Protenas

1. CARACTERSTICAS GENERALES

El termino protena proviene del griego proteios que significa primero o principal. Por lo
tanto el nombre alude a que son las molculas ms importantes de la materia viva o al
menos comparten esta relevancia con los cidos nucleicos. Son importantes no slo por su
abundancia, pues constituyen alrededor del 50 % del peso en seco de la materia viva por
consiguiente son las molculas orgnicas ms abundantes, sino tambin por la enorme
variedad de funciones que realizan.
Las protenas son biomolculas orgnicas formadas por C, O, H y N; y en menor
proporcin S y P, y a veces otros elementos como Fe, Cu, etc.
Las protenas son macromolculas de gran complejidad y de elevado peso molecular, que
estn formadas por la unin de otras molculas ms sencillas denominadas aminocidos.
Es decir las protenas son polmeros en los que los monmeros que las forman son los
aminocidos.

2. AMINOACIDOS

2.1. ESTRUCTURA

Son las unidades estructurales que constituyen las protenas. Se conocen unos 200
aminocidos diferentes, pero solo 20 forman parte de las protenas, a estos se les denomina
aminocidos proteicos y son iguales en todos los seres vivos.

Los aminocidos aunque son diferentes, todos tienen en comn:
-Un grupo carboxlico ( -COOH).

-Un grupo amino (-NH
2
), en los aminocidos proteicos se une al Co (el carbono o es el
carbono que se sita a continuacin del carbono carboxlico), por eso a estos aminocidos
se les llama o-aminocidos.
-Un tomo de H que se une tambin al Co.
-Una cadena lateral (-R) ms o menos compleja que tambin se une al Co. Esta cadena
lateral es lo que varia de unos aminocidos a otros.

Frmula general:
H
(
HOOC C
o
- NH
2


R

Los seres auttrofos pueden sintetizar todos los aminocidos a partir de compuestos
inorgnicos. Los hetertrofos solamente pueden sintetizar algunos aminocidos a partir de
otros compuestos orgnicos, el resto los tienen que tomar necesariamente formando parte
de las protenas de la dieta. A estos aminocidos que no pueden sintetizar se les denomina
aminocidos esenciales. Son aminocidos esenciales para el hombre: valina, leucina,
isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano, lisina y en los nios adems la
histidina.

A los aminocidos se les suele designar de forma genrica por aa y de forma concreta con
el nombre completo o mediante tres letras que suelen ser las tres primeras del nombre.
Ej. leucina o leu; valina o val
2.2. PROPIEDADES

Los aminocidos son compuestos orgnicos sencillos de bajo peso molecular, son
slidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros, con un punto de fusin elevado (ms
de 200 C), presentan esteroisomera, actividad ptica y comportamiento anftero.

-Esteroisomera: Todos los aminocidos excepto la glicina o glicocola poseen un carbono
asimtrico, el C o. Esto hace que presenten esteroisomera, cada aminocido posee dos
esteroismeros segn como sea la colocacin del grupo NH
2
. Si el grupo NH
2
se sita a la
derecha tendr configuracin D, si se sita a la izquierda tendr configuracin L. Los
aminocidos que forman las protenas son todos de configuracin L.
H H

HOOC C NH
2

2
HN - C COOH

R R
D - o - aminocido L - o - aminocido

-Actividad ptica: La presencia del carbono asimtrico, adems les da actividad ptica, es
decir en disolucin son capaces de desviar el plano de polarizacin de la luz. Si lo desvan
hacia la derecha (+) se llaman dextrgiros, si lo desvan hacia la izquierda (-) levgiros.

-Comportamiento qumico: Los aminocidos son sustancias anfteras, esto quiere decir
que en disolucin acuosa se pueden comportar como cidos y como bases dependiendo del
pH de la disolucin, esto es debido la presencia del grupo carboxlico que tiene carcter
cido y del grupo amino que tiene carcter bsico.
Cuando estn en disolucin acuosa a pH prximo a la neutralidad los aminocidos estn
ionizados formando iones dipolares o hbridos, esto es as por que el grupo carboxlico
pierde un protn (acta como cido) y el grupo amino gana un protn (acta como base).
En algunos aminocidos en las cadenas laterales existen otros grupos aminos y
carboxlicos que tambin se ionizan.

