Protenas

Biologa IV

Ignacio Madrid 2012

Protenas
Son polmeros orgnicos formados por la unin de aminocidos (sus monmeros). Todas las protenas de los seres vivos estn formadas a partir de 20 aminocidos. Los aminocidos (aa) estn constituidos por carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y en algunos caso azufre y fsforo, y adoptan la siguiente estructura: un carbono central (carbono ) al que se unen 4 grupos funcionales: un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un tomo de hidrgeno (H) y un grupo radical (R) que es exclusivo para cada aminocido y determinan las propiedades de cada uno.

Cuatro aminocidos y sus distintos grupos R

Los distintos grupos R determinan as una gran diversidad de aminocidos: encontramos aminocidos hidroflicos cuyos grupos R son polares y solubles en agua; aminocidos hidrofbicos cuyos grupos R son apolares e insolubles en agua; aminocidos bsicos (con carga positiva) y otros cidos (con carga negativa); otro aminocido, la cistena, tiene azufre en su grupo R y puede formar enlaces disulfuro con el grupo R de otra cistena, etc. Estas diferencias en los aminocidos tanto fsicas como qumicas hacen que tengan funciones distintas y que asi para que una protena funcione correctamente su secuencia de aa debe ser exacta. Para formas las protenas, los aminocidos se unen unos con otros a travs de un enlace covalente llamado enlace peptdico, el cual se forma de la unin entre el grupo carboxilo de un aminocido con el grupo amino del aminocido siguiente y, liberando una molcula de agua (sntesis por deshidratacin). Tras la unin de dos aminocidos se forma un dipptido. Cuando se forma una cadena pequea de ms de 4 aminocidos se habla de un oligopptido. Mientras que un polipptido puede estar constituido por cadenas de hasta 4.000 aminocidos.

Estructura de las protenas

Las protenas pueden organizarse en cuatro niveles jerrquicos, que van aumentando en complejidad: Estructura primaria Nivel ms bsico. Corresponde a la secuencia lineal de aminocidos unidos slo por enlaces peptdicos.

Estructura secundaria Corresponde a la disposicin espacial de las cadenas de aminocidos. Existen dos tipos: hlice (forma helicoidal) y lmina (forma de lmina plegada en zigzag), las cuales se originan gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los aminocidos cercanos. Una protena puede presentar ambos tipos de estructura a lo largo de su cadena.

Estructura terciaria Consiste en el plegamiento sobre s misma de la estructura secundaria, adquiriendo una disposicin tridimensional. Se forma gracias a interacciones hidroflicas, hidrofbicas e inicas; y enlaces disulfuro entre aminocidos que contienen azufre como la cistena. Generalmente adoptan una forma globular (como la de la figura), aunque tambin pueden formar protenas fibrosas.

Estructura cuaternaria Se forma mediante la unin de dos o ms protenas de estructura terciaria, generalmente junto a otros elementos (grupos prostticos), mediante uniones como puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas y enlaces disulfuro. Por ejemplo, la hemoglobina es una protena cuaternaria formada por la unin de cuatro subunidades de polipptidos con estructura terciaria, los cuales estn unidos a un ion fierro (Fe+2) formando el grupo Heme, al que puede unirse a una molcula de oxgeno. Otra protena de importancia, la clorofila, en las plantas, est asociada a iones magnesio (Mg+2).

Desnaturalizacin de las protenas

Las funciones de las protenas estn muy relacionadas con sus estructuras tridimensionales. Se llama desnaturalizacin a la prdida de la estructura tridimensional de una protena por efecto del calor, cambios de pH, la exposicin a rayos UV, entre otros factores. De esta forma, se rompen estructuras secundarias o terciarias, aunque dejando intacta su secuencia de aminocidos y enlaces peptdicos (estructura primaria). Por ello, las protenas desnaturalizadas ya no pueden desempear sus funciones

Clasificacin de las protenas

1. De acuerdo a la forma tridimensional que adoptan, pueden ser: a. Fibrosas: Insolubles en agua, muy resistentes. Por ejemplo el colgeno (en el tejido conectivo: cartlago, etc.), la elastina (tendones, vasos sanguneos) y la queratina (piel, pelo, uas). b. Globulares: Cadenas tridimensionales plegadas sobre s mismas, solubles en agua. Por ejemplo las enzimas, los anticuerpos (inmunoglobulinas), la hemoglobina y algunas hormonas.

2. Segn su composicin qumica pueden ser: a. Simples u holoprotenas: Formadas slo por aminocidos b. Conjugadas o heteroprotenas: Adems estn asociadas a un grupo prosttico. De acuerdo al grupo prosttico al que estn unidas, podemos encontrar: Glucoprotenas (unidas a un azcar, como el glucocalix de la membrana celular) Cromoprotenas (unidas a un pigmento, como la hemoglobina, la clorofila y los citocromos) Fosfoprotenas (unidas a fosfato, como la casena de la leche) Lipoprotenas (unidas a lpidos, como el HDL (colesterol bueno) y el LDL (colesterol malo)) Nucleoprotenas (unidas a cidos nucleicos, como los ribosomas y los nucleosomas)

Funciones de las protenas

Funcin Enzimtica (catlisis) Estructural Defensa Transporte Movimiento Seales (mensajeros qumicos) Reserva Homeosttica Ejemplo Permiten y catalizan las reacciones qumicas, es decir, las aceleran (enzimas como la amilasa, proteasas, ADNasa, ADN polimerasa, etc.) Forman pelo, uas, estructuras de soporte (queratina) En la clula, forman parte de los ribosomas, la membrana plasmtica y el citoesqueleto Forman los anticuerpos (inmunoglobulinas) En la membrana celular, actan como transportadoras de sustancias. En la sangre, la hemoglobina presente en los glbulos rojos transporta oxgeno La actina y miosina forman el sarcmero que genera el movimiento del msculo Forman algunas hormonas (hormona del crecimiento, insulina, etc.) que permiten la comunicacin entre clulas. La albmina presente en el huevo, la casena de la leche Mantienen el medio interno, como las albminas que regulan la presin osmtica.

