-asetilglutamat, dibutuhkan. Peranan tepat N-
asetilglutamat tidak diketahui dengan pasti. Kehadirannya
menyebabkan banyak perubahan konformasional (penyesuaian
bentuk) dalam struktur karbamoil fosfat sintase yang membuka
(expose) gugus sulfidril tertentu, menyembunyikan gugus lainnya, dan
mempengaruhi afinitas enzim untuk ATP.
Reaksi kedua adalah sintesis sitrulin. Pemindahan gugus
karbamoil dari karbamoil fosfat ke ornitin, membentuk sitrulin + Pi,
dikatalisis oleh L-ornitin transkarbamoilase mitokondria hati. Reaksi
sangat spesifik untuk ornitin dan keseimbangan cenderung kuat ke
sintesis sitrulin.
Reaksi ketiga adalah sintesis argininosuksinat. Dalam reaksi
argininosuksinat sintase, aspartat dan sitrulin diikat bersamaan melalui
gugus amino aspartat. Reaksi membutuhkan ATP, dan keseimbangan
cenderung kuat ke sintesis arginosuksinat.
Reaksi keempat adalah pembelahan argininosuksinat menjadi
arginin dan fumarat. Pembelahan reversibel arininosuksinat menjadi
arginin + fumarat dikatalisis oleh argininosuksinase, suatu enzim hati
dan jaringan ginjal. Reaksi berlangsung melalui mekanisme
pembuangan trans. Fumarat yang dibentuk dapat dikonversi menjadi
oksaloasetat melalui reaksi fumarase dan melat dehidrogenase dan
selanjutnya ditransaminasi untuk membentuk kembali (regenerasi)
aspartat.
Reaksi kelima adalah pembelahan arginin menjadi ornitin dan
urea. Reaksi ini menyempurnakan siklus urea dan membentuk
kembali (regenerasi ornitin), substrat untuk reaksi 2. Pembelahan
hidrolitik gugus guanidino dari arginin dikatalisis oleh arginase, yang
terdapat dalam hati semua organisme ureotelik. Dalam jumlah yang
lebih kecil, arginase juga terdapat dalam jaringan ginjal, otak, kelenjar
mamae, jaringan testikuler dan kulit. Arginase hati mamalia
diaktifkan oleh Co2+ atau Mn2+. Ornitin dan lisin merupakan
penghambat kuat yang bersaing dengan arginin.

4.6. Kebutuhan dan Defisiensi Protein pada Ternak.

Lambung sederhana dari omnivora seperti babi, ayam, dan
manusia menerima masukan asam amino spesifik (asam amino

38
esensial) yang berbeda dengan beberapa ternak herbivora non ruminan
seperti kuda dan kelinci dapat menggunakan N non protein untuk
sintesis asam amino mikroba pada bagian bawah GI tract. Ruminan
dewasa seperti sapi dan domba dapat tergantung pada N non protein
pakan karena sifat mikroba rumen yang dapat mensintesis asam amino
dan protein dari N non protein dan yang kemudian digunakan sebagai
sumber protein oleh ruminan.
Kekurangan protein (N atau asam mino) mungkin sangat biasa
karena banyak bahan pakan sumber energi yang rendah protein dan
bahan pakan suplemen protein harganya sangat mahal. Banyaknya
kebutuhan protein lebih besar untuk pertumbuhan dibandingkan untuk
kebutuhan hidup pokok, disamping itu juga tergantung pada jenis
kelamin dimana jantan cenderung mempunyai kebutuhan yang lebih
tinggi, selain itu juga karena perbedaan spesies dan genetik.
Perbandingan kalori pada protein pakan sangat penting.
Banyak binatang cenderung makan untuk mengamankan kebutuhan
energi. Pertumbuhan babi dan ayam yang mendapat pakan
mengandung level protein yang marjinal dapat menyebabkan
defisiensi protein jika density kalori pakan meningkat oleh lemak. Ini
terjadi karena pengurangan masukan harian kalori pakan yang tinggi
menyediakan ketidakcukupan masukan protein jika persentase protein
marjinal. Protein dialihkan untuk energi hanya ketika penyediaan
kebutuhan metabolis atau masukan kalori tidak cukup.
Tanda-tanda kekurangan protein meliputi anoreksia,
penurunan rataan pertumbuhan, penurunan atau ketidakseimbangan N,
penurunan efisiensi penggunaan pakan, penurunan konsentrasi protein
serum, anemia, akumukasi lemak pada hati, edema, (pada beberapa
kasus), penurunan bobot lahir, penurunan produksi susu, dan
penurunan sintesis enzim dan hormon tertentu.
Defisiensi asam amino esensial individual umumnya
menunjukkan tanda-tanda seperti defisiensi protein, karena defisiensi
satu asam amino menghalangi sintesis protein pada jalur yang sama
yang kekurangan jalur khusus pada rantai menghalangi perpanjangan
rantai sintesis. Jadi defisiensi satu asam amino esensial menyebabkan
deaminasi kandungan asam amino, kehilangan amonia sebagai urea
dan menggunakan rantai karbon sebagai energi. Defisiensi asam
amino tertentu memproduksi luka spesifik, seperti contohnya,
defisiensi triptopan mengakibatkan katarak mata, defisiensi metionin

39
atau treonin menyebabkan perlemakan hati, defisiensi lisin pada
unggas menyebabkan ketidaknormalan bulu.
Banyak bahan pakan yang mengalami ketidakcukupan dalam
satu atau lebih asam amino untuk pertumbuhan ternak, sebagai
contoh, jagung secara khusus defisien lisin dan triptopan. Walaupun
demikian, bungkil kedelai yang defisien metionin dan sistin dan tidak
akan mendukung pertumbuhan normal apabila diberikan secara
individual pada ternak, ketika dicampur dengan jagung akan saling
melengkapi kekurangan asam amino masing-masing.

40
 BAB 5
VITAMIN DAN METABOLISMENYA

5.1. Klasifikasi vitamin

Vitamin diberikan nama abjad sesuai dengan penemuannya.
Vitamin diberi nama ketika berhasil diisolasi secara terpisah dan
struktur kimianya diidentifikasi. Sembilan senyawa atau golongan
senyawa yang berhubungan erat dianggap sebagai vitamin untuk
nutrisi hewan.
Walaupun struktur kimia dan fungsi biokimia sangat
heterogen, vitamin secara garis besar dapat digolongkan menjadi dua
golongan, golongan pertama yaitu vitamin yang larut dalam lemak
atau diserap dengan lemak yang terdiri dari vitamin A, D, E dan K.
Golongan kedua adalah vitamin yang larut dalam air atau diserap
dengan air, yang terdiri dari vitamin B1 (tiamin), B2 (riboflavin), B5
(asam pantotenat), B6 (piridoksin), B12 (kobalamin), niasin (asam
nikotinat), asam folat (asam pteroilglutamat) dan C.
Vitamin-vitamin yang larut dalam air berfungsi sebagai enzim
dalam berbagai reaksi metabolis tertentu. Sifat-sifat umum vitamin ini
adalah : molekul tidak hanya tersusun atas unsur C, H dan O, molekul
polar sehingga larut dalam air, tidak mempunyai provitamin, terdapat
disemua jaringan, berfungsi sebagai prekursor enzim-enzim, tidak
disimpan secara khusus dalam tubuh. Vitamin ini akan diekskresikan
dalam urin bila kadar serumnya melebihi saturasi jaringan (yang
selanjutnya mencerminkan pengikatan kofaktor vitamin ke enzim dan
protein transport). Vitamin ini relatif lebih stabil, tetapi dalam kondisi
temperatur tinggi menyebabkan tidak stabil. Karena vitamin yang
laarut dalam air yang diambil berlebihan biasanya diekskresi, vitamin
yaang larut dalam air biasanya tidak toksik. Semua vitamin yang
larut dalam air, kecuali kobalamin (vitamin B12) dapat disintesis oleh
tumbuh-tumbuhan dan oleh karena itu terdapat pada kacang-kacangan,
biji-bijian, sayuran berdaun hijau dan ragi.
Vitamin-vitamin yang larut dalam lemak, yaitu A, D, E dan K,
tampaknya dibutuhkan oleh semua jenis ternak. Seperti dinyatakan
dari namanya, vitamin yang larut dalam lemak adalah molekul-
molekul apolar hidrofobik, yang kesemuanya merupakan derivat
isopren. Sifat-sifat umum vitamin yang larut dalam lemak adalah :
hanya terdapat di sebagain jaringan, terdiri dari unsur C, H dan O,
mempunyai bentuk prekursor (provitamin), ikut menyusun struktur

41
jaringan tubuh, diserap bersama lemak, disimpan bersama lemak
dalam tubuh, diekskresi melalui feses dan kalau bercampur dengan
vitamin B menjadi kurang stabil serta dipengaruhi oleh cahaya dan
oksidasiKecuali vitamin E yang mempunyai sifat broad spectrum,
lipid oxidant, maka vitamin-vitamin A, D dan K mempunyai sifat
aktifitas individual. Kelompok vitamin ini mudah ditimbun kecuali
vitamin E.
Semuanya diperlakukan oleh sistem gastrointestinal dengan
cara yang sama seperti lemak makanan. Umumnya, vitamin yang
larut dalam lemak memerlukan absorpsi lemak normal untuk ikut
diserap. Sekali diserap, vitamin yang larut dalam lemak ditarnsport
ke hati dalam chylomicron dan disimpan dalam hati (vitamin A, D dan
K) ataupun dalam jaringan adiposa (vitamin E) dalam berbagai jangka
waktu. Vitamin-vitamin ini diangkut dalam darah oleh lipoprotein
atau protein pengikat spesifik, karena tidak langsung larut dalam air
plasma, seperti halnya vitamin yaang larut dalam air. Karena itu
vitamin yang larut dalam lemak tidak diekskresikan dalam urin tetapi
lebih mungkin ditemukan dalam empedu dan dengan demikian
diekskresikan dalam feses. Karena mudah disimpan terutama A dan
D maka dua vitaamin ini relatif mudah mengalami toksisitas.

5.2. Kegunaan, Sumber dan Defisiensi Vitamin

5.2.1. Vitamin B1 (Tiamin)
Vitamin B1 terdiri dari satu substitusi pirimidin yang terikat
melalui ikatan metilen pada satu substitusi tiasol. Sifat umum vitamin
B1 adalah stabil dalam pH sedikit asam, rusak dalam pH alkalis, rusak
dalam larutan mineral, larut dalam air dan alkohol 70 persen dan rusak
oleh panas.
Tiamin banyak terdapat dalam daging, bagian luar biji-bijian
(oleh karena itu beras merah mempunyai nilai gizi tiamin lebih baik
daripada beras putih), kacang-kacangan dan hasil ikutannya, bungkil
kacang kedelai, bungkil kacang tanah, tepung alfalfa dan ragi. Pada
ikan mentah terdapat kandungan tiaminase yang dapat memecah
tiamin menjadi dua gugus pirimidin dan pikolin sehingga tiamin
menjadi inaktif. Sumber tiamin yang penting adalah kacang-
kacangan dan hasil ikutannya, bungkil kedelai, bungkil kacang tanah
dan tepung alfalfa.
Defisiensi tiamin akan menyebabkan reaksi-reaksi
metabolisme terutama metabolisme piruvat terganggu yang

42
menyebabkan sumber energi pada sel. Apabila sel tubuh unggas
kekurangan energi akan menyebabkan gangguan syaraf dan pelebaran
otot-otot jantung yang sensitif apabila kekurangan energi. Kurang
berfungsinya otot jantung dapaat menyebabkan menurunnya siklus
Krebs dan diikuti menurunnya ATP untuk kontraksi jantung, naiknya
katekolamin (norepinefrin dan epinefrin) dan asetilkolin yang bersifat
kardiotoksik. Akumulasi asam piruvat dan asam laktat di dalam darah
dan jaringan oleh defisiensi tiamin menyebabkan iritabilitas,
hilangnya nafsu makan, fatique, degenerasi selaput myelin dari
serabut syaraf, melemahnya otot jantung dan gangguan-gangguan
gastrointestinal, polyneuritis gallinarum, anorexia, kehilangan bobot
badang, kaki lemah dan blue comb. Defisensi tiamin dapat
menyebabkan timbulnya polineuritis pada unggas. Defisiensi kronis
menyebabkan star grazing dan atrophy.

5.2.2. Vitamin B2 (Riboflavin)

Vitamin B2 terdiri dari struktur heterosiklik yang terikat
dengan ribitol. Riboflavin membentuk suatu gugus protetik untuk
enzim flavoprotein yang diperlukan untuk reaksi oksidasi dalam
metabolisme seluler yang normal. Struktur cincin berkonyugasi,
karena itu riboflavin merupakan pigmen yang berwarna dan
berfluoresensi.
Fungsi utama riboflavin adalah untuk proses oksidasi-reduksi
dalam jaringan. Beberapa contoh keterlibatan riboflavin antara lain
pada oksidasi asam amino (L atau D asam amino-oksidase). Reaksi
ini disebut juga O2-linked. Contoh lain adalah reaksi dehidrolipoate
dehidrogenase. Enzim flavin ini ikut berperan dalam reaksi
dehidrogenase dimana NAD dan NADP sebagai akseptor atom H, jadi
bukan atom O2. Contoh lainnya lagi adalah enzim flavin. Enzim ini
berperan dalam transport elektron, sebagai akseptor elektron adalah
sitokrom.
Sumber riboflavin yang penting adalah susu, sayur-sayuraan,
yeast, daging dan kacang-kacangan. Sumber-sumber riboflavin
potensial lainnya adalah ragi, produk-produk susu, hati, ikan dan
hijauan pada sayuran dan bakteri autrotof.
Riboflavin sangat berperan untuk fungsi normalnya jaringan-
jaringan yang berasal dari ektoderm seperti kulit, mata dan syaraf.
Riboflavin juga mencegah senilyti. Tanda-tanda defisiensi riboflavin

43
mencakup rontoknya rambut, "lesion" pada kulit, muntah, diare dan
gangguan mata.

5.2.3. Vitamin B5 (Asam pantotenat)

Asam pantotenat adalah suatu amida dari asam pantoat dan β
alanin. Asam pantotenat merupakan bagian dari koenzim A, yang
berperan dalam transfer gugus asetil. Hal ini terjadi dalam asetilasi
kolin hingga terbentuk asetilkolin, serta dalam asetilasi dari piruvat
dekarboksilat untuk membentuk asetilkolin A dalam siklus Krebs.
Koenzim A juga berperan dalam degradasi asam-asam lemak menjadi
asetil CoA.
Sumber asam pantotenat adalah biji-bijian, yeast, hati dan
telur. Defisiensi asam pantotenat berkaitan dengan gejala dermatitis,
terhambatnya pertumbuhan, rontoknya rambut, memutihnya rambut,
serta "lesion" pada berbagai organ, degenerasi testis, ulcus duodenum,
abnormal fetus yang kesemuanya disebabkan oleh oksidasi lemak dan
karbohidrat yang tidak berjalan sempurna.

5.2.4. Vitamin B6 (Piridoksin)

Vitamin B6 terdiri dari tiga derivat piridin alam yang
berhubungan erat, yaitu : piridoksin, piridoksal dan piridoksamin.
Perbedan dari ketiga zat tersebut adalah pada rantai C nomor 4.
Rantai basis dari zat-zat tersebut adalah piridin. Ketiganya sama aktif
sebagai pra zat koenzim piridoksal fosfat. Piridoksin berperan penting
dalam metabolisme protein dimana pyridoxial fosfat merupakan suatu
konensium untuk berbagai reaksi kimia yang berkaitan dengan
metabolisme protein dan asam amino, seperti transaminasi dan
dekarboksilasi. Bentuk piridoksal dan piridoksamin biasanyaa
terdapat dalam produk-produk hewani, sedangkan piridoksin terdapat
dalam produk-produk tanaman.
Sumber vitamin B6 adalah daging, hati dan tanaman berdaun
hijau. Peranan dari koenzim adalah untuk metabolisme asam amino,
oleh sebab itu apabila kekeurangan piridoksin akan terjadi gangguan
metabolisme protein. Vitamin B6 berguna bagi pencegahan
dermatitis, dan gejala-gejala kerusakan syaraf pusat. Pembentukan
asam nikotinat dari triptofan tergantung pada piridoksal fosfat sebagai
koenzim. Karena itu penyakit pellagra seringkali disertai defisiensi
piridoksin. Defisiensi piridoksin jarang terjadi. Defisiensi piridoksin

44
dapat menyebabkan pertumbuhan yang terhambat, dermatitis,
kepekaan abnormal, kepala tertarik ke belakang, produksi telur dan
daya tetas menurun serta anemia.

5.2.5. Vitamin B12 (Kobalamin)

Kobalamin adalah vitamin yang mengandung kobalt yang
berada dalam bentuk derivat "cyanide" yaitu "cyanocobalamin".
Kobalamin mempunyai gugus nukleotida yang disambung dengan
porfirin lewat gugus fosfat dan amino-propanol. Gugus cyanide dapat
diganti dengan gugus hidroksil (B12a) atau hidrokobalamin dan juga
gugus nitrit (B12c) atau nitrokobalamin. Sianokobalamin berbentuk
kristal padat berwarna merah hitam dan merupakan bentuk yang
paling stabil, tetapi larut dalam air, tahan panas, mudah rusak karena
sinaar matahari, oksidasi dan proses reduksi.
Vitamin B12 berfungsi dalam sintesa protein dan dalam
metabolisme asam nukleat serta senyawa-senyawa yang mengandung
satu atom C. Peranan tersebut dalam bentuk metil-malonil CoA
isomerase. Enzim ini berperan dalam mengubah metil-malonil CoA
menjadi suksinil CoA yang berfungsi dalam siklus Krebs. Peranan
lainnya adalah sebagai enzim L-homosistein metilating. Enzim ini
berisi koenzim metil kobalamin yaang bersama-sama folacin
mengubah L-homosistein menjadi L-metionin. Donasi metil ini
diberikan oleh 5-metil THF dengan harus adanya vitaamin B12.
Vitamin B12 banyak terdapat pada produk-produk hewan dan
dalam rumen ruminansia serta jaringan organ.. Vitamin B12
dibutuhkan relatif sedikit oleh unggas. Protein dalam ransum akan
meningkatkan kebutuhan vitamin B12. Kebutuhan vitamin B12 juga
tergantung pada level kolin, metionin dan asam folat dalam ransum
dan akan berinterelasi dengan asam askorbaat dalam metabolisme
tubuh. Substitusi isokalori lemak dengan glukosa juga menekan
vitamin B12 yang ditambahkan. Ini mengindikasikan bahwa vitamin
B12 penting pada metabolisme energi.
Vitamin B12 berperan penting dalam pembentukan darah
merah. Defisiensi kobalamin menyebabkan anemia karena sel-sel
darah merah yang tidak dapat masak. Defisiensi vitamin ini juga
dapat menyebabkan demyelinasi serta degenerasi yang irresersibel
dari korde spinal, inkoordinasi anggota badan (posterior),
pertumbuhan lambat, mortalitas meningkat, vitabilitas menurun dan
daya tetas telur menurun.

45
5.2.6. Biotin
Biotin adalah derivat imidazol yang banyak terdapat dalam
bahan makanan alam. Vitamin ini berwarna putih, stabil terhadap
panas, mengandung sulfur dan asam valerat, larut dalam air dan 95%
etanol, mudah rusak oleh asam dan basa kuat dan mengalami
dekomposisi pada temperatur 230 - 232oC.
Dalam metabolisme, biotin berperan sebagai fiksasi CO2 yang
selanjutnya ditransfer substrat yang lain. Karboksibiotin adalah
biotin yang berikatan dengan CO2 di mana gugus karboksil bertaut
pada gugus N biotin. Pembentukan karboksibiotin memerlukan ATP.
Reaksi penerimaan CO2 dan pemberian CO2 bersifat bolak-balik atau
reversibel.
Sumber biotin adalah hati, yeast, kacang tanah, telur, tanaman
berdaun hijau, jagung, gandum, biji-bijian laainnya dan ikan.
Defisiensi biotin dapat menyebabkan rontoknya rambut,
turunnya berat badan dan pada ayam meningkatnya kematian serta
terjadinya perubahan-perubahan skeletal pada anak-anak ayam.
Defisensi ini juga menyebabkan dermatitis pada kaki lalu paruh dan
mata. Yang paling sering terkena adalah ayam broiler yaitu terjadinya
sindrom liver fatty (FLKS atau Fatty Liver and Kidney Syndrome).
Kejadian ini disebabkan karena kurang aktifnya pirivat dikarboksilase
yang berperan dalam glukoneogenesis (jadi pembentukan glukosa dari
piruvat terhambat).

5.2.7. Niacin (asam nikotinat)

Niasin adalah suatu derivat piridin yang merupakan komponen
tidak toksik dari nikotin. Niasin merupakan bagian dari NAD
(nicotinamide adenine dinucleotide), juga dikenal dengan nama
koenzim I. Niacin juga merupakan bagian dari molekul NADP, yang
juga dikenal dengan nama koenzim II. Koenzim berperan dalam
respirasi seluler, bersama-sama dengan flavoprotein. Niacin juga
berperan dalam metabolisme serta absorpsi karbohidrat.
Sumber niacin yang potensial adalah hati, jantung, ginjal, dari
hewan mamalia dan produk tumbuhan berupa dedak padi ataupun
gandum, biji bunga matahari dan kacang tanah, suplemen protein,
moise, mollases, dan meal. Dengan kata lain sumber utama niasin
adalah makanan yang mengandung triptofan. Perlu menjadi catatan,
jagung sebagai bahan pakan utama unggas dapat menyebabkan
sindrom defisiensi niasin yang disebut dengan pellagra.

46
 Problem defisiensi niacin pada awalnya ditandai oleh problem
gastrointestinal dan kelemahan otot, black tongue, pembengkakan
lidah, diare, dimensia dan dermatitis. Apabila terjadi defisiensi
triptofan berarti juga terjadi defisiensi niasin (defisiensi ganda). Asam
nikotinat dalam dosis tinggi dapat menimbulkan pellagra yang
ditandai oleh kulit kemerahan (skin flushing), gatal-gatal (pruritus)
dan gangguan pencernaan dan juga telah menunjukkan kegunaan
untuk menurunkan kadar kolesterol serum oleh mekanisme yang tidak
dimengerti. Gejaala ini disebut pula dengan 3D-4D yaitu dermatitis,
diare, depresi atau dementia, dan kaadang-kadang Death.

5.2.8. Asam folat (asam "pteroylglutamic")

Asam folat terdiri dari pteridin heterosiklik, asam
paraaminobenzoat (PABA) dan asam glutamat. Kristal asam folat
berwarna kuning, sedikit larut dalam air dan tidak stabil pada laarutan
lemak. Vitamin ini daya kerjanya dihambat (antagonis) dengan 4-
amino-pteroylglutamic acid atau disebut aminopteri 4-NH2FH4 dan
metohtrexate. Asam folat termasuk dalam golongan zat yang disebut
pterin. Asam folat terdiri atas tiga gugus yaitu pterin, p-aamino
benzoic acid (PABA) dan asam glutamat.
Sumber asam folat sudah tersedia dan terdistribusi di alam,
pada hewan, tumbuhan dan mikroorgaanisme. Sumber-sumber asam
folat yang potensial adalah daging, sayuran, terutama daun-daun hijau.
Defisiensi asam folat berkaitan dengan problem dalam
pembentukan darah, seperti halnya dalam reproduksi seluler,
terhambatnya pertumbuhan, pigmen bulu terganggu, pertumbuhan
bulu terhambat, produksi telur dan daya tetas menurun, gangguan
embrio dalam telur serta anemia merupakan pengaruh utama dari
defisiensi asam folat.

5.2.9. Vitamin C (Asam askorbat)

Vitamin C mempunyai dua bentuk, yaitu bentuk oksidasi
(bentuk dehydro) dan bentuk reduksi. Kedua bentuk ini mempunyai
aktivitas biologi. Dalam makanan bentuk reduksi yang terbanyak.
Bentuk dehydro dapat terus teroksidasi menjadi diketogulonic acid
yang inaktif. Keadaan vitamin C inaktif ini sering terjadi pada proses
pemanasan. Dalam suasana asam vitamin ini lebih stabil daripada
dalam basa yang menjadi inaktif. Formula vitamin C mirip dengan
glukosa.

47
 Vitamin C bukanlah merupakan bagian dari salah satu
koenzim yang dikenal. Sebaliknya asam askorbat berperan dalam
sintesa kolagen, yang merupakan protein struktural dari jaringan ikat.
Struktur asam askorbat mirip dengan struktur monosakarida tetapi
mengandung gugus enediol dari mana pembuangan hidrogen terjadi
untuk menghasilkan dehidroaskorbat. Dehidroaskorbat dihasilkan
secara spontan dari vitamin C oleh oksidasi udara, tetapi kedua bentuk
secara fisiologis aktif dan ditemukan dalam cairan tubuh.
Vitamin C berperan sebagai transport elektron (sistem redoks),
enzim-enzim yang berperan dalam elektron transport adalah ascorbic
acid oksidase, cytochrome oxidase, flavin transhydrogenase. Ada
yang menyebutkan bahwa pada jaringan hewan tidak terjadi proses
oksidasi dengan vitamin C sebagai kaatalis respiratori, karena pada
hewan tidak ada enzim dehydro ascorbate reductase dan ascorbate
oxidase. Vitamin C juga berperan dalam metabolisme tirosin yaitu
berperan dalam enzim β-hydroxy phenyl pyruvic acid oxidase sebagai
katalisator perubahan p-OH phenylpyruvic menjadi homogentisic
acid.
Sumber-sumber asam folat yang potensial adalah daging,
sayuran, terutama daun-daun hijau. Beberapa tanaman serta hewan
termasuk unggas dapat mensintesa vitamin C. Semua spesies ayam
dapat mensintesis vitamin C (AsAc) di dalam ginjal.
Defisiensi vitamin C dapat menyebabkan "scurvy". Gejala ini
berkaitan dengan kebutuhan vitamin C guna sintesa kolagen. Oleh
karena itu, patologinya akan berkaitan dengan melemahnya pembuluh
darah dan kapiler bed (yang cenderung menimbulkan perdarahan),
ulserari dan lambatnya penyembuhan luka, serta perubahan-perubahan
pada gigi dan gusi. Pertumbuhan tulang terhambat dan lambatnya
kesembuhan keretakan tulang. Vitaamin C hanya dibutuhkan oleh
manusia, monyet dan marmut dan tidak berperan penting bagi unggas.