COO
-
COO
-
COOH
| pH>7 | pH<7 |
H - C NH
2
--------------- H - C NH
3
+
------------- H - C NH
3
+

| +H
+
| |H
+
|
R R R
pH= 7

-Si disminuye el pH, el medio se hace cido, aumenta la concentracin de H
+
. El
aminocido tiende a neutralizar la acidez captando H
+
y se carga positivamente, se
comporta como base.
-Si aumenta el pH el medio se hace bsico, disminuye la concentracin H
+
. El
aminocido tiende a neutralizar la basicidad, libera protones y se carga negativamente, se
comporta como un cido.
El pH en el cual el aminocido tiene forma dipolar neutra, es decir esta ionizado pero tiene
igual nmero de cargas + que -, se denomina punto isoelctrico se representa por pI.
Cuanto en el medio el pH > pI el aminocido se carga negativamente.
Cuando el pH < pI el aminocido se carga positivamente

2.3. CLASIFICACION

Los aminocidos se dividen en varios grupos atendiendo a las caractersticas de las
cadenas laterales:
1- Aminocidos cidos: Tienen carga negativa a pH=7. Las cadenas laterales poseen
grupos carboxilos. A este grupo pertenecen: ac. glutmico ( Glu) y ac. asprtico (Asp).
2- Aminocidos bsicos: Tienen carga positiva a pH=7. Las cadenas laterales poseen
grupos aminos. A este grupo pertenecen: lisina (Lys), histidina (His) y arginina (Arg).
3- Aminocidos neutros: No tienen carga a pH = 7. Las cadenas laterales no tienen
grupos carboxlicos ni aminos. Se subdividen en dos grupos:
-Neutros no polares: Las cadenas laterales tienen grupos hidrfobos apolares (cadenas
hidrocarbonadas). A este grupo pertenecen: alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu),
isoleucina (Ile), prolina (Pro), metionina (Met), fenilalanina (Phe) y triptfano (Trp).
-Neutros polares: Las cadenas laterales poseen grupos polares hidrfilos sin carga como
-OH, -NH2, -SH2 etc, esto les permite formar puentes de hidrgeno con el agua o con
otros grupos polares.

3. ENLACE PEPTDICO

El enlace peptdico es el enlace que une entre s a los aminocidos para formar los
pptidos y las protenas. Se forma entre el grupo carboxlico de un aminocido y el
grupo amino del siguiente, liberndose en su formacin una molcula de agua.
Estos enlaces por hidrlisis se rompen, y como consecuencia los pptidos y protenas se
desdoblan en los aminocidos que los forman. Este proceso se puede realizar por
mtodos qumicos (cidos, lcalis, etc) o mediante enzimas proteolticas

L.Pauling y R. Corey mediante difraccin con rayos X determinaron las caractersticas
del enlace peptdico, que son las siguientes:
-Es un enlace covalente tipo amida.
-Tiene carcter parcial de doble enlace, esto hace que sea rgido no permitiendo
rotaciones entre los tomos que lo forman. Por ello el C y el N as como el O y el H que
van unidos a ellos se encuentran en un mismo plano.
-Los enlaces del C
o
(C
o
C
carboxilico
y NC
o
) s que pueden girar.
-El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino presentan configuracin trans, que
es aquella en la que se sitan en lados opuestos del enlace.

4. PEPTIDOS Y PROTEINAS

+Pptidos: Son compuestos que al igual que las protenas estn formados por
aminocidos que se unen mediante enlaces peptdicos. Se pueden obtener por hidrlisis
parcial de las protenas, aunque tambin existen pptidos naturales (insulina, oxitocina,
etc) que desempean funciones importantes. Segn el nmero de aminocidos que los
forman se dividen en dos grupos:
- Oligopptidos estn formados por entre 2 y 10 aminocidos. A cada grupo se le
nombra anteponiendo al trmino pptido un prefijo (di, tri, tetra, etc) que nos indica el
nmero de aminocidos que contienen.
-Polipptido si contienen ms de 10 aminocidos.
+Protenas: Son poliptidos en los que el peso molecular es mayor de 5.000 u.m.a .
Algunas protenas estn formadas por varias cadenas de polipptidos.

5. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Las protenas podemos definirlas como largas cadenas polipeptdicas (a veces una sola)
que presentan una determinada configuracin espacial denominada conformacin nativa.
La funcin que desempean depende de esta forma que adoptan en el espacio. La
configuracin espacial de las protenas viene determinada por 4 niveles estructurales o
estructuras: primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria.

5.1. Estructura primaria

Es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica que aminocidos
componen la cadena y el orden en el que dichos aminocidos se encuentran. Esta
estructura viene determinada genticamente y de ella dependen las dems estructuras.
Cualquier cambio en la secuencia dara lugar a protenas diferentes.
La cadena peptdica posee un eje formado por: el carbono o, el carbono carboxlico
y el nitrgeno amino ( C
o
H CO NH -) que se repiten un nmero variable de veces,
este eje se dispone en zig-zag debido a la capacidad de rotacin de los enlaces del
carbono o. Las cadenas laterales de los aminocidos (R) salen de los C
o
y se disponen
alternativamente a uno y otro lado del eje.
Todas las cadena llevan en un extremo un aminocido con el grupo amino libre, a este
extremo se le llama N-terminal y en el otro extremo un aminocido con el grupo
carboxlico libre, a este extremo se le llama C-terminal. Por convenio los aminocidos
se numeran desde el extremo N-terminal hacia el C-terminal.

5.2. Estructura secundaria

Es la disposicin espacial que presenta la cadena de aminocidos (estructura primaria).
Se produce gracias a la capacidad que tienen los enlaces del Co para rotar. Existen
principalmente dos tipos de estructura secundaria:
- o- hlice o helicoidal
- Lamina- o lmina plegada.

- o-hlice: Se forma al enrollarse la cadena peptdica sobre s misma siguiendo el sentido
de las agujas del reloj (dextrgira) originando una hlice apretada (especie de tirabuzn).
Cada vuelta de hlice comprende 3.6 aminocidos, la distancia entre cada vuelta es de 5,4
A. En esta configuracin las cadenas laterales de los aminocidos se dirigen hacia el
exterior de la hlice.
Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrgeno que se
establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptdicos diferentes que debido al
enrollamiento se encuentran enfrentados.
Puede presentarse tanto en protenas globulares como fibrosas.

-Lmina-| o lmina plegada. Esta estructura se produce cuando varios fragmentos
polipeptdicos de la misma o de distintas cadenas se disponen paralelos o antiparalelos
unos a otros en zig-zag (debido al plegamiento que ocurre a nivel del C
o
). El sentido de
los fragmentos es paralelo si tienen el mismo sentido y antiparalelo si tienen distinto
sentido.
Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrgeno entre
segmentos contiguos, que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces
peptdicos distintos que quedan enfrentados. Como consecuencia se forma una lamina
en zig-zag o lamina plegada. En ella los restos de los aminocidos se disponen
alternativamente a uno y otro lado de la misma.
La lmina | aparece en muchas regiones de protenas globulares y tambin en protenas
estructurales como la fibrona de la seda.

