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VITORIA
LOS AMINOCIDOS
Los sillares de las protenas
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AMINOCIDOS
Prof. VCTOR M. VITORIA
Son molculas sencillas que al unirse dan lugar a las protenas. ESTRUCTURA:
Grupo carboxilo Grupo amino Grupo R Carbono
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TIPOS DE AMINOCIDOS
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Hay 20 aminocidos distintos que forman parte de las protenas. Adems: otros 150.Ejs:
Citrulina Ornitina
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AMINOCIDOS PROTEICOS
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Son ANFTERAS
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VALORACIN DE UN AMINOCIDO
Se parte de la glicina completamente protonada (a pH muy bajo = 0) Se van aadiendo OH-. Obsrvese la capacidad de amortiguamiento en los pK
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ANLISIS CUANTITATIVO
Ecuacin de Henderson-Hasselbalch:
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pH = pk a
[A COO ] + Log
[A COOH]
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ALGUNAS CONCLUSIONES
Algunos grupos R tienen NH3+ o COO(es decir, su comportamiento cidobsico es ms complejo) Segn el pH del medio tcambia la carga del grupo R. LOS GRUPOS R DE LOS AMINOCIDOS UNIDOS EN UNA PROTENA PUEDEN TENER REPULSIN O ATRACCIN SEGN EL PH.
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Tienen el C asimtrico: isomera ptica. Todos salvo glicina o glicocola. Forma D o L segn grupo NH2 est a la izda. o dcha. (ESTEREOISMEROS)
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AMINOCIDOS ESENCIALES
Son aquellos aminocidos indispensables para la formacin de protenas, pero no pueden ser sintetizados (fabricados) por los seres hetertrofos. Por esta razn deben ser ingeridos en la dieta. Los auttrofos pueden sintetizarlos todos. Ejs.: Phe - Ile - Leu - Lis - Met - Tre Trp - Val
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EL ENLACE PEPTDICO
El modo de unin de los aminocidos
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ENLACE PEPTDICO
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Quedan residuos El enlace peptdico es RGIDO, pues tiene naturaleza de doble enlace. Consecuencia: Los tomos que intervienen estn en el mismo plano. Los tomos C-N no giran.
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FORMAS RESONANTES
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Dipptido: 2 residuos de aminocidos. Oligopptido: menos de 50 residuos. Polipptidos: cadenas ms largas. Primer aminocido: N-terminal (NH3 libre) ltimo aminocido: C-terminal (COOH libre)
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Oxitocina: contracciones el tero. ADH (vasopresina): regula la prdida de agua. Insulina y Glucagn: regulan los niveles de azcar en sangre.
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