5.2.10. Vitamin A (antixeroptalmia)

Vitamin A adalah nama generik yang menunjukkan semua
senyawa selain karotenoid yang memperlihatkan aktivitas biologik
retinol. Vitamin A adalah suatu alkohol biokimia, suatu retinol, dan
terdapat sebagai vitamin A1, di dalam hewan vertebrata tingkat tinggi
dan ikan dari air asin (laut), sedangkan vitamin A2 terutama terdapat

48
pada ikan-ikan air tawar. Pada produk hewan, vitamin A makanan
terdapat sebagai asam lemak berantai panjang atau ester retinol.
Setiap ternak perlu vitamin A. Sumber dari nabati tidak
mempunyai vitamin A tetapi mempunyai provitamin A (karoten).
Karoten dapat menjadi aktif dalam tubuh menjadi vitamin A. Vitamin
ini dikenal sebagai rethinol. Vitamin A terdapat dalam bentuk vitamin
A asetat (retinil asetat), vitamin A alkohol (retinol), vitamin A aldehid
(retinal) dan vitamin A asam (asam retionil). Retinol yang diserap
mengalami reesterifikasi dengan asam lemak jenuh berantai panjang,
diinkoporasi ke dalam chylomicron pembuluh limfa dan kemudian
memasuki aliran darah.
Vitamin A bersifat esensial dalam pembentukan pigmen retinal
yang dibutuhkan bagi penglihatan. Di samping itu vitamin A juga
penting untuk pertumbuhan normal, terutama jaringan epitel dan
tulang. Fungsi lain dari vitamin A adalah memelihara organ
pernafasan, pencernaan, urogenitalia, ginjal dan mata, mencegah
ataxia hebat pada ayam muda, pertumbuhan, memelihara membran
mucus yang normal, reproduksi, pertumbuhan matriks tulang yang
baik dan tekanan cerebrospiral yang normal.
Defisiensi vitamin A menyebabkan penyakit buta malam
(night blindness nyctalopia), degenerasi epitel, kornifikasi yang
berlebihan atas epitel squamous berstrata, serta meningkatnya
kepekaan terhadap infeksi karena fungsi yang abnormal dari adrenal
korteks, kurus, lemah, penurunan produksi, penurunan daya tetas,
peningkatan kematian embrio, xeropthalmia.

5.2.11. Vitamin D (anti rakhitis)

Vitamin D merupakan prohormon jenis sterol yang sah.
Vitamin D adalah istilah umum untuk derivat-derivat sterol yang larut
dalam lemak dan aktif dalam mencegah rakhitis. Sifat umum dari
vitamin D adalah larut dalam lemak dan lebih tahan terhadap oksidasi
daripada vitamin A. Vitamin D terdiri dari vitamin D2 dan D3.
Vitamin D3 mempunyai tiga peran pokok, yaitu :
meningkatkan absorpsi kalsium di usus halus, memungkinkan resorpsi
kalsium dari tulang, dan meningkatkan ekskresi fosfat dari ginjal.
Bersama-sama dengan hormon paratiroid, hasil dari aktivitas vitamin
D adalah berupa peningkatan kadar kalsium dalam darah.
Sebelum vitamin D3 efektif, haruslah terlebih dahulu
diaktifkan. Sebagiannya diaktifkan di dalam hati, melalui konversinya

49
menjadi 25-hidroksikalsiferol (dengan hidroksilasi). Ini lalu diangkut
ke ginjal, untuk hidroksilasi berikutnya menjadi 1, 25-
hidroksikalsiferol. Dalam bentuk inilah vitamin ini sepenuhnya aktif.
Di dalam darah, bentuk yang aktif tersebut bekerja pada sel dari
mukosa usus hingga terjadi sintesa suatu mRNA yang spesifik, mRNA
itu lalu menyebabkan diproduksinya protein pembawa kalsium dari
usus. Oleh karena itu vitamin D memudahkan absorpsi kalsium dan
kemudian tentunya memperlancar kalsifikasi tulang.
Defisiensi vitamin D menyebabkan timbulnya rickets pada
tulang karena kekurangan kalsium. Keadaan ini dapat menimbulkan
pembengkakan sendi, kaki yang melengkung dan sebagainya. Seperti
halnya vitamin A, vitamin D diekskresikan dari tubuh secara amat
perlahan, melalui empedu, eleh karena itu apabila terlalu banyak
dimakan dapat menimbulkan keracunan. Kadar vitamin D yang tinggi
di dalam darah mempengaruhi metabolisme kalsium, hingga dapat
terjadi problem neurologik, serta terjadinya deposisi kalsium pada
jaringan-jaringan lunak. Hal ini dapat terjadi apabila keadaan
berlangsung lama.

5.2.12. Vitamin E (tokoferol)

Vitamin E (tokoferol) adalah minyak yang terdapat pada
tumbuh-tumbuhan, khususnya benih gandum, beras dan biji kapas.
Susunan kimia vitamin E terdiri dari nukleus chroman dan rantai
samping isoprenoid. Sifat umum vitamin E adalah tahan panas,
mudah dioksidasikan dan rusak apabila terdapat dalam lemak tengik.
Terdapat tiga jenis vitamin E, yaitu tokoferol. Perbedanya terletak
pada gugus R1, R2 dan R3. α-tokoferol adalah bentuk vitamin E yang
paling aktif atau paling efektif, sedang efektivitasnya sebagai
antioksidan berturut-turut dari γ, β dan α.
Vitamin E berperan sebagai kofaktor untuk sitokrom reduktase
pada otot rangka dan otot jantung. Vitamin E juga berfungsi sebagai
anti oksidan, yaitu mencegah oto oksidasi pada asam-asam lemak tak
jenuh serta menghambat timbulnya peroksidasi dari lipida pada
membran sel. Selain itu juga berfungsi dalam reaksi fosforilasi,
metabolisme asam nukleat, sintesis asam askorbat dan sintesis
ubiquinon, reproduksi, mencegah encephalomalasia dan distorsi otot.
Vitamin E terdapat di alam yaitu pada lemak dan minyak
hewan atau tanaman terutama bagian kecambah gandum, telur, dan

50
colustrum susu sapi. Defisiensi vitamin E dapat menyebabkan
degenerasi epitel germinal pada hewan jantan serta resorpsi embrio
pada hewan betina (pada mamalia) yang tergantung pada vitamin E.

5.2.13. Vitamin K
Vitamin K disintesis oleh tanaman dan mikroorganisme.
Dalam tanaman, sintesis tersebut terjadi pada daun hijau dan proses
tersebut terjadi dengan pertolongan sinar matahari. Vitamin K adalah
substitusi poliisoprenoid naftokuinon. Vitamin K adalah vitamin
untuk pembekuan darah. Vitamin K penting untuk pembentukan
protrombin (faktor II), serta tissue thromboplastin (faktor VII), plasma
thromboplastin (faktor IX) dan stuart factor (faktor XX) yang bersifat
esensial untuk pembekuan darah. Vitamin K penting untuk sintesa
empat macam protein darah yang ada hubungannya dengan
pembekuan darah yaitu : prothrombin, plasma thromboplastin,
prokovertin dan faktor Stuart. Pada proses pembekuan darah fungsi
vitamin K adalah menstimulir proteombin menjadi thrombin.
Langkah berikutnya adalah thrombin menstimulir fibrinogen dalam
plasma darah menjadi fibrin. Fibrin inilah yang berperan dalam
pembekuan darah.
Vitamin K terdiri dari vitamin K1 (filloquinon) yang berasal
dari nabati., vitamin K2 (menaquinon) yang berasal dari hewani.
Vitamin K3 (menadion) adalah bentuk aktif vitamin K dalam tubuh.
Vitamin K dalam bentuk "farnoquinon" dibuat oleh mikroorganisme
di dalam saluran cerna. Sifat dari vitamin K adalah sedikit larut dalam
air, tahan panas, tahan oksidasi dan tidak tahan radiasi matahari.
Bentuk-bentuk vitamin K dan sumber alamnya dapat dilihat pada
Tabel 4.15.
Sumber vitamin K adalah hijauan, jaringan hewan, tepung ikan yang
sedang membusuk terutama berasal dari bakteri baccillus brevis,
mycobacterium tuberculosis, baccilus subtilis dan lactobacillus casei,
bakteri saecina lutea, escherachia coli, proteus vulgaris dan
chromatium vinosum dan bakteri pseudomas pyocyanea dan
corynebacterium tuberculosis.
Defisiensi vitamin K dapat menyebabkan timbulnya
perdarahan karena darah yang sulit membeku, anemia dan
perkembangan tulang hipoplastis. Terdapat keracunan potensial dari
dosis tinggi vitamin K, khususnya menadion dapat menyebabkan
hemolisis dan memperberat hiperbilirubinemia.

51
 BAB 6
MINERAL DAN METABOLISMENYA

6.1. Klasifikasi Mineral

Pengelompokan mineral-mineral yang dianggap esensial bagi
ternak dibagi menjadi tiga, yaitu mineral makro yang dibutuhkan
dalam jumlah yang relatif banyak dan karenanya sangat esensial,
mineral mikro yang dibagi menjadi dua yaitu esensial dan
kemungkinan esensial bagi ternak karena kebutuhannya hanya sedikit
dan mineral trace yang dibagi menjadi dua yaitu kemungkinan esnsial
dan yang fungsinya belum pasti karena mungkin dibutuhkan dalam
jumlah sedikit. Mineral yang dibutuhkan hanya dalam jumlah kecil,
apabila termakan dalam jumlah besar dapat bersifat racun. Klasifikasi
mineral esensial dapat dilihat pada Tabel 6.1.

Tabel 6.1. Klasifikasi mineral esensial

No. Mineral makro Mineral mikro Mineral trace
1. Kalsium (Ca) Zink (Zn) Silikon (Si)*
2. Fosfor (P) Kobalt (Co) Vanadium (V)*
3. Kalium (K) Tembaga (Cu) Aluminium (Al)*
4. Natrium (Na) Yodium (I) Perak (Ag)**
5. Klorida (Cl) Besi (Fe) Lithium (Li)**
6. Magnesium (Mg) Mangan (Mn) Barium (Ba)**
7. Sulfur (S) Molibdenum Mo)
8. Selenium (Se)
9. Cadmium (Cd)*
10. Sr*
11. Fluorin (F)*
12. Nikel (Ni)*
13. Kromium (Cr)

Keterangan : * Mungkin esensial

** Fungsi belum pasti
Secara umum peranan mineral adalah memelihara kondisi
ionik dalam tubuh, memelihara keseimbangan asam basa tubuh dalam
hal ini tergantung pada ion Na+, K+, Ca++, Mg++, Cl-, PO43- dan SO43- .
Contoh mekanisme kebasaannya adalah :
Na laktat Na+ + laktat-

52
H20 H+ + OH-
Laktat- + H+ asam laktat
Asam laktat CO2 + H2O
Na-laktat Na+ + OH- + CO2
Sehingga terjadi akumulasi Na+ dan OH-, sementara CO2 terbuang
lewat pernafasan. Contoh bahan makanan yang bersifat alkali adalah
buah-buahan, sayur-sayuran, kacang-kacangan dan air susu.
Sementara contoh mekanisme keasaman adalah :
NH4Cl NH4+ + Cl-
+
NH4 membentuk urea. Urea keluar melalui urin sementara Cl
terakumulasi. Contoh bahan makanan yang berefek asam adalah
daging, telur dan serealia.
Peranan mineral lain adalah memelihara tekanan osmotik
cairan tubuh, menjaga kepekaan otot dan syaraf dengan cara berperan
dalam tiga lokasi, yaitu syarafnya pada penghantaran stimuli (Na+ dan
K-), padaa neuro muskuler (Mg+) dan pada otot dengan mempengaruhi
kontraksinya (Ca++). Selain itu mineral juga berperan mengatur
transport zat makanan dalam sel, mengatur permeabilitas membran sel
dan kofaktor enzim serta mengatur metabolisme.

6.2. Kegunaan, Sumber dan Defisiensi Mineral

6.2.1. Kalsium
Kalsium erat sekali dengan pembentukan tulang. Sumber
utama kebutuhan segera tulang baru, terdapat dalam cairan tubuh dan
sel. Kalsium juga sangat penting untuk mengatur sejumlah besar
aktivitas sel yang vital, fungsi syaraf dan otot, kerja hormon,
pembekuan darah, motilitas seluler dan khusus pada ayam petelur
berguna untuk pembentukan kerabang telur.
Sumber mineral kalsium terutama berasal dari hewan dan
sintetis yaitu feeding bone meal, bone meal (steamed), bone char,
tricalsium fosfat, dikalsium, monokalsium, ground limestone dan
kalsium karbonat. Sumber lainnya adalah susu yaang mengandung
lebih dari 115 mg persen. Padi-padian umumnya rendah kalsium.
Tepung gandum putih mengandung kira-kira 20 mg. Beras
mengandung kurang lebih 6 mg kalsium per 100g. daging umumnya
merupakan sumber yang miskin akan kalsium dan hanya mengandung
10 - 15 mg persen. Sayuran umumnya merupakan sumber kalsium
yang kurang baik.

53
 Kerja kalsium tampaknya melalui reseptor protein intrasel
(kalmodulin) yang mengikat ion-ion kalsium bila konsentrasinya
mengikat sebagai respon terhadap stimulus. Bila kalsium terikat pada
kaalmodulin maka dapat mengatur aktivitas sejumlah besar enzim,
termasuk berperan dalam metabolisme siklik nukleotida, fosforilasi
protein, fungsi sekresi, kontrsksi otot, penyususnan mikrotubuli,
metabolisme glikogen, dan pengaliran kalsium.
Gejala defisiensi kalsium adalah tetani, gangguan otot dan
syaraf yang berhubungan. Gejala-gejala ini terjadi paling sering
aakibaat defisiensi vitamin D, hipoparatiroidisme, atau insufisiensi
ginjal, tetapi kekurangan kalsium juga sebagai salaah satu
penyebabnya. Gejala yang lain adalah osteoporosis dan ricketsia.

6.2.2. Fosfor
Fosfor berfungsi sebagai pembentuk tulang, persenyawaan
organik, metabolisme energi, karbohidarat, asam amino dan lemak,
tarnsportasi asam lemak dan baagian koenzim. Sehingga fosfor
sebagai fosfat memainkan peranan penting dalam struktur dan fungsi
semua sel hidup. Karena itu, kekurangan fosfor akibat defisiensi
makanan biasa tidak terjadi. Fosfat terdapat dalam sel sel sebagai ion
bebas pada konsentrasi beberapa miliekuivalen per liter dan juga
merupakan bagian penting asam-asam nukleat, nukleotida dan
beberapa protein. Dalam ruang ekstraseluler, fosfat bersirkulasi
sebagai ion bebas dan terdapat sebagai hidroksiapatit, komponen
utama dari tulang. Semua sel mempunyai mempunyai enzim-enzim
yang dapat menguikatkaan fosfat dalam ikatan ester atau anhidrida
asam ke molekul-molekul lain.
Sumber fosfor terutama berasal dari hewan dan sumber sintetis
seperti bone meal, rock phosphat, dan difluprinated rock phosphat.
Sumber fosfor lainnya adalah susu yang merupakan sumber penting
dengan kandunga 93 mg persen. Beras giling mengandung fosfor
sebanyak 140 mg persen. Daging dan ikan mengandung fosfosr
sebanyak 100 - 200 mg persen.
Fosfat bebas diabsorpsi dalam jejenum bagian tengah dan
masuk aliran darah melalui sirkulasi portal dan berlangsung dengan
pengankutan aktif yang membutuhkan natrium maupun secar difusi.
Pengaturan absorpsi fosfat diatur oleh 1α,25-dehidroksikalsiferol.
Fosfat ikut serta dalam siklus pengaturan derivat aktif vitamin D3.

54
Bila kadar fosfat serum rendah, pembentukan 1,25-
dehidroksikalsiferol dalam tubulus renalis dirangsang yang
menyebabkan absorpsi fosfat dari usus.
Defisiensi fosfat terjadi akibat berkurangnya absorpsi dari usus
dan pembuangan berlebihan dari ginjal. Penyebab utama
hipofosfatemia adalah ketidaknormalan fungsi tubuli ginjal yang
mengakibatkan penurunan reabsorpsi fosfat. Defisiensi fosfat
berakibat ricketsia, dan pertumbuhan terhambat, selain itu juga
terdapat kelainan padaa eritrosit, leukosit dan trombosit pada hati.
Keracunan fosfat jarang sekali terjadi kecuali bila kegagalan ginjal
akut atau kronis menghambat ekskresi fosfat.

6.2.3. Natrium
Natrium adalah kation Na+ utama cairan ekstrasel dan
sebagian besar berhubungan dengan klorida dan bikarbonat dalam
pengaturan keseimbangan asam basa. Ion natrium juga penting dalam
mempertahankan tekanan osmotik cairan tubuh dan dengan demikian
melindungi tubuh terhadap kehilangan cairan yang berlebihan. Pada
bagian empedu, ion natrium dan kalium berfungsi untuk mengemulsi
lemak. Walaupun ion natrium banyak ditemukan dalam bahan
makanan, sumber utama dalam makanan adalah garam dapur (NaCl).
Pengaturan konsentrasi natrium dan/atau kadaar natrium dalam
tubuh melibatkan dua proses utama, yaitu kontrol terhadap
pengeluaran natrium oleh tubuh dan kontrol terhadap masukan
natrium. Konsentrasi natrium di dalam caairan ekstraseluler
diusahakan agar relatif konstan dengan suatu mekanisme rumit yang
melibatkan kecepatan penyaringan glomerulus ginjal, sel-sel peralatan
juxtaglomerulus ginjal, sistem renin-angiotensin-aldosteron, sistem
syaraf simpatis, konsentrasi katekolamin, natrium dan kalium di dalam
peredaran darah, faktor ketidaa dan tekanan darah.
Pengangkutan natrium melalui dinding epitel usus nampaknya
tergantung pada suatu sistem "pompa" dan "rembesan" pasif yang
terdapat pada membran pembatas daari sel-sel tersebut. Pada
duodenum dan jejunum, NaCl berpindah dari daarah ke usus bila
cairan hipotonik memasuki darah. Pada ileum, absorpsi NaCl terjadi
dari larutan hipotonik. Glukosa di dalam cairan luminal
meningkatkan absorpsi natrium di dalam jejunum.
Walaupun ion natrium ekstravaskuler berada dalam
keseimbangan dengan ion natrium intravaskuler (plasma), konsentrasi

55
natrium intravaskuler mungkin tidak menggambarkan jumlah total
natrium dalam tubuh. Sehingga apabila ternak mempunyai ion
natrium serum yang rendah (hiponatremia) mungkin tidak kekurangan
ion natrium tubuh, tetapi bahkan mungkin kelebihan air intravaskuler
(da mungkin ekstravaskuler). Hal yang sama peningkatan ion natrium
serum dapat terjadi pada kandungan ion natrium yang rendah atau
normal bila terdapat kehilangan air (dehidrasi). Pada penyakit ginjal,
kemampuan menghemat ion natrium seringkaali hilang dan terjadi
gaangguan keseimbangan natrium, klorida, kaalium dan air yang
parah. Defisiensi natrium menyebabkan tulang lunak, hipertropi
adrenal dan mengurangi penggunaan protein dan energi.

6.2.4. Kalium
Kalium adalah unsur teringan yaang mengandung isotop
radioaktif aalami. Secara umum fungsi dari kalium adalah
metabolisme normal, memelihara volume cairan tubuh. Konsentrasi
pH, hubungan tekanan osmotik, mengaktifkan enzim intraseluler dan
pada empede bekerja samaa dengan natrium berfungsi untuk
mengemulsikan lemak. Kalium adalah kation (K+) utama cairan
intarsel. Dengan demikian, sumber utama kalium adalah materi
seluler dari bahan pakan. Kalium mudah terserap usus halus,
sebanding dengan jumlah yang dimakan daan beredar dalam plasma.
Kalium dalam cairan ekstrasel memasuki semua jaringan dalam tubuh
daan dapat mempunyai efek yang sangat besar pada fungsi organ,
terutama depolarisasi dan kontraksi jantung.
Ginjal tidak dapat menghemat ion kalium seefektif ginjal
menghemat ion natrium. Penghematan natrium selalu disertai dengan
pembuangan kaalium dan ini merupakan efek aldosteron. Bila intake
ion kalium kurang dari kebutuhan minimal, konsentrasi ion kalium
serum akan menurun, ion kalium intarsel juga akan menurun dan
tbulus renalis bersama-sama sel-sel tubuh mulai menggunakan proton
(H+) sebagai pengganti K+. Apabila konsentrasi H+ meningkat maka
akan menyebabkan asidosis intraseluler. Kehilangan K+ obligatorik
oleh tubulus renalis diganti dengan kehilangan H+ obligatorik, karena
tubulus renalis menghemat Na+ dengan membuang H+, bukan
membuang K+. Hal ini akan menyebabkan alkalosis ekstraseluler dan
asidosis intraseluler.
Defisiensi kalium secara umum menyebabkan kelemahan
seluruh otot, jantung lemah dan melemahnya otot pernafasan. Pada

56
kegagalan ginjal, kehilangan K+ obligatorik mungkin lebih jauh dari
normal. Keracunan K+ (hiperkalemia) sering terjadi pada payah
ginjal karena ginjal tidak mampu membuang kelebihan K+. Efek
listrik hiperkalemia dapat dilawan oleh peningkatan konsentrasi
kalsium serum. Pompa kalsium-natrium dalam membran sensitif
terhadap penghambatan oleh preparat digitalis yaitu ouabain. Pada
hipokalemia, jantung menjadi sensitif terhadap ouabain dan dapat
terjadi keracunan ouabain. Toksisitas ouabain dapat dinetralisasikan
oleh penambahan konsentrasi kalium serum.

6.2.5. Magnesium
Ion magnesium terdapat pada semua sel. Magnesium berperan
sangat penting sebagai ion esensial di dalam berbagai reaksi enzimatis
dasar pada metabolisme senyawa antara. Semua reaksi di mana ATP
merupakan substrat, substrat sebenarnya adalah Mg2+-ATP. Hal yang
sama, Mg2+ dikhelasi di antara fosfat beta dan gama dan mengurangi
sifat kepadatan anionik ATP, sehingga Mg2+ dapat mencapai daan
mengikat secara reversibel tempat protein spesifik. Sehingga semua
sintesis protein, asam nukleat, nukleotida, lipid dan karbohidrat dan
pengaktifan kontraksi otot memerlukan magnesium.
Absorpsi Mg2+ terjadi di seluruh usus halus dan jelas kelihatan
lebih tergantung pada banyaknya yang tersedia daripada faktorain,
misalnya vitamin D. Absorpsi Mg2+ bukan proses aktif, daan tidak
adaa mekanisme bersama untuk transport kalsium dan magnesium
melalui dinding usus. Dalam plasma, sebagian besar Mg2+ terdapat
dalam bentuk yang padat difiltrasi oleh glomerulus ginjal. Akan tetapi
ginjal mempunyai kemampuan luar biasa untuk mempertahankan
Mg2+.
Defisiensi magnesium sering terjadi. Defisiensi magnesium
pada unggas menyebabkan pertumbuhan lambat, mortalitas
meningkat, penurunan produksi telur dan ukuran telur mengecil.
Kadar tinggi kalsium, protein, dan fosfat dalam makanan akan
mengurangi absorpsi Mg2+ dari usus. Malabsorpsi pada diare kronis,
malnutrisi pada protein kalori dan kelaparan daapat menyebabkan
defisiensi magnesium. Keracunan magnesium jarang terjadi pada
fungsi ginjal normal. Efek depresan magnesium pada sistem syaraf
biasanya mendominasi gejala toksisitas hipermagnesemia.

57
6.2.6. Seng
Seng telah dikenal sebagai unsur esensial sejak lebih dari
seraatus tahun yaang lalu. Seng hampir sama melimpahnya dalam
tubuh hewan seperti besi. Terdapat sekitar dua puluh empat
metaloenzim yang dikenal, termasuk karbonat anhidrase, laktat
dehidrogenase, glutamat dehidrogenase, alkali fosfatase, dan timidin
kinase. Penelitian akhir-akhir ini memperkirakan bahwa seng
mempunyai peranan dalam metabolisme prostaglandin atau proses-
proses yang diperantarai oleh prostaglandin.
Setelah diabsorpsi usus, seng mula-mula mengumpul di hati
dan kemudian didistribusikan ke jaringan-jaringan. Dalam plasma,
kira-kira 2/3 diikat dengan suaatu alfa-2 makroglobulin. Sejumlah
kecil mengkompleks dengan asam amino dan mungkin dengan ligan
laainnya. Seng yang mengkompleks dengan aalbumin siap diseraap
oleh jaringan. Walaupun demikian mekanisme penyerapannya oleh
jaringan belum diketahui. Penyerapan oleh hati secara positif
dipengaruhi oleh mediator endogen leukosit, hormon
adrenokortikotropik, daan hormon paratiroid.
Defisiensi seng dapat terjadi sebagai kelainan primer absorpsi
seng pada akrodermatitis enteropatika, suatu penyakit automal resesif
yang jaarang ditemukan, disertai dengan hambatan pertumbuhan dan
hipogonadisme. Defisiensi seng sekunder dapat terjadi akibat
malabsorpsi apapun penyebabnya atau peningkatan ekskresi dalam
urin. Defisiensi seng juga menyebabkan aktivitas ribonuklease serum
nampak meninggi, sedangkan aktivitas kaarbonik anhidrase eritrosit
merendah.

6.2.7. Besi
Besi adalah satu dari unsur yang paling banyak dari kerak
bumi. Besi juga merupakan mineral esensial mikro yang paling
melimpah. Kurang lebih 2/3 dari besi beredar sebagai hemoglobin,
1/10 sebagai mioglobin dan kurang dari 1% terdapat pada transferin
dari semua enzim besi dan protein redoks. Sisanya terdiri dari
simpanan besi feritin dan hemosiderin yang terdapat terutama pada
haati, limpa dan sumsum tulang. Fungsi utama besi adalah unruk
transport oksigen oleh hemoglobin. Besi ferro (Fe2+) dan besi ferri
(Fe3+) bersifat sangat sukar laarut pada pH netral, dan diperlukan
sistem khusus untuk transport besi dan memasukkan ino-ion ini
kedalam tempat-tempat fungsional mereka.