5.3. Estructura terciaria

Es la disposicin que adopta por el plegamiento la estructura secundaria en el espacio,
por consiguiente nos indica como es la configuracin tridimensional de toda la
molcula. A esta configuracin tridimensional se la denomina conformacin.
La estructura terciaria se mantiene gracias a diferentes enlaces que se establecen
principalmente entre los restos de los aminocidos que forman la cadena peptdica. Los
ms importantes son:
-Puentes disulfuro. Es un enlace covalente que se da entre grupos SH pertenecientes a
cadenas laterales del aminocido cistena
-Puentes de hidrgeno. Es un enlace dbil se da entre grupos polares no inicos (-OH, -
NH, -CO), estos grupos pueden pertenecer a las cadenas laterales de los aminocidos o a
enlaces peptdicos distintos.
-Fuerzas electrostticas. Es un enlace dbil que se da entre grupos con carga opuesta que
se encuentran en las cadenas laterales de los aminocidos (-NH
3
+
-COO
-
)
-Fuerzas de Van der Waals y enlaces hidrfobos. Son enlaces dbiles que se dan entre
grupos apolares hidrfobos (-CH3) de las cadenas laterales de los aminocidos.
Hay dos tipos de estructura terciaria
-Conformacin globular
-Conformacin filamentosa
-Conformacin globular: La estructura secundaria se pliega y adopta una forma
tridimensional compacta ms o menos esfrica de ah su nombre. Estas protenas son
solubles en agua y en disoluciones salinas y desempean funciones dinmicas.
-Conformacin filamentosa: Cuando la estructura secundaria no se repliega, por lo tanto
la protena tiene forma alargada. Estas protenas son insolubles y desempean funcin
estructural.

5.4. Estructura cuaternaria

Slo se presenta en aquellas protenas que estn formadas por ms de una cadena
polipeptdica. Esta estructura indica como se ensamblan entre s las diferentes cadenas
peptdicas para formar la protena, a estas cadenas se las denomina subunidades o
protmeros y pueden ser iguales o diferentes. A las protena que tienen estructura
cuaternaria se las denomina oligomricas, y segn el nmero de subunidades que las
formen sern: dmeras, trmeras, ..... polmeras.
Esta estructura se mantiene mediante enlaces similares a los que mantienen la
estructura terciaria, estos enlaces se establecen entre las cadenas laterales de los
aminocidos pertenecientes a subunidades diferentes.


6. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las protenas tienen una serie de propiedades que dependen principalmente de los restos
de los aminocidos que las forman, de su capacidad para reaccionar con otros radicales y
con el medio que les rodea. Las principales propiedades son:
-Comportamiento qumico
Las protenas al igual que los aminocidos son anfteras, es decir se pueden comportar
como cidos y como bases dependiendo del pH del medio, esto es debido a la presencia de
aminocidos con grupos ionizables, que pueden captar y ceder H
+
, como consecuencia
pueden amortiguar las variaciones de pH.

-Solubilidad
La solubilidad depende de diversos factores como: pH, conformacin, disposicin de los
restos, etc.
Las protenas que tienen conformacin filamentosa son insolubles mientras, que las que
tienen conformacin globular son solubles en agua. Debido al elevado peso molecular
que suelen tener forman dispersiones coloidales.
La solubilidad se debe a los restos de los aminocidos superficiales que forman la
molcula de la protena, que tienen grupos polares y grupos que se pueden ionizar, estos
grupos establecen puentes de hidrgeno con el agua, formndose alrededor de la molcula
de protena una capa de molculas de agua llamada capa de solvatacin, que impide su
unin con otras molculas de protenas. Si esta capa de solvatacin se rompe, las
molculas de protenas se unen entre s formando un agregado insoluble y precipitan. Esto
ocurre cuando se aaden iones (sales en disolucin) que compiten con las cargas de los
restos de los aminocidos por unirse a las molculas de agua de la capa de solvatacin.

-Especificidad
Las protenas que tienen los seres vivos son, en muchos casos, caractersticas de cada
especie y diferentes a las de las dems especies, y an dentro de una especie pueden variar
de unos individuos a otros. Esto no ocurre con los lpidos y los glcidos que son iguales en
todos los seres vivos.
La especificidad se debe a la ordenacin de los aminocidos. Las diferencias entre
protenas que realizan una misma funcin (homlogas) en individuos diferentes sern
tanto mayores cuanto ms alejados se encuentren esos individuos en la escala filogentica.
Por lo tanto podemos decir que las protenas son los compuestos que nos caracterizan a
cada uno y nos diferencian de los dems.
La especificidad es importante, pues cuando una protena de un organismo se introduce en
otro, sin que haya existido digestin previa, acta como un cuerpo extrao y el organismo
que la recibe se defiende reaccionando contra ella. Esto es lo que ocurre en los rechazos de
rganos.

