Aminoácido 1

Aminoácido
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[1]
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Un aminoácido es una molécula orgánica

con un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxílico (-COOH; ácido). Los
aminoácidos más frecuentes y de mayor
interés son aquellos que forman parte de las
proteínas. Dos aminoácidos se combinan en
una reacción de condensación que libera
agua formando un enlace peptídico. Estos
dos "residuos" aminoacídicos forman un
dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se
forma un tripéptido y así, sucesivamente,
para formar un polipéptido. Esta reacción
ocurre de manera natural en los ribosomas,
tanto los que están libres en el citosol como Estructura básica de un aminoácido.
los asociados al retículo endoplasmático.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un
carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente
denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos;
existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de
las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan
proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo
carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
Aminoácido 2

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina
alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo
(–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los
cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se
encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a
pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH específico para
cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula
es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o
zwitterión.

Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a continuación son las más
comunes.

Según las propiedades de su cadena

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de
su cadena lateral:
• Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina
(Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln,
Q) y Tirosina (Tyr, Y).
• Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G),
Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile,
I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Otra forma de clasificar los aminoácidos de
Triptófano (Trp, W). acuerdo a su cadena lateral.

• Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).
• Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
• Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros
polares y neutros no polares).
Aminoácido 3

Según su obtención
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos
en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o
crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
• Valina (Val)
• Leucina (Leu)
• Treonina (Thr)
• Lisina (Lys)
• Triptófano (Trp)
• Histidina (His) *
• Fenilalanina (Phe)
• Isoleucina (Ile)
• Arginina (Arg) *
• Metionina (Met)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:
• Alanina (Ala)
• Prolina (Pro)
• Glicina (Gly)
• Serina (Ser)
• Cisteína (Cys) **
• Asparagina (Asn)
• Glutamina (Gln)
• Tirosina (Tyr) **
• Ácido aspártico (Asp)
• Ácido glutámico (Glu)
*Aminoácidos esenciales sólo para los niños. **Aminoácidos semiesenciales (Los necesitan infantes
prematuros y adultos con enfermedades específicas).
Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de
cada tipo de aminoácido.
Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el
momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminoácidos distintos que intervienen en la composición de
las cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminoácido. El
aminoácido número 21 es la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la Pirrolisina, que
aparece sólo en arqueas (o arqueobacterias).

Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en el genoma; para la mayoría
de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato,
glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.
Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones
y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.[2] [3] [4]
Aminoácido 4

Aminoácidos modificados
Las modificaciones postraducción de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de 100
o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran
importancia en la correcta funcionalidad de la proteína.
Son numerosos los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. La formación postraducción de puentes
disulfuro, claves en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas está catalizada por una disulfuro
isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido
4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La traducción comienza con en codón "AUG"
que es además de señal de inicio significa el aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por proteólisis.[5]
Algunos aminoácidos no proteicos actúan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina, el
ácido gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina.

Propiedades
• Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como
ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto
isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
• Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad
óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las
atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se
denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un
aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero
en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o
L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El
hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.Todos los aminoacidos proteicos son
L-aminoacidos.
• Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R.
Aminoácido 5

Reacciones de los aminoácidos

En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se une con el piridoxal-P
formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, las cuales
tienen en común el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:
1. la transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un α-cetoácido.
2. la descarboxilación
3. la racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las proteínas de los eucariotas
(animales, plantas, hongos...) los aminoácidos están presentes únicamente en la forma estructural levógira (L), en
las bacterias podemos encontrar D-aminoácidos.

Véase también
• Nomenclatura de aminoácidos
• Aminoácidos esenciales
• Anexo:Aminoácidos

Referencias
[1] http:/ / en. wikipedia. org/ wiki/ :Aminoácido
[2] 22nd Amino Acid Reflects Genetic Versatility University of Utah Geneticists Write Science Commentary on Discovery (http:/ / www. unews.
utah. edu/ releases/ 02/ may/ amino. html), Universidad de Utah (en inglés)
[3] Un nuevo aminoácido natural llamado pirrolisina (http:/ / ciencia15. blogalia. com/ historias/ 1245), Ciencia15
[4] Síntesis Proteica (http:/ / fai. unne. edu. ar/ biologia/ adn/ adntema2. htm), Facultad de Agroindustrias de la Universidad Nacional del
Nordeste.
[5] Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4

Bibliografía
• Rodríguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las proteínas
• Leninhger, 2000. Principios de bioquímica, Omega, Barcelona
• Pato Pino, 2008. Bioquímica II, Alfa, Buenos Aires

Enlaces externos
• Wikimedia Commons alberga contenido multimedia sobre Aminoácido.Commons
• Estructura de las proteínas (http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/index.html)
Fuentes y contribuyentes del artículo 6

Fuentes y contribuyentes del artículo

Aminoácido  Fuente: http://es.wikipedia.org/w/index.php?oldid=46334955  Contribuyentes: Aibdescalzo, Alfalo, Amanda Díaz, Andre Engels, Angel GN, Angel.F, AngelHerraez, Angus, Antón
Francho, AstroNomo, Baiji, Banfield, Beaualcy, BlackBeast, Blitox, Boku wa kage, BuenaGente, Camilo, Canisport, Castelljorgeluis, Cinabrium, Cobalttempest, DANIELYAPAHL, DEAN1979,
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