58
 Sumber besi utama adalah daging, tumbuhan polong, tetes
tebu, dan kerang-kerangan. Sumber sintetis terdiri dari ferric okside
dengan kandungan besi 35% dan ferrous sulphate dengan kandungan
besi sebesar 20%. Besi dalam bahan pakan terutama terdapat dalam
bentuk ferri, terikat kuat pada molekul organik.
Besi ditrasport ke tempat penyimpanan dalam sumsum tulang
dan sampai batas tertentu ke hati dalam bentuk ion ferri, terikat pada
transferin plasma. Pada tempat penyimpanan itu, ion ferri diubah lagi
menjadi apoferitin sebagai bentuk cadangan yang stabil tetapi
mengalami pertukaran. Feritin dalam sistem retikuloendotelial
merupakan bentuk cadangan besi yang dapat diambil. Feritin adalah
protein dengan kemampuan besar untuk menyimpan besi yang
terdapat padaa hewan. Feritin bekerja sebagai penyimpan sementara
untuk mencegah penambahan toksik kadar besi dan suatu cadaangan
yang daapaat dikerahkan jangka panjang. Akan tetapi feritin dapat
mengalami denaturasi, kehilangan subunit apoferitin dan kemudian
beragregasi (berkumpul) ke misel-misel hemosiderin. Hemosiderin
mengandung lebih banyak besi dibandingkan feritin dan terdapat
sebagai partikel-partikel. Besi dalam hemosiderin tersedia untuk
pembentukan hemoglobin, tetapi mobilisasi besi jauh lebih lambat
dari hemosiderin dibanding dari feritin. Besi yang ditimbun akan
disimpan sebagai endapan hemosiderin dalam hati, pankreas, kulit dan
sendi yang menyebabkan penyakit.
Defisiensi besi terjadi apabila kapasitas besi intraseluler
bertambah, dan lebih banyak besi akan diabsorpsi bila tersedia dalam
makanan. Defisiensi besi menyebabkan terjadinya anemia, penurunan
volume sel-sel darah merah daan depigmentasi. Pada kelebihan besi
(iron overload) kapasitas dan kejenuhan karier besi intraseluler
berkurang.

6.2.8. Mangan
Konsentrasi mangan dalam jaringan-jaringan hewan relatif
konstan terhadap umur. Mangan banyak terdapat pada kacang-
kacangan, biji-bijian utuh, daan sayuran tetapi sedikit terdapat pada
daging, ikan dan produk susu.
Mangan terdapat dalam konsentrasi tinggi dalam mitokondria
daan berfungsi sebagai faktor penting untuk pengaktifan
glikosiltransferase yang berperan sebagai sintesisoligosakarida,
glikoprotein, dan proteoglikan. Mangan diperlukan untuk aktifitas

59
superoksida dismutase. Mangan diserap dengan baik melalui usus
halus dengan mekanisme yang serupa dengan besi, termasuk transfer
melalui sel mukosa ke dalam darah portal. Pada kenyataannya
absorpsi Mn2+ meningkat pada defisiensi besi dan daapat dihambat
oleh besi. Adanya etanol dalam usus jelas menambah absorpsi Mn2+.
Ion mangan dikirim ke hati melalui sirkulasi portal dan disana segera
mengadakan keseimbangan dengan Mn2+.
Salah satu akibat defisiensi mangan adalah ketidaknormalan
kerangka. Perosis atau penyakit urat yang terkilir dengan pembesaran
dan kesalahaan bentuk sendi tibial metatarsal banyak terjadi pada
unggas yang sedang tumbuh. Kondrodistrofi gizi terjadi pada embrio
ayam yang mendapat susunan pakan defisien mangan. Pada ayam
petelur periode layer, defisiensi mangan menyebabkan produksi telur
menurun dan kerabang telur tipis. Defisiensi mangan tampaknya juga
sangat mengurangi sintesis oligosakarida, pembentukan glikoprotein
dan proteoglikan. Selain itu juga mengganggu beberapa metaloenzim
Mn2+ seperti hidrolase, kinase, dekarboksilase dan transferase.
Keracunan mangan sangat jarang terjadi.

6.2.9. Tembaga
Tembaga merupakan elemen yang sangat dubutuhkan oleh
hewan biarpun dalam komposisi yang relatif sedikit. Absorpsi
tembaga dalam traktus gastrointestinal memerlukan mekanisme
spesifik, karena sifat alamiah ion kupri (Cu2+) yang sangat tidak larut.
Dalam sel mukosa usus, tembaga mungkin berikatan dengan protein
pengikat metal (banyak mengandung sulfur) dengan berat molekul
rendah yaitu metalotionein pada bagian tionein. Biosintesis
metalotionein diinduksi dengan pemebrian Zn, Cu,Cd dan Hg dan
diblokir oleh inhibitor-inhibitor sintesis protein. Meskipun tembaga
akan merangsang produksi protein hati yang berikataan dengan
tembaga, seng juga diperlukan untuk akumulasi Cu-tionein. Seng
akan menstabilkan Cu-tionein terhadap degradasi oksidatif. Tembaga
masuk dalam plasma, dimana tembaga terikat pada asam-asam amino,
terutama histidin, dan pada albumin serum pada tempat pengikatan
tunggal yang kuat. Dalam kurang dari satu jam, tembaga yang baru
diserap diambil dari sirkulasi oleh hati.
Hati memproses tembaga melalui dua jalan, yaitu : tembaga
diekskresi dalam empedu ke dalam traktus gastrointestinal, dimana
tembaga tidak diabsorpsi kembali. Ternyata, homeostasis tembaga

60
dipertahankan hampir seluruhnya oleh ekskresi bilier, semakin tinggi
dosis tembaga, semakin banyak yang diekskresikan dalam feses.
Jalan kedua metabolisme tembaga dalam hati adalah penggabungan
tembaga sebagai bagian integral seroloplasmin, suatu glikoprotein
yang semata-mataa disintesis dalam hati. Seruloplasmin bukan
protein pembawa Cu2+, karena tembaga seruloplasmin tidak bertukar
dengan ion tembaga atau tembaga yang terikat dengan dengan
molekul-molekkul lain. Seroluplasmin mengandung 6 - 8 atom
tembaga, setengah bagiaan ion kupro (Cu+) dan setengahnya lagi ion
kupri (Cu2+).
Gejala defisiensi tembaga meliputi anemia, neutropenia,
osteoporosis dan depigmentasi serta gangguan syaraf. Defisiensi
tembaga mengganggu proses kaitan lintas jaringan ikat protein,
kolagen, dan elastin. Gangguan ini dapt berupa kelainan tulang,
kerusakan sistem kardiovaskuler atau kelainan struktur paru-paru.
Gejala defisiensi tembaga yang paling tragis adalah kematian
mendadak akibat pecahnya pembuluh darah utama atau jantungnya.
defisiensi tembaga padaa anaak ayam menyebakan aorta pecah.
Keracunan tembaga termasuk diare dengan feses biru-hijau hemolisis
akut dan kelainan fungsi ginjal.

6.2.10. Selenium
Selenium adalah unsur penting glutation peroksidase, suatu
enzim yang peranannya sebagai antioksidan intarseluler yang sangat
mirip dengan fungsi serupa vitamin E atau α-tokoferol. Sebagian
besar selenium dalam makanan berbentuk asam amino
selenometionin. Suplemen selenium yang ditambahakan ke dalam
makanan ternak berbentuk anorgaanik seperti natrium selenit.
Selenometionin dan natrium selenit mempunyai poteinsi yang sama
untuk mencegah kondisi defisiensi selenium dan dapat meningkatkan
aktivitas jaringan glutation peroksidase. Akan tetapi, selenometionin
dapat meningkatkan kadar selenium dalam darah dan jarinfgan lebih
tinggi dibandingkan dengan natrium selenit. Hal ini mungkin
disebabkan oleh penggabungan selenometionin ke dalam struktur
utama jaringan protein di tempat metionin, sehingga selenium hanya
tersedia bagi hewan setelah katabolisme asam amino selenium.
Selenium ini berfungsi sebaga simpanan yang tak teratur atau pool

61
buffer yang menyediakan selenium dari dalam tubuh apabila
penyediaan selenium dari pakan terhenti.
Hanya satu fungsi enzimatik selenium yang diketahui.
Selenium adalah unsur penting dari glutation peroksidase. Enzim ini
dapat menghancurkan hidrogen peroksida dan hidrioperoksida-
hidroperoksida oerganik dengan pengurangan ekuivalen dari glutation.
Peranan fisiologis yang pasti dari glutation peroksidase yang
bergantung pada selenium masih belum jelas karena katalase juga
mampu memindahkan hidrogen peroksida dan glutation peroksida
yang tidak bergantung padaa selenium juga mampu memindahkan
hidroperoksida organik. Jadi selenoenzim mungkin berfungsi sebagai
penahan oksidan tetapi fungsi alternatif juga telah ada.
Defisiensi selenium menyebabkan dilatasi jantung dan
menyebabkan payah jantung kongestif. Defisensi pada ayam
menyebabkan diatesis eksudatif. Vitamin E dapat mencegah kejadian
tersebut, disamping faktor III. Yang mengandung selenium organis.
Selenium mempunyai pengaruh penting terhadap metabolisme
merkuri. Hewan yang defisien selenium lebih rentan terhadap
keracunan metil merkuri dan merkuri anorganik. Mekanisme
keracunan selenium sampai saat ini belum diketahui. Tanda dini
keracunan selenium adalah nafas berbau bawang putih akibat
pengeluaran dimetilselenida.

6.2.11. Yodium
Yodium kurang larut dalam air, tetapi apabilaa molekul
yodium (I2) berkombinasi dengan yodida membentuk poliyodida
akaan menyebabkan yodium sangat mudah larut dalam air.
Dalam saluran pencernaan, yodium direduksi menjadi yodida, dan
dalam satu jam seluruhnya akan diabsorpsi oleh usus halus.
Yodotirosin, yodotironin, beberapa yodopeptida rantai pendek, dan
senyawa-senyawa yang diyodinasikan secara radiografi diabsorpsi
tanpaa deyodinasi. Yodium di dalam semua senyawa anorganik dan
banyak senyawa organik tersedia secara biologis.
Pemanfaatan yodium untuk sekresi hormon tiroid berlangsung
melalui tiga tahap. Pertama, dari plasma menyeberangi membran sel
adalah suatu proses aaktif melawan gradien listrik dan massa.
Konsentrasi normal yodida di dalam sel tiroid adalah 30 - 40 kali
lebih tinggi daripada dalam serum. Kedua, pada batas pemisah sel
dan koloid, suatu peroksidase menjadi alat pengoksidasi yodida

62
menjadi suatu "senyawa antara yod". Enzim ini juga membantu
pembentukan monoyodotirosin dan diyodotirosin dengan
menggabungkan yodium ke dalam residu tirosil dari tiroglobulin.
Penggabungan oksidatif berikutnya dari yodotirosin ke dalam hormon
tiroid, tiroksin (T4) dan triyodotironin (T3), juga dilaksanakan oleh
peroksidase yang sama, mungkin bekerja sama dengan enzim lain.
Akhirnya, tiroglobulin dicakup oleh sitoplasma sel tiroid. Pencernaan
tiroglobulin dilakukan melalui proteolisis. Fase sekresi berakhir
dengan terjadinya difusi hormon-hormon ke dalam kaapiler-kapiler
melalui ruang ekstrseluler.
Tiroid, suatu kelenjar penyimpan mengandung yodium
sebanyak 8,0 - 10,0 mg per 20 g berat kelenjar. Yodium pada tiroid
yang terikat pada triglobulin sebesar 95%. Kira-kira 45% yodium
pada tiroid terdapat dalam bentuk tiroksin dan 3% dalam bentuk
triyodotironin, sedangkan sebesar kira-kira 42% dalam bentuk
yodotirosin.
Defisiensi yodium menyebabkan gondok yang kurang dikenal
dalam dunia unggas. Awal defisensi yodium dicirikan oleh suatu
peningkatan ekskresi hormon tiroid simpanan yang bersifat
kompensasi dan ekskresi normal yodida di dalam urin. Selagi
simpanan hormon tiroid terus-menerus terdeplesi, pembersihan yodida
anorganik plasma di tiroid meningkat dengan suatu penurunan
ekskresi yodida di dalam urin yang sebanding. Setelah itu
pengambilan yodidaa stabil oleh tiroid sama dengan jumlah yodida
yang diekskresikan dalam bentuk hormon tiroid. Konsentrasi yodida
anorganik plasma menurun, sama seperti kandungan yodium tiroid.
Pada saat ini, defisiensi yodium dapat diatasi, atau aakan berkembang
menjadi kronis. Pada ayam, defisiensi yodium menyebabkan
pengurangaan output dari stimulasi pituitary anterior pada kelenjar
tiroid untuk memproduksi dan meningkatkan hormon TSH (thyroid
stimulating hormone). Pada ayam petelur, defisiensi yodium
menyebabkan reduksi kandungan yodium pada telur, menurunkan
daya tetas, memperpanjang waktu tetas dan memperlambat absorpsi
kuning telur. Defisiensi yodium juga menyebakan pembesaran
kelenjar tiroid embrio dan menunjukkan hipertropi padaa epitelium
folikuler. Yodium dalam jumlah besar akan mengganggu akan
mengganggu semua fungsi tiroid mulai dari pengangkutan yodium dan
berlanjut ke sintesis dan sekresi hormon tiroid. Sintesis hormon tiroid
pada semua laangkah, mulai dari yodinasi residu tirosil sampaai ke

63
pembentukan T4 dan T3 semakin dihambat oleh konsumsi akut dan
kronik sejumlah besar yodium.

6.2.12. Molibdenum
Molibdenum berfungsi sebagai metaloenzim xantin oksidase,
aldehida oksidase, dan sulfit oksidase. Sampai saat ini belum
diketahui sistem metabolisme kecuali bentuk heksavalen yang larut air
diabsorpsi dengan baik melalui usus. Urin adalah jalan utama
ekskresi molibdenum. Terdapat beberapa bukti bahwa molibdenum
dapat mempengaruhi metabolisme tembaga dengan mengurangi
efisiensi penggunaan tembaga dan bahkan mungkin mobilisasi
tembaga dari jaringan. Pemberian ransum dengan defisien
molibdenum pada ayam menyebabkaan kelambatan pertumbuhan,
khususnya ketika ransum mengandung level rendah natrium tungstate.

64
 BAB 7
ANTI NUTRISI PADA UNGGAS

7.1. Kasifikasi Anti Nutrisi

Terdapat banyak pendapat mengenai penggolongan anti nutrisi
tersebut. Sebagian menggolongkan berdasarkan aspek botani,
fisiologi, asal tanaman, efek metabolisme dan kimiawi. Berdasarkan
aspek botani, menurut penelitian paling sedikit terdapat 20 famili
golongan tanaman yang mengandung anti nutrisi (terutama panaman
berbiji dan berbuah). Famili tanaman tersebut dapat dilihat pada
Tabel 7.1.

Tabel 7.1. Penggolongan anti nutrisi berdasarkan famili

tanaman
No. Famili tanaman

1. Apoecynaceae
2. Amaryldaceae
3. Barberidaceae
4. Caricaceae
5. Crassulaceae
6. Caryophyllaceae
7. Dioscoriaceae
8. Erythroxylaceae
9. Euphorbiaceae
10. Liliaceae
11. Leguminosae
12. Menispermaceae
13. Papilionaceae
14. Papaveraceae
15. Graminae
16. Ranunculaceae
17. Rutaceae
18. Rubiaceae
19. Rhamnaceae
20. Solanaceae

65
 Penggolongan anti nutrisi berdasarkan fisiologis memandang
pengaruh anti nutrisi tersebut pada kondisi fisiologis ternak.
Berdasarkan hal tersebut dapat dikemukakan penggolongan fisiologis
seperti pada Tabel 7.2.

Tabel 7.2. Penggolongan anti nutrisi berdasarkan fisiologis

No. Fisiologis

1. Anti nutrisi yang mempengaruhi gastro intestinal

2. Anti nutrisi yang mempengaruhi choleriformis
3. Anti nutrisi yang mempengaruhi nervous
4. Anti nutrisi yang mempengaruhi sanginaris
5. Anti nutrisi yang mempengaruhi cerebralis

Penggolongan anti nutrisi berdasarkan asal tanaman

memandang bahwa tanaman merupakan pembawa anti nutrisi dan
masing-masing golongan tanaman mempunyai anti nutrisi yang khas.
Penggolongan tersebut dapat dilihat pada Tabel 7.3.
Sedangkan penggolongan berdasarkan efek metabolisme
manganggap bahwa penggolongan tersebut lebih tepat apabila efek
yang ditimbulkan anti nutrisi terhadap jalannya metabolisme
dikemukakan lebih dahulu. Hal tersebut terjadi karena anti nutrisi
selalu menimbulkan masalah yang penampakannya selalu
mengganggu target organ tubuh. Penggolongan anti nutrisi
berdasarkan efek metabolisme dapat dilihat pada Tabel 7.4.
Tetapi kebanyakan para ahli menggolongkan anti nutrisi
berdasarkan komposisi kimiawinya. Hal tersebut mudah dimengerti,
karena anti nutrisi umumnya merupakan senyawa kimia yang akan
lebih mudah menggolongkannya berdasarkan golongan-golongan
yang terdapat dalam dunia kimia.

66
 Tabel 7.3. Penggolongan anti nutrisi berdasarkan asal
tanaman
No. Asal tanaman Anti nutrisi

1. Biji-bijian
a. Rye Tripsin inhibitor
b. Milo Tannin
2. Umbi-umbian
a. Kentang Alkaloid solanum
b. Cassava Sianogenik glukosida
3. Suplemen protein
a. Kacang kedelai Tripsin inhibitor
b. Kapas Gosipol
4. Hijauan
a. Alfalfa Saponin
b. Leucaena spp. Mimosin
5. Rumput-rumputan
a. Rumput tropik Oksalat
b. Hijauan sorgum Sianogem
6. Lain-lain
a. Hijauan brassica Brassica anemia factor

67
 Tabel 7.4. Penggolongan anti nutrisi berdasarkan efek
metabolisme
No. Efek metabolisme pada Anti nutrisi

1. Mulut Enzim proteolitik, Kristal oksalat

2. Saluran pencernaan
a. Rumen Nitrat dan nitrit
b. Usus Saponin, tripsin inhibitor
c. Diare Nitrat
d. Rektum Alakaloid pirolizidin
3. Hati Alkaloid pirolizidin, lupinosis
4. Paru-paru Alkaloid pirolizidin, indole
5. Ginjal Oksalat, pirolizidin alkaloid,
lakton sesquiterpen
6. Sistem sirkulasi Saponin, hemaglutinin, glikosida,
asam lemk siklopropenoid
7. Jantung Gosipol, piperideine alkaloid
8. Tulang Lupine, oksalat
9. Mata Atropin, selenium toksisitas
10. Sistem syaraf Indolizidine alkaloid, tiaminase
11. Otot Selenium
12. Kelenjar tiroid Glukosinolat
13. Sistem reproduksi Mikotoksin, isoflavon, gosipol,
lupine
14. Toksin melalui susu Snakeroot toksin
15. Sistem Kekebalan Lektin
16. Ranmbut dan kuku Hiperisin, filloritrintrimetillamin,
mimosin
17. Metabolisme energi dan Tripsin inhibitor, indospecin,
protein amilase inhibitor
18. Divisi sel Pirolizidin alkaloid
19. Metabolisme mineral Oksalat, pirolizidin lkaloid
20. Metabolisme vitamin Avidin, tiaminase,

68
7.2. Klasifikasi Anti Nutrisi pada Unggas Berdasarkan Struktur
Kimia

7.2.1. Alkaloid
Alkaloid adalah senyawa yang mengandung substansi dasar
nitrogen basa, biasanya dalam bentuk cincin heterosiklik. Alkaloid
terdistribusi secara luas pada tanaman. Diperkirakan sekitar 15 –
20%vascular tanaman mengandung lakaloid. Banyak alkaloid
merupakan turunan asam amino lisin, ornitin, fenilalanin, asam
nikotin, dan asam antranilat. Asam amino disintesis dalam tanaman
dengan proses dekarboksilasi menjadi amina, amina kemudian dirubah
menjadi aldehida oleh amina oksida. Alkaloid biasanya pahit dan
sangat beracun.
Alkaloid ini diklasifikasikan lagi berdasarkan tipe dasar kimia
pada nitrogen yang terkandung dalam bentuk heterosiklik. Klasifikasi
alkaloid tersebut meliputi pirrolizidine alkaloids, peperidine alkaloids,
pyridine alkaloids, indole alkaloids, quinolizidine alkaloids, steroid
alkaloids, policyclic diterpene alkaloids, indolizidine alkaloids,
tryptamine alkaloids, tropane alkaloids, fescue alkaloid dan
miscellaneous alkaloid. Peranan alkaloid dalam jaringan tanaman
tidak pasti, mereka telah dikenal sebagai produk metabolik atau
substansi

7.2.2. Glikosida
Glikosida adalah eter yang mengandung setengah karbohidrat
dan setengah non karbohidrat (aglikon) yang bergabung dengan ether
bond. Glikosida biasanya adalah substansi yang pahit.
Seringkali aglikon dikeluarkan oleh aksi enzimatis ketika jaringan
tanaman mengalami luka. Klasifikasi lebih lanjut dari glikosida
adalah sianogenik glukosida, goitrogenik glukosida, coumarin
glukosida, steroid dan triterpenoid glukosida, nitropropanol glikosida,
visin, calsinogenik glikosida, karboksiatraktilosida, dan isovlavon.

7.2.3. Protein
Beberapa inhibitor penting dalam tanaman adalah protein.
Anggotanya meliputi protease (tripsin) dan amilase inhibitor, lektin
(hemaglutinin), enzim, protein sitoplasma tanaman.

69
7.2.4. Asam amino dan turunan asam amino
Terdapat lebih dari 300 asam amino dalam tanaman, beberapa
diantaranya merupakan racun. Asam amino yang paling terkenal
beracun adalah mimosin yang strukturnya sama dengan tirosin.
Anggotanya meliputi mimosin, triptofan, asam selenoamino,
lathirogen, linatin, indospesin, kanavanin, faktor anemia brassica,
hipoglisin, dan amina biogenik.

7.2.5. Karbohidrat
Hanya sedikit sekali problem keracunan dari senyawa
karbohidrat. Xilose yang merupakan gula heksosa menyebabkan
pengurangan pertumbuhan dan katarak pada mata babi dan ayam.
Pada oligosakarida, raffinosa tidak dapat dicerna dalam usus halus dan
meningkatkan pertumbuhan bakteri di hindgut. β-glukan pada
gandum kebanyakan menyebabkan problem nutrisi pada unggas.

7.2.6. Lemak
Sangat jarang lemak menyebabkan karacunan. Lemak yang
beracun meliputi asam erucic pada rapeseed, yang menyebabkan
myocardial lesions pada tikus. Lemak lainnya yang beracun adalah
asam lemak siklopropenoid yang terdiri dari asam sterkulat dan asam
malvalat pada biji kapas yang menyebabkan albumin berwarna pink
berkembang pada telur yang disimpan, juga menyebabkan
kokarsinogen.

7.2.7. Glikoprotein
Beberapa contoh glikoprotein adalah lektin dan avidin. Avidin
adalah glikoprotein pada albumin telur yang menyebabkan
antagonistis dengan vitamin B (biotin). Telur mentah dapat digunakan
untuk mempengaruhi defisiensi biotin dalam eksperimen binatang.
Defisiensi biotin terjadi

7.2.8. Glikolipid
Penyebab dari annual ryegrass toxicity (ARGT) diidentifikasi
sebagai keluarga glikolipid yang disebut corinetoksin. Anti nutrisi ini
disintesis oleh corynebacterium yang membentuk koloni, diproduksi
oleh nematoda di dalam biji ryegrass. Glikolipin ini mempengaruhi
otak sehingga menyebabkan ketidakseimbangan dan mudah terkejut.

70
7.2.9. Substansi metal-binding
Anggotanya terdiri dari oksalat, pitat, mimosin.

7.2.10. Resin
Senyawa resin bukan bagian yang penting dari banyak
gambaran struktur, tetapi umumnya mempunyai ciri-ciri fisik yang
pasti. Resin larut dalam banyak pelarut organik, tetapi tidak larut
dalam air dan tidak mengandung nitrogen. Salah satu contoh resin
adalah cicutoxin yang merupakan racun yang penting pada tanaman
cicuta spp. Cicutoxin merupakan salah satu racun yang sangat
spektakuler yang diketahui selama ini. Aksi langsungnya adalah pada
sistem nervous sentral yang memproduksi violent convultion.

7.2.11. Senyawa fenol

Fenol merupakan turunan dari fenilalanin atau tirosin pada
pola atau jalur asam sikimat. Beberapa diantaranya adalah asam
kumarat, asam kafeat, asam ferulat, asam protokatekuat, asam
klorogenat dan asam kuinat. Asam-asam tersebut didistribusikan
secara meluas dalam tanaman, tetapi fungsinya masih belum diketahui
dengan jelas. Beberapa diantaranya mempunyai sifat-sifat sebagai
anti bakterial atau sebagai anti fungal dan bahkan mungkin
mempunyai tugas yang berhubungan dengan kekebalan tanaman
terhadap penyakit tertentu. Disamping itu banyak dihubungkan
dengan komponen yang disebut sebagai koumarin yang mempunyai
cincin ganda yang juga dapat ditemukan dalam tubuh tanaman.

7.2.12. Sesquiterpen lakton

Sesquiterpen lakton adalah turunan dari germacranolide
nukleus. Senyawa ini merupakan racun pada tanaman sneezeweed
(helenium spp. dan bitterweed). Sesquiterpen lakton menyebabkan
iritasi pada nasal dan membran intestinal.

7.2.13. Mikotoksin
Mikotoksin adalah hasil metabolisme jamur yang merupakan
anti nutrisi bagi hewan. Mikotoksin menyebabkan peristiwa penyakit
pada peternakan sedikitnya pada 25 kasus penyakit. Beberapa
mikotoksin antara lain adalah aflatoksin, fomopsin, tremorgen, T-2
toxin, citrinin, ochratoxin, sporidesmin dan zearalenon. Mikotoksin
menyebabkan penurunan kondisi seperti kematian akut pada unggas

71
(turkey X diseases) kanker liver pada trout, lupinosis, fescue foot pada
sapi, keracunan sweet clover, facial eczema pada domba, ryegrass
sraggers dan ergotisme.

7.2.14. Anti Nutrisi lain

Anti nutrisi lain meliputi tanaman karsinogen, anti nutrisi
white snakeroot, fluoroasetat (senyawa organofluorin), N-propyl
disulfida dan trimethylamine oxyde dan formaldehida.