-Desnaturalizacin.
Es el proceso mediante el cual las protenas pierden su configuracin espacial caracterstica
(conformacin nativa) y como consecuencia pierden sus propiedades y dejan de realizar su
funcin.
Esto ocurre cuando la protena se ve sometida a condiciones ambientales desfavorables
tales como: variaciones de T, variaciones de pH, radiaciones U.V, etc ya que estos
cambios producen la rotura de los enlaces: por puentes de hidrgeno, atracciones
electrostticas, puentes disulfuro etc, que mantienen las estructuras 2,3 y 4 mientras que
los enlaces peptdicos no se ven afectados por consiguiente no se destruye la estructura 1.
La desnaturalizacin provoca por lo general una disminucin de la solubilidad y las
protenas precipitan, esto se debe a la perdida de la conformacin globular que pasa a ser
filamentosa.
La desnaturalizacin puede ser: reversible o irreversible.
-Reversible cuando las condiciones que la provocan son poco intensas o duran poco
tiempo, en este caso cuando cesan, la protena adopta de nuevo la configuracin original. A
este proceso se le denomina renaturalizacin.
-Irreversible cuando los cambios que la producen son intensos y persistentes, en este
caso cuando cesan, la protena no recupera ya la configuracin original.
Ejemplos de desnaturalizacin:
Formacin del yogurt:
accin de bacterias (fermentacin lctica)
+
Lactosa cido lctico
aumenta pH

+
Casena de la leche se hace insoluble y precipita
soluble desnaturalizacin formando el yogurt.

7. CLASIFICACION

Las protenas atendiendo a su composicin se las divide en dos grupos:
1. Protenas simples u holoprotenas: Son aquellas que estn formadas nicamente por
aminocidos.
2. Protenas conjugadas o heteroprotenas: Son aquellas que estn formadas adems de
por aminocidos, por otros compuestos no proteicos de distinta naturaleza que se
denomina grupo prosttico.
Heteroprotena = parte proteica + grupo prosttico

-Protenas simples u holoprotenas
Se dividen en dos grupos segn como sea su conformacin.
+Protenas globulares o esferoprotenas: Tienen conformacin globular, son solubles
en agua o en disoluciones polares, tienen gran actividad biolgica. Dentro de este grupo
tenemos:
Albminas. Son solubles en agua y en disoluciones salinas. Tienen un peso molecular
que oscila entre 30 y 100.000 u.m.a. Intervienen en el transporte de otras molculas:
hormonas, cidos grasos, cationes, etc, debido a la capacidad que tienen para unirse
reversiblemente con ellas. Actan como reserva de aminocidos. Dentro de este grupo
estn:
-Seroalbmina: Se encuentra en el plasma sanguneo, son las ms abundantes de las
protenas plasmticas.
-Ovoalbmina de la clara de huevo.
-Lactoalbmnia de la leche.

Globulinas. Insolubles en agua pero solubles en disoluciones salinas. Tienen un peso
molecular muy elevado de alrededor de 1.000.000. Dentro este grupo estn:
-Seroglobulinas que se encuentran en la sangre como la o-globulinas que forman
parte de la hemoglobina, -globulinas forman parte de los anticuerpos.
-Ovoglobulina que se encuentra en el huevo.
-Lactoglobulina se encuentra en la leche.

Protaminas e histonas: Son protenas bsicas de bajo peso molecular. Se asocian a los
cidos nucleicos y forman parte de la cromatina.

