Hay varios tipos de aminocidos, segn la naturaleza de su cadena lateral R.

Aminocidos Cdigo de Cdigo de no polares. tres letras. una letra.

Cadena lateral R

Observaciones. Puede encontrarse tanto en el interior como en el exterior de las protenas, dado su pequeo tamao. Es prcticamente inerte y es el aminocido ms abundante. Suelen encontrarse en el interior de las protenas porque son ms grandes que la alanina. Son inertes pero juegan un papel importante en el plegamiento porque generan interacciones hidrofbicas. Igual que los anteriores, y adems la sustitucin asimtrica en C3 da estereoismeros. Es el primero en el ARNm. El azufre puede reaccionar con metales y formar enlaces de coordinacin, aunque es bastante inactivo. Es un iminocido. Su estructura rgida interfiere mucho en el plegamiento de las protenas y obliga a la formacin de los codos . No es reactivo. Sus anillos aromticos son extremadamente apolares y estn sepultados en el interior de las protenas. Dado su tamao, sobre todo el triptfano, se usan como espaciadores en la estructura proteica.

Alanina.

Ala

-CH3

Valina.

Val

Leucina.

Leu

Isoleucina.

Ile

Metionina.

Met

-CH2-CH2-S-CH3

Prolina.

Pro

Fenilalanina.

Phe

Triptfano.

Trp

Aminocidos polares.

Cdigo de tres letras.

Cdigo de una letra.

Cadena lateral R

Observaciones. Es el nico que no tiene estereoismeros. Est muy conservado y se puede encontrar en cualquier sitio porque permite todas las conformaciones normales y algunas muy raras. Aunque la cadena es apolar, la molcula entera s es polar, por lo que se incluye aqu. Puede formar enlaces de hidrgeno y su fosforilacin regula la actividad enzimtica. El grupo hidroxilo es muy reactivo en ciertos centros activos, pero normalmente se encara al agua para permitir la solubilidad de la protena. Como la anterior pero no tan reactivo y ms hacia el interior. Tiene estereoismeros adicionales en C3. Aminas derivadas de aminocidos cidos. Tambin forman enlaces de hidrgeno y aumentan la solubilidad. Dbilmente cido como el fenol (pKR = 10,46). Se encuentra en centros activos. Es el aminocido ms reactivo. Forma los puentes disulfuro para estabilizar la estructura de la protena, dando un aminocido doble llamado cistina. Puede ser cido (pKR = 8,37).

Glicina.

Gly

-H

Serina.

Ser

-CH2OH

Treonina.

Thr

-CHOH-CH3

Asparagina o asparragina. Glutamina.

Asn Gln

N Q

-CH2-CO-NH2 CH2-CH2-CO-NH2

Tirosina.

Tyr

Cistena.

Cys

-CH2-SH

Observaciones. Todos se encuentran siempre hacia el exterior de las protenas, porque su carga les impide estar en otro sitio a no ser que se baje la constante dielctrica del medio, como en los centros activos (1 Introduccin).

Cdigo Aminocidos de tres cargados. letras.

Cdigo de una letra.

Cadena lateral R

Lisina.

Lys

Forma las bases de Schiff (recordar el retinol -CH2-CH2-CH2-CH2-+NH3 en 3 Lpidos). El pKR es 10,54.

Arginina.

Arg

La forma desprotonada es una base bastante fuerte (pKR = 12,48). La forma protonada se estabiliza por resonancia como se ve a la izquierda.

Histidina.

His

Aminocido raro que se suele encontrar en el centro activo de las enzimas. El anillo de imidazol protonado se estabiliza por resonancia entre las dos formas dibujadas a la izquierda. El pKR es 6,0, con lo que a pH fisiolgico y en solucin acuosa hay 10 veces ms forma desprotonada que protonada, pero en los centros activos puede estar en cualquier forma (ver 1 Introduccin).

cido asprtico. cido glutmico.

Asp Glu

D E

-CH2-COO-CH2-CH2-COO-

Se encuentra en el centro activo de las enzimas ATPasas. Tambin se encuentra en algn centro activo.