7.3. Sumber, Biosintesa dan Pengaruh Anti Nutrisi Utama pada

Ternak
7.3.1. Glukosida sianogenik
Senyawa-senyawa yang mengandung gugus sianat (-C≡N)
dapat tergolong ke dalam nitril (R-C≡N) atau siano hidrin (R-
C(OH)C≡N). Senyawa-senyawa ini dapat diperoleh dengan
mereaksikan alkil dehida dengan gugus CH sebagai nukleophil atau
aldehid serta keton dengan gugus CN dan asamnya. Bila senyawa
tersebut mengandung glikosida atau glukosa maka dapat disebut
glikosida sianogenik atau glukosida sianogenik.
Bagi tanaman, senyawa ini diperlukan dalam mekanisme
pertahanan diri terhadap predator dan dalam proses metabolisme
untuk membentuk protein dan karbohidrat. Umumnya senyawa
tersebut disintesis dari asam amino yang merupakan homolognya.
Sebagai contoh dapat diamati pada Gambar 6.10. beberapa senyawa
yang strukturnya hampir sama dengan asam amino prekursornya.
Nampak bahwa linamarin dan lotaustralin yang masing-masing
berasal dari asam amino L-valin dan L-isoleusin.
Pada tanaman yang tumbuh tanpa kerusakan, glikosida
sianogenik dimetabolisme menjadi asam amino, tetapi apabila
tanaman tersebut luka atau dipotong maka glikosida sianogenik akan
terdegradasi dan akan membebaskan asam sianida. Tahap pertama
proses degradasi (katabolisme) adalah pelepasan gula dan terbentuk
sianohidrin oleh enzim β-Dglukosidase. Sianohidrin dapat
memisahkan diri menjadi aldehida atau keton dan asam sianida
dengan enzim oxynitrilase atau hydroksi nitrilase.
Linamarin merupakan senyawa turunan dari glikosida
sianogenik. Sistem metabolisme dalam tanaman menyebabkan salah
satu hasil dari degradasi asam amino L-valin adalah linamarin.

72
Linamarin terdapat dalam tanaman Linum usitatissinum (linseed),
Phaseolus lunatus (Java bean), Trifolium repens (White clover), Lotus
spp. (lotus), Dimorphotheca spp. (cape marigolds) dan Manihot spp.
(ubi kayu).
Lotaustralin merupakan senyawa turunan dari glikosida
sianogenik. Sistem metabolisme dalam tanaman menyebabkan salah
satu hasil dari degradasi asam amino L-isoleusin adalah lotaustralin.
Lotaustralin terdapat bersama linamarin dalam tanaman yang sama,
tetapi berbeda jumlahnya. Lotaustralin jauh lebih sedikit
dibandingkan dengan dengan lotaustralin. Perbandingannya berkisar
dari 3 sampai dengan 7 persen lotaustralin berbanding 93 sampai
dengan 97 persen linamarin. Lotaustralin antara lain terdapat dalam
tanaman Linum usitatissinum (linseed), Phaseolus lunatus (Java
bean), Trifolium repens (White clover), Lotus spp. (lotus),
Dimorphotheca spp. (cape marigolds) dan Manihot spp. (ubi kayu).
Asam sianida merupakan anti nutrisi yang diperoleh dari hasil
hidrolisis senyawa glukosida sianogenik seperti linamarin, luteustralin
dan durin. Salah satu contoh hasil hidrolisis adalah pada linamarin
dengan hasil hidrolisisnya berupa D-glukosa + HCN + aceton
dengan bantuan enzim linamerase.
Mekanisme sehingga asam sianida dapat menghambat
pernafasan sel adalah adanya penghambatan terhadap reaksi bolak-
balik pada enzim-enzim yang mengandung besi dalam status ferri
(Fe3+) di dalam sel. Enzim yang sangat peka terhadap inhibisi sianida
ini adalah sitokrom oksidase. Semua proses oksidasi dalam tubuh
sangat tergantung kepada aktivitas enzim ini. Jika di dalam sel terjadi
kompleks ikatan enzim sianida, maka proses oksidasi akan terblok,
sehingga sel menderita kekurangan oksigen. Jika asam sianida
bereaksi dengan hemoglobin (Hb) akan membentuk cyano-Hb yang
menyebabkan darah tidak dapat membawa oksigen. Tambahan sianida
dalam darah yang mengelilingi komponen jenuh di eritrosit
diidentifikasikan sebagai methemoglobin. Kedua sebab inilah yang
menyebabkan histotoxic-anoxia dengan gejala klinis antara lain
pernafasan cepat dan dalam.
Jika sianida sudah masuk ke dalam tubuh, efek negatifnya sukar
diatasi. Kejadian kronis akibat adanya sianida terjadi karena ternyata
tidak semua SCN (tiosianat) terbuang bersama-sama dengan urin,
walaupun SCN dapat melewati glomerulus dengan baik, tetapi
sesampainya di tubuli sebagian akan diserap ulang, seperti halnya

73
klorida. Selain itu, kendatipun sistem peroksidase kelenjar tiroid
dapat mengubah tiosianat menjadai sulfat dan sianida, tetapi hal ini
berarti sel-sel tetap berenang dalam konsentrasi sianida di atas nilai
ambang. Jelaslah bahwa sianida dapat merugikan utilisasi protein
terutama asam-asam amino yang mengandung sulfur seperti metionin,
sistein, sistin, vitamin B12, mineral besi, tembaga, yodium, dan
produksi tiroksin.
Langkah yang dapat dilakukan untuk menghilangkan atau
mengurangi efek negatif sianida, yaitu : (1) menghilangkan sebanyak
mungkin sianida sebelum suatu bahan makanan yang mengandung
sianida dijadikan pakan, dan (2) mengikat sianida yang tersisa agar
dapat dikeluarkan bersama-sama dengan feses.
Asam sianida dapat dinetralisasikan dengan beberapa macam
perlakuan. Beberapa studi tentang mekanisme penurunan anti nutrisi
sianida dan peningkatan reduksinya dapat dilakukan dengan
suplementasi sulfur anorganik maupun organik. Suplementasi sulfur
akan menghasilkan tiosianat, reaksi ini akan dibantu oleh rodanase.
Tiosianat akan dikeluarkan melalui urin. Pemberian garam ferosulfat
dapat mengikat asam sianida dalam pakan sehingga hilang sifat
racunnya. Pemberian garam ferosulfat 12,7 kali kandungan asam
sianida pakan menunjukkan efek yang paling baik. Pakan dapat
disuplementasi dengan asam amino yang mengandung sulfur seperti
metionin, sistin dan sistein supaya menghasilkan penampilan yang
baik bagi unggas.
Perlakuan lain yang dapat diberikan untuk mengurangi asam
sianida pada bungkil biji karet adalah dengan penyimpanan yang
lama, pengeringan, perendaman, perebusan, penggilingan, fermentasi.
dan pemasakan. Cara pengeringan dapat dilakukan dengan
menggunakan sinar matahari dan dapat pula oven. Pengeringan
dengan oven pada suhu 45 sampai 55oC selama 4 jam dapat
menurunkan 75 persen kadar asam sianida. Cara pemanasan dengan
menggunakan sumber panas matahari merupakan cara yang paling
murah dan mudah dilakukan peternak pedesaan. Perendaman dalam
air selama lima hari dapat menurunkan asam sianida dari 97 persen
menjadi 45 persen.

7.3.2. Anti Tripsin

Anti tripsin atau inhibitor tripsin adalah senyawa penghambat
kerja tripsin yang secara alami terdapat pada kedelai, lima bean (kara),

74
gandum, ubi jalar, kentang, kecipir, kacang polong, umbi legume,
alfalfa, sorghum, kacang fava, beras dan ovomucoid, semuanya
merupakan protein dengan berat molekul rendah, kecuali anti tripsin
yang terdapat pada ovomucoid yang terdiri dari 75 persen asam amino
dan 25 persen karbohidrat.
Dalam kacang kedelai, anti tripsin mempunyai dua macam tipe
yaitu : (1) Kunitz inhibitor yang mempunyai ukuran molekul 20.000
sampai dengan 25.000 dengan aktifitas yang spesifik pada tripsin,
terdiri dari 181 residu asam amino dengan 2 ikatan disulfida dan 63
asam amino yang aktif. Kunitz inhibitor bergabung dengan
stichiometically tripsin yaitu 1 mol inhibitor tidak aktif, 1 mol tripsin
yang reaksinya terjadi seketika dan salah satu bentuknya sangat
sempit. Kunitz inhibitor menunjukkan reaksi tripsin sebagai
penghambat dengan cara yang sama yaitu reaksi dengan pencernaan
protein lain, tetapi sejumlah ikatan non kovalen dibentuk pada tempat
aktif dalam sebuah ikatan kompleks yang tidak dapat dirubah dan (2)
Bowman-Birk inhibitor (BBI) yang mempunyai ukuran molekul 6.000
sampai dengan 10.000 dengan proporsi ikatan disulfida tinggi dan
dengan aktifitas menghambat tripsin dan kimotripsin dengan cara
mengikat pada tempat yang bebas, dan larut dalam 60 persen etanol
tetapi tidak larut dalam aseton. BBI mempunyai dua tempat aktif
yaitu satu menjepit tripsin dan yang satu menjepit kimotripsin
kompleks. BBI mempunyai rantai tunggal polipeptida dengan 71
asam amino dan 7 ikatan disulfida.
Anti tripsin akan memacu pembentukan dan sekaligus
pelepasan zat seperti pankreozimin yang bersifat seperti hormon dari
dinding usus. Zat ini akan merangsang pengeluaran enzim dari
pankreas. Seperti diketahui pengeluaran enzim dari pankreas diatur
oleh mekanisme umpan balik karena adanya tripsin dan kimotripsin
dalam usus. Jelasnya, berkurangnya jumlah tripsin dan kimotripsin
dalam usus akan merangsang pengeluaran enzim-enzim pankreas
dengan jalan mengikat tripsin dan kimotripsin aktif dalam usus halus.
Dengan demikian dengan adanya anti tripsin, pankreas akan
mengeluarkan enzim secara berlebihan. Karena enzim itu sendiri
adalah protein, maka ternak yang diberi pakan yang mengandung anti
tripsin tidak saja tidak dapat menggunakan protein yang terdapat
dalam pakan tersebut, melainkan juga kehilangan protein tubuh lewat
enzim yang dieluarkan secara berlebihan. Akibatnya ternak yang
mengkonsumsi pakan yang mengandung anti tripsin akan mengalami

75
beberapa gejala seperti kesulitan mengkonsumsi pakan, hipertropi
pankreatik dengan adanya peningkatan jumlah sel-sel jaringan
pankreas, gangguan pencernaan protein, gangguan absorpsi lemak,
pengurangan sulfur asam amino dan terhambatnya pertumbuhan.
Hampir semua anti tripsin dalam tanaman dapat dirusak oleh
panas. Lebih dari 95 persen aktifitasnya dirusak dengan perlakuan
panas dalam waktu 15 menit pada suhu 100oC. Penggilingan pakan
yang menggunakan ekstruder sangat efektif dalam menghancurkan
anti tripsin. Faktor penting dalam mengontrol perusakan anti tripsin
adalah suhu, lama pemanasan, ukuran partikel dan kandungan air.
Pemanasan yang berlebihan akan merusak zat makanan yang lain
seperti asam amino dan vitamin.

7.3.3. Aflatoksin
Aflatoksin merupakan kelompok yang terkait dengan keluarga
struktur bisfuranocoumarin yang diproduksi terutama oleh strain
beracun dari aspergilus flavus dan Aspergilus parasiticus. Hanya
separuh dari strain tersebut yang diketahui memproduksi racun.
Meskipun jamur-jamur lain seperti Penicullum spp, Rhizopus spp,
Mucor spp dan Streptomyces spp dapat memproduksi aflatoksin
namun relevansinya terhadap produksi ternak belum dapat diketahui.
Nama aflatoksin berasal dari Aspergillus (a), flavus (fla) dan toxin.
Aflatoksin dihasilkan oleh strain aspergillus yang tersebar luas
dalam air dan tanah. Pada saat kondisi lingkungan mendukung,
tersedia substrat (berupa pakan atau benih) sumber nutrisi, maka
jamur akan dapat tumbuh dan berkembang dengan baik. Bentuk akhir
dari aflatoksin akan sangat tergantung pada kondisi lingkungan (suhu,
kelembaban dan aerasi), substrat serta tipe jamur. Sebagai contohnya
Aspergillus flavus yang tumbuh pada jagung, spasies ini akan
memproduksi aflatoksin jenis B1 dan B2, sementara aspergillus
parasiticus yang tumbuh pada jenis jagung yang sama akan mampu
menghasilkan keempat jenis racun tersebut. Sedangkan pada kedelai,
hanya sedikit aflatoksin B1 yang dapat dihasilkan oleh kedua jenis
aspergillus tersebut. Aspergillus flavus merupakan koloni jamur yang
dapat menyerang benih. Aspergillus flavus dapat membentuk koloni
pada berbagai biji-bijian sumber pakan ternak yang penting, termasuk
dalam hal ini adalah jagung, padi-padian, kacang-kacangan, biji
kapuk, gaplek, kopra dan berbagai jenis biji-bijian yang lain. Secara
umum faktor lingkungan yang dibutuhkan untuk tumbuhnya jamur

76
penghasil aflatoksin tersebut adalah kelembaban lebih kurang 14
persen dan suhu lebih kurang 25 persen serta aerasi (O2) tertentu.
Apabila persyaratan tersebut dipenuhi maka investasi jamur akan
terjadi dengan cepat.
Periode kritis yang berpotensi tinggi untuk investasi jamur
tersebut adalah periode pertumbuhan, periode panen, saat transportasi
dan dalam periode penyimpanan sangat rentan bagi tiga macam bahan,
yaitu jagung, biji kapuk dan kacang-kacangan. Kelompok padi dan
kedelai biasanya terserang pada saat periode penyimpanan. Faktor
kondisi penyimpanan yang memacu munculnya jamur disamping
kelembaban dan suhu optimal juga pengaturan tingkat aerasi, karena
perbedaan suhu dapat menyebabkan migrasi kelembaban udara,
rusaknya kernel dan spora yang disebabkan oleh serangga serta harus
terbebas dari debu, biji benih rumput, dan pecahan kernel juga sanitasi
didalam gudang harus diperhatikan secara benar.
Sedangkan mekanisme perubahan dalam proses pembentukan
aflatoksin dalam tubuh ternak sehingga menimbulkan efek racun bagi
ternak meliputi empat reaksi toksikologis metabolis yang terjadi pada
ternak. Pertama, terjadi ketidakstabilan pada AFB1 yang merupakan
akibat dari bentuk reaktif intermediat oleh enzim MFO (Mixed
Function Oxide). Oksida tersebut sangat kuat karena bersifat
elektrophilik, akibatnya ikatan kovalen berbagai nukleophilik sel
seperti asam amino (RNA dan DNA) maupun protein (metionin,
sistein dan histidin) berubah saluran. Sehingga dapat mengakibatkan
gangguan fungsi komponen selular tersebut. Sebagai contohnya telah
ditemukan bukti bahwa AFB1 2,3 - oksida dan dihidriol
mengakibatkan terjadi pembentukan molekuler spontan akibat
perubahan kondisi pH sehingga membentuk ikatan ionik kovalen
dengan protein dan membentuk Schiff base. Sebuah jalur alternatif
dapat terbentuk secara langsung pada cincin katalisasi hidroksilasi
dengan 2 posisi, yaitu pembentukan AFB2a, yang juga dapat
membentuk Schiff base secara molekuler dengan kelompok asam
amino utama protein. Interaksi nonspesifik yang lebih lanjut dengan
protein termasuk kunci enzim dapat berakibat fatal bagi sel-sel
jantung.
Reaksi metabolik yang ketiga tidak melibatkan MFO tetapi
lebih banyak terjadi dengan melibatkan sitosol dan dikatalisasi oleh
sebuah enzim reduktase (NADPH) terpisah, dan membentuk
aflatoksicol (AFL). Hal ini membuktikan bahwa reaksi setiap ternak

77
terhadap AFB1 berhubungan secara langsung dengan laju produksi
AFL. Reaksi metabolik selanjutnya adalah hidroksilasi AFB1
membentuk AFM1. Meskipun hasil reaksi metabolik tidak seganas
atau sekarsinogenik AFB1 namun tetap sama saja pengaruhnya karena
AFM1 merupakan zat racun penyebab utama rusaknya produksi pada
ternak seperti produksi susu. Sebab dalam kasus karsinogisitas ternak
dapat mengakibatkan kontaminasi pada sebuah rantai makanan di
lingkungan.
Keracunan akibat aflatoksin yang terjadi pada ternak dapat
dikatagorikan dalam dua tingkat, yaitu tingkat keracunan akut dan
kronis. Keracunan akut pada unggas akibat aflatoksin jarang terjadi
dibandingkan dengan kasus aflatoksikasi kronis. Namun perlu
diketahui bahwa keracunan masif yang terjadi pada kalkun di Great
Britain pada tahun 1960-an merupakan sebuah petunjuk awal adanya
aflatoksin sebagai penyebab keracunan akut. Pada dasarnya organ
target racun aflatoksin pada semua ternak adalah organ hati. Efek
kumulatif yang fatal pada ternak adalah rusaknya fungsi hati. Setelah
sejumlah toksin AFB1 terbentuk maka hepatosit akan segera
mengalami perubahan cepat melibatkan lipid, yang mengakibatkan
nekrosis (kematian sel). Hal ini diyakini terjadi akibat interaksi
nonspesifik AFB1 maupun aktifnya kerja berbagai sel protein.
Terjadinya interaksi dengan kunci enzim dapat mengganggu proses
metabolis dasar dalam sel-sel seperti metabolisme karbohidrat dan
lipid serta sintesis protein. Terjadinya modifikasi sifat permeabilitas
hepatosit atau sub selular organel-organel terutama mitokondria akan
menyebabkan nekrosis.
Dengan rusaknya fungsi hati maka akan diikuti dengan
munculnya efek lain seperti rusaknya mekanisme penggumpalan
darah, ikterus dan penurunan produksi serum protein esensial yang
disentesa dalam hati. Melemahnya sistem penggumpalan darah dan
meningkatnya kerapuhan kapiler memepngaruhi luas hemoraging,
termasuk akumulasi darah dalam saluran gastrointestinal. Selain
kerusakan hati, dengan dosis yang lebih tinggi pada beberapa spesies
akan dapat menyebabkan nekrosis pada tubulus ginjal. Meskipun
kelenjar timus merupakan organ target pada kasus aflatoksin akut,
namun menurut daya tahan tubuh lebih terkait dengan aflatoksikosis
kronis.
Alfatoksikosis kronis dapat terjadi apabila terdapat jenjang
waktu yang lebih lama dalam proses penyerapan racun tingkat rendah.

78
Efek yang timbul tidak jelas ataupun dapat dibuktikan secara klinis
seperti pada kasus aflatoksikosis akut. Secara umum pengaruhnya
pada ternak adalah menyebabkan penurunan pertumbuhan, penurunan
produksi (susu dan telur) dan penurunan daya tahan tubuh. Meski
kasus karsinogenisitas telah diobservasi dan dipelajari secara intsnsif
dalam beberapa spesies non ternak, keduanya tetap dibicarakan secara
terpisah walau kedua hal itu merupakan akibat keracunan kronis.
Kerusakan hati juga dapat terjadi dalam kasus aflatoksikosis
kronis pada semua spesies. Pada kasus nekropsi, warna hati menjadi
pucat atau kuning dan gizzard bengkak Terjadinya ikterus dan
hemoraging tidak dapat diprediksi secara tepat karena setiap spesies
ternak memiliki kerentanan berbeda terhadap jenis jamur serta dosis
aflatoksin yang terkandung. Perubahan histologis melibatkan
akumulasi sub selular pada lemak, fibrosa dan perkembangan sel
empedu bagian luar.
Secara umum lebih dari 90 persen kadar aflatoksin yang ada
serta kemungkinan diserap oleh jaringan tubuh tidak dapat diketahui
secara cepat apakah racun tersebut ditahan untuk periode waktu yang
cukup lama atau dikeluarkan. Konsentrasi residu tertinggi terletak
pada organ hati, dengan kadar terendah dalam ginjal dan kemungkinan
juga dalam otot.
Ada beberapa metode konvensional yang dapat diterapkan
untuk menangani kontaminasi aflatoksin pasca panen, yaitu : (1)
mengatur irigasi ladang, (2) mempergunakan pestisida guna
menghalangi pertumbuhan jamur aflatoksigenik tumbuhan inang yang
memudahkan invasi jamur penghasil aflatoksin dan (3) mencoba
beberapa jenis/varietas tanaman untuk mengacak resistensi jamur
tersebut. Penerapan cara konvensional tersebut cukup efektif guna
menurunkan tingkat kontaminasi aflatoksin pada hasil panen hingga
tingkat yang paling rendah. Tingkat kontaminasi yang masih
diperbolehkan adalah 20 ppm pada bahan makanan dan sumber pakan
ternak.

7.2.4. Cyclopropionid
Cyclopropinoid adal;ah jaringan asam lemak tak jenuh yang
terdiri atas sterculit dan asam malvalit yang terbentuk dalam minyak
biji kapuk pada tingkat 1-2% dari minyak mentah pada rposes
pembuatan yang kurang sempurna. Dilihat dari ciri fisik yang dimiliki
oleh asam cyclopropinoid yakni sejenis obat bius dimana mengikat

79
organel dalam sel yang menghasilkan energi, mempunyai serat kasar
tinggi, palatabilitas rendah yang terdiri atas selulosa, hemiselulosa,
lignin dan silikat.
Kapuk merupakan tanaman pekarangan, pinggir-pinggir jalan
atau di galengan sawah. Seperti halnya dengan kapas, yang penting
dipandang dari segi ilmu makanan ternak adalah bijinya (produk dari
biji). Biji tersebut mempunyai daging yang dapat mencapai 50% dan
daging biji itu mengandung protein yang lebih tinggi (dibanding
dengan biji kapuk yang lengkap dengan kulit) yakni 52-56%. Minyak
yang dikandungnya berkisar antara 22-25 dari BK. Setelah lemak
dikeluarkan, tinggal bungkilnya yang dapat dipergunakan sebagai
pupuk organik ataupun sebagai pakan ternak. Seperti halnya bungkil-
bungkulan lain, bungkil biji kapuk mempunyai protein kasar yang
cukup tinggi (+ 28%). Bungkil biji kapuk selain mengandung zat-zat
pakan yang tinggi juga menghasilkan beberapa faktor pembatas
diantaranya zat anti nutrisi berupa asam cyclopropinoid sebesar 10-
13% dan adamnya selulosa yang dapat menurunkan daya cerna ternak.
Faktor pembatas ini mempunyai sifat sebagai obat bius, karena
mempunyai palatabilitas rendah penggunaannya sebagai bahan pakan
ternak perlu dibatasi. Asam cyclopropinoid ini berasal dari gugus
amida dengan rumus kimia C3H6
Gejala-gejala keracunan yang terlihat pada ternak unggas
mengkonsumsi bungkil biji kapuk antara lain : penurunan produksi
telur, penurunan efisisiensi penggunaan pakan, penurunan selera
makan, penurunan bobot badan, penurunan fertilitas, penurunan daya
tetas, penurunan pertumbuhan, penurunan tekanan darah, perubahan
warna putih telur, muntah-muntah, dilatasi dinding pembuluh darah
dan terjadi kematian.
Dengan adanya gejala keracunan diatas sangat jelas sekali
menimbulkan efek negatif yang mempengaruhi ternak tersebut. Oleh
karena itu, cara pencegahan yang dapat dilakukan dalam mengatasi
masalah keracunan diatas adalah apabila sebelum digunakan,
dinetralkan terlebih dahulu dengan berbagai cara misalnya dengan
proses sulfitasi yaitu dengan cara mengalirkan sulfur dioksida
terhadap minyak stercula faebida (pada minyak biji kapuk) yang
mengandung asam sterculat yang dapat merusak cincin cyclopropena
dan merusak reaktifitas halpen atan memberikan reaksi negatif
terhadap uji Halpen dari minyak secara total. Jadi apabila bungil biji

80
kapuk tersebut digunakan sebagai pakan ternak maka cyclopropinoid
sudah bersifat netral dan sudah tidak berbahaya bagi ternak.

7.3.5. Mimosin
Mimosin merupakan senyawa asam amino heterosiklik, yaitu
asam amino yang mempunyai rantai karbon melingkar dengan gugus
berbeda. Dalam hal ini yang mempunyai gugus keton dan hidroksil
pada inti pirimidinya, yang diketahui bersifat toxic. Mimosin sering
disebut leusenina, dengan rumus molekul C8H10O4N2. Dilihat dari
strukturnya mimosin merupakan turunan dari protein , hal ini dicirikan
oleh adanya unsur N pada strukturnya. Sebab hal yang membedakan
antara protein dengan karbohodrat dan lemak secara struktural adalah
adanya unsur N.
Secara struktural mimosin hampir sama dengan tyrosin, tapi
berbeda pada fungsinya. yaitu merupakan zat anti nutrisi ysng berada
pada salah satu bahan pakan, dimana zat tersebut apabila dikonsumsi
oleh ternak dapat menyebabkan penurunan penampilan hewan ternak
tersebut. Bahkan pada salah satu zat ani nutrisi lain dapat
menyebabkan kematian. Sedangkan tyrosin merupakan hormon yang
berfungsi sebagai pencegah gondok.
Mimosin banyak ditemukan pada tanaman famili leguminosa ,
yang terutama pada tanaman lamtoro atau petai ( Leucena
Leucoceaphala ). Pada bagian biji sebanyak 1-4%, jiga terdapat pada
bagian daun dan batang. Terdapat pula pada tanaman liar berbentuk
perdu yaitu putri malu (Mimosa Pudica) juga famili legeuminosa yang
dikenal sebagai tanaman semak belukar. Dimana tanaman tersebut
diketahui banyak mengandung protein dan sangat bagus digunakan
sebagai pakan ternak.diketahui pada tanaman tersebut mempunyai
palatabilitas , yang tinggi ,pertumbuhannya cepat, mudah tumbuh dan
mempunyai kandungan protein mencapai 25 – 30% , dan merupakan
tumbuham yang hidup subur pada daerah tropis. Biasanya peternak
menggunakan sistem “cut and carry” sebagai bahan pakan ternak
ruminan.
Sistem metabolisme mimosin dalam tumbuhan adalah sesuai
dengan sistem metabolisme protein yang dihasilkan oleh tumbuhan
tersebut (lamtoro) . Atau dengan kata lain mimosin terkandung dalam
protein dalam daun maupun dalm biji lamtoro. Penelitian mendalam
mengenai senyawa ini belum banyak dilakukan, beberapa ahli
mendapatkan gejala keracunan. Menurut beberapa penelitian deangan

81
memberikan makanan pada percobaab tikus sebanyak 1% mimosin
akan menyababkan gajala toxic dengan terjadinya alopecia,
peghambatan pertumbuhan dan gejala memperpendak umur tikus.
Percobaan lain menyatakan dengan esktrak lamtoro pada makanan
tikus ternyata menyebabkan kerusakan pada folikel rambut, sehingga
merusak rambut bersangkutan. Ternyata beberapa pengamat
mensinyalir adanya gejala rontok rambut pada manusia bila makan
bahan senyawa ini.
Penelitian selanjutnya menyebutkan bahwa mimosin
mempunyai efek yang membahayakan pada ternak baik itu pada
ruminan maupun unggas. Pada dasarnya mimosin merupakan fakror
penyabab terjadinya kekurangan darah (animea) pada tubh ternak ,
sehingga hal tersebut dapat menyebabkan gangguan–ganguan lain
yang dapat menurunkan performen ternak. Sedang efek lain yang
terjadi pada unggas adalah dapat menyababkan pertumbuhan
terhambat, merontokkan bulu, katarak pada mata serta gangguan
reproduksi.

