Aminocidos e Peptideos

O que so aminocidos?
Precursores de vrios tipos de biomolculas

Compostos formados por : um grupo amina primrio [ ] um grupo cido carboxlico [ ] ambos ligados a um carbono central [ ], o qual tambm possui um hidrogenio e um radical
aminocidos

Glicina

Esquema geral

Sintese proteica

Origem dos aminocidos

A atmosfera primitiva era um ambiente com descargas eltricas, gases metano, amnia e hidrognio. Alm disso havia mares e vulces ativos. Acredita se que os aminocidos surgiram nesse perodo, a partir de reaes entre metano, amnia e hidrogenio (dissolvidos na gua dos mares). As descargas eltricas contribuiram para que essa reao ocorresse.

Experimento de Miller

Os 20 aminocidos-padro
Depois de vrias anlises de protenas, notou se que haviam 20 aminocidos
comuns na maior parte delas! Tais aminocidos diferem quanto a sua cadeia lateral (R):

Cadeia lateral Apolar glicina, alanina, valina, prolina, leucina, isoleucina e metionina Exemplo: Valina tem grupo R:

Cadeia lateral Apolar com grupos aromticos fenilalanina, triptofano e tirosina Exemplo: Fenilalanina tem grupo R:

Cadeia lateral Polar neutra serina, treonina, cistena, asparagina e glutamina Exemplo: Serina tem grupo R:

Cadeia lateral Polar carregada positivamente lisina, arginina e histidina Exemplo: Lisina tem o grupo R:

Cadeia lateral Polar carregada negativamente aspartato e glutamato Exemplo: Aspartato tem o grupo R:

Cistena pode formar ligao dissulfeto com outra cistena:

atravs da oxidao de dois grupos tiol possivel formar uma ligao dissulfeto

2H dos grupos tiol + oxigenio gua + formao de uma ligao dissulfeto

Insulina Bovina

H ligaes dissulfeto intrapeptdicas (dentro do polipeptdeo) e interpeptdicas (entre dois polipeptdeos)

Obs: cada cadeia um polipeptideo

Ligao Peptdica

Para formar peptdeos necessario fazer uma ligao peptdica entre aminocidos:
+
aminoterminal Carboxiterminal

Na parte esqueda do peptideo (onde fica o grupo amina) chamado de extremidade Aminoterminal ou N-Terminal. J o lado direito (onde fica o grupo carboxilico) denominado extremidade Carboxiterminal ou C-Terminal.

Tabela com alguns dados de aminocidos

Observaes da tabela:
Hidropatia: um ndice de hidropaticidade elevado (+) indica uma regio hidrofbica (apolar) do polipeptdeo. ndice baixo (-) indica o contrrio, ou seja, regio hidroflica (polar). O ndice hidroptico dos aminocidos reflete a tendncia que as suas cadeias laterais tm para interagir com o meio aquoso.

PI: o ponto isoeltrico, onde a carga lquida total da molcula de aminocido ou protena nula. PK1 e PK2: So os pontos constantes de equilbrio da

dissociao dos grupos cidos e bsicos de um aminocido.

Pk1 referente ao grupo COOH Pk2 referente ao grupo NH3+ PkR referente ao grupo R

Aminocidos possuem propriedades cido-base

Durante a titulao de um aminocido possivel notar a desprotonao; afinal todos os aminocidos possuem pelomenos dois grupos cido-base Primeira perda de prton (-COOH e NH3). Terceira perda de prton

Exemplo: Glutamato
Segunda perda de prton

Sofre 3 perdas de prton:

Primeira: em PH =2,19 Segunda: em PH =4,25 Terceira: em PH =9,67

PH

Ponto Isoeltrico

Valor de PH onde a molcula est neutra, ou seja, quantidade de cargas positivas e negativas passam a ser iguais.

Aminocidos neutros pI= (pK1 + pK2)/2

Aminocidos com cadeia cida (-) pI= (pK1+pKR)/2

Aminocidos com cadeia bsica (+) pI= (pK2 + pKR)/2

Exemplo: Glutamato

PI= (pKi +pKR)/2 PI = (2,19 + 4,25)/2 PI = 3,22

Ou seja, em PH = 3,22

Carga Lquida:
* Carga Lquida = C.L

C.L =
+1 + 0 = +1

C.L =
+1 -1 = 0

C.L =
0 1 = -1

Importancia do Ponto Isoeltrico:

As cargas eltricas influenciam na solubilidade da molcula. A presena de cargas negativas ou positivas determina a interao das molculas com o meio aquoso e a repulso entre as mesmas. No PI, as foras de repulso entre as molculas e as foras de interao com o meio aquoso so MNIMAS,ocorrendo a formao de aglomerados que tendem a precipitar. Ou seja, diminui muito a solubilidade.

NO PI Repulso mnima entre as molculas e pouca interao com o meio aquoso

Classificao:
Peptdeos: 2-3 resduos Oligopeptdeos: 4-40 resduos Protenas: mais de 40 resduos

Exemplo de peptideo

Exemplo de oligopeptideos: A somatostatina (hormnio)

Exemplo de protena: Hemoglobina

Exerccios extra:
1. Faa o peptideo: Ala-Glu-Gly-Lys (Alanilglutamilglicilisina)e indique onde a extremidade aminoterminal e carboxiterminal.
2. Calcule o PI da Histidina sabendo que:

3. Escreva as estruturas dominantes da Glicina em Ph 2, 7 e 11.

Dica: Complete os quadrados com ? lembrando que ocorre desprotonao.

Resposta dos exercicios extra:

Coisas importantes:

importante saber a estrutura dos 20 aminocidos e o grupo que cada um pertence. fundamental saber fazer uma ligao peptdica e dissulfeto. Saber a importancia do ponto isoeltrico e como calcular.

Referncias Bibliogrficas

VOET, D. ; VOET, J. ; PRATT, J.W. Fundamentos de Bioqumica. Porto Alegre, ARTMED, 2000 ALBERT L. LEHNINGER DAVID L. NELSON MICHAEL M. COX. Lehninger Princpios de Bioqumica Ed. Sarvier, 2007 Determinao do ponto isoeltrico <www.fcfar.unesp.br/.../ponto_isoeletrico.htm >11/02/10 da casena

Qumica Nova - Adsorption of amino acids on minerals and the origin of life <http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S010040422006000400027> 11/02/10