ENZIMAS Protenas catalizadoras que aceleran una reaccin qumica especfica al disminuir la energa de activacin necesaria para dicha

reaccin. Las reacciones catalizadas por las enzimas son de diez mil a diez millones ms rpidas que las reacciones correspondientes no catalizadas. Definiciones a considerar : SUBSTRATO: Molcula sobre la que acta la enzima. CENTRO ACTIVO: Sitio o parte de la enzima donde se acomoda el sustrato producindose la reaccin catalizada. Esta compuesto por muy pocos aminocidos. COFACTOR: Componente qumico adicional que requieren las enzimas para su activacin. Los cofactores pueden ser inorgnicos (Ines: Fe+2, Mn+, Zn+2) u orgnicos (Coenzimas) como algunas vitaminas. APOENZIMA: Porcin proteca de una enzima que requiere la presencia de una coenzima especfica para convertirse en una enzima funcional completa. HOLOENZIMA: Enzima completa y activa cataliticamente junto con su coenzima o metal GRUPO PROSTETICO: Iones metal unido permanentemente fuerte a al enzima CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS ESPECIFICIDAD: Cada enzima cataliza una sola reaccin o reacciones muy estrechamente relacionadas. POSEEN Ph y TEMPERATURA OPTIMA: Las enzimas catalizan mejor las reacciones a determinados niveles de temperatura y pH. Por ejemplo las enzimas humanas tienen actividad en un intervalo de temperatura entre 35 C y 40C. Le enzima pepsina que se encuentra en el revestimiento gstrico funciona mejor a un pH =2 (cido), mientras que la tripsina que se encuentra en el pncreas lo hace a un pH = 8,5 (bsico). MECANISMO DE ACCIN ENZIMTICA Una enzima (E) se una a un sustrato (S) y se forma un complejo enzima-sustrato (E-S) el cual transforma el sustrato en producto (P) y la enzima queda intacta para otra catlisis o reaccin. MODELOS DE LA UNIN DE LA ENZIMA CON EL(LOS) SUSTRATO(S) Modelo de llave y cerradura: La enzima es como una especie de cerradura molecular en que entran solo llaves moleculares en forma especfica, o sea los sustratos.

Modelo de ajuste inducido: Cuando el sustrato se combina con la enzima induce un cambio en la forma de esta, que es posible porque los sitios activos de la enzimas son flexibles. Es el modelo aceptado actualmente.

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA Tiempo: A medida que se consume el sustrato y la reaccin se acerca al equilibrio, la velocidad de la reaccin misma disminuye hasta cero. Concentracin de enzima (pH y T se mantienen constantes): en presencia de exceso de sustrato la velocidad de la reaccin es directamente proporcional a la concentracin de la enzima. Concentracin de sustrato: La velocidad de reaccin est en funcin de la cantidad de sustrato. CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS La mayor parte de las enzimas tienen un nombre que se forma adicionando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actan o a un trmino que describe las reacciones que catalizan. Por ejemplo la enzima ureasa tiene como sustrato a la urea, la alcohol deshidrogenasa tendr como reaccin la oxidacin alcoholes. La tripsina y quimiotripsina son excepciones por sus nombres histricos. Clasificacion de las enzimas 1.- Oxidorreductasa: Catalizan reacciones de oxido-reduccin. Se conocen como deshidrogenesas, pero algunas de ellas reciben el nombre de oxidasas, peroxidasas, oxigenasas, oxidasas. 2.- Transferasas: catalizan reacciones de transferencias de grupos. Muchas de llas requieren de coenzimas,

3.- Hidrolasas: Catalizan hidrlisis. Son una clase especial de transferasa, el agua le sirve como receptor del grupo transferido. 4.- Liasas: Catalizan reacciones de eliminacin no hidroltica, no oxidante o lalisis de una sustrato en reacciones que generan o se rompen un doble enlace. 5.- Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerizacin. Por tener un solo sustrato y un solo producto son las reacciones enzimticas ms sencillas. 6.- Ligasas: catalizan la ligadura o unin de dos sustratos en reacciones sintticas que requieren el ingre so de energa qumica potencial ( por lo general del ATP). Se les da el nombre de sintetasas. INHIBIDORES ENZIMTICOS Sustancias que inhiben la actividad de muchas enzimas o incluso las destruyen. En la inhibicin reversible(I.R) el inhibidor forma enlaces dbiles con al enzima. La I.R. competitiva el inhibidor compite con el sustrato por el centro activo. La I.R. no competitiva el inhibidor se une en un sitio que no es el activo modificando su forma y el sitio activo no puede unirse al sustrato. La inhibicin irreversible el inhibidor se combina con un grupo funcional de la enzima y la inactiva o destruye en forma permanente. La penicilina y antibiticos relacionados inhiben de modo irreversible una enzima bacteriana, la transpeptidasa, la cual se encarga de establecer algunos enlaces qumicos en la pared celular. Otro ejemplo es el cianuro que inhibe la respiracin celular. METABOLISMO Es el conjunto de reacciones qumicas dentro de un sistema vivo para mantenerlo en funcionamiento Catabolismo: organismo desdobla grandes molculas para obtener energa Anabolismo: el organismo libera energa para crear molculas que necesite