7.3.6. Gosypol
Gosypol merupakan salah satu dari sekian banyak zat anti
nutrisi yang banyak terdapat pada pakan ternak., dan merupakan
senyawa golongan polifenol dengan nama kimia 1,1’-6,6’-7,7’–
heksahidroksi –5,5’–diisopropil–3,3’–dimetil (2,2’–binaflatena)–
8,8’–dikarboksaldehida yang lebih mudah disebut gosypol dengan
rumus kimia C30H30O8. Gosypol adalah padatan berbentuk habkur
kuning dengan bobot molekul 518,5. Gosypol memiliki gugus
fungsional yang reaktif terhadap senyawa didalam tubuh terutama
yang memiliki gugus amino dan ion besi sehingga mengangu reaksi
biokimia tubuh.
Gosypol adalah senyawa reaktif dan menunjukkan keasaman
kuat yang dapat bertindak sebagai fenol ataupun aldehid, gosypol
dengan asam dibasis membentuk garam netral bila dilarutkan dalam
alkahi. Gosypol pada titk leleh suhu 1840C terkristalisasi dalam eter
pada suhu 1990C dalam chloroform dan pada suhu 2140C dalam
ligroin. Adanya interval yang banyak karena polimerfisma dari
gosypol . Dalam bentuk kristal mudah larut dalam larutan organik dan
sangat peka terhadap cahaya.
Gosypol pada umumnya terdapat didalam biji-bijian seperti
biji kapas, biji kapuk, ataupun biji okra, selain itu terdapaat pula pada

82
bagian lain dari tanaman seperti batang, daun, benang sari dan kulit
kapas. Pada tanaman kapas sebagai salah satu penghasil bungkil yang
merupakan penghasil protein dan energi yang tinggi bagi makanan
ternak. Tetapi sangat disayangkan protein tersebut tidak dapat
digunakn secara bebas oleh ternak (terutama ternak monogastrik)
karena mengandung polifenol, gosypol bebas ataupun yang terikat
dapat meracuni ternak yang memakanya. Gosypol bebas adalah yang
paling berbahaya , bungkil biji kapas yang kaya akan gisypol
mengandung gosypol ± 0,517% sedangkan gosypol yang terikat
misalnya dengan senyawa FeSO4 tidak berbahaya.
Dalam praktek 400 mg gosypol bebas per kg makanan dapat
meimbulkan gejala keracunan dalam 6-8 minggu, Gejala-gejala
keracunan tersebut erat hubungannya dengan konsentrasi dan waktu
gosypol tersebut dimakan oleh ternak yang bersangkutan. Sedikit
banyaknya jumah gosypol menyababkan keras dan warna hija
kebiruan pada kuning telur. Efek gosypol terlihat nyata pada elir
beberapa hari setelah ayam ersebut memakan gosypol. Bungkil biji
kapas mengandung dua substansi yang menyebabkan kualitas telur
jelek. Asam lemak cyclopropena, malvalic dan asam stercilic
menyebabkan warna merah jambu pada putih telur jika ayam
memakan minyak biji kapas. Albumen telur yang normal berwarna
jernih dengan kunging tipis dimana hal tersebut berasal dari riboflafin,
kadang riboflafin yang berlebihan dari ketetapan menyababkan putih
telur yang dihasilkan berwarna agak lain, hal ini dapat diihindari
dengan mengurangi pemberian riboflavin. Pemberian buungkil biji
kapas pada yam petelur memberikan pengaruh terhadap kualitas telur,
sedikiynya 0,001% gosypol bebas pada pakan ayam akan
menyababkan pelunturan pada warna kuning. Minyak biji kapas
mengandung asan lemak dengan rantai cyclopropena yang mana
menyebabkan warna merah jambu pada putih telur , asam lemak ini
juga yang menyababkan deposisi yang besar dari stearic dam asam
palnitik didalam depot lemak. Jadi telur dan lemak badan dari ayam
yang mengkonsumsi minyak biji kapas memiliki asam stearic lebih
besar dibandingkan dengan ayam yang memakan lemak yang lain dari
makanannya.
Pengelolaan biji kapas yang baik dapat menghilangkan
gosypol sehingga aman digunakan dalam jumlah tertentu untuk pakan
ayam. Bungkil yang memiliki kandungan minyak yang sedikit sangat

83
baik untuk menccegah terjadinya warna merah jambu pada putih telur.
Gosypol dapat lepas dari kelenjar pigmen dengan mengekstrak
bungkil dengan campuran azeoptropic hexena, aceton dan air (44 : 53
:5) tetapi proses ini tidak digunakan secara komersial.
Besi mempunyai sifat ditosinasi bila ditambahkan dalam
makanan yang mengandung gosypol ataupun diberikan dalam air
minum, karena preparat Fe dapat menyebabkan gosypol tersebut
menjadi tidak larut. Dosis penambahan preparat besi Fe : Gosypol = 1
: 1 dan dosis yang lebih rendah tersebut dapat memngurangi
penurunan berat badan tetapi tidak dapat mencegah keracunan .
sebaliknya dosis Fe yang terlalu tinggi pun sampai 3200 mg Fe/kg
makanan juga dapat merugikan, menurunkan bobot badan walaupun
gejala keracunan dapat diobati. Preparat Fe harus yang larut, bentuk
ferro preparat yang tidak larut tidak akan ada gunanya untuk
mencegah keracunan gosypol. Kalsium hidroksida dapat pula
mencegah terjadinya keracunan seperti halnya preparat Fe bila
ditambahkan dalam biji kapas dalam bentuk larutan. Cara pencegahan
yang lain adalah dengan berbagai perlakuan dalam proses ektrasi
lemaknya. Dalam pengeluaran lemak secara mekanis proses tersebut
akan lebih mudah/baik jika biji kapas terlebih dahulu dipanasi (dengan
uap panas) sambil diperas/pres. Panas tersebut akan memecah kelenjar
resin dimana gosipol tersebut tersimpan. Dengan pecahnya kelenjar
tersebut gosypol keluar bersama lemak/minyak dan menyebar
bercampur dengan protein biji. Protein dan gosypol membentuk ikatan
kompleks terutama karena gosypol berkaitan dengan asam amino
bebas lisin dari protein yang bersangkutan. Protein kompleks tersebut
kurang dapat dicerna oleh enzim-enzim protease sehingga gosypol
tersebut tidak dapat diserap, dengan demikian nilai gizi dari protein
yang diharapkan dari biji kapas tersebut pun menjadi turun. Prosesing
tersebut tidak hanya menurunkan daya guna lisin tapi juga valin,
treonin, leusin dan methionin. Prepres solven adalah cara yang
menghasilkan bungkil yang rendah akan gosypol bebas dan kualitas
protein yang relatif baik. Sedangkan ekstraksi langsung dengan
pelarut (biasanya dengan hexana) menghasilkan bungkil yang banyak
mengandung gosypol bebas tetapi kualitas proteinnya tinggi.
Penggantian makanan yang mengandung gosypol adalah jalan yang
lebih baik menghilangkan gosypol dalam tubuh dibandingkan
penambahan preparat Fe, lagi pula penambahan preparat Fe saja tidak

84
dapat meghilangkan secara tuntas gosypol yang telah dideposit
kedalam hati.

7.3.7. Tannin
Tannin merupakan senyawa polifenolik dengan bobot molekul
yang tinggi dan mempunyai kemampuan mengikat protein. Tannin
terdiri dari katekin, leukoantosiannin dan asam hidroksi yang masing-
masing dapat menimbulkan warna bila bereaksi dengan ion logam.
Senyawa-senyawa yang dapat bereaksi dengan protein dalam proses
penyamakan kulit kemungkinan besar terdiri dari katekin dengan berat
molekul yang sedang, sedangkan katekin dengan berat molekul yang
rendah ditemukan pada buah-buahan dan sayuran. Katekin dan
epikatekin saling merupakan isomer, yaitu pada katekin, hidroksil-
hidroksil pada cincin benzena berbentuk trans, sedangkan pada
epikatekin berbentuk cis. Tannin tidak dapat mengkristal berbentuk
senyawa koloid. Tannin disebut juga asam tanat dan asam galotanat.
Tannin mulai tidak berwarna sampai berwarna kuning atau coklat.
Asam tanat yang dibeli di pasaran mempunyai bobot molekul 1.701
dan kemungkinan besar terdiri dari pengambilan molekul asam galat
dan sebuah molekul glukosa.
Tannin terdiri dari dua kelompok, yaitu condensed tannin dan
hydrolizable tannin. Kelompok condensed tannin merupakan tipe
tannin yang terkondensasi, tahan terhadap degradasi enzim, tahan
terhadap hidrolisa asam, dimetilasi dengan penambahan metionin,
sering kompleks susunannya dan banyak dijumpai dalam biji-bijian
sorghum. Condensed tannin diperoleh dari kondensasi flavanol-
flavanol seperti catechin dan epicatechin, tidak mengandung gula dan
mengikat protein sangat kuat sehingga menjadi rusak.
Hydrolisable tannin mudah terhidrolisis oleh asam-asam alkali
serta enzim, menghasilkan glukosa dan asam aromatik yaitu asam
galat dan asam ellagat, terdiri dari residu gula-gula. Hydrolizable
tannin disebut sering juga dengan asam galat karena merupakan
senyawa karbohidrat yang terdiri dari molekul glukosa dan 10 asam
galat. Hydrolizable tannin terdiri dari dua macam, yaitu gallotannin
dan ellagitannin. Gallotannin merupakan senyawa ester dari glukosa
dengan asam galat. Ellagitannin merupakan ester dari glukosa dengan
asam ellagat (asam heksahidroksifelat). Contoh hydrolizable tannin
adalah asam klorogenik yang termasuk dalam kelompok gallic acid.

85
 Tannin mempunyai kemampuan mengendapkan protein,
karena tannin mengandung sejumlah kelompok fungsional ikatan yang
kuat dengan molekul protein dan menghasilkan ikatan silang yang
besar dan kompleks yaitu protein-tannin. Terdapat tiga mekanisme
reaksi antara tannin dengan protein sehingga terjadi ikatan yang cukup
kuat antara keduanya, yaitu :
1. Ikatan hidrogen dengan gugus OH pada tannin dan gugus
reseptornya. Misalnya antara NH dengan OH pada protein.
2. Ikatan ion antara gugus anion pada tannin dengan gugus kation
pada protein.
3. Ikatan cabang kovalen antara quinon dan bermacam-macam gugus
reaktif pada protein
Ikatan diatas menyebabkan tannin akan segera mengikat
protein pakan dalam saluran pencernaan dan menyebabkan pakan
menjadi sulit dicerna oleh enzim-enzim pencernaan. Interaksi tannin
dengan protein dalam ludah (saliva) dan glikoprotein dalam mulut
menyebabkan rasa mengkerut (menyempit) pada mulut.
Pencegahan yang dapat dilakukan untuk menghilangkan
pengaruh tannin adalah dengan perendaman dalam air, perendaman
dalam larutan alkali, cara mekanis dan suplementasi donor methil.
Perendaman dengan air dapat dilakukan dengan air suling dengan
suhu 30oC selama 24 jam, yang dapat menurunkan kadar tannin
sebanyak 31 persen. Perendaman dengan larutan alkali dapat
dilakukan dengan larutan NaOH dan KOH 0,05M pada suhu 30oC
selama 24 jam, yang dapat menurunkan kadar tannin sebanyak 75
sampai dengan 85 persen. Larutan alkali yang paling efektif untuk
menetralisasi tannin adalah larutan kapur (CaO) 1 persen selama 10
menit. Larutan CaO akan membentuk Ca(OH)2 dalam air, sehingga
senyawa polifenol diduga akan diikat oleh ion Ca2++ dengan ikatan
ionik, pertukaran ion atau mengalami penguraian. Larutan alkali lain
yang dapat digunakan antara lain adalah K2CO3, NH4OH dan
NaHCO4. Pengurangan tannin dengan cara mekanis dapat dilakukan
dengan penyosohan dengan mengupas pericarp pada sorghum.
Apabila pakan yang mengandung tannin terlanjur dikonsumsi oleg
ternak dapat diberikan tambahan donor methil, seperti metionin,
kholin, arginin dalam bentuk murni. Donor methil berfungsi sebagai
detoksifikasi tannin karena mengandunng gugus methil labil yang
dapat ditransfer dalam tubuh serta menyebabkan metilasi asam galat
hasil hidrolisis tannin.

86
7.3.8. Patulin
Patulin adalah sebuah hemiacetal lactone yang dihasilkan oleh
beberapa spesies dalam genus aspergillus, penicillum, dan
bhyssoclamys. Jamur-jamur tersebut umumnya terdapat pada buah-
buahan, seperti apel, jeruk, anggur dan serealia (beras, jagung,
gandum dan shorgum) Racun tersebut selain beracun bagi tanaman
inang, juga bagi hewan dan memiliki aktivitas yang berpotensi
antibiotik. Hampir semua jenis jamur penghasil patulin dapat
diketahui pada tahun 1940–an pada saat penelitian antibiotik sedang
intens dilakukan.
Patulin pada jamur dibentuk melalui jalur biosintesis polietida.
Prokusor pembetukan patulin adalah tetra ketida A yang mengalami
deoksigenasi menjadi 6-asam metil salisilat. Patulin murni berbentuk
kreistal rectanguler, tidak berwarna sampai putih., titik didihnya
110,50C tidak stabil dalam basa dan akan kehilangan aktivitas
biologisnya, stabil dalam asam , larut dalam etanol, eter. Klorofom,
ethyl esetat dan ber flourosensi pada penyinaran dengan sinar ultra
violet.
Patulin merupakan Mycotoxin yang relatif berbahaya.
Penemuan di lapangan pada spesies laboratorium mengindikasikan
bawa nilai LD50 dari bobot badan berkisar dari 10–35 mg/kg
tergantung pada spesies ternak dan rute pemberian dan penyebarannya
gejala keracunan lebih lambat melalui rute/alur oral dibanding alur
injeksi. Pada unggas kandungan LD50 adalah 170 mg/kg. Efek racun
yang utama adalah ascites, hydro thorax dan pulmonary edema juga
mengakibatkan iritasi kulit serta perkembangan luka pada daerah
injeksi subcutan. Pada tingkat molekuler, patulin menghambat
respirasi aerobik, permeabilitas membran, dan aktivitas ATP-ase.
Ketika berinteraksi dengan sulfidryl yang mengandung asam–asam
amino seperti sistein ketika pemecahan, ikatan yang terbentuk bersifat
racun.
Patulin juga bersifat racun pada bekteri, protozoa dan jamur.
Pada kenyataannya meskipun telah diuji kemungkinan penggunaan
antibiotik pada manusia secara ekstensif tapi terbukti menjadi terlalu
beracun. Meskipun terbukti menghambat pertumbuhan bakteri dan
protozoa, namun toxinitasnya dalam rumen atau microflora
intesnital/usus belum dapat dipastikan. Beberapa peneliti berspekulasi
bahwa ingesti patulin akan dapat merusak gastrointesnital mikroflora.
Belum ada study metabolisme ternak terkait dengan hal tersebut.

87
Study pada tikus menngindikasikan metabolisme yang cepat dan
pemusnmahan. Oleh karena itu dapat diperkirakan bahwa patulin
memiliki potensi yang rendah untuk meninggalkan residu dalam
bahan pakan alami ternak.
Pada pengujian dengan menggunakan tikus jantan yang diberi
makanan yag megandung patulin dapat diketahui bahwa LD50 patulin
adalah sebesar 29 mg/kg dan setelah 2 hari sejak pemberian patulin
semua tikus mati dan didapatkan adanya pembengkakan perut karena
terisi penuh cairan, pada penelitian lain dengan cara injeksi patulin ke
otot tikus didapat bahwa patulin mempunyai LD50 sebesar 0,3 sampai
0,7 mg/20 gram berat tikus. Upaya pencegahan terhadap timbulnya
racun tersebut dapat dilakukan dengan cara mencegah infeksi atau
tumbuhnya jamur dapat dilakukan dengan mengatur kondisi
penyimpanan bahan sehingga jamur tidak dapat tumbuh.
Pencegahan patulin dapat dilakukan dengan cara :
1. Mengurangi kontaminan dari lapangan dengan menjaga
kebersihan bahan yang diterima dan pemanenan. Khususnya
berupa buah-buahan sebaiknya diadakan pembersihan lebih dahulu
sebelum disimpan.
2. Iradiasi sinar gamma sebanyak 200 krad dapat menghambat
pertumbuhan Penicillium expansum dan Penicillium patulum.
3. Bahan disimpan dalam keadan dibawah atmosfer (Sub atmosfer)
yaitu sekitar 160 mm Hg akan menghambat pertumbuhan fungsi
dan penghasilan patulin.

7.3.9. Asam Penisilat

Asam penisilat tergolong mikotoksin yang dihasilkan oleh
jenis fungi Penicilium maupun Aspergilus. Sering dimasukkan dalam
antibiotika, namun mikotoksin tersebut dapat menyebabkan penyakit
atau toksik maupun kelainan pertumbuhan. Asam penisilat termasuk
mikotoksin yang dihasilkan memalui jalur asetat-malonat. Menurut
komponen asam penisilat tergolong komponen yang mempunyai
lakton.
Selain terdapat pada beberapa biji-bijian hasil pertanian,
ditemukan pula dalam jumlah kecil pada keju, tembakau dan
sejenisnya. Golongan penicilium penghasil asam peniilat antara lain:
P. martensii, P. Puberlum, P. Thomii, P. ciklopium, P. barnense, P.
fenelii, P. stoloniperum, P. Madrati; golongan aspergilus, antara lain:

88
A. ochraceus, A. ostianus, A. sulphureus (A. auiricumus), A. melleus,
A. scleretiorum dan A. allieaceus.
Dengan hewan percobaan dapat dibuktikan bahwa asam
penisilat dapat menyebabkan kanker (bersifat karsinogenek). Sifat
karsinogenik khususnya menyerang bagian tulang, maka disebut
sarkomagenik. Dan pada embrio ayam, dapat menyebabkan
pertumbuhan yang tidak normal sehingga asam penisilat bersifat
teratogenik. Penyakit tersebut dapat dicegah dengan :
1. Asam penisilat yang dihasilkan jenis fungi golongan peniilia dan
aspergilia pada bahan pangan terutama jagung, maka perlakuan
bahan tersebut dilapangan, dan penyimpangan sebaiknya dalam
keadaan cukup kering untuk menghindari pertumbuhan fungi.
2. Dapat dilakukan dengan pemanasan atau pemasukan suhu sekitar
mendidih, yang paling banyak dianjurkan sekitar 90 sampai
1000C.
3. Senyawa bergugus –SH (sistein, glatation dan lainnya) dapat
menginaktifkan gugus cabang metil tak jenuh, sehingga sangat
memungkinkan bahan sejenis mengurangi toksisitas asam
penisilat.

7.3.10. Solanin
Solanin merupakan senyawa golongan glikosida yang diketahui
sebagai antienzime, yaitu penghambat enzim e kholinesterae. Solanin
banyak ditemukan pada tanaman yang tergolong dalam suku
Solanacea yang kebanyakan berupa terna berbatang basah, jarang
berupa semak atau pohon , atau umuimnya pada kentang-kentangan.
Dengan speciesnya adalah : Solanum dulcamara L,Solanum ningrum
L dan Solanum teburosum L. Rumus bangun dari solanin adalah :
Pada tanaman tertentu mempunyai antienzime ini, terutama
telah dikatahui pada kentang-kentangan, dengan kandungan solanin
sebanyak 3-6 mg/100 g kentang. Beberapa penyelidik mendapatkan
zat ini pada jenis clover (trivolium repens) yang sering digunakan
sebagai makanan ternak . Keberadaan solanin pada masing-masing
species kentang akan berbeda sebagai mana berikut : Solanum
ducamara L merupakan tanaman setengah terna setangh semak.
Batang gundul ,sering memanjat, dapat mencapai tinggi sampai 2 mm,
doiameter 1-2 cm, kalau tua berkayu. Daun bertangkai bulat telur
sampai bangun lanset , ujung runcing atau meruncing, pangkal bangun

89
jantung, daun yang dibagian atas tidak jarang bertelinga atau bangun
tombak.
Tumbuhan ini tersebar dimana-mana di Eropa, Afrika Utara,
Tiongkok, dan jepang , biasanya ditempat-tempat yang lembab, ditepi
sungai dan lain-lain. Musim bunga bulan Juni-agustus. Dari
tumbuhan ini yang diambil batangnya yang disebut Stipite
dulcamarae, rasanya manis-manis pahit (dulcis = manis,amarum =
pahit), mengandung gulkoalkaloida : solanin 0,3% dll, bahan ini
digunakan untuk pembuatan obat-obat guna mengurangkan gangguan
–gangguan rematik.
Solanin adalah senyawa golongan glikosida yang merupakan
hasil dari proses esterifikasi atau kondensasi hidrogen dari gugus
hidroksil, yang terikat pada atom karbon pertama dari glukosa dengan
alkohol atau fenol. Glikosida ini berbahaya jika terhidrolisa lebih
dahulu, yang dapat terjadi lebih cepat oleh adanya enzimeyang
biasanya tedapat pada tanaman. Jika enzim diinaktifkan maka tanaman
dapat dimakan tanpa bahaya. Bila kadar glikosa tinggi , tanaman harus
direbus dahulu sebalum diberikan pada ternak. Karena umumnya
panas dapat menginaktifkan enzime.
Beberapa dampak dari penggunaan atau pengkonsumsian
solanin terhadap makhluk hidup tergantung kadarnya. Semakin
banyak maka dampaknya akan semakin fatal dan luas, beberapa
dampak tersebut antara lain : dengan kadar 38-45 mg solanin per 100
gr bahan akan mengakibatkan gangguan saraf dan fatal bagi manusia.
Dari penelitian diperoleh kenyataan bahwa pada kentang yang baru
dipanen terdapat solanin sebanyak 180 mg/kg (180 ppm), menurut
pengamatan ini, keracunan pada manusia akan terjadi pada kadar
sekitar 840 mg/kg (840 ppm). Penyelidikan lain menyebutkan solanin
tidak mudah rusak dengan pemanasan biasa.
Dua dampak yang mendasar dari solanin yang umumnya
terdapat dalam kentang ini adalah iritasi terhadap bagian usu halus
yang menyebabkan penyerapan terganggu, disamping terjadinya
ketegangan sistem saraf.
Kandungan solanin dalam tubuh yang terlalu banyak setidaknya
menyebabkan penurunan penyerapan oleh alat pencernaan dalam
tubuh, solanin yang terhidrolisa akan menyebabkan terbentuknya
solanidine yang merupakan racun,dan penyerapan kembali yang
dilakukan tubuh dari ekresi metabolisme yang berupa urin dan feses.

90
 Dari berbagai uraian diatas dapat diketahui bahwa untuk
meminimalkan kandungan solanin dalam bahan pangan sehingga
dapat dikonsumsi dengan aman oleh makhluk hidup yaitu dengan
jalan pemanasan terlebih dulu agar enzim dalam kentang tidak aktif
sehingga tidak sampai terjadi hidrolisa pada senyawa yang tergolong
glikosida ini. Disamping itu pemilihan kentang yang tidak terlalu
muda juga menghindari dampak keracunan.

91
 BAB 8
EVALUASI PAKAN

Pakan yang akan diberikan pada ternak harus diuji dulu

dengan beberapa uji, yaitu: uji fisik, kimiawi dan biologi. Uji-uji
tersebut bertujuan untuk mengetahui apakah pantas, berguna,
berkualitas, ekonomis suatu pakan diberikan pada ternak. Semua uji
saling berkaitan, sebagai contoh secara kimiawi pakan ternak
memenuhi syarat nutrisi yang diperlukan ternak tetapi melalui uji
ekonomi didapatkan bahwa pengeluaran untuk pembuatan pakan
sangat tinggi. Dapat disimpulkan pakan tersebut akan tidak feasibel
diberikan pada ternak.

8.1. Evaluasi Pakan dengan Uji Fisik

Uji ini dilakukan secara fisik dengan bermacam-macam cara,
yaitu: menguji tingkat kehalusan bahan baku pakan, kekerasan pellet,
daya tahan selama penyimpanan. Uji kehalusan bahan baku pakan
dilakukan dengan menggiling bahan baku pakan sampai halus.
Semakin banyak bagian bahan pakan yang halus, semakin baik bahan
pakan tersebut. Semakin halus bahan pakan menyebabkan semakin
memudahkan untuk pembuatan pellet yang berkualitas. Beberapa
bahan baku pakan sulit menjadi halus dikarenakan beberapa faktor,
antara lain yaitu kandungan serat kasar, kandungan air dan kekerasan
bahan pakan. Semakin tinggi kandungan serat kasar, semakin sukar
untuk digiling menjadi halus. Demikian juga semakin tinggi kadar air,
semakin jarang diperoleh bahan bakau yang halus. Semakin lunak
bahan pakan akan mendapatkan bahan baku yang halus yang relatif
banyak.
Uji kekerasan pellet dilakukan untuk memeperoleh pellet yang
dapat bertahan lama di dalam air. Semakin keras pellet akan semakin
lama pellet tersebut bertahan di dalam air. Uji kekerasan pellet
dilakukan dengan cara memberi beban pada pellet dengan berat beban
tertentu sampai hancur. Semakin tahan dalam menahan beban maka
pellet tersebut semakin baik. Pellet yang keras umumnya berasal dari
pencampuran bahan baku pakan yang relatif lebih halus.
Uji daya tahan selama penyimpanan dilakukan dengan
menyimpan pellet tersebut dalam periode tertentu. Semakin awet,
tidak hancur dan tidak tumbuh jamur pada pellet tersebut, semakin
baik dan berkualitas pellet tersebut. Daya tahan pellet dapat disiasati

92
dengan beberapa cara, antara lain yaitu dengan mempergunakan
perekat, lama pengeringan yang optimal dan merata dan memperbesar
ukuran pellet seoptimal mungkin. Pellet umumnya di buat dari
campuran beberapa macam bahan pakan dan umumnya kemudian
ditambahkan perekat baik alami maupun kimiawi. Salah satu bahan
perekat yang murah dan mudah didapat adalah kanji yang berasal dari
tepung tapioka. Lama pengeringan juga menentukan keras tidaknya
pellet. Semakin lama dilakukan pengeringan akan semakin keras
pellet tersebut, problemnya adalah akan mengurangi kandungan
nutrisi pellet. Demikian juga pengeringan dengan suhu yang semakin
tinggi akan menyebabkan pellet akan cepat menjadi keras.
Problemnya adalah sama dengan lama pengeringan yaitu turunnya
kandungan nutrisi, disamping akan didapatkan kekerasan pada pellet
yang tidak merata, bagian luar pellet keras tetapI bagian dalam pellet
belum terlalu keras. Salah satu jalan adalah dengan mencari waktu
lama pengeringan yang optimal dengan suhu yang tidak terlalu tinggi.
Dengan kondisi tersebut akan didapatkan pellet dengan tingkat
kekerasan yang optimal dan kekerasan yang merata.