+Protenas filamentosa o escleroprotenas: Tienen conformacin filamentosa, son
insolubles en agua y muy resistentes a la accin de enzimas. Suelen tener funcin
estructural. Las ms importantes son:
Colgenos: Estn formadas por 3 cadenas polipeptdicas, ricas en prolina y glicina, que
se enrollan helicoidalmente entre s formando una triple hlice. Se encuentran en
tejidos conjuntivos, cartilaginosos y seos. Forman fibras muy resistentes a la traccin
(tendones).
Elastinas: Estn dotadas de elasticidad, por ello se encuentran en rganos sometidos a
deformaciones reversibles tales como: paredes de vasos, pulmones etc.
Queratinas: Son ricas en cistena. Se encuentran en formaciones epidrmicas como
pelos, uas, plumas etc.
Actina y miosina que se encuentran en los msculos e intervienen en la contraccin.
Fibrina se obtiene a partir del fibringeno e interviene en la coagulacin.

-Protenas conjugadas o heteroprotenas: Dentro de ellas atendiendo a la naturaleza del
grupo prosttico se pueden diferenciar varios tipos:
+Cromoprotenas El grupo prosttico es una molcula compleja coloreada debido a que
posee dobles enlaces conjugados, por eso a estas protenas se las denomina tambin
pigmentos. Dentro de ellas se diferencian dos tipos atendiendo a la composicin del grupo
prosttico.
Porfirnicas: El grupo prosttico es una metalporfirna, que es una molcula formada por
un anillo tetrapirrlico o porfirina en cuyo interior existe un catin metlico. Dentro de
este grupo destacan las siguientes:
-Hemoglobina y mioglobina: En este caso a la metalporfirina se la denomina grupo
hemo y lleva como catin metlico el in Fe
2+
, es de color rojo. La hemoglobina
transporta el oxgeno en la sangre de los vertebrados y la mioglobina en los msculos.
-Citocromos: Tambin contienen hierro que puede tomar o ceder electrones pasando
de Fe
2+
a Fe
3+
y viceversa. Intervienen en las reacciones de oxido-reduccin
transportando electrones.
No porfirnicas: El grupo prosttico tambin es una molcula coloreada, tiene cationes
metlicos pero no anillos pirrlicos. Destacan
-Hemocianina: Es de color azul, contiene Cu
2+
, es el pigmento respiratorio de
moluscos y crustceos.
-Rodopsina: Esta presente en las clulas de la retina, necesaria para el proceso
visual, ya que es la molcula que capta la luz.
+Glucoprotenas: En este caso el grupo prosttico es un glcido. A este grupo
pertenecen:
-Gonadotropas: Hormonas producidas por la hipfisis que estimulan las gnadas.
-Inmunoglobulinas o anticuerpos: Formadas por 4 cadenas polipeptdicas, 2 largas y
2 cortas que se unen con dos molculas de glcidos.
-Mucoprotenas como las mucinas que tienen funcin lubricante y protectora.
+Lipoprotenas: El grupo prosttico es un lpido. Muchas forman parte de las membranas
celulares; un grupo especial de lipoprotenas estn presentes en el plasma y forman
partculas hidrosolubles que se encargan de transportar lpidos insolubles (colesterol,
triglicrido, etc) por el torrente sanguneo, llevndolos desde el lugar de absorcin el
intestino hasta los tejidos de destino.
Las lipoprotenas sanguneas se clasifican en funcin de su densidad, que ser tanto
mayor cuanto menor es el contenido de lpidos, los principales grupos son
-Quilomicrones: Se producen en las clulas del intestino a partir de los cidos grasos y
glicerina obtenidos en la digestin, transportan las grasas resultantes hasta el tejido
adiposo y el hgado para almacenarse.
-VLD (Lipoprotenas de muy baja densidad) transportan al tejido adiposo grasas
formadas en el hgado.
-LDL (Lipoprotena de baja densidad) se producen en el hgado. Transportan el
colesterol, tanto el sintetizado en el hgado (endgeno) como el ingerido (exgeno) y
gran parte de las grasas y fosfolpidos desde el hgado a los tejidos para que sea
utilizado. Las LDL se fijan a receptores especficos de las membranas de las clulas
diana y se engloban dentro de ellas por endocitosis, una vez dentro se destruyen
dejando libre los lpidos. Si el colesterol se encuentra en grandes cantidades en las
clulas se sintetizan menos receptores y como consecuencia no entra en las clulas y se
deposita en la paredes arteriales internas formando placas denominadas ateromas que
endurecen la pared arterial y reducen su luz, a esta enfermedad se la denomina
arterioesclerosis.
-HDL (Lipoprotenas de alta densidad) es el colesterol bueno. Se encarga de
transportar el colesterol sobrante hasta el hgado para que all sea metabolizado y
excretado en la bilis.
+Fosfoprotenas: El grupo prosttico es el cido ortofosfrico. A este grupo pertenece la
casena de la leche y la vitelina de la yema de huevo.
+Nucleoprotenas: El grupo prosttico son los cidos nucleicos. Constituyen la cromatina
y los cromosomas.

8. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

Las protenas desempean una gran variedad de funciones entre las cuales destacan las
siguientes:
-Funcin estructural. Las protenas, sobre todo las filamentosas forman la mayora de las
estructuras tanto celulares como orgnicas. As algunas glucoprotenas forman parte de
las membranas celulares. Otras como tubulina, actina, etc forman los cilios, flagelos,
citoesqueleto, etc. Las histonas forman parte de la cromatina y los cromosomas. El
colgeno forma tendones, cartlagos, huesos etc., la elastina forma parte paredes de ciertos
rganos, la queratina constituye la mayora de las formaciones epidrmicas como pelos,
uas plumas etc.

-Funcin de reserva: Algunas protenas como la ovoalbmina de la clara de huevo, la
casena de la leche etc actan como reserva de aminocidos.

-Funcin homeosttica: Las protenas contribuyen a mantener constantes las condiciones
del medio interno. Intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmtico y debido a su
carcter anftero actan como sistemas amortiguadores de pH.

-Funcin de transporte: Muchas protenas se unen con otras molculas e intervienen
en su transporte. As tenemos algunas protenas de las membranas celulares
(permeasas) que tienen como funcin transportar sustancias entre el exterior y el
interior. Otras muchas protenas extracelulares tienen como misin transportar diversas
sustancias por el interior del organismo, as tenemos la hemoglobina que transporta el
oxgeno en la sangre de los vertebrados, la hemocianina lo hace en algunos
invertebrados, la mioglobina lo transporta en el msculo; los citocromos transportan
electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la
fotosntesis (cloroplastos); las lipoprotenas transportan colesterol, triglicridos y otros
lpidos; la seroalbmina transporta ac.grasos, frmacos y otras sustancias en la sangre.

-Funcin defensiva: Algunas protenas realizan una funcin protectora para el organismo.
As tenemos la trombina y el fibringeno que intervienen en el proceso de coagulacin
impidiendo la perdida de sangre; las mucinas que tienen accin germicida y protectora de
las mucosas. Pero la funcin defensiva ms importante la realizan las inmunoglobulinas
que constituyen los anticuerpos, estos se fabrican cuando en el organismo penetran
sustancias extraas (antgenos). Lo que hacen es reaccionar con ellos aglutinndolos y
precipitndolos y como consecuencia los inactivan.

-Funcin hormonal: Algunas hormonas son protenas y actan regulando diversos
procesos metablicos. As tenemos la insulina y el glucagn regulan el metabolismo de
los glcidos; la parathormona regula metabolismo del Ca y del P; las hormonas
producidas por la hipfisis etc.

-Funcin contrctil: Los movimientos y la locomocin de los organismo tanto
unicelulares como pluricelulares se deben a la accin de algunas protenas. As tenemos la
actina y la miosina que forman las miofibrillas de los msculos y son las responsables de
la contraccin muscular; la dinena responsable del movimiento de cilios y flagelos, etc..

-Funcin cataltica: Algunas protenas actan catalizando (facilitando y acelerando) las
reacciones que tienen lugar en los seres vivos, estas reacciones constituyen el
metabolismo. Estas protenas se denominan enzimas y constituyen el grupo ms
numeroso de protenas y posiblemente el ms importante.