Actividad enzimtica
Las reacciones metablicas, ya sean de sntesis (anabolismo; son reacciones endergnicas, o sea que absorben energa) o de descomposicin (catabolismo; son reacciones exergnicas, o sea que liberan energa) son mediadas por enzimas especficas. Las enzimas son protenas, y constituyen catalizadores orgnicos, es decir, son catalizadores de las reacciones qumicas que ocurren en los seres vivos, o sea, las enzimas aceleran las distintas reacciones metablicas. Cmo lo hacen? Toda reaccin qumica necesita para iniciarse de un aporte de energa llamada energa de activacin. Algunas reacciones requieren de mucho tiempo para realizarse ya que necesitan mucha energa. Las reacciones metablicas se deben efectuar a gran velocidad, lo que slo es posible gracias a la existencia de enzimas, que disminuyen la energa de activacin necesaria para iniciar una reaccin, logrando as, acelerarla (ver grfico de la izquierda)

Las enzimas poseen algunas caractersticas fundamentales: Aceleran las reacciones, reduciendo la energa de activacin. Son reutilizables, es decir, no se consumen en las reacciones que promueven. Son altamente especficas porque catalizan un solo tipo de reaccin qumica, es decir, actan sobre un sustrato determinado, sin afectar a otros. Su actividad se ve afectada directamente por el pH y la temperatura, ya que actan dentro de un rango de pH y de temperatura ptimos. Adems su actividad puede ser tambin regulada por sustancias llamadas cofactores.

Accin enzimtica Las enzimas catalizan el rompimiento y formacin de enlaces de molculas especficas llamadas sustratos. La regin de la enzima que entra en contacto con el sustrato se llama sitio activo. As, unirse la enzima al sustrato se forma el complejo enzimasustrato, lo que permite la transformacin qumica del sustrato dando origen a uno o ms productos. Para que la enzima pueda unirse a su sustrato, el sitio activo debe presentar una forma tridimensional que calce exactamente con el sustrato que le corresponde, de la misma forma que una llave encaja con su cerradura, por lo que este modelo se llama de llave-cerradura. Ahora bien, actualmente se considera un modelo llamado encaje inducido, en donde la enzima adapta su sitio activo a la estructura del sustrato, cambiando de forma (imagen de la derecha) Una enzima puede transformar 1000 molculas de sustrato por segundo.

Desnaturalizacin

Factores que afectan la actividad enzimtica Cada enzima tiene una temperatura ptima y un pH ptimo en el cual acta, es decir, en condiciones ambientales donde su actividad es mxima. Efecto de la temperatura. A medida que la temperatura va aumentando hasta llegar a la temperatura ptima, la actividad enzimtica tambin aumenta. Al aumentar la temperatura por sobre la temperatura ptima, la actividad enzimtica disminuye, ya que temperaturas altas (generalmente superiores a 40C) provocan la desnaturalizacin de las enzimas. En general, las enzimas de nuestro organismo actan a una temperatura ptima igual a la temperatura corporal, es decir,

aprox. 36,7C.

Efecto del pH. Cada enzima tiene un pH ptimo para su actividad. Valores de pH superiores o inferiores a su rango ptimo causan la desnaturalizacin de las enzimas, y por ende, la prdida de su funcionamiento. As, por ejemplo, la amilasa salival acta a pH cercanos a 7, mientras que la pepsina en el estmago a un pH de 2. Concentracin de sustrato. Al aumentar la concentracin de sustrato, tambin aumenta progresivamente la velocidad de la reaccin enzimtica hasta llegar a una velocidad mxima, que se mantiene constante aunque siga aumentando la cantidad de sustrato, esto porque todas las molculas de enzima han sido saturadas por el sustrato. El grfico de velocidad versus concentracin de sustrato sera como el de la izquierda. De aqu podemos obtener el valor del km, que es la concentracin de sustrato necesaria para obtener la mitad de la velocidad mxima. El km es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato, de forma que: a mayor km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato (reaccin ms lenta), y a menor km, mayor es la afinidad enzima-sustrato (reaccin ms rpida).

 Presencia de inhibidores. Los inhibidores son molculas que se unen a la enzima impidiendo la reaccin enzimtica. Pueden ser competitivos o no competitivos. Inhibidores competitivos: Son sustancias similares a los sustratos que ocupan el sitio activo de la enzima, impidiendo que se una al sustrato. Estos inhibidores pueden ser temporales o permanentes.

Inhibidores no competitivos: Se unen a la enzima en un sitio diferente al sitio activo, provocando con ello un cambio en la forma del sitio activo de la enzima, impidiendo la reaccin enzimtica. Estos inhibidores se llaman inhibidores alostricos.

Presencia de coenzimas. Las coenzimas son pequeas molculas orgnicas, generalmente vitaminas, que se unen a la enzima colaborando en la reaccin. La enzima sin su coenzima recibe el nombre de apoenzima, mientras que se conoce como holoenzima a la enzima ms un cofactor (ion prosttico) o una coenzima.