8.2. Uji kimiawi

Uji kimiawi dilakukan untuk mengetahui kandungan nutrisi
suatu bahan pakan. Umumnya kandungan nutrisi yang diamati
meliputi energi, protein dan asam amino, lemak, serat kasar, abu dan
mineral terutama kalsium dan fosfor, dan air. Kandungan energi dapat
diperoleh dengan menggunakan bom kalorimeter. Kebutuhan energi
yang digunakan untuk penyusunan pakan ternak besar seperti sapi dan
kambing adalah berbasiskan pada Energi Tercerna (Digestible
Energy). Sedangkan pada ternak kecil seperti unggas berbasiskan
Energi Termetabolismekan. Digestibel energy diperoleh setelah
mengurangkan kandungan energi bruto pakan dengan energi feses
ternak. Metabolisme energi didapatkan dari mengurangkan Digestible
energy dengan energi urin atau energi bruto pakan dengan energi
ekskreta pada unggas. Sedangkan kandungan nutrisi yang lain dapat
diperoleh dengan menggunakan analisa proksimat. Cara memperoleh
kandungan nutrisi tersebut dapat diterangkan dibawah ini.

93
8.2.1. Analisa Energi
Analisa energi dapat menggunakan bom kalorimeter.
Kebutuhan energi yang digunakan untuk penyusunan pakan ternak
besar seperti sapi dan kambing adalah berbasiskan pada Energi
Tercerna (Digestible Energi). Sedangkan pada ternak kecil seperti
unggas berbasiskan Energi Termetabolismekan. Digestibel energi
diperoleh setelah mengurangkan kandungan energi bruto pakan
dengan energi feses ternak. Metabolisme energi didapatkan dari
mengurangkan Digestible energy dengan energi urin atau energi bruto
pakan dengan energi ekskreta pada unggas. Cara pengamatan
kandungan energi dapat dikemukakan dibawah ini.
A. Cara pengamatan kandungan energi di laboratorium
1. Bahan dan alat
Pakan dan feses hasil dari pengamatan di lapangan, aquades,
oksigen, larutan NaOH 0,1 N, indikator methylred, kain
pembersih dan kertas tissue, bom kalorimeter, alat pembuat
pellet, timbangan analitis Sartorius, pinset, gunting, beaker
glass 80 ml, crucible, buret 1 ml, kawat penghubung, stirrer
yang dihubungkan dengan stabilisator, unit pembakar, dan
timer.
2. Cara kerja
1. Sampel ditimbang dengan berat kurang lebih 1 gram dan
dibuat pellet.
2. Kawat ditimbang (dengan panjang berkisar 7 sampai 10
cm)
3. Pembuatan pellet dilakukan dengan kawat terselip di
dalam kapsul (crucible).
4. Ujung-ujung kawat dipasang berhubungan dengan bom,
dengan catatan pemasangan kawat tidak boleh menyentuh
dinding kapsul.
5. Air ditimbang sebanyak 2.000 gram dan dimasukkan ke
dalam tabung.
6. Bom diisi dengan 1 ml aquades.
7. Bom yang sudah berisi contoh kemudian ditutup rapat.
9. Mula-mula bom diisi dengan 5 atm O2, kemudian
dikeluarkan lagi dengan perlahan. Bom yang bersih dari
gas-gas selain O2 selanjutnya diisi kembali dengan 25
sampai dengan 30 atm O2.

94
 10. Bom dimasukkan ke dalam tabung (bucket) yang telah
berisi air 2.000 gram.
11. Aliran listrik dihubungkan ke dalam bom.
12. Tabung (bucket) dimasukkan ke dalam jacket dan ditutup.
13. Stirrer dipasang dan dihidupkan dengan aliran listrik.
14. Suhu dicatat selama 5 menit, diperiksa tiap-tiap menit
sampai suhu pada termometer menjadi konstan.
15. Suhu awal dicatat setelah 5 menit dan tombol pembakar
ditekan.
16. Suhu akhir dicatat setelah 10 menit, dan diperiksa tiap-
tiap menit.
17. Aliran listrik dimatternak.
18. Tutup jacket dibuka dan bom kalorimeter dibuka.
19. Oksigen dikeluarkan dari bom secara perlahan selama
kira-kira 1 menit.
20. Sisa kawat yang melekat dilepas dan ditimbang dengan
teliti.
21. Bagian dalam bom dan kapsul dicuci dengan aquades dan
air cucian ditampung dalam beaker glass kapasitas 100
ml. Jumlah larutan cucian lebih kurang 60 ml.
22. Ditambahkan indikator methyl red 3 tetes.
23. Dititrasi dengan NaOH 0,1 N.
24. Jumlah ml NaOH 0,1 N yang diperlukan dicatat sampai
terjadi perubahan warna.
3. Perhitungan :
Energi bruto = (oF) (W) - 13,8 (ml NaOH) (N) - Kawat (1400)
Berat sampel (gram)
= kal/gram
Keterangan :
t = suhu (oF)
W = Nilai kesetaraan panas air bom
N = Normalitas NaOH
Kawat = Berat sisa kawat yang digunakan
1400 = Nilai energi kawat (kal/gram)

Kandungan energi pakan yang diperoleh kemudian

dikurangkan dengan kandungan energi feses. Hasil ini belum
menunjukkan kandungan energi tercerna yang sebenarnya atau ini
hanya kandungan energi tercerna semu karena masih belum

95
memperhitungkan kandungan energi endogenous yaitu energi yang
berasal dari mukosa usus, enzim, dan lain-lain dari dalam tubuh.
Untuk memperoleh kandungan energi tercerna sejati harus dilakukan
penelitian dengan memperhitungkan energi endogenous.

B. Cara pengamatan energi metabolis semu

1. Cara pengamatan di kandang metabolis
1. Ayam jantan dewasa yang sehat dipilih dan dternakdangkan
secara individu sebanyak 24 ekor, dengan rincian untuk 4
perlakuan dan 6 ulangan untuk pengujian bungkil biji karet.
2. Ayam-ayam tersebut dipuasakan selama 24 jam untuk
mengosongkan saluran pencernaannya, tetapi diberi air minum
secara bebas.
3. Bungkil biji karet yang hendak diuji ditimbang sebanyak 40
gram dan dimasukkan langsung kedalam tembolok dengan alat
suntternak ataupun selang (tunnel and plunger) yang dapat
memaksakan semua pakan masuk kedalam tembolok.
4. Ekskreta dari ayam yang diberi pakan kemudian dikumpulkan
selama 24 jam.
5. Ekskreta tersebut kemudian dibekukan, dikeringkan dan
selanjutnya dianalisa kadar nitrogennya dan energi.
2. Cara pengamatan kandungan energi di laboratorium
1. Bahan dan alat
- Ekskreta hasil dari pengamatan di kandang metabolis
- Aquades
- Oksigen
- Larutan NaOH 0,1 N
- Indikator methylred
- Kain pembersih dan kertas tissue
- Bom kalorimeter
- Alat pembuat pellet
- Timbangan analitis Sartorius
- Pinset
- Gunting
- Beaker glass 80 ml
- Crucible
- Buret 1 ml
- Kawat penghubung
- Stirrer yang dihubungkan dengan stabilisator

96
 - Unit pembakar
- Timer
2. Cara kerja
1. Sampel ditimbang dengan berat kurang lebih 1 gram dan
dibuat pellet.
2. Kawat ditimbang (dengan panjang berkisar 7 sampai 10
cm)
3. Pembuatan pellet dilakukan dengan kawat terselip di
dalam kapsul (cricible).
4. Ujung-ujung kawat dipasang berhubungan dengan bom,
dengan catatan pemasangan kawat tidak boleh menyentuh
dinding kapsul.
5. Air ditimbang sebanyak 2.000 gram dan dimasukkan ke
dalam tabung.
6. Bom diisi dengan 1 ml aquades.
7. Bom yang sudah berisi contoh kemudian ditutup rapat.
8. Mula-mula bom diisi dengan 5 atm O2, kemudian
dikeluarkan lagi dengan perlahan. Bom yang bersih dari
gas-gas selain O2 selanjutnya diisi kembali dengan 25
sampai dengan 30 atm O2.
9. Bom dimasukkan ke dalam tabung (bucket) yang telah
berisi air 2.000 gram.
10. Aliran listrik dihubungkan ke dalam bom.
11. Tabung (bucket) dimasukkan ke dalam jacket dan ditutup.
12. Stirrer dipasang dan dihidupkan dengan aliran listrik.
13. Suhu dicatat selama 5 menit, diperiksa tiap-tiap menit
sampai suhu pada termometer menjadi konstan.
14. Suhu awal dicatat setelah 5 menit dan tombol pembakar
ditekan.
15. Suhu akhir dicatat setelah 10 menit, dan diperiksa tiap-
tiap menit.
16. Aliran listrik dimatternak.
17. Tutup jacket dibuka dan bom kalorimeter dibuka.
18. Oksigen dikeluarkan dari bom secara perlahan selama
kira-kira 1 menit.
19. Sisa kawat yang melekat dilepas dan ditimbang dengan
teliti.

97
 20. Bagian dalam bom dan kapsul dicuci dengan aquades dan
air cucian ditampung dalam beaker glass kapasitas 100
ml. Jumlah larutan cucian lebih kurang 60 ml.
21. Ditambahkan indikator methyl red 3 tetes.
22. Dititrasi dengan NaOH 0,1 N.
23. Jumlah ml NaOH 0,1 N yang diperlukan dicatat sampai
terjadi perubahan warna.
3. Perhitungan :
Energi bruto = (oF) (W) - 13,8 (ml NaOH) (N) - Kawat (1400)
Berat sampel (gram)
= kal/gram
Keterangan :
t = kenaikan suhu (oF)
W = Nilai kesetaraan panas air bom
N = Normalitas NaOH
Kawat = Berat sisa kawat yang digunakan
1400 = Nilai energi kawat (kal/gram)

3. Perhitungan kandungan energi metabolis semu terkoreksi

nitrogen
AMEn = (IE - (FEn + UEn) fed)
Keterangan :
AMEn = Energi metabolis yang telah dikoreksi dengan
keseimbangan nitrogen.
IE = Energi bruto dari 1 kg bahan pakan yang
dikonsumsi (kcal/kg).
(FEn + UEn) fed = Energi dari 1 kg ekskreta pada ayam yang
tidak diberi pakan (dipuasakan selama 24
jam kemudian diberi pakan dan
ekskretanya ditampung selama 24 jam)
dengan memakai koreksi nitrogen (kcal/kg),
dimana ini dapat (FEn + UEn) diperoleh
dengan :
(FEn + UEn) = (FE + UE) - IN - (FN + UN) * 8,73

Keterangan :
(FE + UE) = Energi total dari 1 kg ekskreta (kcal/kg)
IN = Jumlah nitrogen dalam I kg bahan pakan
yang dikonsumsi (gram)

98
 (FN + UN) = Jumlah nitrogen dalam 1 kg ekskreta
(gram)
8,73 = Jumlah energi bruto nitrogen per gram
(cal/gram)

C. Cara pengamatan kandungan energi metabolis sejati

1. Cara pengamatan di kandang metabolis
1. Ayam jantan dewasa yang sehat dipilih dan dternakdangkan
secara individu sebanyak 30 ekor, dengan rincian untuk 4
perlakuan dan 6 ulangan untuk pengujian bungkil biji karet
dan khusus 6 ekor ayam untuk tetap dipuasakan tanpa diberi
pakan.
2. Ayam-ayam tersebut dipuasakan selama 24 jam untuk
mengosongkan saluran pencernaannya, tetapi diberi air minum
secara bebas.
3. Bungkil biji karet yang hendak diuji ditimbang sebanyak 40
gram dan dimasukkan langsung kedalam tembolok dengan alat
suntternak ataupun selang (tunnel and plunger) yang dapat
memaksakan semua pakan masuk kedalam tembolok.
4. Sejumlah 6 ekor ayam lainnya tetap dipuasakan.
5. Ekskreta dari ayam yang diberi pakan maupun yang
dipuasakan kemudian dikumpulkan selama 24 jam.
6. Ekskreta tersebut kemudian dibekukan, dikeringkan dan
selanjutnya dianalisa kadar nitrogennya dan energi.
2. Cara pengamatan kandungan energi di laboratorium
1. Bahan dan alat
a. Ekskreta hasil dari pengamatan di kandang metabolis
b. Aquades
c. Oksigen
d. Larutan NaOH 0,1 N
e. Indikator methylred
f. Kain pembersih dan kertas tissue
g. Bom kalorimeter
h. Alat pembuat pellet
i. Timbangan analitis Sartorius
j. Pinset
k. Gunting
l. Beaker glass 80 ml
m. Crucible

99
 n. Buret 1 ml
o. Kawat penghubung
p. Stirrer yang dihubungkan dengan stabilisator
q. Unit pembakar
r. Timer
2. Cara kerja
a. Sampel ditimbang dengan berat kurang lebih 1 gram dan
dibuat pellet.
b. Kawat ditimbang (dengan panjang berkisar 7 sampai 10
cm)
c. Pembuatan pellet dilakukan dengan kawat terselip di
dalam kapsul (cricible).
d. Ujung-ujung kawat dipasang berhubungan dengan bom,
dengan catatan pemasangan kawat tidak boleh menyentuh
dinding kapsul.
e. Air ditimbang sebanyak 2.000 gram dan dimasukkan ke
dalam tabung.
f. Bom diisi dengan 1 ml aquades.
g. Bom yang sudah berisi contoh kemudian ditutup rapat.
h. Mula-mula bom diisi dengan 5 atm O2, kemudian
dikeluarkan lagi dengan perlahan. Bom yang bersih dari
gas-gas selain O2 selanjutnya diisi kembali dengan 25
sampai dengan 30 atm O2.
i. Bom dimasukkan ke dalam tabung (bucket) yang telah
berisi air 2.000 gram.
j. Aliran listrik dihubungkan ke dalam bom.
k. Tabung (bucket) dimasukkan ke dalam jacket dan ditutup.
l. Stirrer dipasang dan dihidupkan dengan aliran listrik.
m. Suhu dicatat selama 5 menit, diperiksa tiap-tiap menit
sampai suhu pada termometer menjadi konstan.
n. Suhu awal dicatat setelah 5 menit dan tombol pembakar
ditekan.
o. Suhu akhir dicatat setelah 10 menit, dan diperiksa tiap-
tiap menit.
p. Aliran listrik dimatternak.
q. Tutup jacket dibuka dan bom kalorimeter dibuka.
r. Oksigen dikeluarkan dari bom secara perlahan selama
kira-kira 1 menit.

100
 s. Sisa kawat yang melekat dilepas dan ditimbang dengan
teliti.
t. Bagian dalam bom dan kapsul dicuci dengan aquades dan
air cucian ditampung dalam beaker glass kapasitas 100
ml. Jumlah larutan cucian lebih kurang 60 ml.
u. Ditambahkan indikator methyl red 3 tetes.
v. Dititrasi dengan NaOH 0,1 N.
w. Jumlah ml NaOH 0,1 N yang diperlukan dicatat sampai
terjadi perubahan warna.
3. Perhitungan :
Energi bruto = (oF) (W) - 13,8 (ml NaOH) (N) - Kawat (1400)
Berat sampel (gram)
= kal/gram
Keterangan :
t = kenaternak suhu (oF)
W = Nilai kesetaraan panas air bom
N = Normalitas NaOH
Kawat = Berat sisa kawat yang digunakan
= Nilai energi kawat (kal/gram)

Perhitungan kandungan energi metabolis sejati terkoreksi

nitrogen :
TMEn = (IE - (FEn + UEn) fed) + (FEn + UEn) unfed
Keterangan :
TMEn = Energi metabolis yang telah dikurangi
energi endogen dalam ekskreta yang
dikoreksi dengan keseimbangan
nitrogen.
IE = Energi bruto dari 1 kg bahan pakan
yang dikonsumsi (kcal/kg).
(FEn + UEn) fed = Energi dari 1 kg ekskreta pada ayam
yang tidak diberi pakan (dipuasakan
selama 24 jam kemudian diberi pakan
dan ekskretanya ditampung selama 24
jam) dengan memakai koreksi
nitrogen (kcal/kg).
(FEn + UEn) unfed = Energi dari 1 kg ekskreta pada ayam
yang tidak diberi pakan (dipuasakan
selama 24 jam kemudian dipuasakan

101
 kembali selama 24 jam dan
ekskretanya ditampung) dengan
memakai koreksi nitrogen
(kcal/kg), dimana (FEn + UEn) ini
dapat diperoleh dengan :
(FEn + UEn) = (FE + UE) - IN - (FN + UN) * 8,73
Keterangan :
(FE + UE) = Energi total dari 1 kg ekskreta (kcal/kg)
IN = Jumlah nitrogen dalam I kg bahan pakan
yang
dikonsumsi (gram). Nilai IN = 0 untuk
yang tidak diberi pakan.
(FN + UN) = Jumlah nitrogen dalam 1 kg ekskreta
(gram)
8,73 = Jumlah energi bruto nitrogen per gram
(cal/gram)
Penggunaan energi diukur dalam kilokalori (kkal) atau kalori
(kal). Satu kilokalori atau satu kalori adalah banyaknya panas yang
diperlukan untuk menaikkan suhu satu liter air dari 14,5oC menjadi
15,5oC. Ukuran lainnya adalah kilojoule (kJ) yang didefinisternak
sebagai energi yang dibutuhkan untuk mengangkat benda satu
kilogram setinggi satu meter. Satu kilokalori sama dengan 4,2 kJ.

8.2.2. Analisa proksimat

Analisa proksimat merupakan analisa yang mengandung arti
kira-kira, karena pada dasarnya analisa ini tidak terlalu tepat
pengukurannya. Oleh sebab itu umumnya hasil analisa secara umum
masih kasar dan zat makanan yang dianalisa harus diberi tambahan
kata "kasar". Kandungan zat makanan yang umum dianalisa adalah
kandungan bahan kering, abu, protein kasar, lemak kasar dan serat
kasar. Analisa ini umum digunakan untuk dasar penyusunan pakan
unggas dan sebagian untuk penyusunan pakan ruminan. Cara analisa
dapat dikemukakan dibawah ini.
A. Cara pengamatan kandungan bahan kering
a. Bahan dan alat :
1. Bungkil biji karet
2. Cawan porselin
3. Oven
4. Eksikator

102
 5. Penjepit
6. Timbangan analitis Sartorius
b. Cara kerja
1. Cawan porselin diambil dan dimasukkan dalam oven dengan
suhu 105oC selama satu jam
2. Setelah satu jam, cawan diambil dan dimasukkan kedalam
eksikator dengan menggunakan penjepit selama satu jam.
Setelah satu jam, cawan ditimbang dengan teliti (berat a gram).
3. Sampel ditimbang lebih kurang 5 gram (berat b gram) dengan
teliti lalu dimasukkan ke dalam cawan. Selanjutnya cawan
yang berisi sampel dimasukkan ke dalam oven 105oC selama
empat jam.
4. Cawan diambil dan dimasukkan ke dalam eksikator selama
satu jam dan setelah itu ditimbang dengan teliti (berat = c
gram).
c. Perhitungan
Kandungan bahan kering (BK) = c - a x 100%
b
Keterangan :
a = berat cawan setelah dioven
b = berat sampel sebelum dioven
c = berat sampel + cawan setelah dioven

Cara pengamatan kandungan abu

a. Bahan dan alat
1. Bungkil biji karet
2. Cawan porselin
3. Tanur (550oC sampai dengan 600oC)
4. Eksikator
5. Penjepit
6. Timbangan analitis Sartorius
b. Cara kerja
1. Cawan porselin diambil dan dimasukkan ke dalam tanur
(600oC) selama satu jam).
2. Cawan porselin kemudian dimasukkan dengan penjepit ke
dalam eksikator selama satu jam, kemudian ditimbang dengan
teliti ( berat = a gram).
3. Sampel ditimbang (berat = b gram) dengan teliti, kemudian
dimasukkan ke dalam cawan porselin, setelah itu dimasukkan

103
 ke dalam tanur (600oC) sampai sampel berwarna putih atau
menjadi abu selama empat jam.
4. Setelah empat jam, cawan porselin diambil dan dimasukkan
eksikator selama satu jam kemudian ditimbang dengan teliti
(berat = c gram).
c. Perhitungan
Kadar abu = c - a x 100%
b
Keterangan :
a = berat cawan porselin
b = berat sampel
c = cawan porselin + sampel setelah dioven

C. Cara pengamatan kandungan protein kasar dengan metode

Kjeldal
a. Bahan dan alat :
1. Bungkil biji karet
2. H2SO4 pekat
3. Tablet Kjeldahl
4. Zn
5. NaOH 45%
6. HCl 0,1 N
7. NaOH 0,1 N
8. Aquades
9. Phenolphetialin 1%
10. Labu Kjeldahl
11. Labu Erlenmeyer
12. Gelas ukur 5, 25 dan 50 ml
13. Buret
14. Corong
15. Pipet volume 5, 10, dan 25 ml
16. Alat destruksi dan destilasi
b. Cara kerja
1. Mengambil bahan yang telah dihaluskan sebanyak 0,2 sampai
dengan 0,5 g dan memasukan kedalam labu kjeldal kapasitas
50 ml.
2. Menambah 5 ml H2SO4 pekat dan menambah lagi 0,5 sampai
dengan 2 g tablet Kjeldahl sebagai katalisator.
3. Dipanaskan dalam ruang asam sampai jernih kehijauan.

104
 4. Setelah dingin ditambahkan aquades 50 ml, Zn sebanyak 1
gram dan ditambahkan 25 ml dan NaOH 45% hingga bersifat
basa.
5. Dilakukan destilasi dan menampung destilat dalam erlenmeyer
yang telah diberi HCl 0,1 N sebanyak 25 ml dan beberapa tetes
phenolphetialin 1%.
6. Menghentternak destilasi hingga volume erlenmeyer 60 ml.
7. Dilakukan titrasi dengan larutan NaOH 0,1 N hingga warna
pink tidak pudar.
c. Perhitungan
% N =(ml NaOH blangko - ml NaOH contoh) x N NaOH x 14,008
g bahan x 10
% Protein = % N x faktor koreksi
(Sudarmadji, Haryono dan Suhardi, 1984).

D. Cara pengamatan kandungan lemak kasar dengan Soxhlet

a. Bahan dan alat
1. Bungkil biji karet
2. Kertas saring
3. Petroleum ether
4. Aquades
5. Tabung ekstrasi soxhlet
6. Kondensor
7. Tabung destilasi soxhlet
8. Botol timbang
9. Pemanas air
10. Oven
11. Timbangan analitis Sartorius
b. Cara kerja
1. Menimbang 2 gram bahan yang telah dihaluskan dan
memasukkannya kedalam tabung ekstraksi soxhlet dalam
timble.
2. Mengalirkan air pendingin melalui kondensor.
3. Memasang tabung eksrtaksi pada alat destilasi soxhlet dengan
pelarut petrolium ether selama 4 jam. Kemudian mengaduk
residu dalam tabung ekstraksi dan ekstraksi dilanjutkan lagi
selama 2 jam dengan pelarut yang sama.
4. Memindahkan petrolium ether yang telah mengandung
ekstraksi lemak kedalam botol timbang yang bersih yang telah

105
 ditimbang beratnya, kemudian menguapkan dengan pemanas
air sampai agak pekat.
5. Meneruskan pengeringan dalam oven 105°C sampai konstan.
6. Menimbang residu dalam botol dan dinyatakan sebagai berat
lemak. (Sudarmadji, Haryono dan Suhardi, 1984).

E. Cara pengamatan kandungan serat kasar

a. Bahan dan alat :
1. Bungkil biji karet
2. Anti foam
3. H2SO4 0,255 N
4. Kertas saring
5. Aquades
6. NaOH 0,313 N
7. K2SO4 10%
8. Alkohol 95%
9. Erlenmeyer 600 ml
10. Pendingin balik
11. Pemanas
12. Spatula
13. Oven
14. Eksikator
15. Timbangan analitis Sartorius
b. Cara kerja :
1. Bahan ditimbang sebanyak 2 gram (bahan kering) dan diekstrsi
lemaknya dengan soxhlet, jika bahan mengandung lemak
2. Bahan dipindahkan kedalam erlenmeyer 600 ml ditambah tiga
tetes anti foam
3. Ditambahkan 200 ml larutan H2SO4 0,255 N mendidih dan
ditutup dengan pendingin balik. Dididihkan selama 30 menit
dengan kadang kala digoyang-goyangkan.
4. Suspensi disaring melalui kertas saring dan residu yang
tertinggal dalam erlenmeyer dicuci dengan aquades mendidih
sampai air cucian tidak bersifat asam.
5. Residu dipindahkan secara kuantitatif dari kertas saring
kedalam erlenmeyer kembali dengan spatula dan sisanya
dicuci dengan larutan NaOH 0,313 N mendidih sebanyak 200
ml sampai semua residu masuk ke dalam erlenmeyer.

106
 Kemudian dididihkan dengan pendingin balik sambil
digoyang-goyangkan kurang lebih 30 menit.
6. Residu disaring melalui kertas saring kering yang diketahui
beratnya sambil dicuci dengan larutan K2SO4 10%. Kemudian
dicuci dengan aquades mendidih dan selanjutnya dengan
alkohol 95% sebanyak 15 ml.
7. Kertas saring dikeringkan dengan isinya pada suhu 110oC
sampai berat konstan (1 sampai dengan 2 jam) dan selanjutnya
didinginkan dalam eksikator dan ditimbang.
8. Berat residu = berat serat kasar.

8.2.3. Analisa asam amino

Analisa asam amino dibutuhkan untuk mengetahui kandungan
asam amino suatu bahan pakan. Umumnya digunakan untuk
penyusunan pakan unggas, sedangkan pada ruminan hampir tidak
pernah digunakan. Analisa ini umumnya menggunakan alat High
Performance Liquid Chromatography (HPLC). Peralatan ini sangat
mahal sehingga hanya lembag-lembaga tertentu yang mempunyainya.
Cara analisa dapat dikemukakan dibawah ini.
A. Cara pengamatan kandungan asam amino
a. Prosedur hidrolisis protein
1. Ditimbang lebih kurang 1 mg protein sampel masuk tabung
hidrolisa.
2. Ditambahkan 1 ml HCl 6 N kedalam tabung tersebut dan
divakum lebih kurang 1 menit.
3. Tabung ditutup dan dioven selama 22 jam dengan suhu 110oC.
4. Hasil hidrolisa diuapkan sampai kering dengan gas hidrogen.
b. Prosedur analisis asam amino
1. Hasil hidrolisa (hidrolisat protein) dianalisa dengan
instrumen analizer asam amino, dengan cara residu protein
dilarutkan dalam 0,5 ml NaOH 0,01 N dan 1,5 ml HCl 0,02
N.
2. Campuran diultrasonik lebih kurang 2 menit kemudian
disaring dengan penyaring Whatman pp 25 berdiameter 0,2
µm dan filtrat siap dianalisa.

107
c. Prosedur untuk analisa triptofan
1. Untuk hidrolisis asam amino triptofan, larutan HCl 6 N diganti
dengan asam methasolfonat 4 N 1 ml, selanjutnya dikerjakan
seperti pada prosedur hidrolisis protein
2. Bila mau dianalisa residu dibuat pH = 4 dengan NaOH 4 N,
kemudian ditambah 0,02 N HCl sampai volume 2 ml, prosedur
selanjutnya sama seperti diatas.
d. Prosedur hidrolisis untuk penentuan sistein dan metionin
1. Sampel ditimbang sebanyak 2 mg.
2. Ditambahkan 2 ml asam performat dan dibiarkan 4 sampai
dengan 24 jam pada 0oC.
3. Ditambahkan 0,3 ml 48% HBr.
4. Diuapkan dengan nitrogen
5. Residu ditambah 1 ml HCl 6 N dan selanjutnya seperti pada
prosedur hidrolisis protein.
e. Perhitungan kadar sampel
Kadar sampel=Luas area sampelxkonsentrasi standartxBMx40x100%
Luas area standart x berat sampel

8.2.4. Analisa mineral

Analisa mineral dibutuhkan terutama untuk mengetahui
kandungan mineral makro yang terpenting adalah kandungan kalsium
dan fosfor, dua mineral komponen pembentuk tulang. Umumnya
kandungan mineral dianalisa dengan spektrofotometer. Cara
pengamatannya dapat dilihat dibawah ini.
A. Cara penentuan kalsium
Cara kerja :
1. Sampel abu dilarutkan dalam HCl (1:4) dan semua abu yang
terlarut dipindahkan ke dalam gelas piala.
2. Air yang terkandung diuapkan sampai pekat. Kemudian
dipanaskan dalam penangas selama satu jam.
3. Residu yang telah kering dibasahi dengan 5 - 10 ml HCl pekat
dan 50 ml aquades dan dipanaskan lagi dalam penangas air
selama beberapa menit, kemudian disaring dengan kertas saring
Whatman nomor 52.
4. Filtrat ditampung dengan labu ukur 200 ml. Endapan yang
tertinggal dicuci dengan aquades. Air cucian dicampur dengan
filtrat yang tertampung lewat kertas saring yang sama.

108
 5. Filtrat dan hasil cucian tersebut diencerkan dengan aquades
sampai tanda.
6. Filtrat dan hasil cucian diuapkan sehingga volumenya menjadi
lebih kurang 50 ml, kemudian larutan dibuat sedikit alkalis
dengan NH4OH (1:4) dan sambil dipanaskan ditambahkan tetes
demi tetes larutan amonium-oksalat jenuh sampai terbentuk
endapan Ca dan Mg-oksalat. Penambahan amonium-oksalat
dibuat sedikit berlebihan.
7. Endapan tersebut dipanaskan sampai mendidih, didiamkan
sehingga semua endapan mengendap. Dilakukan dekantasi
bagian larutan yang jernih melalui kertas saring, dan dituangkan
15 - 20 ml aquades panas ke dalam endapan dalam gelas piala
dan dilakukan dekantasi lagi. Endapan dalam gelas piala
dilarutkan dengan beberapa tetes HCl pekat dan ditambahkan
air.
8. Diulangi lagi pengendapan dengan membuat larutan sedikit
alkalis dengan NH4OH (1:9) dan ditambah 0,5 ml larutan
amonium-oksalat jenuh. Disaring dengan kertas saring yang
tadi, endapan dicuci dengan aquades panas sampai bebas
klorida, dikeringkan endapan dan kertas saring dalam krus yang
telah diketahui beratnya, dipijarkan dan ditimbang residu
tersebut sebaga kalsium.

B. Cara penentuan fosfor.

Cara kerja :
1. Contoh ditimbang dengan seksama sebanyak 1 - 2 gram dan
dipindahkan de dalam gelas piala (pyrex), ditambahkan 7,5 ml
larutan Mg-nitrat dan diaduk baik-baik.
2. Dipanaskan diatas pemanas listrik pada suhu sekitar 180oC,
sampai pekat dan tak terjadi perubahan-perubahan lagi.
3. Dipindahkan ke dalam muffle pada suhu 300 - 400oC sampai
residu tidak berwarna hitam lagi. Didinginkan, lalu
ditambahkan 15 - 30 ml HCl pekat dan diencerkan dengan
aquades, kemudian dipindahkan ke dalam labu takar 250 ml dan
diencerkan lagi sampai tanda.
4. Diambil 100 ml larutan contoh yang diperoleh dan dipindahkan
ke dalam gelas piala 250 ml.
5. Ditambahkan NH4OH pekat sedikit berlebihan. Endapan yang
terjadi dilarutkan kembali dengan menambah HNO3 pekat

109
 sedikit demi sedikit sambil diaduk, sampai larutan menjadi
jernih.
6. Ditambahkan 15 g amonium nitrat, dipanaskan diatas penangas
air sampai suhu 65oC dan ditambahkan 70 ml larutan molibdat.
Didiamkan pada suhu tersebut selama satu jam.
7. Diperiksa apakah pengendapan tersebut sudah selesai atau
belum. Caranya : diambil 5 ml supernatan dan ditambahkan 5
ml larutan molibdat dan dikocok. Bila masih terbentuk endapan
berarti masih perlu ditambah larutan molibdat lagi sampai
pengendapan selesai.
8. Kalau pengendapan sudah selesai, disaring dan dicuci dengan
aquades.
9. Endapan dilarutkan kembali dalam kertas saring tersebut dengan
menambah sedikit demi sedikit larutan NH4OH (1:1) dan air
panas sampai kertas saring menjadi bersih. Volume filtrat dan
hasil pencucian yang terakhir ini tidak boleh lebih dari 100 ml.
10. Filtrat dan hasil cucian dinetralkan dengan HCl pekat,
didiamkan lalu ditambahkan 15 ml magnesia mixture dari dalam
buret dengan kecepatan 1 tetes tiap detik sambil dikocok.
Didiamkan selama 15 menit.
11. Ditambah 12 ml NH4OH pekat dan dibiarkan selama 2 jam.
12. Supernatan mula-mula dituang melalui kertas saring bebas abu,
endapan dicuci dalam gelas piala dengan amonia encer sampai
bebas klorida.
13. Endapan dan kertas saring dikeringkan dalam krus yang telah
dipijarkan dan diketahui beratnya, kemudian dipijarkan mula-
mula pada suhu rendah, akhirnya dipijarkan pada suhu yang
lebih tinggi, sampai diperoleh residu yang berwarna putih atau
abu-abu keputih-putihan. Didinginkan dalam eksikator dan
berat residu ditimbang sebagai Mg2P2O7.
14. Berat P (g dalam 100 ml larutan) = 0,6377 x berat Mg2P2O7
(g)

8.2.5. Analisa serat (van Soest)

Analisa serat umumnya dilakukan pada hijauan makanan
ternak. Kandungan yang dianalisa adalah hemiselulosa, selulosa dan
lignin. Analisa ini umum digunakan untuk penyusunan pakan
ruminan. Cara analisa dapat dilihat seperti dibawah ini.

110
A. Penetapan Kadar NDF
a. Bahan dan alat
1. Larutan NDS
2. Aceton
3. Beaker glass 800 ml
4. Filter crusible
5. Gelas ukur 100 ml
6. Desikator
7. Tang penjepit
8. Oven
b. Cara kerja
1. Sampel sebanyak 0,5 sampai dengan 1 gram ditimbang dan
dimasukkan ke dalam beaker glass 800 ml, kemudian ditambah
100 ml NDS.
2. Beaker glass dipanaskan sampai mendidih menggunakan api
kecil untuk mengurangi buih, dan dibiarkan mendidih selama
sekitar 1 jam
3. Kemudian disaring dengan filter crusible yang telah ditimbang
4. Dicuci dengan air panas lima kali, kemudian dicuci dengan
aceton dua kali (panas air minimum 80oC)
5. Setelah bau eceton hilang, dipanaskan dalam oven dengan
suhu 105 oC selama satu malam.
6. Didinginkan di dalam desikator selama 1 jam kemudian
ditimbang

B. Penetapan Kadar ADF dan Hemiselulosa

a. Bahan dan alat
1. Larutan ADS
2. Aceton
3. Beaker glass 800 ml
4. Filter crusible
5. Gelas ukur 100 ml
6. Desikator
b. Cara kerja
1. Sampel sebanyak 0,5 sampai dengan 1 gram ditimbang dan
dimasukkan ke dalam beaker glass 800 ml, kemudian ditambah
100 ml ADS.

111
 2. Beaker glass dipanaskan sampai mendidih menggunakan api
kecil untuk mengurangi buih, dan dibiarkan mendidih selama
sekitar 1 jam
3. Kemudian disaring dengan filter crusible yang telah ditimbang
4. Dicuci dengan air panas lima kali, kemudian dicuci dengan
aceton dua kali (panas air minimum 80oC)
5. Setelah bau eceton hilang, dipanaskan dalam oven dengan
suhu 105 oC selama satu malam.
6. Didinginkan di dalam desikator selama 1 jam kemudian
ditimbang

C. Penetapan Kadar Lignin dan Silikat

b. Bahan dan alat
1. Larutan KmnO
2. Larutan lignin buffer
3. Larutan demineralisasi
4. Asam amino yang dilarutkan dalam etanol
5. HCl
6. Larutan pencuci
7. Aquades
8. Filter crusible
9. Gelas ukur 100 ml
10. Tang penjepit
11. Beaker glass 600 ml
12. Desikator
13. Oven
b. Cara kerja
1. Tempat perendaman diisi dengan air sampai mengalir
2. Filter crusible dan residu dari hasil ADF sedemikian rupa pada
tempat perendaman, sampel dijaga jangan sampai kena air
3. Ditambahkan 25 ml campuran larutan KmnO dan larutan
lignin buffer dengan perbandingan 2 : 1 pada tiap-tiap sinter
glass
4. Dibiarkan larutan campuran tersebut 2 sampai 3 kali
5. Ditambahkan larutan demineralisasi setengah penuh dari sinter
glass, diaduk dan didiamkan kurang lebih 15 menit, kemudian
larutan demineralisasi dihisap dengan pompa vakum. Diulangi
pencucian 2 sampai 3 kali

112
 6. Dicuci dengan alkohol 80 persen 2 sampai 3 kali, kemudian
aceton 2 sampai 3 kali dan dihisap dengan pompa vakum
7. Diletakkan dalam oven dengan temperatur 100oC selama
semalam
8. Didinginkan dalam desikator kemudian ditimbang
9. Kehilangan berat ADF menunjukkan banyaknya lignin
10. Hasil penetapan lignin diabukan sampai putih
11. Didinginkan dalam desikator kemudian ditimbang
12. Berat yang tertinggal menunjukkan banyaknya silikat

8.3. Uji Biologis pada Ternak

Uji biologis dilakukan untuk mengetahui pengaruh pakan
tersebut langsung pada ternak. Ada kemungkinan pakan yang
mempunyai kandungan nutrisi tinggi kurang memberikan efek bagi
pertumbuhan ternak. Oleh sebab itu perlu dilakukan penelitian
langsung di lapangan untuk menguji suatu pakan. Ternak yang
dicobakan diperlakukan pemberian pakan selama periode waktu
tertentu umumnya berkisar antara 1,5–2 bulan. Pada selang waktu
tertentu dilakukan pengukuran uji biologis pada ternak.
Pada pengamatan uji biologis tersebut akan didapatkan
beberapa variabel pengukuran seperti pertambahan bobot badan,
konsumsi pakan dan konversi pakan. Pertambahan bobot badan
diukur dengan menimbang ternak tersebut dengan selang waktu
tertentu. Dari hasil penimbangan tersebut akan didapatkan
pertambahan bobot badan per satuan waktu. Konsumsi pakan
dihtung dengan menimbang kapak yang diberikan pada ternak selama
periode pemeliharaan. Konversi pakan dihitung dengan
membandingkan jumlah pakan yang dikonsumsi dengan jumlah
pertambahan bobot badan jika dianggap bahwa tidak ada pertambahan
pakan alami. Nilai koefisien adalah nilai dari kebalternak angka
konversi. Jika angka koefisien besar hal ini menunjukkan bahwa
pakan tersebut bernilai biologis tinggi dan atau berkualitas tinggi.
Beberapa cara uji biologis pada unggas dan ruminan dapat
dikemukakan dibawah ini.

8.3.1. Cara pengamatan konsumsi pakan

Konsumsi pakan adalah jumlah pakan yang dihabiskan oleh
ayam setiap harinya. Konsumsi pakan harian diamati dengan cara

113
mengurangi pakan yang diberikan dengan sisa pakan yang ada selama
waktu pengamatan.

8.3.2. Cara pengamatan pertambahan bobot badan

Pertambahan bobot badan diamati dengan cara menimbang
ayam pada awal penelitian dan dilanjutkan setiap minggu selama
penelitian. Perhitungan kecepatan pertumbuhan dapat dilakukan
dengan mendasarkan pada selisih bobot akhir dengan bobot awal
dibagi dengan lama waktu pengamatan. Pengukuran pertumbuhan
dapat dirumuskan sebagai berikut :
a = W2 - W1,
T1 - T2
Keterangan :
a = laju pertumbuhan
W1 = bobot badan awal
W2 = bobot badan akhir
T1 = waktu awal pengukuran
T2 = waktu akhir pengukuran

8.3.3. Cara pengamatan konversi pakan

Konversi pakan merupakan rasio antara jumlah pakan yang
dikonsumsi dengan bobot badan ayam pedaging selama waktu
tertentu. Cara perhitungan konversi ayam adalah dengan membagi
konsumsi pakan (gram) tiap hari dengan pertambahan bobot badan
(gram) tiap hari.

8.3.4. Cara pengamatan imbangan efisiensi protein

Imbangan efisiensi protein didefinisikan sebagai
pertambahan bobot badan per satuan pengambilan protein dalam
tubuh. Cara yang sederhana untuk mengukur kualitas protein tersebut
adalah dengan menghitung pertambahan bobot badan dibagi konsumsi
protein.

8.3.5. Cara pengamatan berat bulu

Berat bulu adalah bulu yang sudah dipisahkan dari bagian
tubuh ayam yang lain dan ditimbang pada saat panen dalam gram.
Penimbangan dilakukan setelah bulu ayam dikeringkan terlebih
dahulu sehingga kadar air sudah mendekati nol. Umumnya berat bulu
diharapkan tidak terlalu besar.

114
8.3.6. Berat karkas
Berat karkas dapat dihitung dengan cara menimbang bagian
ayam setelah dikurangi kepala, bulu, leher, kaki bagian bawah, dan
jerohan dalam gram. Pada beberapa pengukuran lainnya ada yang
memasukkan leher dan atau hati sebagai bagian dari karkas.

8.3.7. Imbangan daging dan tulang

Karkas terdiri secara garis besar dari daging dan tulang.
Imbangan daging dan tulang yaitu berat daging dibagi dengan berat
tulang. Imbangan tersebut semakin baik apabila angka yang diperoleh
semakin besar, karena hal tersebut menunjukkan bahwa persentase
daging semakin besar.

8.3.8. Kandungan protein daging

Kandungan protein daging yaitu jumlah protein yang terdapat
dalam daging yang diperoleh dari jumlah nitrogen yang ada dikalikan
6,25 dengan menggunakan analisa Kjeldahl. Semakin besar nilai
protein daging menunjukkan semakin berkualitas daging tersebut.

8.3.9. Kandungan lemak daging

Kandungan lemak daging yaitu jumlah lemak yang terdapat
dalam daging yang diperoleh dengan analisa soxhlet. Keberadaan
lemak daging tergantung pada pada tujuan produksi. Apabila
menginginkan daging yang sedikit lemaknya, maka keberadaan lemak
daging merupakan hal yang mengurangi kualitas daging tersebut. Hal
sebaliknya apabila menginginkan lemaka daging dalam jumlah besar,
maka keberadaan lemak daging sangat diperlukan.

8.3.10. Cara pengamatan retensi nitrogen

Retensi Nitrogen digunakan untuk menggambarkan perbedaan
antara nitrogen intake dengan output nitrogen.
a. Penentuan nitrogen feses
1. Mengambil feses dari ternak.
2. Analisa protein dari feses tersebut dengan cara Kjeldahl.
b. Penentuan nitrogen endogen
1. Memuasakan ternak selama 72 jam dan terbagi dalam 2 tahap
yaitu 36 jam tahap pengosongan saluran pencernaan.

115
 2. Pengumpulan feses 36 jam kemudian, tempat penampungan
diambil dan dibersihkan dari bahan yang menempel pada feses.
3. Pengeringan feses dengan oven dan sebelumnya disemprot
dengan borax 2 sampai 3 persen.
4. Analisa protein dari sample dengan cara Kjeldahl.
Perhitungan :
B=I - E
Keterangan :
B = retensi nitrogen
I = nitrogen intake
E = nitrogen feses

8.3.11. Cara pengamatan nilai biologis pakan

Nilai Biologis Protein merupakan persentase nitrogen yang
diabsorpsi dan digunakan untuk pemeliharaan tubuh dan produksi.
a. Penentuan nitrogen feses
1. Mengambil feses dari ternak.
2. Analisa protein dari feses tersebut dengan cara Kjeldahl.
b. Penentuan nitrogen endogen
1. Memuasakan ternak selama 72 jam dan terbagi dalam 2 tahap
yaitu 36 jam tahap pengosongan saluran pencernaan.
2. Pengumpulan feses 36 jam kemudian, tempat penampungan
diambil dan dibersihkan dari bahan yang menempel pada feses.
3. Pengeringan feses dengan oven dan sebelumnya disemprot
dengan borax 2 sampai 3 persen.
4. Analisa protein dari sample dengan cara Kjeldahl.
Perhitungan :
%BV = 100% x Nintake - (Nekskreta - Nendogen)
Nintake

8.3.12. Cara pengamatan glukosa darah

1. Pengamatan ini dilakukan dengan menggunakan metode
penentuan kadar glukosa darah menurut Werner.
Pelaksanaannya yaitu :
2. Menyiapkan sampel darah yang akan diuji sebanyak 2 ml.
3. Mengambil 0,1 ml serum dan ditambahkan dengan 1 ml
URAC (Larutan deproteinasi) dimasukkan kedalam tabung
sentrifus.

116
 4. Suspensi disentrifugasi, 0,1 sampai dengan 0,2 ml
supernatan yang jernih digunakan untuk pemeriksaan.
5. Melakukan pemeriksaan pada spektrofotometer dengan λ
578 nm pada suhu inkubasi 20 sampai dengan 25° C (suhu
kamar)
6. Larutan buffer adalah larutan yang terdiri atas phosphat
buffer, POD, GOD dan ABTS (Diammonium 2,2’-azino-
bis-(3-ethylbenzothiazoline-6-sufonat).
7. Untuk pemeriksaan dengan λ 578 nm, dipipetkan ke dalam
tabung reaksi dengan komposisi sebagai berikut.

Bahan Blanko Standar Sampel

Aquadest 0,2 ml - -
Larutan glukosa - 0,2 ml -
standar
Larutan sampel - - 0,2 ml
Larutan Buffer 5 ml 5 ml 5 ml

8. Dicampur, diinkubasi pada suhu kamar, hindari sinar

matahari langsung. Setelah 25 –30 menit absorbsi,
dilakukan pengukuran.
9. Konsentrasi glukosa ( c ) dalam darah adalah :
Esampel
C = 100 x (mg/100 ml)
E standart
10. Prinsip tes yang dilakukan :
GOD
Glukosa + O2 + H2O Asam Gluconat + H2O2
POD
H2O2 + ABTS Zat warna + H2O

8.3.13. Cara pengamatan protein darah

1. Cara pengamatan di kandang metabolis
a. Bahan dan alat :
1. Sampel darah diambil pada jam-jam tertentu setelah
makan untuk kemudian dianalisa.

117
 2. Kandang, peralatan penyusunan ransum, peralatan
laboratorium dan peralatan kandang lainnya.
3. Spuit untuk pengambilan sampel darah.
4. Tabung cuvet untuk pemeriksaan kadar gula darah dan
protein.
5. Mesin otomatis untuk pemeriksaan darah.
b. Cara kerja :
1. Ternak dikelompokkan menurut perlakuan yang telah
ditetapkan.
2. Diberi perlakuan pakan sesuai dengan jam yang telah
ditentukan.
3. Pada saat itu ayam kemudian diambil darahnya pada
bagian sayap sebanyak 10 ml setelah diberi pakan pada
jam-jam tertentu.
2. Cara pengamatan di laboratorium
1. Pengamatan dilakukan dengan menggunakan metode
penentuan kadar protein darah menurut Biuret.
Pelaksanaannya yaitu :
2. Menyiapkan sampel darah yang akan diuji sebanyak 2 ml.
3. Melakukan sentrifugasi dan mengambil 0,1 ml serum
dimasukkan kedalam tabung reaksi..
4. Menambahkan dengan 5 ml larutan reagen Biuret yang dibuat
dari NaOH 0,1 N, K-Na-tartrat, KJ dan Cooper sulfat.
Dicampurkan dan diinkubasi selama 30 menit pada suhu
kamar.
5. Melakukan pemeriksaan pada spektrofotometer dengan λ 546
nm pada suhu inkubasi 20 sampai dengan 25° C (suhu
kamar), dan diukur terhadap larutan reagen biuret.
6. Larutan protein standar adalah protein sebanyak 6 g/100 ml
pada konsentrasi dalam larutan jadi.
7. Untuk pemeriksaan dengan λ 578 nm, dipipetkan ke dalam
tabung reaksi dengan komposisi sebagai berikut.
Bahan Blanko Standar Sampel

Reagen Biuret 0,1 ml - -

Larutan protein - 0,1 ml -
standart
Larutan sampel - - 0,1 ml

118
 Reagen Biuret 5 ml 5 ml 5 ml

8. Dicampur, diinkubasi pada suhu kamar, hindari sinar

matahari langsung. Setelah 25 –30 menit absorbsi, dilakukan
pengukuran.
9. Konsentrasi Protein ( c ) dalam darah adalah :
Esampel
C= 6 x (g/100 ml)
E standart
10. Prinsip test : Protein dan ion copper bereaksi dalam larutan
alkalis menjadi kompleks warna.

8.3.14. Cara pengamatan berat hati

Hati adalah kelenjar terbesar dalam tubuh, mempunyai banyak
funfsi yang kompleks yaitu pembentukan benda-benda keton,
penyimpanan karbohidrat, metabolisme dan detoksikasi berbagai obat
dan toksin. Berat hati merupakan berat dari hati yang diukur beratnya
pada saat akhir pelaksanaan penelitian yaitu dengan menimbangnya
menggunakan timbangan Ohaus.

8.3.15. Cara pengamatan SGPT (Serum Glutamat Piruvat

Transferase)
1. Persiapan dan stabilitas larutan
1. Buffer/substrat
2. Larutan dipakai tanpa pengenceran, stabilitasnya sampai
tanggal kadaluwarsa jika disimpan pada suhu +2oC sampai
dengan +8oC.
3. Reagens
4. Untuk Catatan nomor 487 341 : Dilarutkan 1 tablet reagen
dari botol 2 ke botol 1.
5. Untuk Catatan nomor 487 368 : Dilarutkan 4 tablet reagen
dari botol 2 ke botol 1.
6. Stabilitasnya : 4 minggu pada suhu +2oC sampai dengan +8oC.
5 hari pada suhu +15oC sampai dengan +25oC.
7. α-Ketoglutarat
8. Dilarutkan 3 dipakai tanpa pengenceran, stabilitasnya sampai
tanggal kadaluwarsa jika disimpan pada suhu +2oC sampai
dengan +8oC.

119
2. Persiapan sampel
1. Hemolisa mengganggu tes
2. Penurunan aktivitas enzim dalam serum setelah tiga hari pada
suhu +4oC : 10 persen dan suhu +20oC sampai dengan +25oC :
17 persen.
3. Cara kerja
1. Panjang gelombang: Hg 365 nm, 340 nm atau Hg 334 nm
2. Kuvet: Diameter bagian dalam 1 cm
3. Suhu pengukuran: tepat 25oC, 30oC atau 37oC (Thermostat)
4. Pengukuran terhadap udara : (Penurunan ekstinksi)
5. Dipipetkan ke dalam kuvet atau tabung reaksi.
6. Dilarutkan reagens (25oC, 30oC, 37oC) sebanyak 2.0 ml.
Sampel sebanyak 0.2 ml.
7. Dicampur dengan baik, diinkubasikan selama satu menit pada
suhu penentuan (termostat), kemudian ditambah α-
Ketoglutarat 0.2 ml.
8. Dicampur dengan baik, dibaca ekstinksinya setelah kurang
lebih satu menit dan sekaligus menjalankan stopwatch.
Pembacaan diulangi pada menit pertama, kedua dan ketiga.
9. Jika perubahan ekstinksi per menit (∆E/menit) antara 0.06
dan 0.08 pada Hg 365 nm, atau 0.11 dan 0.16 pada 340
nm/Hg 334 nm, dipakai hanya dua nilai pertama untuk
kalkulasi (inkubasi 1 menit, pengukuran pada menit pertama
dan kedua). Dihitung nilai rata-rata dari diferen ekstinksi per
menit, dan nilai tersebut dipakai untuk kalkulasi hasil.
4. Batas pengenceran
1. Untuk pengukuran selama 3 menit batas pengenceran adalah
sebagai berikut :
2. Hg 365 m ∆E/menit = 0.080
3. Hg 334/340 nm ∆E/menit = 0.160
4. Apabila aktivitas enzim melebihi batas tersebut maka
diencerkan 50 µl material pemeriksaan dengan 500 µl NaCl
0.9% dan diulangi pemeriksaan. Hasil x 11.
5. Serum yang sangat aktif dapat mengakibatkan ekstinksi awal
yang rendah, karena sebagian besar dari NADH sudah terpakai
sebelum pengukuran. Dalam hal demikian serum harus
diencerkan dengan cara di atas.

120
5. Kalkulasi
Aktivitas enzim GPT di dalam sampel dapat dihitung dengan
rumus sebagai berikut :
U/I = 3529 x ∆E365 nm/menit
U/I = 1905 x ∆E340 nm/menit
U/I = 1942 x ∆E334 nm/menit

8.3.16. Cara pengamatan SGOT (Serum Glutamat Oksalat

Transferase)
1. Persiapan dan stabilitas larutan
Buffer/substrat : larutan dipakai tanpa pengenceran,
stabilitasnya sampai tanggal kadaluwarsa jika disimpan pada suhu
+2oC sampai dengan +8oC.
Reagens : satu reagens tablet dilarutkan dari botol 2 ke botol 1
dengan sempurna.
α-Ketoglutarat : dilarutkan 3 dipakai tanpa pengenceran,
stabilitasnya sampai tanggal kadaluwarsa jika disimpan pada suhu
+2oC sampai dengan +8oC.
Persiapan larutan reagens : dibuat sesuai dengan komposisi
sebagai berikut.:
Jumlah tes Reagens (ml) α-Ketoglutarat ml
4 10 1.0
8 20 2.0
10 25 2.5
12 30 3.0
20 50 5.0
30 75 7.5
40 100 10.0

Stabilitasnya : 3 hari pada suhu +2oC sampai dengan +8oC.

10 jam pada suhu +15oC sampai dengan +25oC.
2. Persiapan sampel
1. Hemolisa mengganggu tes
2. Penurunan aktivitas enzim dalam serum setelah tiga hari pada
suhu +2oC sampai dengan +8oC : 8 persen dan suhu +15oC
sampai dengan +25oC : 10 persen.
3. Cara kerja
1. Panjang gelombang : Hg 365 nm, 340 nm atau Hg 334 nm.

121
 2. Kuvet : Diameter dalam 1 cm
3. Suhu pengukuran : 25oC, 30oC atau 37oC (Thermostat)
4. Pengukuran terhadap udara : mengurangi sensitivitas fotometer
jika ekstinksi awal melebihi 0.500 untuk fotometer yang tidak
bisa kompensasi secara otomatis.
5. Dipipetkan ke dalam kuvet.
6. Dilarutkan reagens (25oC, 30oC, 37oC) 2.0 ml. Sampel 0.4 ml.
7. Dicampur dengan baik, dibaca ekstinksinya setelah kurang
lebih satu menit dan sekaligus menjalankan stopwatch. Tepat
pada menit pertama, kedua dan ketiga ekstinksinya dibaca
kembali.
8. Jika perubahan ekstinksi per menit (∆E/menit) antara 0.06 dan
0.08 pada Hg 365 nm, atau 0.11 dan 0.16 pada 340 nm/Hg 334
nm, dipakai hanya dua nilai pertama untuk kalkulasi (inkubasi
1 menit, pengukuran pada menit pertama dan kedua). Dihitung
nilai rata-rata dari diferen ekstinksi per menit, dan nilai
tersebut dipakai untuk kalkulasi hasil.
4. Batas pengenceran
1. Untuk pengukuran selama 3 menit batas pengenceran adalah
sebagai berikut :
2. Hg 365 m ∆E/menit = 0.080
3. Hg 334/340 nm ∆E/menit = 0.160
4. Apabila aktivitas enzim melebihi batas tersebut maka
diencerkan 0.1 ml material pemeriksaan dengan 0.9 ml NaCl
0.9% dan diulangi pemeriksaan. Hasil x 10.
5. Serum yang sangat aktif dapat mengakibatkan ekstinksi awal
yang rendah, karena sebagian besar dari NADH sudah terpakai
sebelum pengukuran. Dalam
6. hal demikian serum harus diencerkan dengan cara di atas.
5. Kalkulasi
Aktivitas enzim GOT di dalam sampel dapat dihitung dengan
rumus sebagai berikut :
U/I = 1765 x ∆E365 nm/menit
U/I = 952 x ∆E340 nm/menit
U/I = 971 x ∆E334 nm/menit

122
8.3.17. Cara pengamatan berat ginjal
Ginjal adalah penyaring dari semua zat yang tidak digunakan
oleh tubuh. Berat ginjal merupakan berat dari ginjal yang diukur
beratnya pada saat akhir pelaksanaan penelitian yaitu dengan
menimbangnya menggunakan timbangan Ohaus.
8.3.18. Cara pengamatan kadar BUN (Blood Urea Nitrogen)
BUN merupakan zat buangan hasil akhir metabolisme protein
yang diekskresikan oleh ginjal. Kadar BUN tersebut ditentukan
dengan metode Reaksi-Berthelot (pemecahan dengan urease) dengan
cara kerja sebagai berikut :
1. Mengambil darah ayam sebanyak 2 ml tepatnya diambil
serumnya.
2. Menyiapkan reagentia yang isinya yaitu :
3. Buffer/Urease : Buffer-Phosphat 50 mmol/l; pH 6,5; urease ≥
10U/ml
4. Standard : Urea 3 mg/100ml
5. Phenol : Phenol 0,106 mol/l; Nitroprussid-Na 0,17 mmol/l
6. Hypochlorit : Natriumhypochlorit 11 mmol/l; NaOH 0,125 N
7. Reagentia tambahan : Larutan NaCl 0,9%
8. Cara pembuatan larutan sebagai berikut : (1) isi dipakai tanpa
pengenceran, suspensi sebelum dipakai dikocok terlebih dahulu.
(2) isi dipakai tanpa pengenceran. (3) Cat.No. 124 770 : isi
dilarutkan dengan 500ml aqua dest; Cat.No. 124 788 : isi
diencerkan dengan 1500 ml aquadest; untuk dapat mengencerkan
phenol, botol dapat dipanaskan dengan air hangat. (4) Cat.No.
124 770 : isi diencerkan dengan 500 ml aquadest; Cat.No. 124
788 : isi diencerkan dengan 1500 ml aquadest.
9. Setelah itu dilakukan pemeriksaan dengan mempipetkan ke dalam
dasar tabung reaksi dengan komposisi seperti Tabel 3.

Blanko reagentia Standard Sampel

Suspensi 1 0,10 ml 0,10 ml 0,10 ml

Larutan 2 - 0,20 ml -
Serum yang - - 0,20 ml
diencerkan
Serum yang tidak - - 0,20 ml
diencerkan

123
 Larutan 3 5,0 ml 5,0 ml 5,0 ml
Larutan 4 5,0 ml 5,0 ml 5,0 ml

10. Dicampur, tabung reaksi ditutup dengan parafin atau tutup yang
bersih. Lalu diinkubasi selama 10 menit pada suhu 37°C atau 5
menit pada suhu 50-60°C.
11. Setelah diberikan larutan 4, segera dicampur dan diinkubasikan
selama 15 menit pada suhu 37°C atau 10 menit pada suhu 50-
60°C.
12. Konsentrasi BUN dalam sampel :
Esampel
c = 14 X
Es tan dard
8.3.19. Cara pengamatan kadar kreatinin
Kreatinin adalah zat yang tidak digunakan dan diekskresikan
oleh ginjal. Kadar kreatinin ditentukan dengan metode Jaffe dengan
cara kerja sebagai berikut
1. Mengambil darah ayam sebanyak 2 ml tepatnya diambil
serumnya.
2. Membuat reagentia yang berisi (1) standard kreatinin 2
mg/100ml, (2) asam pikrat 35 mmol/l dan (3) NaOH 1,6 N serta
reagentia tambahan yaitu asam triklor asetat 1,2 N.
3. Membuat dan stabilitas larutan yaitu 1,2 dan 3 isi dipakai tanpa
pengenceran, dengan stabilitas pada lebi kurang 15 sampai
dengan 25°C. Campuran reagentia dibuat dari larutan 2 dan 3
(larutan 4) dengan perbandingan 1:1 dengan stabilitas pada 15
sampai dengan 25°C selama 5 jam.
4. Persiapan sampel, deproteinisasi sebagai berikut.
5. Mempipetkan ke dalam tabung sentrifuge.
6. Asam triklor asetat (1,2N) 1,0 ml. Serum 1,0 ml.
7. Dicampur dengan baik. Endapannya diaduk dengan baik.
Disentrifugasikan selama 10 menit. Supernatant dituang dengan
hati-hati ke dalam tabung reaksi.
8. Setelah persiapan sampel di atas dilanjutkan dengan pemeriksaan
sebagai berikut.
9. Mempipetkan ke dalam tabung reaksi sebagai berikut.
blanko standard sampel supernatan

124
 Aquadest 0,5 ml - -
larutan 1 - 0,5 ml -
asam triklor asetat 0,5 ml 0,5 ml -
supernatan - - 1,0 ml
larutan 4 1,0 ml 1,0 ml 1,0 ml

10. Dicampur, didiamkan selama 20 menit pada suhu 25°C.

11. Konsentrasi kreatinin dalam serum atau plasma :
Esampel
c = 2,0 X (mg/100ml)
Es tan dard

8.3.20. Cara pengamatan kandungan Hemoglobin (Hb) menurut

metode Sahli
1. Cara pengamatan :
1. Mengisi tabung gelas Haemoglobinometer Sahli dengan HCl
0,1 N sampai angka 10.
2. Sempel darah dihisap dengan menggunakan pipet
Hemoglobin sampai pada garis standart .
3. Membersihkan ujung pipet dari sisa darah dengan kapas .
4. Menuangkan darah ke dalam tabung Hemoglobinmeter
dengan cara ditiup dan ujung pipet direndamkan ke dalam
cairan HCl, kemudian pipet dicuci dengan alkohol dengan
jalan dihisap dan ditiup beberapa kali.
5. Membiarkan cairan HCl dan darah dalam tabung gelas kurang
lebih 5 menit.
6. Jika warna campuran belum sama dengan warna standart,
ditetesi
7. dengan aguades dan diaduk pelan pelan hingga warnanya
menjadi sama dengan warna standart.;
8. Pembacaan dilakukan dengan angka Sahli atau gr/100 ml
darah.

8.3.21. Lemak abdominal

Di bagian dalam karkas terdapat lemak abdominal. Lemak
abdominal adalah lemak yang ada di dalam rongga abdominal,
sekitar bursa fabricius dan sekitar cloaca. Lemak abdominal
merupakan jaringan lemak utama dalam tubuh unggas. Lemak tubuh

125
terbentuk akibat terlalu banyak karbohidrat yang dicerna. Sehingga
kelebihan karbohidrat tersebut disimpan sebagai glikogen dan dalam
proses metabolisme tubuh diubah menjadi lemak tubuh. Lemak tubuh
secara bertahap diambil dari peredaran dan disimpan sebagai jaringan
lemak bawah kulit, lemak di daerah rongga perut dan lemak yang
menempel di sekitar usus. Adapun lemak abdominal hanyalah lemak
yang menempel di sekitar perut. Pengukuran lemak abdominal
dengan cara menimbang lemak yang diambil dari perut unggas.

DAFTAR PUSTAKA

Acker, 1971. Animal Science and Industry. Prentice Hall Eng

Leawood Cliffs. New Jersey.

Aminuddin, 1984. Ilmu Nutrisi dan Bahan Makanan Ternak. Sumber

Swadaya. Jakarta.

Anggorodi, R., 1985. Kemajuan Mutakhir dalam Ilmu Makanan

Ternak Unggas. UI Press. Jakarta.

Asa, K., 1984. Budidaya Bekicot. Bhratara Karya Aksara. Jakarta.

Banea-Mayambu, J-P., 1997. Dietary Exposure to Cyanogens from

Cassava. A Challenge for Prevention in Zeire. Acta
Universitatis Upsaliensis. Comprehensive Summmaries of
Uppsala Dissertations from Faculty of Medicine.

Basu, N. and Rostugi R.P., 1967. Triterpenoid Saponin and

Sapogenins Phytochemistry 6 : 1249 -1270.

Boediarso, A., 1996. Pengaruh pemberian temulawak (Curcuma

xanthorrhiza) kering dalam ransum terhadap penampilan
ayam pedaging strain Bromo.

Bondi, A.A., 1987. Animal Nutrition. John Wiley & Sons.

Leichester, New York, Brisbane, Toronto, Singapore.

126
Chang, S.I., and Fuller H.L., 1964. Effect of Tannin Content of Grain
Sorghum on Their feeding Value for growing Chick. Poultry
Sci. 43:31-37.

Chekee, P.R., 1985. Natural Toxicants In Feeds and Poisoning Plants.

Avi Publishing Company, Inc. Connecticut.

Cliff, J., P. Lundquist, J. Martensson, H. Rosling, and B. Sorbo, 1985.

Association of high cyanide and low sulphur intake in
cassava-induced spastic paraparesis. Lancet 2 : 1211-1214.

Conn, E.E., 1974. Cyanogenic glucosides their accurance,

byosynthesis and function. In : Chronic Cassava Toxicity.
Procedings of an interdisciplinary workshop, London,
England 29 - 30 January 1974. Editor Barry Nestel and
Reginald MacIntyre. IDRC 010e. p. 139 - 145.

Douglas, J.H. and Sullivan T.W., 1994. Differential age response of

turkeys to protein and sorghum tannin levels. Poscal.
Illinois.

Finco, D.R., 1989. Clinical Biochemistry of Domestic Animals. 4ed

Ed. Academic Press. Inc. New York.

Girindra, 1971. Anti Trpsin dalam Kedelai. IPB. Bogor.

Girindra, A., 1990. Biokimia I. PT. Gramedia. Jakarta.

Gohl, B., 1981. Tropical Feeds. Feed Information Summaries

and Nutritive Value. FAO-UN. Bangkok.

Guyton, A.C., 1984. Buku Ajar Fisiologi Kedokteran. Edisi ketujuh.

Penerbit Buku Kedokteran. Universitas Indonesia E.G.C.
Jakarta.

Harini, R., 1994. Pengaruh tepung daun pisang (musa paradisiaca)

dan penambahan enzim sellulase dalam ransum terhadap
pertambahan bobot badan dan bobot badan akhir itik

127
 Mojosari jantan. Skripsi. Fakultas Peternakan Universitas
Muhammadiyah Malang.

Hariyono, 1996. Pengaruh tingkat penambahan klorpropamid dan

imbangan energi protein ransum terhadap daya cerna lemak,
serat kasar dan protein termetabolis broiler. Skripsi. Fakultas
Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang.

Harper, H.A., V.M. Rodwell and P.A. Mayer., 1974. Review of

Physiology Chemistry. 17ed. Large Medical Publication.
Los Altos. California.

Hartati, E. S., 1993. Respon ayam pedaging terhadap penggunaan

tepung daun ubi kayu (Manihot esculenta Crantz) dan
metionin dalam pakan. Tesis. Program Pasca Sarjana
Universitas Gadjah Mada Yogyakarta.

Havler, J.E., 1969. Aflatoxicosis and Trout Hepatoma in Aflatoxin.

L.A. Goldbatt (editor), pp. 265-304. Academic Press. New
York.

Huff, W.E., 1980. Discrepancies Between Bone Ash and Toe Ash
During Aflatoxicosis. Poultry Science. 59.2213-2215.

Imtichan, E.Z., 1994. Pengaruh penambahan enzim sellulase dalam

bungkil inti sawit pada ransum terhadap bobot badan harian
dan bobot badan akhir ayam pedaging strain Bromo 808.
Skripsi. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah
Malang.

Iskandar, D., 1996. Pengaruh pemberian ekstrak tapak dara

(Catharanthus roseus) terhadap konsumsi, pertambahn bobot
badan, konversi dan efisiensi pada ayam pedaging jantan
strain CP 707.

Khotimah, K., 1999. Pengaruh penggunaan tepung limah katak

terhadap feed convertion rate (FCR) dan income over feed
cost (IOFC) pada puyuh (Coturnix-coturnix japonica) periode

128
 layer. Skripsi. Fakultas Peternakan Universitas
Muhammadiyah Malang.

Lehninger, A.L., 1988. Dasar-dasar Biokimia Jilid I. Penerbit

Erlangga. Jakarta.

Lloyd, L.E., B.E. Mc Donnald and E.W. Crampton, 1978.

Fundamentals of Nutritions. 2nd Ed. W.H. Freeman and
Company. San Fransisco.

Lundquist, P., Rosling H., and B. Sorbo, 1985. Determination of

cyanide in whole blood, erythrocytes, and plasma. Clin.
Chem. 31 : 591-595.

Mahe, Y.V.J., 1993. Pengaruh penggunaan tepung bekicot (Achatina

fulica) dalam ransum terhadap performan puyuh (Coturnix-
coturnix japonica) periode layer. Skripsi. Fakultas
Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang.

Makkar, H.P.S., 1991. Anti Nutritional Factors in Animal Feed Stuffs

Mode of Action. International Journal of Science 6:88-94.

Makkar, H.P.S., 1994. Anti Nutritional Factors in Food Livestock. In

Occasional Publication. British Society of Animal
Production.

Malik, A., 1993. Respon itik Mojosari jantan terhadap penggunaan

enzim sellulase dalam ransum yang mengandung bungkil biji
kapuk. Tesis. Program Pasca Sarjana Universitas Gadjah
Mada. Yogyakarta.

Marita, 1988. Penentuan Daya Ikat Fero Sulfat terhadap Sianida

secara Biologis. Karya Ilmiah. Fakultas Peternakan, Institut
Pertanian Bogor. Bogor.

Mayer, J., 1954. Glucostatic Mechanism of Regulation of Food

Intake. New England.

129
Mayes, P.A., Daryl K.G., Victor W.R. and David W.M., 1987.
Biokimia Harper. Edisi 20. Alih Bahasa Darmawan, I. EGC
Penerbit Buku Kedokteran. Jakarta.

Montgomery, R.D., 1980. Cyanogens. In : Toxic Constituens

of Plant Foodstuffs. Editor Irvin E. Liener. 2nd Ed.
Academic Press. New York, London, Toronto, Sydney dan
San Fransisco. p. 143 - 160.

Munadjim, 1984. Teknologi Pengolahan Pisang. Gramedia. Jakarta.

Munasik, 1995. Asam Sianida. Makalah Seminar. Universitas

Airlangga. Surabaya.

Nartey, F., 1974. Biosynthesis of cyanogenic glucosides in cassava

(Manihot spp). In : Chronic Cassava Toxicity. Procedings
of an interdisciplinary workshop, London, England 29 - 30
January 1974. Editor Barry Nestel and Reginald MacIntyre.
IDRC 010e. p. 97 - 104.

National Academy of Sciences, 1984. Nutrient Requirements of

Poultry. 8th Ed. National Academy of Sciences.
Washington DC.

North, M.O., 1984. Commercial Chicken Production Manual. An

avi Book. Published by Van Nostrand Reinhold. New York.

Parakkasi, A., 1984. Ilmu Gizi dan Makanan Ternak

Monogastrik. Angkasa. Bandung.

Peni, H.S., 1988. Kimia Organik. Institut Teknologi Bandung.

Bandung.

Prawirokusumo, S., 1994. Ilmu Gizi Komparatif. BPFE. Universitas

Gadjah Mada. Yogyakarta.

Rahayu, I. B., 1997. Pengaruh penggunaan sorgum hasil perendaman

dalam air kapur dan penambahan metionin dalam ransum
terhadap kinerja, protein daging dan lemak karkas ayam

130
 pedaging. Tesis. Program Pasca Sarjana Universitas
Airlangga Surabaya.

Rahman, F., 1994. Pengaruh penambahan ragi tape dalam ransum

terhadap pertambahan bobot badan ayam pedaging (umur 0 -
6 minggu). Skripsi. Fakultas Peternakan Universitas
Muhammadiyah Malang.

Ressang, A.A., 1984. Patology Khusus Veteriner. Edisi ke-2. Team

Kadar IFAD Project. Bali Cattle in Vestigation Unit.
Denpasar.

Rismunandar, 1989. Bertanam Pisang. Cetakan ke III. Sinar Baru.

Bandung.
Rook, J.A.F and P.C. Thomas., 1984. Nutritional Physiology of Farm
Animals. Longman. London & New York.

Sanjaya, L., 1995. Pengaruh penggunaan isi rumen sapi terhadap

PBB, konsumsi dan konversi pada ayam pedaging strain
loghman. Skripsi. Fakultas Peternakan Universitas
Muhammadiyah Malang.

Santoso, U., 1987. Limbah Bahan Ransum Unggas yang Rasional.

Bhratara Karya aksara. Jakarta.

Scott, M.L., Malden, C,N. dan Robert J.Y., 1982. Nutrition of the
Chicken. M.L. Scott & Associates. Ithaca. New York.

Siswantoro, 1994. Pengaruh penggunaan tepung daun ubi kayu

(Manihot esculenta Crantz) verietas Faroka terhadap income
over feed cost pada itik Mojosari jantan umur 1 - 7 minggu.
Skripsi. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah
Malang.

Siswati, E., 1996. Pengaruh pemberian pupuk pelengkap cair dalam

air minum terhadap konsumsi dan efisiensi pakan serta
pertambahan bobot badan ayam pedaging strain Bromo.
Skripsi. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah
Malang.

131
Sturkie, P.D., 1976. Avian Physiology. Springer-Vetlag. Berlin.

Sugeng, 1994. Pengaruh penambahan ragi tempe terhadap

kandungan protein bungkil kelapa sawit sebagai ransum
ternak. Skripsi. Fakultas Peternakan Universitas
Muhammadiyah Malang.

Suhardjo dan Kusharto, 1992. Prinsip-prinsip Ilmu Gizi. Penerbit

Kanisius. Kerjasama PAU Pangan dan Gizi IPB. Bogor.

Suhartatik, 1990. Pengaruh pemberian infus tapak dara (Catharanthus

roseus) proposal sebagai obat hipoglisemic. Pusat Penelitian
dan Pembangunan Farmasi. Badan Penelitian dan
Pengembangan Kesehatan. Departemen Kesehatan RI.
Jakarta.

Sukari, 1995. Pengaruh penggunaan tepung limbah katak dalam

ransum terhadap penampilan ayam pedaging jantan. Skripsi.
Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang.

Supriyadi, A., dan S. Satuhu, 1993. Pisang (Budi daya Pengolahan

dan Prospek Pasar). Penebar Swadaya. Jakarta.

Surisdiarto dan Koentjoko, 1990. Ilmu Makanan Ternak Khusus Non

Ruminanasia. Fakultas Peternakan Universitas Brawijaya.
Malang.

Sutardi, T., 1980. Landasan Ilmu Nutrisi. Fakultas Peternakan,

Institut Pertanian Bogor. Bogor.

Tillman, A.D., H. Hartadi, S. Reksohadiprojo, S.

Prawirokusumo dan S. Lebdosukojo, 1984. Ilmu
Makanan Ternak Dasar. Gadjah Mada University Press.
Yogyakarta.

Trisaksono, A., 1994. Pengaruh tepung daun pisang (musa

paradisiaca) dan penambahan enzim sellulase dalam ransum
terhadap konsumsi dan konversi pakan itik Mojosari jantan.

132
 Skripsi. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah
Malang.

Utami, N. R., 1999. Pengaruh tingkat pemberian getah pepaya

(Carica papaya) sebagai anthelmintika terhadap konsumsi
dan konversi pada ayam buras. Skripsi. Fakultas Peternakan
Universitas Muhammadiyah Malang.

Wahju, J., 1988. Ilmu Nutrisi Unggas. UGM-Press. Yogyakarta.

Widodo, W., 1993. Pengaruh aras penggunaan dua varietas sorghum

dalam ransum terhadap penampilam ayam daging. Tesis.
Program Pasca Sarjana Universitas Gadjah Mada
Yogyakarta.

Widodo, W., 2000. Peningkatan kualitas bungkil biji karet sebagai

bahan pakan ayam pedaging melalui perlakuan fisik dan
penambahan kalsium sulfat. Disertasi. Program Pasca
Sarjana Universitas Airlangga Surabaya.

Winarto, A., 1996. Pengaruh penggunaan tepung ubi jalar (Ipomea

batatas) dalam pakan terhadap kandungan protein dan lemak
daging ayam pedaging jantan strain Loghman. Skripsi.
Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang.

Winter, A.R. and E.M. Funk, 1960. Poultry Science and Practice.
5th Ed. J.B. Lippincott Co. Chicago, Philadelphia dan New
York.

Yudianto, 1995. Pengaruh bentuk dan aras ubi kayu terhadap energi
metabolisme pada ayam pedaging betina. Skripsi. Fakultas
Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang.

Zuheid, N., 1990. Biokimia Nutrisi. PAU Pangan dan Gizi.

Universitas Gadjah Mada. Yogyakarta.

133
 TENTANG PENULIS

IDENTITAS PRIBADI
a. Nama : DR. Ir. Wahyu Widodo, MS.
b. Tempat/Tanggal Lahir : Trenggalek, 9 Januari 1963
c. Jenis Kelamin : Laki-laki
d. Agama : Islam
e. Alamat : Bumi Asri Sengkaling B-6 Malang
f. Istri : Dra. Trisakti handayani
g. Anak : Titan Parasita Siradj
Yuan Ekananda Muhammad Adikara
Yuanara Augusta Rahmad Adikara

RIWAYAT PENDIDIKAN
a. Sekolah Dasar
b. Sekolah Menengah Pertama
c. Sekolah Menengah Atas
d. Perguruan Tinggi
: SD Negeri Pucang Windu I
Surabaya lulus tahun 1976
: SMP Negeri 12 Surabaya
lulus yahun 1979
: SMA Negeri 4 Surabaya
lulus tahun 1982
: S-1 FAPET IPB lulus tahun
1987
S-2 Pasca Sarjana UGM lulus
tahun 1993
S-3 Pasca Sarjana UNAIR
lulus tahun 2000

RIWAYAT MENGAJAR
Ilmu Nutrisi dan Makanan Unggas
Bahan Pakan Ternak
Dasar Nutrisi Ternak
Matematika
Statistik
Metode Penelitian
Rancangan Percobaan

134